- •Б и о л о г и ч е с к а я х и м и я
- •Isbn 978-985-496-528-4
- •Методические советы студентам
- •Техника лабораторных работ и безопасность труда
- •3. Электрическими приборами
- •5. Газовыми и другими нагревательными приборами
- •6.Водопроводом
- •7. Химической посудой и вспомогательными приспособлениями
- •Занятие № 1 работа № 1. Колориметрия, общий принцип. Устройство фотоэлектроколориметра
- •Принципиальная схема устройства фотоэлектроколориметра
- •Занятие № 2 работа № 1. Цветные реакции на белки и аминокислоты
- •Биуретовая реакция на белки
- •2. Нингидриновая реакция
- •Ксантопротеиновая реакция Мульдера (на ароматические аминокислоты)
- •4. Реакция Фоля на цистеин
- •Работа № 2. Определение общего белка плазмы биуретовым методом
- •Занятие № 3 работа № 1. Осаждение белков концентрированными минеральными кислотами
- •Работа № 2. Разделение альбуминов и глобулинов яичного белка методом высаливания
- •Занятие № 4 работа № 1. Кислотный гидролиз белков
- •Работа № 2. Определение протеолитической активности трипсина
- •Занятие № 5 работа № 1. Влияние температуры на активность амилазы
- •Работа № 2. Влияние активаторов и ингибиторов на активность амилазы слюны
- •Работа № 3. Определение активности амилазы (диастазы) в сыворотке крови и моче по методу каравея
- •Занятие № 6 работа № 1. Кинетика действия липазы. Влияние желчи на активность липазы
- •Занятие № 7
- •Занятие № 10 работа № 1. Количественное определение мочевой кислоты в моче
- •Занятие № 11
- •Работа № 2. Определение активности цитохромоксидазы
- •Принцип метода. Смесь -нафтола и п-фенилендиамина (реактив «нади») окисляется цитохромоксидазой в присутствии кислорода, образуя продукт конденсации индофеноловый синий по схеме:
- •Занятие № 13 работа № 1. Количественное определение макроэргических соединений мышц
- •Занятие № 14
- •Задания для самостоятельной работы:
- •Занятие № 16 работа № 1. Качественная реакция на адреналин
- •Занятие № 17 работа № 1.
- •Занятие № 18 работа № 1. Количественное определение витамина с
- •Занятие № 19 работа № 1. Количественное определение глюкозы в крови. Энзиматический (глюкозооксидазный) метод
- •Занятие № 20
- •Занятие № 21 работа № 1. Количественное определение пировиноградной кислоты в моче
- •Занятие № 22
- •Самостоятельная аудиторная работа
- •По теме «обмен и функции углеводов»
- •Задания для самостоятельной работы:
- •Занятие № 24 работа № 1. Определение триглицеридов в сыворотке крови
- •Занятие № 25 работа № 1. Определение общего холестерина в сыворотке крови (энзиматический метод)
- •Занятие № 26 работа № 1. Определение липопротеинов низкой плотности (лпнп) в сыворотке крови
- •Занятие № 27
- •Занятие № 30 работа № 1. Определение мочевины в сыворотке крови (диацетилмонооксимный метод)
- •Занятие № 31
- •Занятие № 34 работа № 1. Определение гемоглобина гемоглобинцианидным методом
- •Работа № 2. Определение кальция фотометрическим методом
- •Занятие № 35 работа: биохимический анализ мочи
- •2. Полуколичественное определение белка.
- •3. Качественное определение глюкозы в моче (проба Гайнеса).
- •Занятие № 36 работа № 1: определение общего белка в спинномозговой жидкости биуретовым методом
- •Референтные величины основных биохимических показателей у взрослых кровь
- •Спинномозговая жидкость
- •Референтные величины основных биохимических показателей крови у детей
- •Л и т е р а т у р а
- •Тестовые задания
- •4) Шаг спирали равен 0,54 нм
- •2) Ламберта-Бугера-Бера
- •2) Концентрации субстрата, при которой скорость реакции равна максимальной скорости
- •4) Дж. Уотсон
- •2) Липолитическое (увеличивает распад жира)
- •В состав триглицеридов входят:
4) Шаг спирали равен 0,54 нм
5) через 5 витков спирали структурная конфигурация полипептидной цепи повторяется
Факторы, нарушающие спиральную структуру:
1) наличие остатков аланина
2) наличие остатка пролина
3) гидрофобное взаимодействие
4) локальное электростатическое отталкивание
Что является движущей силой в возникновении вторичной структуры белка?
1) электростатическое отталкивание
2) способность остатков аминокислот к образованию водородных связей
3) гидрофобное взаимодействие
4) термостабильность
Какие белки обладают самой высокой степенью α-спирализации полипептидной цепи?
1) кератин
2) гемоглобин
3) миоглобин
4) инсулин
5) коллаген
Основной метод определения третичной структуры белка:
1) аффинная хроматография
2) диск-электрофорез
3) гель-фильтрация
4) рентгеноструктурный анализ
5) ультрацентрифугирование
К фибриллярным белкам относятся:
1) инсулин
2) гемоглобин
3) альбумин
4) коллаген
К глобулярным белкам относятся:
1) эластин
2) миоглобин
3) фиброин
4) гемоглобин
Связи, стабилизирующие третичную структуру в глобулярных белках:
1) водородные
2) пептидные
3) гидрофобные взаимодействия
4) электростатическое притяжение
5) дисульфидные
Что является движущей силой в возникновении третичной структуры?
1) способность к седиментации
2) гидрофобные взаимодействия
3) взаимодействие радикалов аминокислот с Н2О
4) электростатическое отталкивание
Для какого белка впервые была установлена третичная структура?
1) инсулин
2) коллаген
3) миоглобин
4) гемоглобин
5) альбумин
Какие преимущества дает построение некоторых белков из отдельных субъединиц?
1) обеспечивает термостабильность
2) обеспечивает растворимость
3) экономит генетический материал
4) позволяет регулировать активность
5) ускоряет молекулярную эволюцию
Какие из перечисленных белков обладают четвертичной структурой?
1) протамины
2) гистоны
3) гемоглобин
4) лактатдегидрогеназа
Какие признаки характерны для гистонов?
1) относятся к белкам растительного происхождения
2) изоэлектрическая точка их водных растворов находится в кислой среде
3) играют роль в регуляции активности генома
4) являются белковым компонентом в структуре нуклеопротеинов
5) являются белковым компонентом в структуре фосфопротеинов
Какие признаки характерны для гистонов?
1) изоэлектрическая точка их водных растворов находится в щелочной среде
2) находятся в цитоплазме клеток
3) находятся в ядре клеток
4) содержат много остатков глутаминовой и аспарагиновой кислот
5) входят в состав межклеточного вещества соединительной ткани
Какие аминокислоты содержатся в гистонах в повышенных количествах?
1) валин
2) лизин
3) серин
4) фенилаланин
5) аргинин
Подгруппы простых белков:
1) протамины
2) глутамины
3) гистоны
4) глютелины
5) глобулины
Подгруппы простых белков:
1) склеропротеины
2) протромбины
3) проламины
4) альбумины
5) гистамины
Какие белки относятся к классу протеиноидов?
1) альбумины
2) фиброин
3) коллаген
4) казеин
5) эластин
Какие белки относятся к сложным?
1) липопротеины
2) склеропротеины
3) глютелины
4) гемоглобин
5) нуклеопротеины
Казеин относится к классу:
1) нуклеопротеинов
2) липопротеинов
3) фосфопротеинов
4) хромопротеинов
Какие свойства характерны для белков?
1) амфотерность
2) устойчивость к изменению рН
3) термолабильность
4) оптическая активность
Основной источник иммуноглобулина А у новорожденных:
1) грудное молоко
2) наработка в печени
3) наработка в лимфоидной ткани
4) наработка в селезенке
Какие из перечисленных связей являются ковалентными?
1) пептидные
2) гидрофобные
3) водородные
4) дисульфидные
5) электростатические
При талассемии наблюдается угнетение синтеза:
1) мочевины
2) одной из цепей гемоглобина
3) гема
4) альбуминов
5) антигемофильного глобулина А
При серповидноклеточной анемии нарушается структура:
1) альбуминов
2) глобулинов
3) гемоглобина
4) иммуноглобулинов
5) проламинов
Какие аминокислоты являются непротеиногенными?
1) аланин
2) орнитин
3) серин
4) цитруллин
5) триптофан
Какое количество углерода содержится в белках?
1) 10 – 20 %
2) 35 – 40 %
3) 51 – 55 %
4) 60 – 70 %
Какое количество азота содержится в белках?
1) 5 – 10 %
2) 15 – 18 %
3) 25 – 30 %
4) 35 – 40 %
Какие гормоны имеют пептидную структуру?
1) тироксин
2) окситоцин
3) вазопрессин
4) адреналин
5) глюкагон
Нормальное содержание общего белка в сыворотке крови новорожденных:
1) 20 – 30 г/л
2) 40 – 55 г/л
3) 47 – 65 г/л
4) 85 – 105 г/л
Какие соединения относятся к пептидам?
1) альбумин
2) ансерин
3) карнозин
4) глютелин
5) глутатион
К какому классу соединений относятся гистоны?
1) сложным белкам
2) простым белкам
3) пептидам
4) аминокислотам
Что такое фолдинг белка?
1) расщепление на пептиды
2) присоединение к лиганду
3) сворачивание полипептидной цепи
выпадение в осадок
Олигомерные белки состоят из:
1) одной полипептидной цепи
2) двух и более полипептидных цепей
3) белковой и небелковой части
4) одной глобулы
К металлопротеинам относится:
1) инсулин
2) ферритин
3) глюкагон
4) трансферрин
5) гемоглобин
Какой закон положен в основу колориметрического метода анализа?
1) Нюьтона