Добавил:
Upload Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.
Вуз: Предмет: Файл:
Раздаточный материал к лекции Белки .doc
Скачиваний:
91
Добавлен:
02.05.2015
Размер:
502.78 Кб
Скачать

4 Вопрос. Превращения белков при хранении и переработке пищевого сырья

1. Денатурация - нарушение уникальной конформации (вторичной, третичной, четвертичной структур) нативного белка с сохранением его первичной структуры. При денатурации белок теряет свои физические, химические свойства и биологическую функцию.

Денатурирующие факторы: физические и химические. Физические факторы: нагревание, механическое перемешивание, ультразвук, ультрафиолетовые и ионизирующие лучи; химические - воздействие кислот, щелочей, солей тяжелых металлов, мочевины, органических растворителей и др.

Тепловая денатурация - один из основных физико-химических процессов, лежащих в основе многих технологических процессов (выпечки, варки, жарения, консервирования и др.).

2. Термическая обработки белоксодержащей пищи при 100-120°С и более приводит не к денатурации, а к разрушению (деструкции) макромолекул белка: с участием воды - гидролиз (разрушение первичной структуры белка до аминокислот), без участия воды - термолиз (или пиролиз).

3. Термическая обработка белков выше 200° С или при более низких температурах, но в щелочной среде может вызывать реакции изомеризации остатков аминокислот из L- в D- форму, что понижает усвояемость белков.

4. В сильнощелочных средах, особенно при высокой температуре, некоторые остатки аминокислот претерпевают ряд специфических изменений. В частности в реакцию конденсации могут вступать остатки аргинина, гистидина, треонина, серина, тирозина и триптофана.

5. При температуре от 40-60 до 100° С со значительной скоростью протекает взаимодействие белков с восстанавливающими сахарами (например, глюкозой) сопровождающееся образованием карбонильных соединений и темноокрашенныхпродуктов - меланоидинов (реакция Майяра), что снижает биологическую ценность изделий.

Сущность реакций меланоидинообразования заключается во взаимодействии группы ИНг-аминокислот с гликозидными гидроксилами Сахаров.

Важные моменты реакции меланоидинообразования:

1). Образование меланоидиновых пигментов может быть желательно или нежелательно, так же как и развитие запаха в зависимости от вида продукта.

2). Может иметь место потеря незаменимых аминокислот (особенно лимитирующих), т. е. потеря питательной ценности продукта.

3). Есть единичные публикации, в которых указывается, что некоторые продукты реакции Майяра могут быть мутагенными.

4). Продукты реакций карамелизации и меланоидинообразования и образование ароматических компонентов, сопутствующее этим реакциям, имеют большое значение во многих пищевых производствах для получения продуктов с красивым цветом и характерным ароматом (хлебопечение, производство безалкогольных напитков и пива, кондитерских изделий и др.).

5). Промежуточные продукты реакции Майяра обладают антиокислительной активностью.

6). Помимо того, что реакция Майяра сокращает содержание аминокислот, есть доказательства, что образовавшиеся продукты затрудняют усвоение белков.

6. Неблагоприятные погодные условия при созревании зерна, поражение его вредителями и микрофлорой, пониженная или повышенная температура при хранении и переработке сырья и полуфабрикатов, механические, физические и химические факторы усиливают структурные перестройки белков, которые могут разрушать природные белкоео-липидные взаимодействия. Высвобождающиеся липиды, подвергаясь окислительной порче, способны инициировать образование ковалентных меж- и внутримолекулярных связей в белках и новых полимерах. Все реакции окисления связаны с потерей незаменимых аминокислот.

Окислительная порча белков опасна при хранении и переработке масличного и жирового сырья.