Добавил:
Upload Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.
Вуз: Предмет: Файл:
Курс лекций по биохимии.doc
Скачиваний:
2038
Добавлен:
13.05.2015
Размер:
729.6 Кб
Скачать

5. Регуляция ферментативных процессов в клетке

Многочисленные способы регуляции ферментативных процессов можно разделить на две группы:

1. Регуляция содержания фермента за счет изменения скорости его синтеза и распада. Следует отметить следующие процессы:

репрессия – процесс подавления (или снижения) скорости синтеза фермента;

индукция – процесс ускорения синтеза ферментов под действием специфических низкомолекулярных соединений – индукторов.

2. Регуляция активности имеющихся в клетке ферментов.

а) путем изменения температуры, значения рН, количества субстрата, кофакторов и т.д.;

б) аллостерическая регуляция (характерна только для аллостерических ферментов). Аллостерическими называют ферменты, имеющие кроме активного центра дополнительный центр связывания (аллостерический центр). Активность аллостерических ферментов регулируется путем изменения конформации молекул ферментов, вызванного присоединением специального метаболита к аллостерическому центу. Метаболит-регулятор (аллостерический эффектор) выполняет функции либо активатора, либо ингибитора;

в) ковалентная модификация ферментов – регуляция каталитической активности ферментов может осуществляться за счет ковалентного присоединения фосфатной группы или нуклеотида. Например, фосфорилированная форма гликогенфосфорилазы обладает более высокой каталитической активностью;

г) изменение активности ферментов с помощью активаторов – химических соединений, повышающих активность ферментов (например, аминокислота цистеин и трипептид глутатион активируют действие многих протеаз).

д) изменение активности ферментов с помощью ингибиторов – химических соединений, подавляющих активность ферментов.

Ингибирование

Ингибирование – снижение или полное подавление активности ферментов под действием определенных веществ (ингибиторов).

Ингибирование может быть двух основных видов: небратимое и обратимое.

При необратимом ингибировании фермент и ингибитор образуют недиссоциирующий комплекс. Необратимое ингибирование в организме встречается редко и если оно есть, то из-за веществ, поступающих извне.

При обратимом ингибировании фермент и ингибитор образуют диссоциирующий комплекс.

Обратимое ингибирование, в свою очередь, делится на конкурентное и неконкурентное.

Конкурентное ингибирование – ингибирование, при котором субстрат и ингибитор обладают сходным строением и конкурируют за активный цент фермента. Конкурентное ингибирование в организме часто встречается и является способом регулирования активности фермента.

Скорость реакции при конкурентном ингибировании зависит от соотношения концентраций субстрата и ингибитора. Чем выше концентрация субстрата, тем выше вероятность формирования комплекса, тем выше скорость реакции. Таким образом, конкурентное ингибирование можно подавить путем увеличения концентрации субстрата.

Неконкурентное ингибирование – ингибирование, при котором субстрат и ингибитор взаимодействуют с разными частями молекулы фермента. При этом ингибитор, соединяясь с молекулой фермента, так модифицирует его структуру, что достижение максимальной скорости реакции невозможно.

При неконкурентном ингибировании увеличение концентрации субстрата не приводит к устранению действия ингибитора. Неконкурентное ингибирование в организме, как правило, связано с поступлением в организм тяжелых металлов.