- •2. Современные представления о строении белка. Методы определения строения белка.
- •3. Уровни структурной организации белка и их связь с его биологическими функциями.
- •4. Современные классификации белков: классификация по строению белка. Общая характеристика простых белков. Их роль.
- •5. Аминокислоты. Общая характеристика, классификация, представители. Хроматографический метод определения аминокислот.
- •6. Денатурация и деструкция белковых молекул. Какие факторы способны вызвать денатурацию белков? Значение денатурации белков в медицине? Ренатурация.
- •7. Азотистый баланс организма и его регуляция. Суточная потребность в белках. Их биологическая ценность.
- •8. Охарактеризуйте функции белков в организме.Что такое полноценные белки? Патологии белкового питания.
- •9. Переваривание белков в пищеварительном тракте. Характеристика ферментов.
- •10. Переваривание белков в желудке. Характеристика ферментов. Особенности переваривания белков в желудке у детей.
- •11.Образование соляной кислоты в желудке. Роль соляной кислоты в переваривании белков.
- •12. Переваривание белков в кишечнике.
- •13. Роль соляной кислоты, кислотность желудочного сока и его изменение при патологическом состоянии.
- •14. Современные представления о механизме всасывания аминокислот.
- •15. Внутриклеточный обмен белков. Катепсины, их локализация, мех-м действия, регуляция активности.
- •16. Процессы гниения белков в толстом кишечнике и мех-м обезвреживания токсических продуктов.
- •17. Общие пути обмена аминокислот. Дезаминирование, трансаминирование. Значение работ а.А.Браунштейна для определения путей превращения аминокислот.
- •18. Общие пути обмена аминокислот. Декарбоксилирование. Биогенные амины, роль, распад.
- •19. Образование и обезвреживание аммиака в организме.
- •20.Глутамин и аспаргин; химическая природа, образование, роль.
- •21. Современные представления про уреогенез. Нормальное содержание мочевины в крови и моче, и ее изменение при острой почечной недостаточности.
- •22.Орнитиновый цикл синтеза мочевины, его роль и связи с другими метаболическими путями.
- •23. Креатин. Биологическая роль. Обмен.
- •24. Специфический обмен циклических аминокислот, характеристика путей и образующихся веществ.
- •25. Специфический обмен серосодержащих аминокислот, характеристика путей и образующихся веществ.
- •26. Специфический обмен аминокислот. Гликогенные и кетогенные аминокислоты. Привести примеры.
- •27. Современные представления о биосинтезе белка и его регуляции.
25. Специфический обмен серосодержащих аминокислот, характеристика путей и образующихся веществ.
Главной особенностью обмена метионина является то, что из него тоже образуется активный С1 в виде СН3-группы, которая участвует в различных синтезах. Однако, этот активный С1 образуется без участия ТГФК. Чтобы стать источником СН3- группы, метионин подвергается активации с участием АТФ. В результате этой реакции от АТФ отщепляются все три остатка фосфорной кислоты, а аденозин присоединяется к атому серы метионина. Так образуется активная форма метионина - S- аденозил-метионин.
S-аденозил-метионин участвует в реакциях трансметилирования. Наиболее важный из них синтез фосфатидилхолина из фосфатидилэтаноламина, обезвреживание биогенных аминов с участием О-метилтрансфераз, синтез адреналина из норадреналина, синтез ацетилхолина из холина и Ацетил-КоА, синтез креатина, который в виде креатинфосфата является резервной формой макроэргических связей и участвует в обеспечении нервной ткани и работающей мышцы АТФ.
В синтезе креатина участвуют и другие аминокислоты - аргинин и глицин. В почках из аргинина и глицина образуется гуанидинацетат, который метилируется в печени с участием S-аденозил-метионина и в результате образуется креатин:Гомоцистеин участвует в синтезе амикислот - цистеина (гомоцистеин + серин). Креатин подвергается фосфорилированию с участием АТФ, в результате образуется соединение с макроэргической связью - креатинфосфат. Это обратимая реакция, которая катализируется ферментом креатинфосфокиназой (КФК).
Эта реакция интенсивно идет в мышцах, особенно, в сердечной мышце, и в ткани мозга. Креатинфосфат активно синтезируется в покое и распадается при мышечной работе. Это наиболее быстрый способ регенерации АТФ. Креатин, образовавшийся из креатинфосфата распадается до креатинина, который является конечным продуктом и выводится с мочой. В сутки выводится 1-2 грамма креатинина. Это количество креатинина прямо пропорционально мышечной массе, поэтому у мужчин креатинина в моче больше, чем у женщин. Креатинин не реабсорбируется из первичной мочи, поэтому его количество во вторичной моче характеризует объем клубочковой фильтрации. При поражении мышечных клеток и нарушении ткани мозга креатинфосфокиназа появляется в крови, это является диагностическим признаком. Известно, что КФК имеет три изофермента - кардиальный, церебральный и мышечный, появление их в крови позволяет определить поражение соответствующего органа. Появление в крови кардиального изофермента является ранним диагностическим признаком инфаркта миокарда.
26. Специфический обмен аминокислот. Гликогенные и кетогенные аминокислоты. Привести примеры.
Катаболизм всех аминокислот сводится к образованию шести веществ, вступающих в общий путь катаболизма: пируват, ацетил-КоА, α-кетоглутарат, сукцинил-КоА, фумарат, оксалоацетат
Аминокислоты, которые превращаются в пируват и промежуточные продукты ЦТК (α-КГ, сукцинил-КоА, фумарат) и образуют в конечном итоге оксалоацетат, могут использоваться в
процессе глюконеогенеза. Такие аминокислоты относят к группе гликогенных аминокислот.
Некоторые аминокислоты в процессе катаболизма превращаются в ацетоацетат (Лиз, Лей) или ацетил-КоА (Лей) и могут использоваться в синтезе кетоновых тел. Такие аминокислоты называют кетогенными.
Ряд аминокислот используется и для синтеза глюкозы, и для синтеза кетоновых тел, так как в процессе их катаболизма образуются 2 продукта - определённый метаболит цитратного цикла и ацетоацетат (Три, Фен, Тир) или ацетил-КоА (Иле). Такие аминокислоты называют смешанными, или гликокетогенными .