- •2. Строение и функция эластина
- •2. Третичная и четвертичная структура белка, химические связи их стабилизирующие. Субъединицы и домены. Кооперативное взаимодействие субъединиц, значение для функционирования белков.
- •Вопрос 5.Методы разделения и очистки белков. Высаливание, диализ, электрофорез, хроматография. Основные методы количественного определения белка в растворах (фотометрия, иммунохимия).
- •Вопрос 6. Биологическая роль ферментов.
- •Вопрос 7. Различие и сходство неорганических и органических котализаторов причины зависимости активности ферментов от температуры и рН среды.
- •Вопрос 8. Механизм ферментотивного катализа. Энергия активации, энерг барьеры реакции. Стадии ферментотивного катализа. Активность фермента и единицы измерения активности фермента.
- •Вопрос 12.Понятие о биологическом окислении и его значении для организма.Катаболизм энергитических субстратов.
- •Вопрос 13.Ацетил-КоА как центральный метаболит обмена в-в.Его пути образования и использования….
- •Вопрос 14 Регуляция цтк и его взаимная связь с тк дыханием.
- •15.Реакции дегидрирования цикла трикарбоновых кислот: Их биологическое значение, регуляция. Взаимосвязь цикла трикарбоновых кислот с тканевым дыханием. *
- •Вопрос 17.Тканевое дыхание.Локализация,химическа сущность,биологическое значение.
- •Вопрос 18.Механизм сопряжения окисления и фосфорилирования через протонный градиент.Окисление фосфорелирования атф-синтаза.
- •Вопрос 20.Понятие о свободных радикалах.Активные формы кислорода (пероксид,супероксид),строение,пути образования.
- •20,21.Активные формы кислорода
- •22. Антиоксидантная система.
- •1. Ферментативная
- •2. Неферментативные компоненты антиоксидантной системы
Вопрос 6. Биологическая роль ферментов.
ускоряет реакции в клетках,ферменты катализируют 2тыс-3тыс реакций обмена,есть так же вовлеченные в передачу сигнала ,процессе дыхания,мышечного сокращения,свертываемость крови,транспорт веществ,обезвреживание токсичных и чужеродных
соединений,нейротрансмиссия.
структурно-функциональная организация.активный центр фермента,его участки
фермент-органическое соединение белковой природы,выполняющая роль катализатора.
активный центр-участок,расположенный в узком гидрофобном углублении поверхности молекулы фермента,участвующий в катализе,на нем протекают хим.реакции.
участки:1)каталитический2)суьстратсвзывающий-этоучасток,отвечающий за специфический комплимент связывания субстрата и образования комплекса фермент-субстрат.
3)часто входит участок для связывания кофактора
Кофакторы и апоферменты , витоминные и невитоминные коферменты
Кофакторы - низкомолекулярные соединения которые требуются для активации ферментов( котолитически активный комплекс фермент, фермент - кофактор - холофермент)
Апофермент-отделение кофакторов обычно связанных и нековаленнтными связями с белком.
Коферменты - это органические вещества, предшественниками которых были витамины ( НАД, НСКоА, Н4 - фалат - непрочно связанных с белком и востанавливают их исходные культуры может катализировать уже другим ферментом)
Вопрос 7. Различие и сходство неорганических и органических котализаторов причины зависимости активности ферментов от температуры и рН среды.
Сходство и неорганич и органич кат увеличиваю скорость реакции. Неизменяют состояние равновесия химической реакции. Повышает скорость реакции, понижая энергию активации.
Различие. Орг отличаются от неорганических высокой эфферентностью действия (скор ферментотивной реакции больше в 10 в 6 и 10 в 12 раз чем неферментативных) высокой специфичностью действия( способность выбирать определенный субстрат и катализировать специфические реакцию) мягкими условиями протекания ферментотивных реакций.(температуры 37 С и нормальное отмосферное давление, рН ближе к нейтральной. способность к регуляции)
Субстратная специфичность ферментов. Теории обясняющии специфичность ферментов.
Большенство ферментов высокоспецифичны как в природе так и в превращении субстратов. Спец к субстрату обуслоленна комплементарностью структуры субстрат связывающего центра фермента в структуре.
Специфичность - важное св-во ферментов, определяющая био значимость этих молекул.
Субстратная специфичность это способность каждого фермента взаимодействовать лишь с одним определенными субстратоми. Бывают обсалютная субстратная спец - это активный центр комплементарен только одному в живых организмах МАЛО. Пример: Уреаза катализирует гидролиз мочевины до диоксида углерода и амиака. Групповая субстратная специфичность - большенство ферментов катализируют однотипные реакции с небольшим количеством структурных похожих реакция. Стерео спец. - при наличии у субстратов несколько стерео изомеров фермент проявляет обсолютную специфичность одного из них( стерео спец к дисахарам L-аминокислотам к цис-трансизомеров к альфа и бетта гликозидным свзям)