Добавил:
Upload Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.
Вуз: Предмет: Файл:
20 - Осаждение белков кислотами, растворителями....doc
Скачиваний:
8
Добавлен:
06.11.2018
Размер:
275.46 Кб
Скачать

Вариант 2.

  1. Хромопротеиды – это белки, простетическая группа которых имеет окраску. К ним относят железосодержащие металлопротеиды, цитохромы, цитохромоксидазу, флавопротеиды. Хромопротеиды обусловливают процессы дыхания у многих организмов, особенно у человека и высших животных.

  1. По своему элементарному составу белки характеризуются наличием С, О, Н, N, S и Р. Среднее значение содержания азота 16%; С – 50,6-54,4%; О2 – 21,5-23,5%; Н – 6,5-7,3%; S – 0,3-2,5%. Мономером белка являются аминокислоты, которые по биологической значимости бывают заменимые и незаменимые. По строению соединений, получающихся при расщеплении углеродной цепи аминокислоты в организме глюкогенные (глицин, аланин, серин, треонин, валин, аргинин, глутаминовая, аспарагиновая кислоты, гистидин, метионин) и кетогенные (лейцин, изолейцин, тирозин, фенилаланин). По структуре – ациклические и циклические.

Вариант 3.

  1. Изоэлектрическая точка – это такое состояние, когда белки при определенном значении рН имеют нейтральный заряд и молекула не будет перемещаться в электрическом поле. Изоэлектрическая точка большинства природных белков находятся в пределах рН 4,8 – 5,4, что свидетельствует о преобладании в их составе дикарбоновых кислот. Значение рJ белка важно для разделения белков методом электрофореза, который занимает в лабораторной практике важное место.

  1. Аномальные гемоглобины возникают в результате определенных нарушений генетического аппарата клетки. Такие аномальные гемоглобины приводят к заболеваниям – гемоглобинопатиям наследственного происхождения. Классическим примером является серповидно-клеточная анемия, возникшая в результате аномального гемоглобина в составе эритроцитов, которые приобретают форму серпа. Аномальный гемоглобин связан с нарушением структуры, так синтезируется β-цепь необычного состава, в которой валин занимает место глутаминовой кислоты, присутствующей в нормальном НbА. Такой аномальный гемоглобин обозначается НbS – он легко выпадает в осадок, обладает сниженной способностью переносить кислород. Эритроциты, содержащие НbS приобретают форму серпа. У больного нарушается кровообращение и дыхание, иногда смерть.

Вариант 4.

        1. Моноаминодикарбоновые кислоты имеют одну амино- и 2 карбоксильные группы, в водном растворе дают кислую среду. К ним относят

аспарагиновую кислоту СООН и глутаминовую кислоту СООН

СН2 СН2

СН-NН2 СН2

СООН СН-NН2

СООН

Эти аминокислоты участвуют в биосинтезе белка, образовании тормозных медиаторов (переносчик нервных возбуждений) нервной системы, энергетическом обмене.

        1. Молекула гемоглобина содержит 4 гема и является белком с четвертичной структурой (4 субъединицы – 2 α-цепи и 2 β-цепи, каждая из которых имеет свою третичную структуру и особым образом уложена вокруг кольца гемма).

Миоглобин имеет гем, циклический тетрапиррол, содержащий 4 пиррольных кольца, соединенных в плоскую молекулу метиленовыми мостиками. Миоглобин – сферическая молекула, состоит из 153 аминокислот с общей молекулярной массой 17000. Он состоит из одной цепи, аналогичной субъединице Нb. На уровне вторичной структуры он образует 8 α-спиральных участков, захватывающих почти 75% всех аминокислот молекулы. Миоглобин связывает и хранит кислород и мало его транспортирует по крови. Нb связывает кислород и транспортирует его по крови, выносит СО2.