Билет 1 1. Белки плазмы крови. Функции. Диагностическое значение определения белкового состава крови. Кровь состоит из жидкой части (плазмы) и форменных элементов (лейкоцитов, эритроцитов, тромбоцитов). Процентное содержание плазмы в крови составляет 55%, а форменных элементов - 45%.

В свою очередь плазма является сложной биологической средой, содержащей 92% воды, 7% белка и 1% жиров, углеводов и минеральных солей.

Белки плазмы - это высокомолекулярные азотсодержащие соединения, имеющие сложное строение и состоящие более чем из 20 аминокислот. Аминокислоты обладают свойствами как кислот, так и оснований и могут вступать во взаимодействие с различными соединениями.

В состав белков входят:

углерод (50-55%);

кислород (21-23%);

водород (6-7%);

азот (15-16%);

сера, фосфор, железо, медь и некоторые другие элементы - в незначительном количестве.

Белки бывают простыми и сложными. Простые белки состоят только из аминокислот: протамин, гистон, альбумин, глобулин. В сложные белки входят не только аминокислоты, но и другие соединения (нуклеиновые кислоты, фосфорная кислота, углеводы): нуклепротеиды, хромопротеиды, фосфоропротеиды, глюкопротеиды, липопротеиды.

По форме и величине молекул белки крови разделяют на альбумины и глобулины. Функции белков плазмы крови:

Функции белков плазмы крови многочисленны, основные из них следующие: 1. Поддерживают коллоидно-онкотическое давление, сохраняя объем крови, связывая воду и задерживая ее, не позволяя выходить из кровеносного русла; 2. Принимают участие в процессах свертывания крови; 3. Поддерживают постоянство Рн крови, формируя одну из буферных систем крови; 4. Соединяясь с рядом веществ (ХС, билирубин и др.), а также с ЛС, доставляют их в ткани. 5. Поддерживают нормальный уровень катионов в крови путем образования с ними недиализируемых соединений (например, 40-50%кальция сыворотки связано с белками; значительная часть железа, меди, магния и других микроэлементов также связано с белками); 6. Играют важнейшую роль в иммунных процессах; 7. Служат резервом аминокислот; 8. Выполняют регулирующую функцию (гормоны, ферменты и другие биологически активные белковые вещества). Диагностическое значение определения белкового состава крови: (Клинико-диагностическое значение) Нормопротеинемия – нормальное содержание общего белка Гипопротеинемия – пониженное содержание общего белка Гиперпротеинемия – повышенное содержание белка 2. Гемолитическая желтуха. Причины. Лабораторная диагностика. Гемолитическая (надпеченочная) желтуха. Ускоренное образование билирубина в результате усиления внутрисосудистого гемолиза. Гемолитические анемии различного происхождения: врожденный сфероцитоз, серповидно-клеточная анемия, дефицит глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы, отравление сульфаниламидами, талассемии, сепсис, лучевая болезнь, несовместимость крови. В данном случае гипербилирубинемия развивается за счет фракции непрямого билирубина. Гепатоциты усиленно переводят непрямой билирубин в связанную форму, секретируют его в желчь, в результате в кале увеличивается содержание стеркобилина, интенсивно его окрашивая. В моче возрастает содержание уробилина, билирубин отсутствует.

Лабораторная диагностика: Окраска кожи при гемолитической желтухе лимонно-желтого оттенка. Больные больше бледны, чем желты. Желтуха не сопровождается кожным зудом. Она может носить волнообразный характер. Печень обычно не пальпируется, иногда может быть увеличена. Могут образовываться пигментные камни, и присоединяется клиническая картина желчнокаменной болезни. Селезенка обычно увеличена. В крови общий билирубин повышен – 120 мкмоль/л

гипербилирубинемия, за счет непрямого билирубина (гембилирубин) – 115 мкмоль/л

Прямой билирубин – 5 мкмоль/л.

Снижено количество гаптоглобина.

В моче – билирубина нет (связан с альбуминами). Моча темная. Повышенное содержание уробилиногена и уробилина.

Желчные пигменты+++

Кал темный. Повышенное содержание стеркобилиногена и

стеркобилина . 3. Человек длительное время находится в условиях высокой температуры окружающей среды и низкой относительной влажности воздуха. Изменится ли у него количество общего белка в плазме? Если изменится, то как? Будут ли наблюдаться изменения со стороны коагуляционных проб? Если будут, то какие? Билет 2 1. Белки плазмы крови. Гипо-, гипер-, дис-, парапротеинемия. Понятия, причины развития. Гипопротеинемия - это патологически низкое содержание общего белка в крови. Причины возникновения гипопротеинемии: 

- дефицит белка, поступающего в организм; 

- высокий уровень потери белка; 

- отклонения в процессах образования белка.  Гипопротеинемия может развиваться у человека из-за недостаточного питания, нарушения образования белка (например, при заболеваниях печени) или при усиленном выведении белков из организма (например, при нефротическом синдроме). В результате у человека вследствие накопления жидкости в тканях развиваются отеки и повышается восприимчивость к различным инфекциям. Гиперпротеинемия – это повышенное содержание белка в крови. Причины возникновения гиперпротеинемии: 

Гиперпротеинемия возникает по причине обезвоживания, когда уходит внутрисосудистая жидкость из организма. Такое возможно при ожоге или перегреве организма, травматических последствиях, в результате заболевания холерой. Признаки гиперпротеинемии проявляются при миеломном заболевании, когда клетки, продуцирующие парапротеины, разрастаются.

Диспротеинемия — это на­ру­ше­ние нормаль­ного ко­ли­че­ствен­ного со­от­ноше­ния меж­ду фракци­ями бел­ков кро­ви; на­блю­да­ет­ся при воспа­ли­тель­ных процес­сах, кол­лаге­но­зах, рас­стройст­вах пита­ния Причины возникновения диспротеинемии: - Увеличение в крови фракции глобулинов. Это связано с активацией гуморального звена иммунитета. - При воспалении, сочетающемся с интоксикацией или расстройством функций ССС, дыхательной, эндокринной и других систем, может нарушаться синтез альбуминов в печени с развитием дисбаланса альбуминов и глобулинов. Парапротеинемия – это наличие в крови значительного количества парапротеинов. Причины возникновения парапротеинемии: - миеломной болезни: опухолевые плазмоциты продуцируют аномальные лёгкие или тяжёлые цепи молекулы Ig; - лимфомах (лимфоцитарных или плазмоцитарных): синтезируются аномальные IgM, обладающие повышенной агрегируемостью. 2. Этапы катаболизма гемоглобина: внутриэритроцитарный, эритрофагальный, гепатоцеллюлярный и энтеральный. Желчные пигменты. Синтез гемоглобина начинается в проэритробластах и продолжается даже на стадии ретикулоцита красных клеток крови. Следовательно, когда ретикулоциты оставляют костный мозг и проходят в кровоток, они продолжают формировать минимальные количества гемоглобина в течение примерно следующего дня до тех пор, пока не станут зрелыми эритроцитами. основные химические этапы формирования гемоглобина. Сначала сукцинил-КоА, формируемый в метаболическом цикле Кребса, связывается с глицином, образуя молекулу пиррола. В свою очередь, четыре молекулы пиррола объединяются, образуя протопорфирин IX, который затем соединяется с железом, формируя молекулу гема. Наконец, каждая молекула гема присоединяется к синтезируемому рибосомами длинному полипептиду глобину, формируя субъединицу гемоглобина, называемую гемоглобиновой цепочкой. Четыре такие цепочки свободно связываются вместе, формируя целую гемоглобиновую молекулу. Уропорфириноген III ->(CО2) Копропорфириноген III ->(оксидаза) Протопорфириноген IX

->(оксидаза) Протопорфирин IX -> ( Феррохелатаза или, Гем-синтаза )Гем Жёлчные пигменты — продукты распада гемоглобина и других производных порфирина, экскретируемые с желчью, мочой, калом.

Основная масса желчных пигментов образуется в процессе катаболизма гемоглобина при распаде эритроцитов в клетках системы мононуклеарных фагоцитов. Желчные пигменты представляют собой соединения, содержащие 4 пиррольные группы, соединенные одноуглеродными мостиками в открытую, незамкнутую цепь (в отличие от замкнутой структуры гема). 3. Как изменятся коагуляционные пробы (тимоловая и Вельмана) у больного с патологией печени и у больного с патологией почек?

У больного с патологией печени тимоловая проба будет положительная, тимоловая же будет понижена устойчивость крови. ??? Билет 3 1. Транспортная функция белков плазмы крови. Примеры белков-переносчиков. «Транспортные болезни». Причины развития. Лечение. Транспортная функция белков плазмы крови:

Внутрь клетки должны поступать многочисленные вещества, обеспечивающие ее строительным материалом и энергией. В то же время все биологические мембраны построены по единому принципу - двойной слой липидов, в который погружены различные белки, причем гидрофильные участки макромолекул сосредоточены на поверхности мембран, а гидрофобные "хвосты" - в толще мембраны. Такая структура непроницаема для таких важных компонентов, как сахара, аминокислоты, ионы щелочных металлов. Их проникновение внутрь клетки осуществляется с помощью специальных транспортных белков, вмонтированных в мембрану клеток. Например, у бактерий имеется специальный белок, обеспечивающий перенос через наружную мембрану молочного сахара - лактозы. Важным примером транспорта веществ через биологические мембраны против градиента концентрации является Na-K-ый насос. В ходе его работы происходит перенос трех положительных ионов Na из клетки на каждые два положительных иона К в клетку. Эта работа сопровождается накоплением электрической разности потенциалов на мембране клетки. При этом расщепляется АТФ, давая энергию. 2. Гемоглобин. Структура, свойства. Кривая насыщения кислородом. Кооперативный эффект действия субъединиц гемоглобина. Гемоглобин – гемопротеид (сложный белок). Включает 4 гемсодержащие белковые субъединицы (СЕ) или протомеры. Между собой СЕ соединяются гидрофобными, ионными, водородными связями. В состав белковой части молекулы гемоглобина входят 2α и 2β-цепи. Свойства гемоглобина:

Гемоглобин выполняет в организме важную роль переносчика кислорода и принимает участие в транспорте углекислоты. 3. У больного количество гембилирубина в сыворотке крови 26мкм/л, холебилирубина 43 мкм/л. Повышена активность АлТ и АсТ. В моче обнаруживаются желчные пигменты и уробилин. Определите тип желтухи. Будет ли наблюдаться изменение цвета кала? Ответ поясните.

У больного печеночный тип желтухи, поскольку в моче присутствует уробилин, значительно повышен холебилирубин, что может быть связано с разрушением клеток печени, а также незначительно гембилирубин, из-за того что печень не успевает связывать его. Кал может быть более светлым, поскольку желчь не попадает в ЖКТ. Билет 4 1. Трансферрин, гаптоглобин, гемопексин – белки крови, препятствующие потере железа организмом. Функции. Трансферрин — это белок плазмы крови, гликопротеин — основной переносчик железа. Гаптоглобин – это белок, присутствующий в плазме крови; связывается со свободным гемоглобином, образуя комплекс, который быстро удаляется из крови в печени. Уменьшение содержания гаптоглобина в плазме крови является характерным симптомом анемии, при которой происходит разрушение эритроцитов внутри кровеносного русла с выделением гемоглобина в плазму и его потери с мочой. Гемопексин – это бета-гликопротеид, выполняющий функцию транспортного белка при переносе гема из циркулирующей крови в паренхиму печени;

Белки плазмы крови выполняют несколько важных функций:

- Поддерживают постоянство коллоидно-осмотического давления крови;

- Определяют вязкость крови и сохраняют устойчивость эритроцитов и лейкоцитов в кровотоке, обеспечивают нормальный кровоток в капиллярах (реологические свойства крови);

- Белковая буферная система участвует в регуляции кислотно-щелочного состояния;

- Специализированные белки связывают и транспортируют углеводы, липиды, гормоны, лекарства, витамины, токсичные вещества;

- Удерживают в связанном состоянии и транспортируют катионы кальция, магния, железа, меди и другие ионы, препятствуя их потере с мочой;

- Специализированные белки участвуют в свертывании крови (фибриноген, протромбин, антигемофильный глобулин и др.);

- Иммуноглобулины, факторы системы комплемента, трансферрин и пропердин (предупреждая инфекционный процесс и сохраняя резистентность организма) выполняют защитную функцию;

- Являются резервом аминокислот. 2. Гемоглобин. Химическая природа, структура. Характеристика простетической группы и глобина. Формы гемоглобина. Аллостерические свойства гемоглобина. Гемоглобин – гемопротеид (сложный белок). Включает 4 гемсодержащие белковые субъединицы (СЕ) или протомеры. Между собой СЕ соединяются гидрофобными, ионными, водородными связями. В состав белковой части молекулы гемоглобина входят 2α и 2β-цепи. Свойства гемоглобина:

Гемоглобин выполняет в организме важную роль переносчика кислорода и принимает участие в транспорте углекислоты. Формы гемоглобина: Нормальные формы гемоглобина

HbР – примитивный гемоглобин, содержит 2ξ- (кси-) и 2ε-цепи (эпсилон-), встречается в эмбрионе между 7-12 неделями жизни.

HbF фетальный (fetal – плод) гемоглобин, содержит 2α- и 2γ-цепи, появляется через 12 недель внутриутробного развития и является основным после 3 месяцев беременности. Обладает повышенным сродством к кислороду, менее стоек к разрушению.

HbA (adult - взрослый) – гемоглобин взрослых, доля составляет 98%, содержит 2α- и 2β-цепи, у плода появляется через 3 месяца жизни и к рождению составляет 80% всего гемоглобина.

HbA2 – гемоглобин взрослых, доля составляет 2%, содержит 2α- и 2δ-цепи (дельта-). Функциональные формы гемоглобина

Восстановленный НHb - свободный от кислорода.

HbO2 – оксигемоглобин, образуется при связывании кислорода в легких, в легочных венах его 94-98% от всего количества гемоглобина.

HbCO2 – карбгемоглобин (карбаминоHb), образуется при связывании углекислого газа в тканях, в венозной крови составляет 15-20% от всего количества гемоглобина.

Карбгемоглобин - соединение очень нестойкое и быстро диссоциирует в легочных капиллярах с отщеплением СО2.

В виде карбаминовой формы из ткани к легким переносится от 3 до 10% (до 20%) всего углекислого газа. Основная масса СО2 транспортируется с кровью к легким в форме бикарбоната (NaHCO3).

Патологические формы гемоглобина

HbS – гемоглобин серповидно-клеточной анемии.

MetHb – метгемоглобин, форма гемоглобина, включающая трехвалентный ион железа вместо двухвалентного. При использовании сульфаниламидов, употреблении нитратов пищевых продуктов, при недостаточности аскорбиновой кислоты ускоряется переход Fe2+ в Fe3+. Образующийся metHb не способен связывать кислород и возникает гипоксия тканей. Для восстановления ионов железа в клинике используют аскорбиновую кислоту.

HbA1С – гликозилированный гемоглобин. Концентрация его нарастает при хронической гипергликемии и является хорошим скрининговым показателем уровня глюкозы крови за длительный период времени.

HbCO – карбоксигемоглобин, образуется при наличии СО (угарный газ) во вдыхаемом воздухе. Угарный газ является активным ингибитором гемсодержащих ферментов (цитохромоксидазы а3 дыхательной цепи).

СО - оксид С (II) – угарный газ – продукт неполного окисления С. Не имеет запаха.

Попадая в легкие быстро проходит ч/з альвеолярно-капиллирную мембрану, растворяется в плазме крови, диффундирует в эритроциты и вступает в химическое взаимодействие с Hb:

HbО2 + СО = HbСО + О2

карбоксиHb Миоглобин – мономер, состоит из 153 аминокислот с мм 17 000 Dа и по структуре сходен с β-цепью гемоглобина. Белок локализован в мышечной ткани. Миоглобин обладает более высоким сродством к кислороду по сравнению с гемоглобином. Это свойство обусловливает функцию миоглобина – депонирование кислорода в мышечной клетке и использование его только при значительном уменьшении парциального давления О₂ в мышце (ниже 10 мм рт.ст).

Аллостерические свойства гемоглобина: Гемоглобин: аллостерический белок Переход в процессе эволюции от мономерного миоглобина к тетрамерному гемоглобину сопровождался появлением новых свойств. Молекула гемоглобина значительно сложнее, чем молекула миоглобина. Прежде всего гемоглобин помимо 0₂ транспортирует Н⁺ и С0₂. Во-вторых, связывание кислорода гемоглобином регулируется специфическими компонентами внутренней среды, а именно Н ⁺ , С0₂ и органическими фосфорными соединениями. Эти регуляторы оказывают сильнейшее влияние на способность гемоглобина связывать кислород, несмотря на то что они присоединяются к белку в участках, отстоящих далеко от гема. Вообще так называемое аллостерическое взаимодействие, т.е. взаимодействие между пространственно разделенными участками, имеет место во многих белках. Аллостерические эффекты играют важнейшую роль в регуляции и интеграции молекулярных процессов в биологических системах. Гемоглобин является наиболее изученным аллостерическим белком. Функциональные различия между мио-глобином и гемоглобином Гемоглобин - аллостерический белок, миоглобин таковым не является. Это различие выражается тремя путями: 1.  Присоединение 0₂ к гемоглобину повышает связывание дополнительных молекул 0₂ той же молекулой гемоглобина. Другими словами, кислород связывается с гемоглобином кооперативно. Связывание кислорода миоглобином, напротив, является некооперативным. 2.  Сродство гемоглобина к кислороду зависит от рН, тогда как миоглобин такой зависимости не проявляет. Молекулы С0₂ также влияют на способность гемоглобина связывать кислород. 3. Сродство гемоглобина к кислороду регулируется органическими фосфорными соединениями, в частности бисфосфоглицератом. В результате гемоглобин проявляет меньшее сродство к кислороду, чем миоглобин. 3. У больного желтуха с повышением прямого билирубина. В сыворотке крови повышена активность трансаминаз. Достаточно ли этих данных для диагностики типа желтухи? Ответ поясните.

Достаточно, это печеночный тип желтухи, трансаминазы работают в гепатоцитах, если повышается их активность в крови, значит идет разрушение клеток печени, а у него также повышен холебилирубин в крови. Билет 5 1. Характеристика неспецифического иммунитета. Белки острой фазы воспаления: интерферон, С-реактивный белок, альфа1-антитрипсин. Неспецифический иммунитет – система иммунной защиты, не связанная с антигенами и антителами, которая включает в себя фагоцитоз и общую неспецифическую резистентность. Под неспецифическим иммунитетом понимают невосприимчивость организма к инфекциям, которая обусловлена врожденными биологическими особенностями, присущими данному виду животных или человеку. С "неспецифическим иммунитетом" человек рождается (только при некоторых заболеваниях ребенок появляется на свет с недостаточностью того или иного звена неспецифического иммунитета). Примером видового иммунитета может служить невосприимчивость человека к чуме крупного рогатого скота, а его, в свою очередь, к дизентерии. Белки, принимающие участие в обеспечении неспецифического иммунитета:

Работа неспецифического иммунитета обеспечивается комплементом и интерферонами. Комплемент может уничтожать бактерий, "подготавливая" их к "поглощению" макрофагами. Интерфероны обладают противовирусной активностью и антибактериальными свойствами (высокую чувствительность к интерферону проявляют грамположительные бактерии, меньшую - грамотрицательные). Развитие острой системной воспалительной реакции сопровождается повышенной продукцией в печени особых белков, получивших название «белков острой фазы воспаления». Их активная продукция наблюдается через несколько часов с начала воспаления. Основными индукторами их продукции являются провоспалительные цитокины. Особенно возрастает концентрация в сыворотке С-реактивного белка (СРБ) и сывороточного амилоидного А компонента (СААК). С-реактивный белок (СРБ). Является важным фактором регуляции воспалительных процессов и антимикробной защиты организма. СРБ способен связываться с большим числом микроорганизмов и макромолекул. Связывание СРБ с бактериями приводит к разбуханию их капсулы и агглютинации микробов, к фиксации и активации комплемента. Связывание СРБ с детритом клеток активирует фагоцитоз.

Сывороточный амилоидный А компонент (СААК). Макромолекулы, характеризующиеся высокой гетерогенностью. Полагают, что СААК участвуют в элиминации липидов микробного происхождения и токсинов, комплексированных с липопротеинами.

α1-Антихимотрипсин. Является ингибитором ряда протеаз (коллагеназы, катепсина, химазы, эластазы), продуцируемых лейкоцитами. 2. Обмен углеводов, липидов и белков в ЦНС. Особенности. 3. У больного на фоне умеренной желтухи (общий билирубин 40 мкм/л) в моче определяется билирубин и значительное количество уробилина. Можно ли на этом основании сказать, каков тип желтухи? Почему?

Билирубин и уробилин в моче могут присутствовать и при печеночном типе, и при гемолитическом типе желтухи, поэтому этих данных недостаточно для постановки диагноза. Билет 6 1. Биохимические синдромы патологии печени. Нарушения белоксинтезирующей функции печени и их лабораторная диагностика.

Синдром цитолиза: Повреждение клеток печени в виде очагового некроза или гибели значительной части органа и выход содержимого гепатоцитов в кровоток.

Причины: инфекционные болезни, токсическое поражение печени (алкоголь, лекарства, гепатотропные яды), застой крови в печени, гипоксия.

Лабораторные признаки:

1. Внутриклеточные печеночные ферменты,

2. Органоспецифические печеночные ферменты,

3. Сопутствующие биохимические изменения.

Внутриклеточные печеночные ферменты: 1. АлТ (норма 0.1-0.65 мМ/ч),

2. АсТ (норма 0.1-0.48 мМ/ч),

3. ЛДГ4 (8-17% от общей ЛДГ)

4. ЛДГ5 (8-18% от общей ЛДГ) (Общая ЛДГ - 0,8-4,0 мкмоль/ч по реакции Севела-Товарека)

Сопутствующие биохимические изменения: Гипербилибинемия -увеличение холебилирубина

Повышение концентрации в сыворотке крови вит В12

Повышение концентрации в сыворотке крови железа

Синдром печеночной недостаточности: Лабораторные признаки синдрома:

Снижение активности и секреторных ферментов: ЛХАТ, псевдохолинэстеразы

Снижение содержания в плазме крови: протромбина, 2,5,7 факторов свертывания крови, альбумина, холестерина, гипербилирубинемия

Нарушение функции печени:

Белоксинтезирующая функция

Детоксикационная (обезвреживающая) функция

Участие печени в углеводном обмене

Участие печени в липидном обмене

Белоксинтезирующаяфункция: 1. Снижение содержания АЛЬБУМИНОВ:

- общий белок, его фракции

- осадочные пробы

2. Снижение ПРОТРОМБИНА:

- снижение свертывания крови

- удлинение протромбинового времени

- снижение протромбинового индекса

3. Снижение активности СЕКРЕТОРНЫХ ферментов:

- ЛХАТ

- псевдохолинэстеразы

Детоксикационная функция: Нарушение обезвреживания аммиака:

накопление аммиака в крови, снижение концентрации мочевины, повышение концентрации аминокислот в крови, аминоацидурия (поступление ак в мочу)

Нарушение обезвреживания иедола: увеличение содержания индола в крови, моче; снижение концентрации индикана в моче

Гипербилирубинемия: снижение коньюгирования гембилирубина (непрямого) в холебилирубин (прямой),

Снижение функциональных проб печени:

Проба КВИКА (образование гиппуровой кислоты из бензойнокислого натрия, Бромсульфалеиновая проба (задержка вы- ведения из крови красителя - бромсульфалеина)

Нарушения в углеводном обмене: Гипогликемия: глюкоза крови натощак, тест толерантности к глюкозе, определение метаболитов гликолиза: - лактата, пирувата

Нарушения в липидном обмене: Снижение показателей липидного обмена: Снижение содержания общих липидов, снижения уровня неэстерифицированных жирных кислот в крови, снижение концентрации холестерина, снижение содержания лецитина в крови Синдром холестаза: Лабораторные признаки синдрома:

Повышение активности ферментов: щелочной фосфотазы, лейцинаминопептидазы, 5-нуклеотидазы, гамма-глутамилтранспептидазы (ГГТП)

Гиперхолестеринемя: Повышение содержания ЛПНП, повышение концентрации холестерина, повышение содержания желчных кислот, повышение глицерофосфолипидов

Гипербилирубинемия: Повышение в крови концентрации холебилирубина 2. Физиологическая желтуха новорожденных. Причины. Изменения пигментного обмена. Физиологическая (транзиторная) желтуха новорожденных:

- относительное снижение активности УДФ-глюкуронилтрансферазы в первые дни жизни, - связанное с повышенным распадом фетального гемоглобина,

- абсолютное снижение активности УДФ-глюкуронилтрансферазы в первые дни жизни,

- дефицит лигандина,

- слабая активность желчевыводящих путей.

Клиническая диагностика: окрашивание кожи на 3-4 день после рождения, гемолиза и анемии нет. Симптомы исчезают спустя 1-2 недели после рождения.

Лабораторная диагностика: Увеличение концентрации свободного билирубина в сыворотке до 140-240 мкмоль/л.

Основы лечения: фенобарбитал, который стимулирует в гепатоцитах увеличение активности УДФ-глюкуронилтрансферазы и цитохрома Р450; аскорбиновая кислота, глюкоза, желчегонные средства 3. Наиболее частой эндокринной патологией в мире является сахарный диабет, сопровождающийся тяжелыми метаболическими нарушениями. Объясните, почему у больных сахарным диабетом повышен уровень фетального гемоглобина и 2,3-дифосфоглицерата в эритроцитах?

У фетального гемоглобина повышено сродство к кислороду, а 2,3-дифосфоглицерат также повышает сродство к кислороду……………… Билет 7 1. Характеристика белков неспецифической защиты. Система комплемента. Механизм антибактериального действия. 2. Особенности обмена аминокислот в нервной ткани. Значение кислот глутаминовой группы. ГАМК-шунт, его функционирование и значение. Особенности обмена аминокислот в нервной ткани: Транспорт аминокислот: Активный (энергозависимый) перенос АК против градиента концентрации,

Связан с мембранным транспортом Na

Зависим от рН и температуры,

Чувствителен к недостатку кислорода и ферментным ядам

Конкуренция аминокислот за транспортные системы друг с другом Количественные особенности: Связаны с наличием гематоэнцефалического барьера:

- В мозге в 8 раз больше АК, чем в плазме,

- Заменимые АК синтезируются с участием ГЛЮКОЗЫ,

- Аминокислоты крови обмениваются со свободными АК мозга,

Качественные особенности: 75% свободных АК мозга составляют:

Глутаминовая кислота

Глутамин

Аспарагиновая кислота

N-ацетиласпарагиновая кислота

Гамма-аминомасляная кислота (ГАМК)

таурин, глицин Значение аминокислот глутаминовой кислоты: Используются для синтеза белков, пептидов, БАВ мозга,

Выполняют энергетическую функцию,

Участвуют в образование и обезвреживание АММИАКА

Играют ключевую роль в метаболизме и обмене нейромедиаторов

Гамк – ШУНТ 1. ГЛУТАМИНОВАЯ кислота ® ГАМК (глутаматдекарбоксилаза)

2. ГАМК + альфа-КЕТОГЛЮТАРАТ ® янтарный полуальдегид + глутамат (ГАМК-трансаминаза)

3. ЯНТАРНЫЙ ПОЛУАЛЬДЕГИД ® СУКЦИНАТ (дегидрогеназа янтарного полуальдегида)

Метаболизм 10-20% альфа-кетоглутарата 3. У ребенка 2-х месяцев увеличилась печень. Глюкоза крови 3мм/л. В моче желчные пигменты, белок отсутствует. Объясните происходящие изменения. Билет 8 1. Обтурационная желтуха. Причины. Лабораторная диагностика. Механическая желтуха (Обтурационная) или подпеченочная желтуха развивается вследствие снижения оттока желчи при непроходимости желчного протока – желчные камни, новообразования поджелудочной железы, гельминтозы.

В результате застоя желчи происходит растяжение желчных капилляров, увеличивается проницаемость их стенок. Не имеющий оттока в кишечник прямой билирубин поступает в кровь, в результате развивается гипербилирубинемия. Лабораторная диагностика: В крови общий билирубин повышен – 84 мкмоль/л

гипербилирубинемия, за счет прямого билирубина – 76 мкмоль/л

Непрямой билирубин – 8 мкмоль/л

В моче – билирубин (холебилирубин, связанный с глюкуроновой к-той, растворимый). Желчные пигменты – нет. Моча темная. Повышенное содержание прямого билирубина (растворимого в воде)

Кал светлый. Пониженное содержание стеркобилиногена и стеркобилина

В тяжелых случаях, вследствие переполнения гепатоцитов прямым билирубином, реакция конъюгации с глюкуроновой кислотой может нарушаться, присоединяется печеночно-клеточная желтуха. В результате в крови увеличивается концентрация непрямого билирубина. Лабораторная диагностика: В крови общий билирубин повышен – 104 мкмоль/л

гипербилирубинемия, за счет прямого билирубина – 74 мкмоль/л

Непрямой билирубин – 30 мкмоль/л

В моче – билирубин (холебилирубин, связанный с глюкуроновой к-той, растворимый).

Желчные пигменты – нет. Моча темная. Повышенное содержание прямого билирубина (растворимого в воде)

Кал светлый. Пониженное содержание стеркобилиногена и стеркобилина 2. Гемоглобин, структура, функции. Типы и формы гемоглобина. Гемоглобин – гемопротеид (сложный белок). Включает 4 гемсодержащие белковые субъединицы (СЕ) или протомеры. Между собой СЕ соединяются гидрофобными, ионными, водородными связями. В состав белковой части молекулы гемоглобина входят 2α и 2β-цепи. Свойства гемоглобина:

Гемоглобин выполняет в организме важную роль переносчика кислорода и принимает участие в транспорте углекислоты. Формы гемоглобина: Нормальные формы гемоглобина

HbР – примитивный гемоглобин, содержит 2ξ- (кси-) и 2ε-цепи (эпсилон-), встречается в эмбрионе между 7-12 неделями жизни.

HbF фетальный (fetal – плод) гемоглобин, содержит 2α- и 2γ-цепи, появляется через 12 недель внутриутробного развития и является основным после 3 месяцев беременности. Обладает повышенным сродством к кислороду, менее стоек к разрушению.

HbA (adult - взрослый) – гемоглобин взрослых, доля составляет 98%, содержит 2α- и 2β-цепи, у плода появляется через 3 месяца жизни и к рождению составляет 80% всего гемоглобина.

HbA2 – гемоглобин взрослых, доля составляет 2%, содержит 2α- и 2δ-цепи (дельта-). Функциональные формы гемоглобина

Восстановленный НHb - свободный от кислорода.

HbO2 – оксигемоглобин, образуется при связывании кислорода в легких, в легочных венах его 94-98% от всего количества гемоглобина.

HbCO2 – карбгемоглобин (карбаминоHb), образуется при связывании углекислого газа в тканях, в венозной крови составляет 15-20% от всего количества гемоглобина.

Карбгемоглобин - соединение очень нестойкое и быстро диссоциирует в легочных капиллярах с отщеплением СО2.

В виде карбаминовой формы из ткани к легким переносится от 3 до 10% (до 20%) всего углекислого газа. Основная масса СО2 транспортируется с кровью к легким в форме бикарбоната (NaHCO3).