Пептидная связь в молекуле белка

Универсальным типом связи в белковой молекуле является пептидная связь. Образование пептидной связи можно представить как отщепление воды от α-карбоксильной группы первой аминокислоты и α-амино группы второй:

Однако, расстояние между атомами «С» и «N» пептидной связи может изменяться от 0,132 нм до 0,127 нм, что характерно для непредельной связи:

Резонансная стабилизация пептидной связи придает ей характер частично двойной связи и этим можно объяснитьжесткость связи между атомами углерода и азота пептидной связи. Свободное вращение атомов кислорода и водорода вокруг пептидной связи невозможно и все четыре атома пептидной группы лежат в одной плоскости (копланарны). Кроме того, атомы кислорода и водорода пептидной группы занимают транс-положение.

Вокруг остальных связей полипептидного остова возможно свободное вращение.

Такая полужесткость строения полипептидной цепи имеет важное значение для формирования более высокого уровня структурной организации белковой молекулы (вторичной, третичной и четвертичной структур).

Номенклатура полипептидной цепи белковой молекулы:

Аланилфенилаланилвалин

Трипептид включает три аминокислотных остатка.

В зависимости от количества аминокислотных остатков в полипептидной цепи различают:

– несложные пептиды (ди-, три-, тетра- и пентапептиды);

– олигопептиды (включают 11-30 аминокислотных остатков);

– полипептиды (включают от 30 до 50 аминокислотных остатков)

– белки – это полипептиды с молекулярной массой от 5000 до 1 млн Дальтон, содержащие более 50 аминокислотных остатков, длина их полипептидной цепи может достигать сотен и тысяч остатков аминокислот (Дальтон, D, Да – единица массы, равная массе атома водорода (1,0000) по шкале атомных масс).

Универсальной пробой на обнаружение белков в растворе служит биуретовая реакция: в щелочной среде ионы меди образуют комплексное соединение с атомами пептидных групп, окрашенное в сине-фиолетовый или розово-фиолетовый цвет. Эта реакция лежит в основе количественного определения белков в биологических жидкостях (в молоке, крови) и тканях растительного и животного происхождения, так как интенсивность окрашивания прямо пропорциональна количеству белка (количеству пептидных связей).

Биологически активные пептиды

Гормоны гипоталамуса (вазопрессин, окситоцин, тиролиберин, соматостатин и др.) их называют нейропептиды.

Глутатион – это трипептид, входит в состав простетической группы ферментов класса оксидоредуктаз (Гл-SH), например, глутатионпероксидаза и глицеральдегидфосфатдегидрогеназа (фермент гликолиза):

Это восстановленный глутатион. SH-Группа является каталитическим участком активного центра фермента, так как может окисляться и восстанавливаться:

–2Н

Гл-SH + HS-Гл Гл-S-S-Гл

восстановленная +2Н окисленная форма (имеет дисульфид-

форма ную связь и называется цистин)

Глутатион также принимает участие в транспорте аминокислот через мембрану клеток (особенно мозга), обезвреживает соединения ртути, ароматические углеводороды, перекисные соединения. Особенно много глутатиона содержится в дрожжах и зародыше пшеницы.

Карнозин и ансерин – дипептиды, обнаружены в мышцах животных и человека. Они являются составной частью экстрактивных веществ мяса (бульонов): Содержание их в мясе достигает 0,2–0,3% от сырой массы продукта.

Биологическая роль карнозина: он увеличивает амплитуду мышечного сокращения, предварительно сниженную утомлением, увеличивает эффективность работы ионных насосов мышечной клетки.

Ансерин также выполняет буферные функции за счет входящего в его состав имидазольного кольца гистидина:

Вазоактивные пептиды: брадикинин, коллидин и ангиотензин. Они оказывают влияние на тонус сосудов (вазус – сосуд). Например, ангиотензин (асп-арг-вал-тир-иле-гис-про-фен) обладает сосудосуживающим действием и, следовательно, влияет на артериальное давление.

Пептидные токсины. Они вырабатываются (синтезируются) микроорганизмами, ядовитыми грибами, пчелами, змеями, морскими моллюсками, скорпионами и рядом растений. Изучено 5 энтеротоксинов, продуцируемых бактериями Staphylococcus aureus и 7 нейротоксинов, вырабатываемых Clostridium botulinum.

Токсины могут стать причиной пищевого отравления при употреблении молочных, мясных, рыбных, жидких яичных продуктов, а также салатов и кремовых начинок мучных кондитерских изделий.

К наиболее сильнодействующим ядам относятся ботулинические токсины (эти токсины инактивируются при 80 ⁰С и в кислой среде). Они могут вызывать смертельные пищевые отравления.

Энтеротоксины могут вырабатываться также бактериями Salmonella и Clostridium perfringens. Вызывают расстройства работы кишечника, обморочные состояния и лихорадки. Чаще они содержаться в говядине, птице, рыбе, сыре, реже в фасоли. Они влияют на водно-солевой (электролитный) обмен и транспорт глюкозы в клетке, что приводит к обезвоживанию и гибели клеток кишечника.

Гриб бледной поганки содержит 10 циклических пептидов (Мм≈1000) из них особо ядовит токсин α-аманитин.

Яд пчел содержит апамин (18 аминокислот). Оказывает сильное влияние на центральную нервную систему.

Яд морских моллюсков – конотоксин (13 аминокислот).

Пептиды-антибиотики:

Грамицидин S – это циклический антибиотик, синтезируемый бактериями Bacillus Brevis;

Сурфактин – синтезируется бактериями Bacillus subtitles.

Оба антибиотика применяют при борьбе с инфекционными заболеваниями, вызываемыми стрептококками и пневмококками.

Антибиотики из группы пенициллина – вырабатываются плесневыми грибами Penicillium. По структуре это дипептид, состоит из D-валина и цистеина.

Группа пенициллиновых антибиотиков эффективна при борьбе с инфекциями вызываемыми стафилококками и другими микроорганизмами.

Вкусовые пептиды – сладкие и горькие пептиды.

Аспартам – подсластитель, представляет собой метиловый эфир L-α-аспартил-L-фенилаланин:

Слаще сахарозы в 180 раз. Противопоказан больным фенилкетонурией.

Пептиды горького вкуса – образуются при распаде белков (α_s-казеина, β-казеина) в сырах и молоке. Содержат от 2 до 8 аминокислотных остатков.