Ферменты

Ферменты-биокатализаторы, специфические белки, присутствующие во всех живых клетках и играющие роль биокатализаторов. Без их участия не проходит ни одна биохимическая реакция.

В настоящее время известно около 2 тысяч ферментов.

Ферментативные реакции

Анаболитические Катаболитические

(реакция синтеза) (реакции распада)

Совокупность всех реакций в живой клетке составляет обмен или метаболизм.

Ферменты объединяют в группу по способу и направленности действия.

1. Амилазы (расщепляющие крахмал).

2. Протеазы (расщепляющие белки).

3. Глюкозооксидазы.

4. Каталазы.

5. Целлюлазы, пектиназы.

Ферменты-белки, которые обладают каталитической активностью и характеризуются очень высокой специфичностью и эффективностью действия.

Все процессы в живом организме – дыхание, пищеварение, мышечное сокращение, фотосинтез – осуществляются с помощью ферментов.

Ферменты находятся в живых клетках и составляют большую часть всех их белков. Они во много миллионов раз ускоряют самые разнообразные химические превращения, из которых складывается обмен веществ.

Под действием различных ферментов, составные компоненты пищи: белки, жиры, углеводы – расщепляются до более простых соединений, из которых затем в организме синтезируются новые макромолекулы, свойственные данному виду. Так уже в ротовой полости, под влиянием ферментов – амилазы, сложный растительный углевод – крахмал, расщепляется до более простых сахаров, из которых в печени синтезируется несколько иной полисахарид – гликоген. Без амилазы расщепление крахмала вообще не проходит. Нарушение деятельности ферментов ведет к возникновению тяжелых болезней или смерти. Так, наследственная аномалия умственного развития детей, связана с отсутствием в их организме одного из ферментов обмена углеводов, вследствие чего больные дети не могут усваивать молочный сахар.

Характерные особенности ферментов.

Ферменты действуют в клетке по тем же законам, что и любые катализаторы. Фермент ускоряет химический процесс, т.к. в его присутствие требуется меньше энергии. Молекула фермента каталазы может расщепить за 1 секунду до 10 тысяч молекул токсичной для клетки H₂O₂, 2H₂O+O_2, которая возникает при окислении в организме различных соединений.

Высокая специфичность действия ферментов.

Большинство ферментов действует на один или очень небольшое число природных соединений (субстратов). Так, уреза катализирует расщепление лишь одного вещества – мочевины

уреаза

H₂N – CO – NH ₂ - +H₂O 2NH₃+CO₂

Механизмы действия ферментов

Присутствуя в клетках в ничтожно малых количествах, ферменты могут действовать при обычной t и давлении, и часто действуют как в слабокислой, так и в слабощелочной среде.

По строению ферменты могут быть простыми, сложными белками. Во 2 случае в составе фермента белковой части имеется добавочная группа небелковой природы – кофермент. Многие коферменты оказались витаминами или их производными. Белковая часть и небелковый компонент в отдельности лишены ферментативной активности, но соединившись вместе, они приобретают характерные свойства фермента. Ферментативную активность всегда определяет небольшая часть молекулы белка – активный центр, представляющий собой сочетание определённых аминокислотных остатков, строго ориентированных по отношению друг к другу.

Каталитический процесс происходит благодаря согласованному действию всех функциональных групп активного центра. В ходе ферментативной реакции происходит образование промежуточного фермента- субстратного комплекса. После химической реакции комплекс распадается с образованием продуктов реакции и свободного фермента.

Фермент собственной энергии в реакцию не вносит. В тех случаях, когда катализируется реакция, требующая энергетических затрат, в процесс всегда вовлекается дополнительный источник энергии (в виде АТФ).