ФАДH₂

(или ФМН H₂) –

Восстановленная форма

.

Д

.

H₂ + FAD Д + FADH₂

(или FMN) (или FMN H₂)

Пример реакции с участием FAD:

II. Трансферазы – катализируют реакции переноса функциональных групп с одной молекулы на другую.

Основные подклассы:

1. Киназы – катализируют перенос фосфатной группы, донором которой является АТФ (реже ГТФ).

Примеры:

1)

2)

Кофакторы: ионы Mg²⁺ и Mn²⁺.

Реакции, которые катализируют киназы, называются р-циями фосфорилирования.

2. Аминотрансферазы – катализируют перенос аминогруппы с аминокислоты на кетокислоту.

Пример:

Кофермент: Пиридоксальфосфат, производное витамина B₆.

3. Метилтрансферазы – перенос метильной группы.

4. Ацилтрансферазы – перенос ацильной группы.

III. Гидролазы – катализируют реакции разрыва связей в молекуле с участием воды, т.е. путем гидролиза.

Основные подклассы:

1. Фосфатазы – катализируют гидролитическое отщепление фосфатной группы:

Реакции, которые катализируют фосфатазы, называются р-циями дефосфорилирования.

2. Липазы – гидролиз связей в жирах:

3. Пептидазы

4. Гликозидазы

5. Эстеразы

IV. Лиазы.

Существует 2 разновидности лиаз:

1 разновидность: Лиазы, катализирующие реакции разрыва связей способом, отличным от гидролиза и окисления.

Для этой разновидности лиаз существуют подклассы:

1. Декарбоксилазы – катализируют реакции отщепления карбоксильной группы в виде CO₂.

Пример:

Кофермент – Пиридоксальфосфат

(Производное витамина B₆).

2. Дегидратазы – катализируют реакции отщепления воды от молекулы с образованием двойной связи.

2 разновидность: Лиазы, катализирующие реакции присоединения молекул по двойной связи.

Подклассы: Гидратазы – катализирующие реакции присоединения молекулы воды по двойной связи.

V. Изомеразы – катализируют взаимопревращение изомеров.

Подклассы: изомеразы, мутазы.

Пример:

Кофакторов нет.

VI. Лигазы.

2 разновидности:

1 разновидность: Синтетазы – катализируют реакции соединения 2-х молекул при участии энергии АТФ (реже ГТФ).

Подклассы: Карбоксилазы – катализируют реакции присоединения карбоксильной группы к молекуле в виде CO₂.

Пример:

Кофермент: биотин (витамин H).

2 разновидность: Синтазы – катализируют соединение молекул при участии энергии макроэргических связей субстрата.

Активность фермента.

В условиях избытка субстрата скорость ферментативной реакции прямо пропорциональна концентрации фермента.

Концентрация E крайне мала (обычно для протекания р-ции с большой скоростью требуется буквально несколько десятков молекул E).

Поэтому, на практике пользуются условными величинами, характеризующими активность E:

1 МЕ (международная единица активности) – это такое количество фермента, которое катализирует превращение 1 мкмоль субстрата за 1 мин или образование 1 мкмоль продукта за 1 мин при оптимальных условиях.

Оптимальные условия индивидуальны для каждого E и зависят от температуры, pH среды, наличия Ko (если есть), отсутствие активаторов и ингибиторов.

Для того, чтобы оценить количество молекул E среди других белков данной ткани, определяют удельную активность.

Удельная активность – это отношение количества единиц активности фермента в образце ткани к массе белка (в мг) в этой ткани.

По удельной активности часто судят об очистке E: чем меньше посторонних белков, тем выше A_уд.

(В обязательную программу по Биохимии не входит):

В 1973 году была принята новая единица активности – катал.