Гамма-глобулины

В этой фракции содержатся в основном АНТИТЕЛА - белки, синтезируемые в лимфоидной ткани и в клетках РЭС, а также некоторые компоненты системы комплемента.

Функция антител - защита организма от чужеродных агентов (бактерии, вирусы, чужеродные белки), которые называются антигенами.

Главные классы антител в крови:

- иммуноглобулины G (IgG)

- иммуноглобулины M (IgM)

- иммуноглобулины A (IgA), к которым относятся IgD и IgE.

Только IgG и IgM способны активировать систему комплемента. С-реактивный белок также способен связывать и активировать С1-компонент комплемента, но эта активация непродуктивна и приводит к накоплению анафилотоксинов. Накопившиеся анафилотоксины вызывают аллергические реакции.

К группе гамма-глобулинов относится также криоглобулины. Это белки, которые способны выпадать в осадок при охлаждении сыворотки. У здоровых людей их в сыворотке нет. Они появляются у больных с ревматическим артритом, миеломной болезнью.

Среди криоглобулинов существует белок фибронектин. Это высокомолекулярный гликопротеин (молекулярная масса 220 кДа). Он присутствует в плазме крови и на поверхности многих клеток (макрофагов, эндотелиальных клеток, тромбоцитов, фибробластов). Функции фибронектина: 1. Обеспечивает взаимодействие клеток друг с другом; 2. Способствует адгезии тромбоцитов; 3. Предотвращает метастазирование опухолей. Плазменный фибронектин является опсонином - усиливает фагоцитоз. Играет важную роль в очищении крови от продуктов распада белков, например, распада коллагена. Вступая в связь с гепарином , участвует в регуляции процессов свертывания крови. В настоящее время этот белок широко изучается и используется для диагностики особенно при состояниях, сопровождающихся угнетением системы макрофагов .

Интерферон - это гликопротеин. Имеет молекулярную массу около 26 кДа. Обладает видовой специфичностью. Вырабатывается в клетках в ответ на внедрение в них вирусов. У здорового человека его концентрация в плазме мала. Но при вирусных заболеваниях его концентрация увеличивается.

Строение молекулы иммуноглобулина.

Молекулы всех классов иммуноглобулинов имеют сходное строение. Разберем их строение на примере молекулы IgG. Это сложные белки, которые являются гликопротеинами и обладают четвертичной структурой.

В состав белковой части иммуноглобулина входят всего 4 полипептидные цепи: 2 одинаковые легкие и 2 одинаковые тяжелые цепи. Молекулярная масса легкой цепи составляет 23 кДа, а тяжелой - от 53 до 75 кДа. С помощью дисульфидных (-S-S-) связей (мостиков) тяжелые цепи соединены между собой и легкие цепи также удерживаются около тяжелых цепей.

Легкая цепь, начиная с N-конца, и такой же по длине участок Н-цепи формируют вариабельный участок - Fab-фрагмент. Аминокислотный состав Fab-фрагмента очень сильно различается у разных иммуноглобулинов. Fab - фрагмент может связываться с соответствующим антигеном слабыми типами связей. Именно этот участок обеспечивает специфичность связи иммуноглобулина со своим антигеном. В пределах молекулы иммуноглобулина выделяют также Fc-фрагмент - константная (одинаковая) для всех иммуноглобулинов часть молекулы. Формируется за счет Н-цепей . Есть участки, взаимодействующие с первым компонентом системы комплемента (или с рецепт орами на поверхности определенного типа клеток). Кроме того, Fc - фрагмент обеспечивает иногда прохождение иммуноглобулина через биологическую мембрану, например, через плаценту. Взаимодействие Fab-фрагмента со своим антигеном приводит к значительному изменению конформации всей молекулы иммуноглобулина. При этом становится доступным тот или иной участок в пределах Fc-фрагмента. Взаимодействие этого открывшегося центра с первым компонентом системы комплемента или с рецепторами клетки, что приводит к образованию иммунного комплекса "антиген-антитело".

Синтез иммуноглобулинов значительно отличается от синтеза других белков. Каждая из L-цепей кодируется группой из 3-х различных генов, а Н-цепь - четырьмя генами. Таким образом обеспечивается огромное разнообразие структуры антител, их специфичность к различным антигенам. В организме человека потенциально возможен синтез приблизительно 1 миллиона различных антител.

Фибриноген - это белок, на который направлено действие системы свертывания крови. При свертывании крови фибриноген превращается в фибрин, который нерастворим в воде и выпадает в виде нитей. В этих нитях запутываются форменные элементы крови и, таким образом, формируется кровяной сгусток (тромб). 3. При голодании снижается синтез всех белков в организме. Почему показателем тяжести белковой недостаточности выбирают уровень сывороточного альбумина, а не уровень гемоглобина или глобулинов крови?

Уровень гемоглобина снижается из-за недостатка железа, при незначительном снижении синтеза белка. Уровень альбуминов реагирует на снижение кол-ва аминокислот, начинают разрушаться для поддержания кол-ва незаменимых аминокислот и уже через несколько дней после голодания. Билет 11 1. Наследственные желтухи. Причины возникновения. Изменения показателей пигментного обмена.

Наследственными формами паренхиматозной желтухи являются синдромы :

Жильбера-Мейленграхта Причины: аутосомно-доминантное нарушение элиминации билирубина из плазмы крови, понижение активности УДФ-глюкуронилтрансферазы. Выявляется в юношеском возрасте и продолжается в течение многих лет, обычно всю жизнь. Наблюдается у 2-5% населения, мужчины страдают чаще женщин (соотношение 10:1). Лабораторная диагностика: Периодическое повышение содержание свободного билирубина плазмы, вызванное с провоцирующими факторами. Дубина-Джонсона Причины: Аутосомно-доминантная недостаточность выведения конъюгированного билирубина из гепатоцитов в желчные протоки. Встречается чаще у мужчин, выявляется в молодом возрасте, реже после рождения. Лабораторная диагностика: Увеличение содержания свободного и конъюгированного билирубина в плазме. Характерны билирубинурия, понижение содержания уробилина в кале и моче. Криглера-Найяра. Тип I Причины: Полное отсутствие активности УДФ-глюкуронилтрансферазы вследствие аутосомно-рецессивного генетического дефекта. Лабораторная диагностика: Гипербилирубинемия появляется в первые дни (часы) после рождения. Характерна интенсивная желтуха. Непрерывное возрастание содержания свободного билирубина в плазме до 200-800 мкмоль/л (в 15-50 раз выше нормы). Отсутствие конъюгированного билирубина в желчи. Тип II Причины: При синдроме Криглера-Найяра II типа отмечается аутосомно-рецессивный тип наследования. Генетически обусловленное снижение активности УДФ-глюкуронилтрансферазы. Желтуха менее интенсивна. Лабораторная диагностика: Содержание непрямого билирубина в крови в 5-20 раз выше нормы. В желчи есть билирубинглюкуронид. 2. Синтез гемма. Ход процесса, регуляция. Возможные нарушения.

Синтез гема в основном идет в предшественниках эритроцитов. Первая реакция синтеза с участием δ-аминолевулинатсинтазы (греч. δ - "дельта") происходит в митохондриях.

1. Синтез порфобилиногена

сукцинилКоА+глицин=δ-аминолевулиновая к-та - НS-KoA –СО2, под действием вит.В6, δ-аминолевулинатсинтазa

2. реакция при участии аминолевулинат-дегидратазы (порфобилиноген-синтазы) протекает в цитозоле.

2 молекулы δ-аминолевулиновая к-та= Порфобилиноген(пиррол) - 2Н₂О под действием δ-аминолевулинат-дегидратаза и цинка.

3. После синтеза порфобилиногена четыре его молекулы конденсируются в тетрапиррол. Различают два вида тетрапирролов - уропорфириноген типа I и уропорфириноген типа III. В синтезе обоих видов порфиринов принимает участие уропорфириноген I-синтаза.

4. Уропорфириноген III= Копропорфириноген III –СО2 = (действует оксидаза) Протопорфириноген IX =(действует оксидаза) Протопорфирин IX = (действует Fe²⁺

И Гем-синтаза)

Регуляция синтеза гема:

1. Основным регуляторным ферментом синтеза гема является аллостерический фермент аминолевулинатсинтаза

гем после взаимодействия с молекулой белка-репрессора формирует активный репрессорный комплекс, связывается с ДНК и подавляет транскрипцию мРНК для фермента, синтез фермента прекращается.

гем оказывает отрицательный аллостерический эффект на фермент.

2. Положительные модуляторы аминолевулинатсинтазы:

гипоксия тканей, которая в эритропоэтических тканях индуцирует синтез фермента.

достаточное количество ионов железа

стероидные гормоны

Нарушения : HbS – гемоглобин серповидно-клеточной анемии-, Талассемия-Генетически обусловленное нарушение синтеза одной из нормальных цепей гемоглобина.

Для талассемий характерно снижение синтеза α-цепей гемоглобина (α-талассемия) или β-цепей (β-талассемия). Порфирии – это группа гетерогенных наследственных заболеваний, возникающих в результате нарушения синтеза гема и повышения содержания порфиринов и их предшественников в организме. Выделяют наследственные и приобретенные формы порфирии.

Приобретенные формы порфирий носят токсический характер и вызываются действием гексахлорбензола, солей свинца и других тяжелых металлов (ингибирование порфобилиногенсинтазы, феррохелатазы и др.), лекарственными препаратами (антигрибковый антибиотик гризеофульфин).

При наследственных формах выделить две большие группы порфирий:

Печеночные –нарушениями ферментов различных этапов синтеза протопорфирина IX.

2. Эритропоэтические – аутосомно-рецессивные нарушения некоторых ферментов синтеза протопорфирина IX в эритроидных клетках. При этом смещается баланс реакций образования уропорфириногенов в сторону синтеза уропорфириногена I. Симптомы заболевания схожи с предыдущим, но дополнительно наблюдаются гемолитические явления и светочувствительность кожи, обусловленная наличием уропорфириногенов . 3. У больного общий белок сыворотки крови 51г/л, гемоглобин 93г/л, повышен остаточный азот. Глюкоза крови 2,8мкм/л, тимоловая проба 7 ед. В моче снижена активность альфа-амилазы. Объясните, с чем связаны данные нарушения?

У больного гепатит, поскольку снижен синтез белка и идет его распад, также положительная тимоловая проба говорит о патологии печени. Из-за этого снижены процессы синтеза глюкозы, гликогенолиза и липолиза, из-за чего снижена глюкоза крови. Билет 12 1. Эритроцит. Механизмы защиты от действия окислителей.

Эритроциты - это форменные элементы крови.

Функция эритроцитов:

Диаметр от 7,1 до 7,9 мкм

В 1 мм крови-3,9-5 мл эритроцитов,толщина 2 мкм

Бислой плазмолеммы образован: глицерофосфолипидами, сфингофосфолипидами, гликолипидами, холестерином.

Внешний слой содержит гликолипиды (около 5% от общего количества липидов) и много холина (фосфатидилхолин, сфингомиелин)

Внутренний - много фосфатидилсерина и фосфатидилэтаноламина.

Белки. Более 60% всех мембранных белков приходится на спектрин- основной белок цитоскелета эритроцитов, имеет вид фибриллы, состоящей из двух антипаралельно перекрученых друг с другом цепей α-спектрина и β-спектрина.

гликофорин - трансмембранный гликопротеин, который пронизывает плазмолемму в виде одиночной спирали.

Гликофорины формируют цитоскелет и, через олигосахариды, выполняют рецепторные функции. (есть только в мембране эритроцитов) и белок полосы 3- трансмембранный гликопротеид, его полипептидная цепь много раз пересекает бислой липидов.

является компонентом цитоскелета и анионным каналом, который обеспечивает трансмембранный антипорт для ионов НСО₃^- и Сl^-.

Na⁺,K⁺-АТФ-аза мембранный фермент, обеспечивает поддержание градиента концентраций Na⁺ и К⁺ по обе стороны мембраны.

Са²⁺-АТФ-аза — мембранный фермент, осуществляющий выведение из эритроцитов ионов кальция и поддерживающий градиент концентрации этого иона по обе стороны мембраны.

Концентрация эритроцитов:

у мужчины составляет 3,9*10¹² - 5,5*10¹² /л,

у женщины - 3,7*10¹² - 4,9*10¹²/л.

- нормоциты; - макроциты; - микроциты

Главная функция - транспорт газов: перенос О₂ и СО₂. Он возможен благодаря большому содержанию гемоглобина и высокой активности фермента карбоангидразы.

Зрелые эритроциты не имеют ядер, рибосом, митохондрий, лизосом. Поэтому обмен эритроцитов имеет ряд особенностей:

В зрелых эритроцитах не идут реакции биосинтеза белков.Транспорт по организму О₂ и СО₂. Эти функции реализуются с участием гемоглобина. Эритроциты на своей клеточной мембране адсорбируют и транспортируют аминокислоты, антитела, токсины и ряд лекарственных веществ.Образование энергии - только путем гликолиза, субстрат - только глюкоза.

В эритроцитах существуют механизмы предохранения гемоглобина от окисления:

1. Активно протекает ГМФ-путь распада глюкозы, дающий НАДФ^.H₂

2. Высока концентрация глютатиона - пептида, содержащего SH-группы 2. Межклеточного матрикса и плазмы крови, структура и функции. 3. У новорожденного желтуха, увеличены печень и селезенка. Уровень билирубина в крови 70мкм/л, почасовой прирост 6,2 мкм/л. Каковы возможные причины наблюдающихся изменений?

У ребенка возможно гемолитическая болезнь, связанная с резус-конфликтом плода и матери Билет 13 1. Катаболизм гемоглобина. Этапы. Свойства гембилирубина и холебилирубина.

I этап- внутри эритроцита старый гемоглобин подвергается частичной денатурации. При разрушении эритроцитов в кровяном русле высвобождаемый гемоглобин образует комплекс с белком-переносчиком гаптоглобином (фракция α₂-глобулинов крови) и переносится в клетки ретикуло-эндотелиальной системы (РЭС) селезенки (главным образом), печени и костного мозга.

II этап- катаболизм гема, освобождённого из любых гемовых белков, осуществляется в микросомальной фракции ретикуло – эндотелиальных клеток системой гемоксигеназы. В клетках РЭС гем в составе гемоглобина окисляется молекулярным кислородом. В реакциях последовательно происходит разрыв метинового мостика между 1-м и 2-м пиррольными кольцами гема с их восстановлением, отщеплением железа и белковой части и образованием оранжевого пигмента билирубина.

Гемоглобин + О2 +Н + НАДФН(гемооксигеназа) = вердоглобин(зеленый) – Н2О,НАДФ = биливердин(зеленый) – железо – глобин (редуктаза) = НАДФН2 = билирубин(оранжевый)+НАДФ

Билирубин – токсичное, жирорастворимое вещество, способное нарушать окислительное фосфорилирование в клетках. Особенно чувствительны к нему клетки нервной ткани.

Из клеток РЭС билирубин попадает в кровь. Здесь он находится в комплексе с альбумином плазмы, в гораздо меньшем количестве – в комплексах с металлами, аминокислотами, пептидами и другими малыми молекулами. Образование таких комплексов не позволяет выделяться билирубину с мочой.

Билирубин в комплексе с альбумином называется свободный (неконъюгированный) или непрямой билирубин.

III этап - превращения билирубина в печени : поглощение билирубина паренхиматозными клетками печени, коньюгация и секреция билирубина в желчь. Из сосудистого русла в гепатоциты билирубин попадает с помощью белка-переносчика (лигандина). В клетке протекает реакция связывания билирубина с УДФ-глюкуроновой кислотой, при этом образуются моно- и диглюкурониды. Кроме глюкуроновой кислоты, в реакцию могут вступать сульфаты, фосфаты, глюкозиды. Билирубин-глюкуронид получил название связанный (конъюгированный) или прямой билирубин.

Билирубин(УДФ-глюкоронил-трансфераза)(УДФГК в УДФ) = билирубин-моноглюкуронид(УДФГК в УДФ) (УДФ-глюкоронил-трансфераза) = билирубин-диглюкуронид.

IV этап - метаболизм билирубина в кишечнике. После образования билирубин-глюкурониды АТФ-зависимым переносчиком секретируются в желчные протоки и далее в кишечник, где при участии бактериальной β-глюкуронидазы превращаются в свободный билирубин. В кишечнике билирубин подвергается восстановлению под действием микрофлоры до мезобилирубина и мезобилиногена (уробилиногена). Часть последних всасывается и с током крови вновь попадает в печень, где окисляется до ди- и трипирролов. При этом в здоровом организме в общий круг кровообращения и в мочу мезобилирубин и уробилиноген не попадают, а полностью задерживаются гепатоцитами.

Оставшаяся в кишечнике часть пигментов ферментами бактериальной флоры толстого кишечника восстанавливается до стеркобилиногена и выделяется из организма, окрашивая кал. Незначительное количество стеркобилиногена через геморроидальные вены попадает в большой круг кровообращения, отсюда в почки и выделяется с мочой. На воздухе стеркобилиноген и уробилиноген превращаются, соответственно, в стеркобилин и уробилин. Общий билирубин 1,7 – 17мкмоль/л75% от общего билирубина непрямой билирубин (неконъюгированный,гембилирубин) билирубин-гидрофобен, поэтому в плазме содержится в комплексе с альбумином и не реагирует с диазореактивом до тех пор, пока не добавлен органический растворитель, н-р этанол, который осаждает альбумин. 25% - прямой, холебилирубин что он водорастворим и может быстро взаимодействовать с диазореагентом, образуя соединение розового цвета, - это прямая реакция Ван дер Берга. 2. Гемоглобиноз S. Причины. Особенности строения и функционирования HbS. Последствия данного нарушения.

HbS – гемоглобин серповидно-клеточной анемии.

В ДНК в результате точковой мутации происходит включение в 6-м положении β-цепи аминокислоты валин вместо глутаминовой к-ты. Замена гидрофильной а.к. на гидрофобную влечет изменение свойств всей молекулы и формирование на поверхности гемоглобина "липкого" участка.

При дезоксигенации гемоглобина (отдача О₂) участок "раскрывается" и связывает одну молекулу гемоглобина S с другими подобными. Результатом является полимеризация гемоглобиновых молекул и образование крупных белковых тяжей, вызывающих деформацию эритроцита и гемолиз.

Серповидноклеточная анемия – генетическая б-нь, при которой больной наследует мутантные гены от обоих родителей. Когда такой ген унаследован только от одного родителя, говорят о признаке серповидноклеточности без явных симптомов Это указывает, что данная мутация должна иметь приспособительное значение.

Африканцы, несущие ген серповидноклеточности значительно меньше подвержены малярии, вызываемой переносимыми комарами малярийными плазмодиями, которые проникают в эритроциты и размножаются в них.

Оказалось, что в клетках с серповидноклеточной мутацией плазмодию трудно заставить цитоскелет работать на себя. 3. Изучение свойств клеток при злокачественном росте показало, что количество фибронектина на их поверхности снижается. Предположите, какое из свойств злокачественных клеток может явиться следствием этого факта. Какие функции фибронектин выполняет в соединительной ткани? Опухоливые клетки вырабатывают литические вещества которые действуют на фибронектин,разрушая его. Фибронектин синтезируется макрофагами и крайне чувствителен к, действию протеаз, что при выделении приводит часто к выраженной фрагментации белка. Функции фибронектина: 1. Обеспечивает взаимодействие клеток друг с другом; 2. Способствует адгезии тромбоцитов; 3. Предотвращает метастазирование опухолей. Плазменный фибронектин является опсонином - усиливает фагоцитоз. Играет важную роль в очищении крови от продуктов распада белков, например, распада коллагена. Вступая в связь с гепарином , участвует в регуляции процессов свертывания крови. Билет 14 1. Биохимические основы высокой чувствительности миокардиоцитов к недостатку кислорода. Изменения в метаболизме клеток миокарда при дефиците кислорода. Миокардиальная лактатдегидрогеназа (ЛДГ-1,2) – работает только в аэробных условиях и в направлении: ЛАКТАТ  ПВК  АцетилКоА  ЦТК

Жирные кислоты – основной субстрат энергообмена, потребляющие 60-70% кислорода на окисление.

Окислительное фосфорилирование в анаэробных условиях или при физической нагрузке:

Молочная кислота – 65-90% энергии 2. Эритроцит. Особенности обмена эритроцитов. Значение гликолиза и пентозного пути окисления глюкозы. Особенность углеводного обмена в эритроцитах:

Эритроциты - это форменные элементы крови.

Функция эритроцитов:

Диаметр от 7,1 до 7,9 мкм

В 1 мм крови-3,9-5 мл эритроцитов, толщина 2 мкм

Бислой плазмолеммы образован: глицерофосфолипидами, сфингофосфолипидами, гликолипидами, холестерином.

Внешний слой содержит гликолипиды (около 5% от общего количества липидов) и много холина (фосфатидилхолин, сфингомиелин)

Внутренний - много фосфатидилсерина и фосфатидилэтаноламина.

Белки. Более 60% всех мембранных белков приходится на спектрин- основной белок цитоскелета эритроцитов, имеет вид фибриллы, состоящей из двух антипаралельно перекрученых друг с другом цепей α-спектрина и β-спектрина.

гликофорин - трансмембранный гликопротеин, который пронизывает плазмолемму в виде одиночной спирали.

Гликофорины формируют цитоскелет и, через олигосахариды, выполняют рецепторные функции. (есть только в мембране эритроцитов) и белок полосы 3- трансмембранный гликопротеид, его полипептидная цепь много раз пересекает бислой липидов.

является компонентом цитоскелета и анионным каналом, который обеспечивает трансмембранный антипорт для ионов НСО₃^- и Сl^-.

Na⁺,K⁺-АТФ-аза мембранный фермент, обеспечивает поддержание градиента концентраций Na⁺ и К⁺ по обе стороны мембраны.

Са²⁺-АТФ-аза — мембранный фермент, осуществляющий выведение из эритроцитов ионов кальция и поддерживающий градиент концентрации этого иона по обе стороны мембраны.

Концентрация эритроцитов:

у мужчины составляет 3,9*10¹² - 5,5*10¹² /л,

у женщины - 3,7*10¹² - 4,9*10¹²/л.

Катаболизм углеводов происходит на 90% в анаэробном гликолизе и на 10% в ПФЦ, основной субстрат – глюкоза.

В процессе гликолиза с участием фосфоглицераткиназы и пируваткиназы образуется АТФ, а с участием 3-ФГА дегидрогеназы восстанавливается НАДН₂. В окислительной стадии ПФЦ с участием глюкозо-6-фосфат дегидрогеназы и 6-фосфоглюконат дегидрогеназы восстанавливается НАДФН₂.

Конечный продукт анаэробного гликолиза лактат выходит в плазму крови и направляется преимущественно в печень для глюконеогенеза.

Энергетический обмен в эритроцитах:

1.Образующаяся в анаэробном гликолизе АТФ используется для работы АТФаз, для работы цитоскелета и синтеза некоторых веществ.

За 1 час все эритроциты крови потребляют 0,7г глюкозы.

2.Генетический дефект любого фермента гликолиза приводит к уменьшению образования АТФ, в результате падает активность Na⁺,К⁺-АТФ-азы, повышается осмотическое давление и возникает осмотический шок.

Особенность липидного обмена в эритроцитах:

1.В зрелом Эр липиды не синтезируются, однако Эр может обмениваться липидами с липопротеинами крови.

2.Катаболизм липидов неферментативный, повреждение и разрушение липидов происходит в реакция ПОЛ.

Особенность обмена нуклеотидов в эритроцитах:

В зрелом эритроците:

1.из ФРПФ (из рибозо-5ф) и аденина может синтезироваться АМФ.

2.АМФ с участием АТФ превращается в АДФ.

3.В реакциях субстратного фосфорилирования (гликолиз) АДФ превращается в АТФ.

4.В гликолизе НАД⁺ восстанавливается в НАДН₂, который используется для регенерации гемоглобина из метгемоглобина.

5.В ПФЦ НАДФ⁺ восстанавливается в НАДФН₂, который используется для функционирования антиоксидантной системы.

Особенность белкового обмена в эритроцитах:

1.В зрелом эритроците белки не синтезируются, т.к. у него нет рибосом, ЭПР, аппарата Гольджи и ядра. Однако в цитоплазме синтезируется пептид глутатион.

Биосинтез глутатиона осуществляется в 2 стадии:

1стадия катализируется γглутамилцистеинсинтетазой,

2 стадия – глутатионсинтетазой.

2.Катаболизм белков в эритроците неферментативный:разрушаются и инактивируются под действием неблагоприятных факторов(СРО, гликозилирования, взаимодействия с тяжелыми металлами и токсинами). 3. У больного гемоглобин 83г/л, снижено количество гаптоглобина (Нр). Общий билирубин сыворотки крови повышен (за счет какого билирубина?) Вследствие присоединившейся инфекции врач назначил курс лечения лекарственными препаратами. Состояние больного резко ухудшилось, появились явные нарушения со стороны нервной системы. Проанализируйте течение болезни у больного. В чем была ошибка врача?

Общий билирубин крови повышен за счет фракции гембилирубина, в следствие гемолитической желтухи. Поскольку гембилирубин в крови транспортируется альбуминами, то не остается свободных молекул альбумина, лекарственный же препарат замещает гембилирубин в альбумине, а свободный гембилирубин токсически действует на нервную систему, встраиваясь в мембраны клеток. Билет 15 1. Структура соединительной ткани. Коллаген, основные этапы синтеза и формирования коллагенового волокна. Биологическая роль. Типы коллагена. Минерализация костной ткани. В соединительной ткани различают:

1. межклеточное (основное) вещество,

2. клеточные элементы,

3. волокнистые структуры (коллагеновые волокна).