- •Основы биологической химии предисловие
- •Введение Предмет и задачи биохимии
- •Основные признаки живой материи
- •Глава 1. Химический состав организмов
- •Глава 2. Структура и свойства белков
- •2.1. Роль и определение белков.
- •2.2. Функции белков в организме
- •2.3. Элементный состав белков. Содержание белков в органах и тканях
- •2.4. Аминокислотный состав белков
- •2.5. Кислотно-основные свойства аминокислот
- •2.6. Стереохимия аминокислот
- •2.7. Строение белков
- •2.8. Уровни структурной организации белков
- •Первичная структура
- •Вторичная структура белков
- •Третичная структура белков
- •Четвертичная структура белков
- •2.9. Физико-химические свойства белков
- •Кислотно-основные свойства белков
- •Растворимость белков
- •Денатурация и ренатурация
- •2.10. Классификация белков
- •2.11. Методы выделения и очистки белков
- •Очистка белков
- •Глава 3. Углеводы
- •3.1. Понятие об углеводах и их классификация
- •3.2. Моносахариды
- •Оптические свойства моносахаридов
- •Структура моносахаридов
- •3.3. Химические свойства моносахаридов Реакции с участием карбонильной группы
- •Реакции с участием гидроксильных групп
- •3.4. Сложные углеводы
- •Олигосахариды
- •Полисахариды
- •Гомополисахариды
- •Гетерополисахариды
- •3.5. Биологические функции углеводов
- •Глава 4. Нуклеиновые кислоты
- •4.1. Общая характеристика нуклеиновых кислот
- •4.2. Химический состав и строение нуклеиновых кислот
- •4.3. Уровни структурной организации нуклеиновых кислот
- •Первичная структура нуклеиновых кислот
- •Вторичная структура днк
- •Вторичная структура рнк
- •Третичная структура рнк и днк
- •Глава 5. Липиды
- •5.1. Общая характеристика и классификация липидов
- •5.2. Липидные мономеры
- •5.3. Многокомпонентные липиды
- •5.4. Биологические функции липидов
- •Глава 6. Ферменты
- •6.2. Химическая природа и структура ферментов
- •6.3. Кофакторы ферментов Ионы металлов как кофакторы ферментов
- •Коферменты
- •6.4. Механизм действия ферментов
- •6.5. Свойства ферментов
- •6.6. Специфичность действия ферментов
- •6.7. Факторы, влияющие на скорость ферментативного катализа
- •Влияние температуры на активность ферментов
- •Влияние рН на активность ферментов
- •Влияние концентраций субстрата и фермента на скорость ферментативной реакции
- •Зависимость скорости реакции от времени
- •6.8. Регуляция активности ферментов
- •Активация ферментов
- •Ингибирование ферментов
- •Аллостерическая регуляций действия ферментов
- •6.9. Определение активности ферментов
- •6.10. Номенклатура и классификация ферментов
- •6.11. Локализация ферментов в организме и клетке
- •6.12. Применение ферментов
- •Глава 7. Витамины
- •7.1.Понятие о витаминах
- •7.2. Классификация витаминов
- •7.3. Жирорастворимые витамины
- •7.4. Водорастворимые витамины
- •7.5. Витаминоподобные вещества
- •Глава 8. Общие закономерности обмена веществ и энергии в организме
- •8.1. Обмен веществ
- •8.2. Обмен энергии
- •Глава 9. Биологическое окисление
- •9.2. Дыхательная цепь
- •9.3. Окислительное фосфорилирование
- •Глава 10. Обмен углеводов
- •10.1. Переваривание углеводов
- •10.2. Метаболизм глюкозы
- •10.3. Биосинтез гликогена
- •10.4. Распад гликогена
- •10.5. Анаэробный гликолиз
- •10.6. Аэробный распад глюкозы
- •Аэробный распад глюкозы в мозге
- •10.7. Пентозофосфатный цикл
- •10.8. Биосинтез глюкозы (глюконеогенез)
- •10.10. Регуляция обмена углеводов
- •Глава 11. Обмен липидов
- •11.1. Переваривание липидов
- •11.2. Метаболизм глицерина
- •11.3. Метаболизм жирных кислот
- •11.4. Биосинтез жиров
- •11.5. Регуляция обмена липидов
- •Глава 12. Обмен нуклеиновых кислот
- •12.1. Пути распада рнк и днк
- •12.2. Распад пуриновых и пиримидиновых оснований
- •12.3. Биосинтез нуклеотидов
- •Биосинтез пурииовых нуклеотидов
- •Биосинтез пиримидиновых нуклеотидов
- •Биосинтез дезоксирибонуклеотидов
- •12.4. Биосинтез нуклеиновых кислот
- •Биосинтез днк (репликация)
- •Биосинтез рнк (транскрипция)
- •Безматричный синтез рнк
- •12.5. Путь информации от генотипа к фенотипу
- •Глава 13. Обмен белков
- •13.1. Понятие об обмене белков
- •13.2. Переваривание белков пищи и распад белков тканей Переваривание белков
- •Распад белков в тканях
- •13.3. Метаболизм аминокислот
- •Трансаминирование аминокислот
- •Дезамииирование аминокислот
- •Превращение углеродных скелетов аминокислот. Реакции декарбоксилирования
- •13.4. Удаление аммиака из организма. Орнитиновый цикл
- •13.5. Синтез аминокислот
- •13.6. Биосинтез белков (трансляция)
- •Глава 14. Водно-солевой и минеральный обмен
- •14.1. Водно-солевой обмен Содержание воды в организме и клетке
- •Роль и функции воды в процессе жизнедеятельности
- •14.2. Регуляция водно-солевого обмена
- •Регуляция рН
- •14.3. Минеральный обмен Минеральные вещества
- •Функции минеральных веществ
- •Минеральные вещества и обмен нуклеиновых кислот
- •Минеральные вещества и обмен белков
- •Минеральные вещества и обмен углеводов и липидов
- •14.4. Регуляция минерального обмена
- •Глава 15. Взаимосвязь обмена белков, жиров, углеводов и нуклеиновых кислот
- •Глава 16. Гормоны, нервно-гормональная регуляция обмена веществ
- •16.1. Понятие о гормонах. Основные принципы регуляции обмена веществ
- •16.2. Классификация гормонов
- •16.3. Общие представления о действии гормонов
- •16.4. Гормоны щитовидной и паращитовидных желез Гормоны щитовидной железы
- •Гормоны паращитовидных желез
- •16.5. Гормоны поджелудочной железы
- •16.6. Гормоны надпочечников
- •16.7. Гормоны половых желез
- •16.8. Гормоны гипоталамо-гипофизарной системы
- •16.9. Гормоны тимуса и эпифиза
- •16.10. Простагландины
- •16.11. Биохимическая адаптация
- •Рекомендуемая литература
- •Оглавление
2.10. Классификация белков
Строгой номенклатуры и классификации белков до сих пор не существует. Названия белков дают по случайным признакам, чаще всего принимая во внимание источник выделения белка или же учитывая растворимость его в тех или иных растворителях, форму молекулы и др.
Классификация белков проводится по составу, по форме частиц, по растворимости, по аминокислотному составу, по происхождению и т.д.
1. По составу белки делят на две большие группы: простые и сложные белки.
К простым (протеинам) относят белки, дающие при гидролизе только аминокислоты (протеиноиды, протамины, гистоны, проламины, глутелины, глобулины, альбумины). В качестве примеров простых белков могут служить фиброин шелка, яичный сывороточный альбумин, пепсин и др.
К сложным (к протеидам) относят белки, составленные из простого белка и добавочной (простетической) группы небелковой природы. Группу сложных белков делят на несколько подгрупп в зависимости от характера небелкового компонента:
- металлопротеиды, содержащие в своем составе металлы (Fe, Си, Mg и др.), связанные непосредственно с полипептидной цепью;
- фосфопротеиды - содержат остатки фосфорной кислоты, которые сложноэфирными связями присоединены к молекуле белка по месту гидроксильных групп серина, треонина;
- гликопротеиды - их простетическими группами являются углеводы;
- хромопротеиды - состоят из простого белка и связанного с ним окрашенного небелкового соединения, все хромопротеиды биологически очень активны; в качестве простетических групп в них могут быть производные порфирина, изоаллоксазина и каротина;
- липопротеиды - простетическая группа липиды - триглицериды (жиры) и фосфатиды;
- нуклеопротеиды - белки, состоящие из простого белка и соединенной с ним нуклеиновой кислоты. Эти белки играют колоссальную роль в жизнедеятельности организма и будут рассмотрены ниже. Они входят в состав любой клетки, некоторые нуклеопротеиды существуют в природе в виде особых частиц, обладающих патогенной активностью (вирусы).
2. По форме частиц - белки делят на фибриллярные (нитеподобные) и глобулярные (сферические) (см. стр 30).
3. По растворимости и особенностям аминокислотного состава выделяют следующие группы простых белков:
- протеиноиды - белки опорных тканей (костей, хрящей, связок, сухожилий, волос, ногтей, кожи и т.д.). Это в основном фибриллярные белки с большой молекулярной массой (> 150000 Да), нерастворимые в обычных растворителях: воде, солевых и водно-спиртовых смесях. Они растворяются только в специфических растворителях;
- протамины (простейшие белки) - белки, растворимые в воде и содержащие 80-90% аргинина и ограниченный набор (6-8) других аминокислот, представлены в молоках различных рыб. Вследствие высокого содержания аргинина имеют основные свойства, их молекулярная масса сравнительно мала и примерно равна 4000-12000 Да. Они являются белковым компонентом в составе нуклеопротеидов;
- гистоны - хорошо растворимы в воде и разбавленных растворах кислот (0,1Н), отличаются высоким содержанием аминокислот: аргинина, лизина и гистидина (не менее 30%) и поэтому обладают основными свойствами. Эти белки в значительных количествах содержатся в ядрах клеток в составе нуклеопротеидов и играют важную роль в регуляции обмена нуклеиновых кислот. Молекулярная масса гистонов невелика и равна 11000-24000 Да;
- глобулины - белки, нерастворимые в воде и солевых растворах с концентрацией соли более 7%. Глобулины полностью осаждаются при 50%-ном насыщении раствора сульфатом аммония. Эти белки отличаются высоким содержанием глицина (3,5%), их молекулярная масса > 100000 Да. Глобулины - слабокислые или нейтральные белки (р1=6-7,3);
- альбумины - белки, хорошо растворимые в воде и крепких солевых растворах, причем концентрация соли (NH4)2S04 не должна превышать 50 % от насыщения. При более высокой концентрации альбумины высаливаются. По сравнению с глобулинами эти белки содержат глицина в три раза меньше и имеют молекулярную массу, равную 40000-70000 Да. Альбумины имеют избыточный отрицательный заряд и кислые свойства (pl=4,7) из-за большого содержания глутаминовой кислоты;
- проламины - группа растительных белков, содержащаяся в клейковине злаковых растений. Они растворимы только в 60-80%-ном водном растворе этилового спирта. Проламины имеют характерный аминокислотный состав: в них много (20-50%) глутаминовой кислоты и пролина (10-15%), в связи с чем они и получили свое название. Их молекулярная масса более 100000 Да;
- глютелины - растительные белки нерастворимые в воде, растворах солей и этаноле, но растворимы в разбавленных (0,1Н) растворах щелочей и кислот. По аминокислотному составу и молекулярной массе сходны с проламинами, но аргинина содержат больше, а пролина меньше.