1.5.1.3. Классификация α-аминокислот

В настоящее время существуют различные классификации α-аминокислот.

В зависимости от строения бокового радикала аминокислоты подразделяют на:

1) неполярные (гидрофобные), содержат неполярный гидрофобный радикал (линейную или разветвленную углеводородную цепочку или ароматическое кольцо);

2) полярные (гидрофильные) незаряженные, содержат полярный гидрофильный радикал (полярные группы: -OH; -NH₂; -SH);

3) полярные заряженные, содержат заряженный боковой радикал (заряженные группы : -NH₃⁺ и -COO^-).

Наиболее распространенные α-аминокислоты приведены на Рис. 1.с. 1.5:

НЕПОЛЯРНЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ

ПОЛЯРНЫЕ НЕЗАРЯЖЕННЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ

ЗАРЯЖЕННЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ

Рис. 1.5. Наиболее распространенные α-аминокислоты

Аминокислоты подразделяются так же на:

1) незаменимые (валин, лейцин, изолейцин, треонин, метионин, фенилаланин, триптофан, лизин);

2) частично заменимые (аргинин и гистидин);

3) заменимые (аланин, аспарагин, аспарагиновая кислота, глицин, глутамин, глутаминовая кислота, пролин, серин, тирозин, цистеин).

Незаменимые аминокислоты не синтезируются в организме человека, но необходимы для нормальной жизнедеятельности. Они должны поступать в организм с пищей. При недостатке незаменимых аминокислот задерживается рост и развитие организма.

Заменимые аминокислоты синтезируются в организме человека.

Частично заменимые аминокислоты синтезируются в организме человека, но в незначительных количествах.

Следует отметить, что некоторые природные аминокислоты не участвуют в построении белков но, тем не менее, очень важны для жизнедеятельности организма. Это, помимо уже упоминавшейся ГАМК, например, гормон щитовидной железы - аминокислота тироксин, образующаяся при йодировании тирозина (Рис. 1.6).

Рис. 1.6. Аминокислота тироксин - гормон щитовидной железы

1.5.2. Физико-химические свойства аминокислот

В молекуле аминокислоты одновременно присутствуют две функциональные группы противоположного химического характера: основная (-NH₂ - аминогруппа) и кислотная (-COOH - карбоксильная группа).

Эти группы способны к взаимодействию друг с другом, т. е. внутримолекулярной нейтрализации. Протон (Н⁺) карбоксильной группы может перейти на неподеленную электронную пару атома азота аминогруппы. В связи с этим аминокислоты правильнее представлять в виде так называемых внутренних солей типа (Рис. 1.7):

Рис. 1.7. α-Аминокислота в форме внутренней соли

Эта особенность определяет физические свойства аминокислот. Подобно неорганическим солям, аминокислоты – твердые, кристаллические вещества, растворимые в воде и мало растворимые в органических растворителях. Некоторые аминокислоты обладают сладким вкусом.

1.5.2.1. Кислотно-основное равновесие в растворе α-аминокислот

α-Аминокислоты обладают как минимум двумя ионогеннными группами (группами, которые при диссоциации образуют ионы) - карбоксилом и аминогруппой:

Рис. 1.8. Кислотно-основное равновесие в растворе α-аминокислот

В сильно кислой среде α-аминокислоты существуют в виде двухосновной кислоты (Рис. 1.8). В сильно щелочной среде будет преобладать анион.

В нейтральных средах могут присутствовать две незаряженные формы - нейтральная и биполярная (последнюю часто называют цвиттер-ионом).

α-Аминокислоты при нейтральных значениях рН существуют практически полностью в виде цвиттер-иона.

Характеристическое значение рH, при котором концентрация цвиттер-иона максимальна, называют изоэлектрической точкой (pI). Поскольку в целом молекула цвиттер-иона электронейтральна, электропроводность раствора в такой точке будет минимальной, а молекула аминокислоты не будет смещаться в электрическом поле.