биохим

20)Витамины, номенклатура и классификация Витамины – это группа низкомолекулярных, разнообразных по структуре органических веществ, необходимых в малых количествах для нормальной жизнедеятельности живых организмов. В связи с важностью витаминов для жизнедеятельности человека и других млекопитающих необходимо отметить следующие:  1. Витамины, за редким исключением, не синтезируются в организме человека и других млекопитающих. 2. Витамины синтезируются растениями, грибами и частично микроорганизмами в составе микрофлоры кишечника.  3. Основным источником витаминов для человека являются продукты питания животного и растительного происхождения.  4. В количественном отношении потребность в витаминах очень мала: 0,1 – 0,2 мг в сутки для человека.  Классификация и номенклатура витаминов. В связи с тем, что витамины по своей структуре относятся к самым различным классам органических веществ, их классифицируют по отношению к растворителям. По этому признаку все витамины делятся на две группы: - жирорастворимые -A, D, E, K, Q - растворяются в маслах, спиртах и ацетоне; - водорастворимые - B1, B2, B3, B5, B6, C- растворяются в воде; Для каждого витамина существует: - буквенное обозначение (буквы латинского алфавита);  - химическое название (определяется химической природой витамина); - физиологическое название («анти» + название заболевания, возникающего при недостатке или отсутствии витамина). !!! В настоящее время используются все три вида номенклатуры.  Кроме витаминов пища может содержать провитамины. Провитамины являются предшественниками витаминов. При попадании в организм человека провитамины превращаются в биологически активные формы витаминов. 

21)Витамин А: химическая природа и биохимический механизм действия Витамин А (ретинол, антиксерофтальмический). Витамин А или ретинол представляет собой непредельный одноатомный спирт, с большим числом сопряжённых двойных связей В результате ферментативного окисления ретинол (спирт) превращается в физиологически более активную форму – ретиналь (альдегид) Физиологическая функция ретиналя заключается в поддержании остроты зрения 1) В цис-форме ретиналь соединяестя с белком сетчатки опсином, образуя родопсин (зрительный пурпур): цис-ретиналь + опсин = родопсин 2) При поглощении световой энергии цис-ритеналь изомеризуется в транс-форму (транс-ретиналь) и в результате конформационных изменений отделяется от родопсина.  3) В процессе изомеризации возникает рецепторный потенциал, приводящий к возникновению зрительного нервного импульса. Растения лишены витамина А, но в них в больших количествах содержится предшественник (провитамин) витамина А в форме каратиноидных пигментов (α-, β- , γ-каротинов). При ферментативном распаде каротинов в животных тканях образуется витамин А. Авитаминоз: в случае отсутствия витамина А в пище в организме животного и человека возникает ряд специфических патологических изменений (А-авитаминоз): - ослабление зрения в сумерках; - поражение эпителиальных тканей (сухость, слущивание эпителия), в том числе роговицы глаза. Сухость кожи и слизистых оболочек, способствующая проникновению в организм человека патогенных микроорганизмов, ведёт к возникновению бронхитов и катаров дыхательных путей. Источник: витамина А для человека являются рыбий жир, сливочное масло, овощи: морковь, сладкий перец, томаты, зелёный лук, салат.

22)Жирорастворимые витамины D и Е, их химическая природа и физиологическое действие. Витамин D (кальциферол, антирахитический). Основная функция витамина D – поддержание в организме постоянной концентрации кальция и фосфора.  Витамин D, как и витамин А, существует в виде нескольких биологически активных форм.  Наиболее распространены витамины D2 и D3, их можно рассматривать как производные стеролов При отсутствии в рационе питания детей витамина D3 развивается широко известное заболевание – рахит. Причина его состоит в расстройстве фосфорно-кальциевого обмена и нарушении нормального отложения фосфата кальция в костной ткани.  Источники витамина D: 1. Синтез в организме - холекальциферол образуется в коже под воздействием ультрафиолетовых лучей солнечного света. 2. Животные: сливочное масло, сыр и другие молочные продукты, яичный желток, рыбий жир, икра. 3. Растительные: люцерна, хвощ, крапива, петрушка, грибы, семена подсолнуха. Витамин Е (токоферол, антистерильный). Витамин Е или α-токоферол (дословно – способствующий родам) имеет следующую химическую формулу Имеется три группы токоферолов, отличающихся по степени метилирования и биологической активности: - α-токоферол (5,7,8-триметилтокол); - β-токоферол (5,8-диметилтокол); - γ-токоферол (5-монометилтокол).  !!! Витамин Е обладает ярко выраженными антиоксидантными свойствами: способен связывать свободные радикалы, образующиеся при неферментативном перекисном окислении липидов. Благодаря своим антиоксидантным свойствам этот витамин поддерживает целостность биологических мембран, структурным компонентом которых он является.  Источником витамина Е являются растительные масла, салат, капуста, зерновые продукты, проростки пшеницы.

16)Понятие активного центра ферментов. Структура и функции активного центра Ферментативный катализ идёт на поверхности фермента Введём понятие «субстрата» и «активного центра» фермента. Субстратом называется вещество, которое подвергается превращению в результате ферментативной реакции.  Активным центром называется область ферментативной молекулы, в которой происходит связывание и превращение субстрата.  Особенности функционирования активного центра 1) Связывание субстрата с активным центром осуществляется в результате образования слабых нековалентных взаимодействий, таких как ионные, гидрофобные и водородные связи.  2) Существование активного центра обусловлено наличием у молекулы белков глобулярной структуры. 3) В процессе формирования третичной структуры белка происходит сближение и стабилизация радикалов аминокислот, принимающих участие в формировании активного центра, при помощи дисульфидных связей и множественных слабых нековалентных взаимодействий.  !!! Денатурация нарушает связи, стабилизирующие третичную структуру, активный центр разрушается, и каталитические свойства фермента полностью или частично подавляются.  В активном центре выделяют две части: центр связывания (связывающий участок) и каталитический центр (каталитический участок) Функция центра связывания: радикалы аминокислот, входящие в центр связывания, обеспечивают фиксацию субстрата, подвергающегося ферментативному воздействию. !!! Связывание ферментом субстрата - это именно тот процесс, благодаря которому реализуется принцип специфичности действия ферментов.  5) Функция каталитического центра: радикалы аминокислот и (или) коферменты, входящие в каталитический центр, обеспечивают непосредственно протекание каталитической реакции.  На рисунке 3.4 представлен активный центр рибонуклеазы А – фермента, гидролизующего молекулу РНК. Молекула РНК состоит из множества мононуклеотидов, связанных фосфодиэфирной связью. а) аминокислотные остатки, формирующие центр связования: аминокислотные остатки: Гли 11, Тир 45 и Сер 123, которые образуют водородные связи с атомами мононуклеотида и тем самым фиксируют молекулу субстрата. б) аминокислотные остатки, формирующие активный центр: Гис 12 и Гис 119.  Оба эти гистидина участвуют в процессе катализа, причём Гис 12 образует связь с гидроксильной группой рибозы, а Гис 119 взаимодействует с соседним фосфатом.  !!! Связь между гидроксильной группой рибозы и остатком фосфорной кислоты при этом разрывается.

17)Механизм действия ферментов. Фермент-субстратный комплекс Механизм действия ферментов Ферменты понижают энергию активации химической реакции 1) Как и любые катализаторы, ферменты повышают скорость химической реакции за счёт снижения энергии активации реакции (энергетического барьера) реакции.  2) Снижение энергии активации при ферментативном катализе обусловлено увеличением числа стадий химического процесса. Индуцирование ряда промежуточных стадий приводит к тому, что исходный барьер энергии активации (Еа) дробится на несколько более низких барьеров энергии активации, преодолеть которые реагирующие молекулы могут гораздо быстрее, чем основной.  3) Ферменты помогают субстратам принять переходное состояние за счет энергии связывания при образовании фермент-субстратного комплекса. Так, при образовании водородных связей между субстратом и ферментом при фиксации субстрата на поверхности фермента выделяется энергия (Еа), которая затрачивается на перевод молекул субстрата в активное состояние.  Условная запись реакции образования и функционирования фермент-субстратного комплекса выглядит следующим образом:  E + S ↔ ES → EP → E + P При взаимодействии фермента с субстратом можно выделить три стадии: 1. Первая стадия: образование фермент-субстратного комплекса,  т. е. присоединение субстрата к макромолекуле фермента. 2. Вторая стадия: непосредственно ферментативная реакция. 3. Третья стадия: отделение продуктов превращения субстрата от фермента. Первая стадия - образование фермент-субстратного комплекса 1) Взаимодействию фермента с субстратом предшествует сближение и ориентация субстрата по отношению к активному центру фермента. 2) Затем образуются фермент-субстратные (ES) комплексы. Тонкий механизм формирования фермент-субстратного комплекса: а) при формировании фермент-субстратного комплекса обратимо меняется третичная структура (конформация) фермента, что способствует наилучшему пространственному соответствию молекул фермента и субстрата б) взаимодействие фермента с субстратом вызывает локальное конформационное изменение некоторых сайтов белковой макромолекулы фермента в) в результате чего комплементарность его активного центра к субстрату резко повышается и обеспечивает возможность осуществления каталитического процесса. Вторая стадия – непосредственно ферментативная реакция.  а) ускорение реакции достигается за счёт двух факторов: - сближения и правильной ориентации субстратов относительно друг друга;  - увеличения их эффективной концентрации (поскольку в растворе их концентрации случайны). б) на этой стадии происходит химическая реакция через возникновение переходного состояния (EP) с образованием продукта реакции на поверхности фермента:  ES → EP !!! На данной стадии фермент, в свою очередь, оказывает значительное влияние на субстрат.  а) под влиянием фермента структура субстрата изменяется: сначала образуется переходное состояние, а затем продукты (P) ферментативной реакции.  !!! Именно в этот момент (EP) происходит одновременный разрыв старых и образование новых связей.  б) субстрат вступает в промежуточные реакции с определёнными функциональными группами активного центра фермента, в результате чего реакция требует более низкой энергии активации. в) при образовании фермент-субстратного комплекса происходит обмен электронами и протонами между ферментом и субстратом. (1) Если фермент отдаёт электронную пару субстрату, т. е. фермент является донором электронов, осуществляющим нуклеофильную атаку, то имеет место нуклеофильный катализ. (2) В электрофильном катализе, напротив, фермент принимает (акцептирует) пару электронов от субстрата, т. е. является акцептором электронной пары. Третья стадия - отделение продуктов превращения субстрата от фермента.  На заключительной стадии фермент освобождается и вступает во взаимодействие с новыми молекулами субстрата, совершая множество «оборотов» данной химической реакции (EP → E + P)

18)Номенклатура и классификация ферментов Классификация и номенклатура ферментов Катализируемая химическая реакция является тем признаком, по которому можно отличить один фермент от другого. Некоторые, ранее описанные ферменты сохранили тривиальные названия, такие как трипсин, пепсин, каталаза. Однако большинство названий ферментов образовано с помощью суффикса –аза:  - от названия типа реакции, которую они катализируют: так, дегидрогеназа катализирует отрыв водорода, гидролаза катализирует гидролиз, трансфераза переносит химические группы и т. д. - от названия субстратов, участвующих в ферментативной реакции: так аргиназа катализирует гидролиз аргинина, фосфатаза катализирует гидролиз фосфорных эфиров и т. д. В 1961 году Международная комиссия по номенклатуре ферментов разработала современную номенклатуру ферментов, основанную на типе катализируемой реакции. !!!! Согласно этой номенклатуре название фермента составляют из химического названия субстрата и названия той реакции, которую катализирует фермент.  Например, фермент, который катализирует окисление глюкозы, получил название глюкозооксидаза. Согласно рекомендациям комиссии ферменты делят на классы, подклассы, и подподклассы и т. д. вплоть до десяти разрядов.  В соответствии с типом катализируемой химической реакции все ферменты делят на шесть классов: 1. Оксидоредуктазы – ускоряют реакции окисления-восстановления. Окисление протекает как процесс удаления атомов водорода (или электронов) от субстрата, а восстановление – как присоединение атомов водорода (или электронов) к акцептору. 2. Трансферазы - ферменты, ускоряющие реакции переноса органических радикалов или целых молекулярных остатков с одного соединения на другое.  Их названия включают в себя химическое название субстрата, акцептора и названия той реакции, которую они катализируют: АТФ: глюкозо-6-фосфотрансфераза – фермент, ускоряющий перенос остатка фосфорной кислоты с молекулы АТФ на глюкозу. В зависимости от характера переносимых атомных группировок различают: - фосфотрансферазы (переносят остаток фосфорной кислоты); - ацилтрансферазы (переносят карбоксильную группу); - аминотрансферазы (переносят аминогруппу) и др.  3. Гидролазы - ферменты катализируют расщепление внутримолекулярных связей при помощи молекул воды:  - эстеразы катализируют гидролиз сложноэфирных связей в липидах; - гликозидазы – гликозидных связей в полисахаридах; - нуклеазы – фосфодиэфирных связей в молекулах нуклеиновых кислот;  - пептидазы – пептидных связей в пептидах и белках. 4. Лиазы - катализируют разрыв связей C-C, C-N, C-O, C-S с сообразованием двойных связей.  5. Лигазы (синтетазы) – катализируют процессы конденсации молекул за счёт энергии АТФ.  Название их включает названия соединяющихся веществ и лигазу: аспартат- аммиак-лигаза.  Лигазы, катализирующие синтез связей C-O, принадлежит важнейшая роль в синтезе белков.  6. Изомеразы - катализирующие самые различные процессы изомеризации.  Название изомераза включает название субстрата и тип изомеризации. Изомеризация может заключаться во внутримолекулярном: - переносе атомов водорода, фосфатных и ацильных групп; - в изменении пространственного расположения атомных группировок (цис-транс-изомеразы); - перемещении двойных связей и т. Д.

13)Сложные белки: состав, структура, классификация Сложные белки могут: - включать ионы металла (металлопротеиды) или пигмент (хромопротеиды); - образовывать прочные комплексы с липидами (липопротеиды), нуклеиновыми кислотами (нуклеопротеиды); - ковалентно связывать остаток фосфорной кислоты (фосфопротеиды), углевода (гликопротеиды) или нуклеиновой кислоты (геномы некоторых вирусов). Как правило, сложные белки классифицируют по небелковому компоненту. Металлопротеиды. Металлопротеиды – сложные белки, содержащие ионы металлов (Fe3+, Cu2+, Mg2+ и др.) в качестве небелковой группы. Представителем металлопротеинов является белок ферритин, он содержится в селезёнке, и был выделен в чистом виде. Кристаллический ферритин содержит 20% железа (III), поэтому его рассматривают как форму запасания железа в организме Среди других железосодержащих белков наиболее распространёнными являются гемоглобин, миоглобин и цитохромы. Красное окрашивание гемопротеинов обусловлено наличием гемма с включённым в него железом Этот пигмент (гем) представляет собой плоскую структуру, состоящую их четырёх пиррольных колец, в центре координации которых находится атом железа. Пиррольные кольца связаны между собой и образуют тетрапиррольное кольцо, к которому присоединены метильные, винильные и пропионатные группировки.  Ион железа четырмя координационными связями связан с азотами пирольных колец, пятая – связывает гемм с белком, шестая – образует связь с атомом кислорода. Каждая субьединица может связывать одну молекулу кислорода. Второй важный белок, транспортирующий кислород и углекислый газ находится непосредственно в клетках. Третичная структура миглобина имеет много общего с третичной структурой каждой субъединицы гемоглобина. Такое сходство связано с тем, что обе молекулы выполняют сходную функцию, связывание и транспорт кислорода. Молекула миоглобина состоит из одной полипептидной цепи (153 аминокислоты) с молекулярной массой 17000 Да. Примерно 75% аминокислот образуют 8 правых α-спиралей, содержащих от 8 до 20 аминокислотных остатков. Плоскость гемма своей неполярной частью (метильные и винильные группы) погружена в гидрофобный карман молекулы миоглобина. Миоглобин - хромопротеид, содержащийся в мышцах. Миоглобин является дыхательным пигментом мышечной ткани. Он значительно легче гемоглобина связывается с кислородом, но труднее отдает его. Миоглобин создает запасы кислорода в мышцах, где его количество может достичь 14% всего кислорода организма. Это имеет важное значение, особенно для работы мышц сердца.  Фосфопротеиды. Фосфопротеиды имеют в качестве небелкового компонента фосфорную кислоту. Представителями данных белков являются казеин молока, вителлин (белок желтков яиц), ихтулин (белок икры рыб). Гликопротеиды. Гликопротеиды – сложные белки, небелковыми группами которых являются высокомолекулярные углеводы. Гликопротеидами являются многие структурные белки, ферменты и рецепторы. Большинство белков, расположенных на внешней поверхности животных клеток, являются гликопртеидами.  Липопротеиды. Сложные белки, простетическая группа которых образована липидами. По строению это небольшого размера (150-200 нм) сферические частицы, наружная оболочка которых образована белками (что позволяет им передвигаться по крови), а внутренняя часть - липидами и их производными. Основная функция липопротеидов - транспорт по крови липидов. Нуклеопротеиды. Нуклеопротеиды – сложные белки, состоящие из простого белка (гистона или протамина) и соединенной с ним нуклеиновой кислоты (РНК или ДНК). Нуклеопротеиды входят в состав любой клетки, так как они являются обязательными компонентами ядер и рибосом.  Некоторые нуклеопротеины существуют в природе в виде особых частиц – вирусов, обладающих патогенной активностью. Типичным представителем нуклеопротеинов является вирус табачной мозаики.

14)биологические функции белков Множество химических связей, характерных для белковых молекул, предопределяет их функциональное многообразие. И действительно, белки обладают множеством биологических функций. Ферментативная. Наиболее многообразный класс белков относится к биологическим катализаторам, которые называют ферментами или инзимами. Ежесекундно в клетках протекает множество химических реакций, причём почти все они катализируются при помощи ферментов. В настоящее время выделено и идентифицировано более 2000 тысяч ферментов, катализирующих протекание разнообразных реакций в клетках и тканях. Транспортная. Ряд белков выполняет функции переноса веществ из одного компартмента клетки в другой или между органами целого организма. Например, гемоглобин переносит кислород от лёгких к тканям и углекислый газ из тканей в лёгкие. В крови локализованы специальные транспортные белки – альбумины, переносящие основные эндогенные и экзогенные вещества. Имеются также специальные белки – пермеазы, переносящие различные вещества через биологические мембраны. Регуляторная. В организме существует специальный класс белков, выполняющих регуляторные функции. В первую очередь к ним относятся гормоны белково-пептидной природы. Эти белки играют основополагающую роль в регуляции клеточной и физиологической активности. Например, гормон инсулин регулирует потребление клетками глюкозы, кальцитонин – содержания кальция в крови и костной ткани. Защитная. Защитные белки представлены, прежде всего, антителами или иммуноглобулинами. Эти белки синтезируются в костном мозге и предохраняют организм от чужеродных веществ. Они обладают уникальным свойством распознавать чужеродные бактерии, вирусы или белки, связываться с ними и нейтрализовать. К защитным белкам относятся фибриноген и тромбин, предохраняющие организм от потери крови. Структурная. Структурные белки входят в состав мембран клеток и отличаются высокой степень гидрофобности, что обеспечивает их нерастворимость в воде. К структурным белкам относятся белки межклеточного матрикса, такие, как коллаген и ретикулин. Одним из основных компонентов связок является эластин, а кожи – коллаген. Что касается волос и ногтей, то они в основном состоят из очень прочного белка – кератина. Сократительная. Некоторые клетки и организмы способны сокращаться и перемещаться благодаря специальным белкам. К таким белкам относятся, в частности, актин и миозин, функционирующие в сократительной системе мышечной ткани. Другим белком, обеспечивающим перемещение клеток, является тубулин – входящий в состав микротрубочек – основных компонентов и жгутиков клетки.  Рецепторная. Рецепторные белки играют важную роль при передаче нервного или гормонального сигнала в клетку или в её некоторые компартменты. Рецепторы локализованы в мембранах, и механизм передачи информации связан в основном с изменением конформации белка, поглощением или выделением энергии и т. д. Энергетическая. Преобразование и утилизация энергии, поступающей в организм с питанием, а также энергии солнечного излучения происходят при участии белков биоэнергетической системы (например, родопсин, цитохромы).  Питательная. Ряд белков используется клетками в качестве резервного, питательного материала. К ним относятся, в частности, проламины и глютелины – белки растений, преимущественно зерновых. Из животных белков можно отметить овальбумин – питательный белок птичьих яиц.

15)Ферменты-биологические катализаторы. Строение ферментов. Простые и сложные ферменты Ферменты как биологические катализаторы Ферменты – специфические белки всех живых клеток, играющие роль биологических катализаторов. !!! С их помощью осуществляется обмен веществ и энергии в организме. В настоящее время известно более 3200 ферментов. Строение ферментов Для ферментов характерны все закономерности строения, присущие белкам.  Все ферменты относятся к глобулярным белкам, причём, они могут иметь как третичную, так и четвертичную структуру.  По составу молекулы ферменты могут быть простыми и сложными.  Простые ферменты состоят только из полипептидной цепи, характеризующейся наличием третичной глобулярной структуры.  Сложные ферменты состоят из белкового и небелкового компонента.  Белковая часть сложного фермента называется апоферментом.  По характеру связи небелковой части с апоферментом небелковые компоненты сложных ферментов подразделяются на коферменты и простетические группы. Коферментом называется небелковая часть, которая соединяется с белковой частью фермента посредством слабых нековалентных взаимодействий: гидрофобных, ионных и водородных связей.  Простетической группой называется небелковая часть, прочно связанная с белком ковалентной связью. Коферменты и простетические группы принимают непосредственное участие в процессе ферментативного катализа.  Роль коферментов выполняют: - большинство водорастворимых витаминов (или их химически модифицированные производные); - соединения, построенные с участием витаминов;  - нуклеотиды и их производные; - фосфорные эфиры некоторых моносахаридов; - ионы металлов железа, меди, магния, марганца, кальция, цинка.  Характерной особенностью сложных ферментов является то, что ни белковая часть, ни кофермент или простетическая группа в отдельности часто не обладают заметной каталитической активностью. !!!! Только их комплекс проявляет ферментативные свойства.

10)Фибрилярные белки: аминокислотный состав, структура. Конформация и функции фибрилярных белков на примере а-кератина и коллагена. Как уже говорилось выше, структура биополимеров теснейшим образом связана с их биологической функцией. Для того чтобы выполнять структурную функцию (волосяной покров, укрепление стенок клетки, цитоскелет клетки и т.п.), белок должен обладать вытянутой нитевидной структурой и не растворяться в воде. Такие белки называются фибриллярными.  Особенности конформации фибриллярных белков:  1) Существование вытянутой нитевидной структуры белка возможно только при условии высокой степени структурированности его молекулы, т.е. формировании вторичной структуры (α-спиральной или β-складчатой) практически на всём протяжении полипептидной цепи (более 80%).  2) Кроме того, в первичной структуре должны преобладать неполярные и незаряженные аминокислоты. Высокая степень структурированности фибриллярных белков не позволяет им сворачиваться в компактные структуры (глобулы). Поэтому гидрофобные радикалы аминокислотных остатков развёрнуты в стороны воды, что обеспечивает нерастворимость фибриллярных белков в воде. α-Структурные фибриллярные белки, сложены из длинных перевитых спиралей (суперсперализация) В α-кератине такие спирали охватывают всю белковую цепь, — да и большая часть миозиновой цепи образует фибриллу такого типа. Такие структуры содержатся также в шелке — но не обычном шелке тутового шелкопряда, а шелке пчел и муравьев. Характеристика структуры молекулы коллагена. Особняком стоит тройная спираль коллагена - основного белка соединительной ткани а) молекула коллагена построена из трёх полипептидных цепей. Каждая полипептидная цепь содержит около 1000 аминокислотных остатков (35% - глицин, 21% - пролин и оксипролин, 11% - аланин);  б) полипептидные цепи коллагена построены из чередующихся блоков --гли–х–про- или -гли–х–оксипро- (х - аланин или другие аминокислоты). Как пролин, так и оксипролин препятствуют образованию α спиралей и β-складок;  в) каждая полипептидная цепь имеет конформацию плотной (3 аминокислотных остатка на виток) левозакрученной спирали (спирализация 1-го порядка);  г) в молекуле коллагена эти три спирали перевиты друг с другом, в результате чего образуется тройная суперспираль коллагена (спирализация 2-го порядка), которая принципиально отличается от α спирали. Это очень слабо закрученная (один оборот на 10 000 нм) правая спираль;  д) между спиралями 1-го порядка за счёт пептидных групп образуются водородные связи.  Такое строение обеспечивает прочность коллагеновых волокон. 

11)Глобулярные булки Структура глобулярных белков Кроме структурных функций белки выполняют ещё ряд разнообразных функций. Среди них одна из главных - катализ химических реакций, протекающих в клетке. 1) Для осуществления каталитической (ферментативной) функции белок должен связываться с трехмерным субстратом, т.е. место связывания в молекуле белка, называемое активным центром, должно быть трехмерным. Это возможно только при условии, что сам белок имеет трехмерную третичную (глобулярную) структуру. Таким образом, соответствие структуры и функции, предопределяет наличие у функциональных белков глобулярной структуры. 2) Кроме того, глобулярная структура обеспечивает растворимость белков в воде, так как большинство реакций протекает в цитоплазме клетки. Действительно, гидрофобные радикалы аминокислотных остатков могут быть спрятаны внутрь глобулы, а в воду экспонированы (направлены) гидрофильные остатки. 3) Для обеспечения компактной трехмерной структуры белок должен обладать элементами вторичной структуры небольшой протяженности, соединенных неструктурированными участками полипептидной цепи. Эти участки позволяют белку сворачиваться в компактную глобулу.  Рассмотрим особенности строения глобулярных белков на примере белка, обладающего ферментативной активностью – рибонуклеазы А Структура рибонуклеазы А (одна цепь, 128 аминокислотных остатков) построена преимущественно из β-слоев. Тем не менее, основные принципы организации остаются прежними. Дисульфидные связи (4) вместе с большим числом водородных связей (72 связи) служат каркасом молекулы и скрепляют структуру в плотную глобулу.

12)Простые белки: состав, структура, классификация Альбумины. Молекула альбуминов состоит из одной полипептидной цепи и насчитывает до 600 аминокислотных остатков. Благодаря повышенному содержанию аспарагиновой и глутаминовой кислот, эти белки хорошо растворимы в воде. Примерами их могут служить: альбумин белка куриного яйца, альбумин кровяной сыворотки, альбумин мышечной ткани, молочный альбумин. Выполняют транспортные и питательные функции. Глобулины. Они нерастворимы в воде, но растворяются в очень слабых растворах солей. Эти белки являются очень слабыми кислотами. Примерами глобулинов могут служить: фибриноген, глобулин кровяной сыворотки, глобулин мышечной ткани, глобулин белка куриного яйца. Выполняют транспортную и защитную функцию. Гистоны. Гистоны – глобулярные белки, локализованы в ядрах соматических клеток. Плохо растворимы в воде, но хорошо растворяются в солевых растворах. Белки характеризуются повышенным содержанием положительно заряженных аминокислот – лизина и аргинина (от 15 до 30%), поэтому являются белками основного характера. Выполняют структурную и регуляторную функцию. Протамины. Протамины также относятся к глобулярным ядерным белкам, но локализованы в ядрах половых клетках. Не растворимы в воде, хорошо растворяются в 80% этаноле. Являются основными (положительно заряженными) белками, содержание лизина и аргинина достигает 80%. Как и гистоны, выполняют структурную и регуляторную функции