Добавил:
Upload Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.
Вуз: Предмет: Файл:
Тесты Биохимия готов.doc
Скачиваний:
1247
Добавлен:
02.04.2015
Размер:
623.62 Кб
Скачать

Тема 1.3. Белки. Ферменты

Тест № 4

Аминокислоты, белки

Вариант 1

1. Белки – биополимеры, мономерами которых являются:

а) карбоновые кислоты; б) β – аминокислоты;

в) амины; г) α – аминокислоты.

2. Какой участок полипептидной цепи считается ее началом?

а) C- конец; б)N– конец.

3. Какие аминокислоты называют заменимыми?

а) Аминокислоты, не синтезируемые в организме, а поступающие в него с пищей;

б) аминокислоты, синтезируемые в организме в достаточном количестве.

4. Из приведенных ниже названий укажите названия незаменимых аминокислот:

а) глицин; б) серин;

в) лейцин; г) валин.

5. Сколько пептидных связей содержится в пентапептиде?

а) 3; б) 4; в) 6; г) 5.

6. Что представляют собой структуры белка?

а) Вторичная; б) четвертичная:

1) структура, состоящая из определенного числа полипептидных цепей, занимающих строго фиксированное положение относительно друг друга;

2) порядок чередования аминокислотных остатков в полипептидной цепи;

3) способ укладки полипептидной цепи в упорядоченную структуру;

4) способ укладки полипептидной цепи в пространстве.

7. Напишите полное название тетрапептида:

тре – арг- гли – гис.

8. Чем определяется пищевая ценность белков?

  1. аминокислотным составом

  2. наличием заряда белковых молекул

  3. возможностью расщепления в ЖКТ

  4. порядком чередования аминокислот в молекуле белка

  5. молекулярной массой белка

9. Пепсиноген активируется

  1. бикарбонатом натрия

  2. НСl

  3. трипсином

  4. энтерокиназой

  5. аутокаталитически

10. Tрипсиноген активируется

  1. бикарбонатом натрия

  2. НСl

  3. трипсином

  4. энтерокиназой

11. Трансаминирование аминокислот

  1. является этапом катаболизма аминокислот

  2. может служить для синтеза аминокислот

  3. не приводит к изменению общего количества аминокислот

  4. приводит к увеличению общего количества аминокислот

  5. сопровождается образованием аммиака

12. Для прямого дезаминирования характерно

  1. трансаминирование с альфа-кетоглутаратом

  2. процесс не связан с трансаминированием

  3. дезаминирование глутаминовой кислоты

  4. участвует НАД+

  5. участвуют оксидазы.

13. Какие ферменты участвуют в прямом дезаминировании аминокислот?

  1. L-оксидазы

  2. трансаминазы

  3. декарбоксилазы

14. Пациенту с острыми болями в области сердца определяют активность в сыворотке крови

  1. АлАТ

  2. АсАТ

  3. щелочной фосфатазы

15. Какие процессы сопровождаются образованием аммиака в организме?

  1. дезаминирование аминокислот

  2. обезвреживание биогенных аминов

  3. распад мочевины

  4. дезаминирование пуриновых и пиримидиновых оснований

  5. аминирование альфа-кетоглутарата

Тест № 4 Вариант 2

1. Белки, растворимые в воде и растворах некоторых солей, называются:

а) альбумины; б) глобулины.

2. В белках аминокислотные остатки связаны между собой:

а) сложноэфирными связями;

б) водородными связями;

в) пептидными связями;

г) ангидридными связями.

3. Какие аминокислоты называют незаменимыми?

а) Аминокислоты, не синтезируемые в организме, а поступающие в него с пищей;

б) аминокислоты, синтезируемые в организме в достаточном количестве.

4. Из приведенных ниже названий укажите названия заменимых аминокислот:

а) цистеин; б) фенилаланин;

в) метионин; г) аланин.

5. Сколько пептидных связей содержится в гексапептиде?

а) 3; б) 4; в) 6; г) 5.

6. Что представляют собой структуры белка?

а) Первичная; б) третичная:

1) структура, состоящая из определенного числа полипептидных цепей, занимающих строго фиксированное положение относительно друг друга;

2) порядок чередования аминокислотных остатков в полипептидной цепи;

3) способ укладки полипептидной цепи в упорядоченную структуру;

4) способ укладки полипептидной цепи в пространстве.

7. Напишите полное название тетрапептида:

мет – иле – лиз – фен.

8. Физиологический минимум белков равен

  1. 100-120 г/сут

  2. 30-45 г/сут

  3. 120 г/сут

15. Какие пептидные связи расщепляет пепсин?

  1. образованные карбоксильной группой ароматических аминокислот

  2. образованные карбоксильной группой основных аминокислот

  3. образованные аминогруппой ароматических аминокислот

16. Какие пептидные связи расщепляет трипсин?

  1. образованные карбоксильной группой ароматических аминокислот

  2. образованные карбоксильной группой основных аминокислот

  3. образованные аминогруппой ароматических аминокислот

17. Какие пептидные связи расщепляет химотрипсин?

  1. образованные карбоксильной группой ароматических аминокислот

  2. образованные карбоксильной группой основных аминокислот

  3. образованные аминогруппой ароматических аминокислот

18. Как происходит всасывание аминокислот в кишечнике?

  1. простой диффузией

  2. сопряжен с функционированием Na+,К+-АТФазы

  3. везикулярным транспортом

19. Какие ферменты участвуют в протеолизе тканевых белков?

  1. гликозидазы

  2. катепсины

  3. липопротеинлипаза

20. Какой специфичностью обладают оксиды аминокислот?

  1. абсолютной

  2. относительной

  3. относительной групповой

  4. стереохимической

21. Что понимают под восстановительным аминированием?

  1. синтез L-глутамата из альфа-кетоглутарата

  2. синтез карбамоилфосфата из глутамина, СО2, АТФ и Н2О

  3. образование солей аммония в почках