Фосфоролиз

Фосфоролиз – расщепление сложных углеводов под действием фосфорной кислоты. Фосфоролиз – наиболее эффективный процесс в энергетическом отношении; это процесс подготовки к участию в обмене веществ крахмала и гликогена. В результате фосфоролиза крахмала и гликогена образуется не просто глюкоза, а фосфорилированная глюкоза (глюкозо-1-фосфат) – исходная форма для всех преобразований глюкозы. Для того чтобы получить фосфорилированную глюкозу из обычной глюкозы, которая образуется при гидролизе крахмала и гликогена, необходимо затратить молекулу АТФ. А при фосфоролизе фосфорилированная глюкоза образуется без дополнительной затраты энергии. Фосфоролиз имеет место и в животных, и в растительных организмах. Однако следует отметить, что таким способом расщепляются только собственные углеводы (например, гликоген, образующийся в организме человека). Тогда как сложные углеводы, поступающие с пищей, всегда расщепляются путем гидролиза при участии гидролитических ферментов пищеварительной системы.

Гидролиз

Как уже было показано, олигосахариды, поступающие с пищей, в желудочно-кишечном тракте расщепляются путем гидролиза до своих мономеров, которые уже способны всасываться в кровь. Гидролиз каждого из дисахаридов катализируется собственным ферментом и поскольку в их молекулах всего одна гликозидная связь, процесс протекает достаточно просто. Однако гидролиз полисахаридов, особенно с высокой молекулярной массой, протекает путем многоступенчатого процесса. Рассмотрим этот процесс на примере крахмала.

Гидролиз крахмала осуществляется несколькими ферментами, которые называются амилазами. Амилаза осуществляет гидролиз только α –1, 4 связи. Их несколько типов:

1) α–амилазы – содержатся в слюне, в поджелудочном соке, в прорастающих семенах растений, синтезируется грибами. α–амилаза– эндофермент, т.е. разрывает без определенного порядка внутренние связи в молекуле крахмала. В результате гидролиза образуются α-мальтоза, немного глюкозы, низкомолекулярные декстрины (продукты гидролиза крахмала, обогащенные α-1, 6 связями).

2) β -амилазы, встречаются только в растениях. Являются экзоферментами, гидролизующего внешние связи со стороны нередуцирующего конца молекулы крахмала; с образованием β-мальтозы, немного глюкозы и высокомолекулярных декстринов.

3) γ–амилазы (глюкоамилазы), встречаются и у растений, и у животных (входят в состав кишечного сока). Являются экзоферментами, которые отщепляют от декстринов и олигосахаридов α-глюкозу.

4) α -1,6-гликозидаза, имеется у разных организмов, гидролизует α-1,6 связи в амилопектине и гликогене.

Редуцирующий конец – конец полисахарида, на котором находится гликозидный (полуацетальный) гидроксил в свободном состоянии.

Амилазы действуют на крахмал следующим образом. Во-первых, они разжижают крахмал. Далее, амилазы обладают декстринирующим действием, т.е. они способны превращать крахмал в различные декстрины, что можно легко проследить по изменению окраски с йодом. И наконец, поскольку при действии амилаз на крахмал образуется сахар (мальтоза), они обладают осахаривающим действием.

Чем различаются между собой -амилаза и -амилаза?

-амилаза, действуя на крахмал, образует главным образом мальтозу и мало декстринов; -амилаза расщепляет крахмал с образованием главным образом декстринов и небольшого количества мальтозы. -амилаза как бы дробит молекулу крахмала на крупные части, на декстрины, которые при этом образуются. Что касается -амилазы, то она как бы шелушит частицу крахмала с поверхности, отщепляя от нее молекулы мальтозы, причем остается молекула высокомолекулярного декстрина – амилодекстрина, который по своим свойствам приближается к первоначальному крахмалу.

Эти два вида амилазы существенно различаются по своим свойствам, а именно: -амилаза интенсивнее действует в более кислой среде. Если подкислять тесто, то -амилаза будет быстро терять свою активность. Это имеет большое значение при переработке муки из проросшего зерна, в которой как раз много -амилазы, ухудшающей ее хлебопекарные качества.

Амилазы различаются также по своей термостабильности, устойчивости к действию высоких температур. Зерновая -амилаза термостабильнее; она может действовать во время выпечки хлеба.

В нормальном непроросшем зерне пшеницы, ржи и ячменя содержится только -амилаза, -амилазы нет; в зерне этих культур -амилаза образуется только лишь при прорастании. В зерне некоторых других культур, например сои, содержится только -амилаза, и даже при прорастании -амилаза не образуется.

Амилазы имеют очень большое значение в оценке качества зерна и муки: процесс накопления сахара во время брожения теста и сам процесс брожения зависят от скорости накопления в тесте мальтозы, что в свою очередь зависит от действия этого фермента. Амилазы имеют очень большое значение в спиртовой и пивоваренной промышленности, где применяется солод, представляющий собой проросшее и осторожно высушенное зерно, которое и является источником активной амилазы.

При кипячении с кислотами и крахмал, и гликоген гидролизуются: образуется глюкоза, а не мальтоза.