Физико-химические свойства белков

Наиболее характерными физико-химическими свойствами белков являются высокая вязкость растворов, незначительная диффузия, способность к набуханию в больших пределах, оптическая активность, подвижность в электрическом поле, низкое осмотическое давление и высокое онкотическое давление, способность к поглощению УФ-лучей при 280 нм (это свойство используется для количественного определения белков). Молекулы белка не способны проникать через полупроницаемые искусственные мембраны, а также биомембраны растительных и животных тканей.

В изоэлектрической точке (рI) суммарный заряд белков, обладающих амфотерными свойствами, равен нулю, и белки не перемещаются в электрическом поле. В изоэлектрической точке белки наименее устойчивы в растворе и легко выпадают в осадок. Для большинства белков животных тканей рI = 5,5 – 7,0.

Раствор белка называют изоионным, если он не содержит никаких других ионов, кроме ионизированных остатков аминокислот белковой молекулы и ионов, образующихся при диссоциации воды. Изоионная точка белка - значение рН изоионного раствора этого белка. Изоионная и изоэлектрическая точка белка совпадают только в том случае, когда обе равны 7.

Классификация белков

В зависимости от химического состава белки делят на 2 группы.

Простые белки построены из остатков аминокислот и при гидролизе распадаются только на свободные аминокислоты.

Сложные белки - это двухкомпонентные белки, которые состоят из простого белка и небелкового компонента (простетической группы).

Простые белки

1. Альбумины и глобулины.

Альбумины входят в состав животных и растительных тканей; содержатся в белке яиц, сыворотке крови, молоке, в семенах растений. Растворимы в воде, солевых растворах, кислотах и щелочах. 75-80 % осмотического давления белков сыворотки крови приходится на альбумины; еще одна их функция - транспорт жирных кислот.

Глобулины относятся к глобулярным белкам. Растворимы в слабых растворах нейтральных солей, разбавленных кислотах и щелочах. Глобулины, представленные a-фракцией, содержатся в крови в комплексе с билирубином и с липопротеинами высокой плотности. Фракция β-глобулинов включает протромбин, являющийся предшественником тромбина - белка, участвующего в свертывании крови. Фракция g-глобулинов является наиболее гетерогенной. Важнейшими g-глобулинами являются иммуноглобулины.

Отношение альбумин/глобулин имеет диагностическое значение: в норме оно близко к 2, а при воспалительных заболеваниях - уменьшается.

2. Протамины и гистоны.

Протамины – низкомолекулярные белки в ядрах сперматозоидов у рыб и птиц, содержат 60-85% аргинина и обладают основными свойствами. Растворяются в воде, кислой и нейтральной среде. Осаждаются щелочами. В ядрах клеток ассоциируются с ДНК.

Гистоны - белки основного характера, находятся, в основном, в ядрах клеток и участвуют в структурной организации хроматина. В их состав входят лизин и аргинин, содержание которых не превышает 20-30 %.

3. Проламины и глютелины.

Проламины - белки растительного происхождения. Содержат 20-25 % глутаминовой кислоты и 10-15% пролина. Растворимы в 60-80 % водном растворе этанола, в то время как все остальные простые белки в этих условиях обычно выпадают в осадок.

Глютелины - простые белки, содержатся в семенах злаков, в зелёных частях растений. Для них характерно высокое содержание глутаминовой кислоты и наличие лизина. Растворимы в разбавленных растворах щелочей. Глютелины - запасные белки.