- •2. Современные представления о строении белка. Методы определения строения белка.
- •3. Уровни структурной организации белка и их связь с его биологическими функциями.
- •4. Современные классификации белков: классификация по строению белка. Общая характеристика простых белков. Их роль.
- •5. Аминокислоты. Общая характеристика, классификация, представители. Хроматографический метод определения аминокислот.
- •6. Денатурация и деструкция белковых молекул. Какие факторы способны вызвать денатурацию белков? Значение денатурации белков в медицине? Ренатурация.
- •7. Азотистый баланс организма и его регуляция. Суточная потребность в белках. Их биологическая ценность.
- •8. Охарактеризуйте функции белков в организме.Что такое полноценные белки? Патологии белкового питания.
- •9. Переваривание белков в пищеварительном тракте. Характеристика ферментов.
- •10. Переваривание белков в желудке. Характеристика ферментов. Особенности переваривания белков в желудке у детей.
- •11.Образование соляной кислоты в желудке. Роль соляной кислоты в переваривании белков.
- •12. Переваривание белков в кишечнике.
- •13. Роль соляной кислоты, кислотность желудочного сока и его изменение при патологическом состоянии.
- •14. Современные представления о механизме всасывания аминокислот.
- •15. Внутриклеточный обмен белков. Катепсины, их локализация, мех-м действия, регуляция активности.
- •16. Процессы гниения белков в толстом кишечнике и мех-м обезвреживания токсических продуктов.
- •17. Общие пути обмена аминокислот. Дезаминирование, трансаминирование. Значение работ а.А.Браунштейна для определения путей превращения аминокислот.
- •18. Общие пути обмена аминокислот. Декарбоксилирование. Биогенные амины, роль, распад.
- •19. Образование и обезвреживание аммиака в организме.
- •20.Глутамин и аспаргин; химическая природа, образование, роль.
- •21. Современные представления про уреогенез. Нормальное содержание мочевины в крови и моче, и ее изменение при острой почечной недостаточности.
- •22.Орнитиновый цикл синтеза мочевины, его роль и связи с другими метаболическими путями.
- •23. Креатин. Биологическая роль. Обмен.
- •24. Специфический обмен циклических аминокислот, характеристика путей и образующихся веществ.
- •25. Специфический обмен серосодержащих аминокислот, характеристика путей и образующихся веществ.
- •26. Специфический обмен аминокислот. Гликогенные и кетогенные аминокислоты. Привести примеры.
- •27. Современные представления о биосинтезе белка и его регуляции.
9. Переваривание белков в пищеварительном тракте. Характеристика ферментов.
В переваривании белковой пищи выделяют 2 этапа: переваривание в желудке и переваривание в тонком отделе кишечника.На начальном этапе переваривания белковой пищи происходит образование пищевого кома путем измельчения корма в ротовой полости и смачивания его слюной . Далее пищевой ком поступает в желудок(у жвачных в сычуг) , где он подвергается действию кислых эндопептидаз желудочного сока (пепсин, желатиназа, ренин (химозин)), гидролизующих пептидные связи между ароматическими и гидрофобными аминокислотами. Все протеиназы желудочного сока в активном центре содержат декарбоновую аспаргиновую кислоту и синтезируются в виде зимогенов (неактивных форм) главными клетками желудка и так поступают в просвет желудка.Активирование зимогенов и превращение их в активные формы ферментов происходит под действием кислой среды желудка.В качестве активатора пепсина выступает соляная кислота, которая синтезируется обкладочными клетками желудка. Источником ионов хлора для соляной кислоты служит NaCl, а ионов Н+-протоны водорода, которые образуются в обкладочных клетках при окислительно-восстановительных реакциях в цикле Кребса. Превращение пепсиногена в пепсин происходит либо спонтанно (при рН 2 и ниже), либо катализируется пепсином. На это тратится всего несколько секунд. Определяющую роль в этом процессе играет наличие двух остатков аспартата в активном центре фермента. Для ферментативной активности пепсина один его остаток должен находиться в ионизированной, а другой –в неионизированной форме ; это определяет оптимум рН для пепсина между 2 и 3 .Каталитическая активность пепсина проявляется в гидролизе пептидных связей, образованных аминогруппами ароматических аминокислот (тирозин, триптофан).По аналогии с пепсином ренин также первоначально синтезируется в виде зимогена клетками слизистой сычуга у молодых жвачных животных, который затем превращается в ренин при рН < 5 . В присутствии ионов кальция ренин стимулирует превращение казеиногена в казеин молока.
В зависимости от вида животного рН среды желудка варьируется от 1,5 до 5,6:
КРС (2,17-3,14); лошади (1,2-3,1);свиньи (1,1-2,0); овцы (1,9-5,6); птицы (3,8);человек (1,5-2)
Ферменты желудочного сока совместно разрушают практически все белки, которые поступают в желудок. Особенно ценна коллагеназная активность этих ферментов, которая позволяет разрушать коллаген, а следовательно, большинство соединительных тканей, за исключением кератинов шерсти, фиброинов шелка, муцинов слизи, некоторых белков костей и хрящей .
Так как с пищей в желудок поступают белки, как простые, так и сложные (нуклеопротеиды, глико- и липопротеиды, хромопротеиды), при их гидролизе в желудке образуются продукты их распада- нуклеиновые кислоты, углеводы, липиды, альбумозы, олигопептиды и частично-свободные аминокислоты.
10. Переваривание белков в желудке. Характеристика ферментов. Особенности переваривания белков в желудке у детей.
Желудочный сок - продукт нескольких типов клеток. Обкладочные (париетальные) клетки стенок желудка образуют соляную кислоту, главные клетки секретируют пепсиноген. Добавочные и другие клетки эпителия желудка выделяют муцинсодержащую слизь. Париетальные клетки секретируют в полость желудка также гликопротеин, который называют "внутренним фактором" (фактором Касла). Этот белок связывает "внешний фактор" - витамин В12, предотвращает его разрушение и способствует всасыванию.
У детей грудного возраста в желудке находится фермент реннин (химозин) , вызывающий свёртывание молока. Основной белок молока - казеин, представляющий смесь нескольких белков, различающихся по аминокислотному составу и электрофоретической подвижности. Реннин катализирует отщепление от казеина гликопептида, в результате чего образуется параказеин. Параказеин присоединяет ионы Са2+, образуя нерастворимый сгусток, чем предотвращает быстрый выход молока из желудка. Белки успевают расщепиться под действием пепсина. В желудке взрослых людей реннина нет, молоко у них створаживается под действием НСl и пепсина.В слизистой оболочке желудка человека найдена ещё одна протеаза - гастриксин. Все 3 фермента (пепсин, реннин и гастриксин) сходны по первичной структуре, что указывает на их происхождение от общего гена-предшественника.