1.4.1. Зависимость скорости реакции от концентрации субстрата

Вслучае постоянной концентрации энзима скорость процесса постепенно увеличивается, достигая определенного максимума (рис.1), при котором дальнейшее увеличение количества субстрата практически не оказывает влияния на ход реакции. В таких случаях принято считать, что субстрат находится в избытке, а фермент полностью насыщен, то есть все его молекулы связаны с исходным веществом. Отсюда фактором, ограничивающим скорость реакции, при этом становится количество биокатализатора.

1.4.2. Зависимость скорости реакции от концентрации фермента

Скорость любой каталитической реакции непосредственно зависит от уровня содержания фермента (рис.2). Линейная зависимость между этими величинами, когда скорость реакции прямопропорциональна количеству присутствующего энзима, справедлива только в определенных условиях, например на начальном этапе процесса, так как в этот период практически не происходит обратной реакции, а количество продукта оказывается недостаточным для обратимости реакции. Именно в этом случае начальная скорость реакции (v) будет пропорциональна концентрации фермента.

1.4.3. Зависимость скорости реакции от температуры

Интенсивность химических реакций зависит и от температуры, поэтому катализируемые ферментами процессы также чувствительны к её изменениям. Установлено, что скорость большинства биохимических взаимодействий увеличивается в 2 раза при повышении температуры на 10°С и, наоборот, уменьшается в 2 раза при понижении температуры на 10°С. Этот показатель получил названиетемпературного коэффициента. Однако вследствие белковой природы фермента повышении температуры будет снижать эффективную концентрацию энзима с соответствующим снижением скорости реакции. Оптимальной для действия большинства ферментов теплокровных животных является температура 38-39°С. При увеличении её до 42-43°С, скорость реакции снижается, потому что число эффективных столкновений молекул субстрата и фермента уменьшается (рис.3). При понижении температуры замедляется движение частиц, а следовательно сокращается число образующихся энзим-субстратных комплексов, значит и скорость процесса идёт на спад.

1.4.4. Зависимость скорости реакции от величины рН среды

Для каждого энзима своя оптимальная рН среды. Ферменты обычно наиболее активны в пределах узкой зоны концентрации водородных ионов, соответствующей для животных тканей в основном выработанным в процессе эволюции физиологическим значениям рН среды 6,0–8,0. При графическом изображении на кривой колоколообразной формы имеется определенная точка, в которой биокатализатор максимально эффективен; эту точку называютоптимумом рН среды для действия данного фермента (рис.4). Даже незначительные (в сотых долях) изменения величин рН приводят к резким сдвигам в соотношениях нуклеофильных и электрофильных группировок активного центра, что резко сказывается на его комплементарности к субстрату и впоследствии на его эффективности.

2. Классификация, номенклатура и регуляция ферментов