3. Агранулоциты. Лимфоциты. Классификация по морфологическому и функциональному признаку. См и эм. Функции.

Агранулоциты( незернистые лейкоциты) содержат в цитоплазме лишь неспецефич-е(азурофильные гранулы). Их ядро имеет округл-ю или бобовидную фор. К агран относ: моноциты и лимфоциты. Содержание лимф-в в крови 20-30%. Различают 3типа лимф-в по величине: малые (4,5-6,0мкм), средние (7,0-10,0 мкм), большие(10,0-18,0). Большие лимф встреч-ся в крови новорожденных детей, у взрослых они отсутствуют. Для всех лимф-в хар-но наличие интенсивно окрашенного ядра округл или бобовидн формы с конденсирован хроматином, и относительно узкого ободка базофильн цитоплазмы. Функциональная классификация:1). В-лимфоциты-10%. Развив-ся в ККМ, участвуют в гуморальном иммунитете, обладают способ-ью к процессированию антигена, после бласттрансформации превращ-ся в плазмоц-ы. 2). Т-лимф-ы-80%. Развив-ся в тимусе, участв-т в клеточном иммунитете, после бласттрансформации превращ-ся в Т-киллеры, дифференцир-ся на Т-киллеры и Т-хелперы. 3 Натуральные киллеры-10%.

Участву-т в противоонуколевом иммунитете, содержат в цитоплазме гранулы.

3. Тромбоциты. См и эм (строение гиаломера и грануломера). Функции.

Тромбоциты- безъядерные фрагменты цитоплазмы мегакариоцита, размер 2-3мкм, поступают в кровь, в кот нах-ся втеч-ии 5-10 дней, после чего фагоцитируются макрофагами. Часть разруш-ся за пределами сосуд-го русла, куда они попадают при поврежд-ии стенки сосуда. Общ. Кол 0,8-2,4*10/12. На мазках крови выявляются в виде скоплений.Тромбоцит окр-н плазмолеммой и вкл-т светлую прозрачную наружную часть-гиаломер и цент-ю окраш-ючасть, содержазуроф-е гранулы- грануломер.Грануломер- нах-ся в центре тромбоцита и вкл-ет4 вида гранул: альфа-гранулы(300-500нм) сод-т фибриноген, фибронектин, тромбоцит-й фактор роста бетта-гранулы(250-300нм) с плотным матриксом(гистамин, серотонин, АТФ, Са и Мг л-гранулы(200-250нм) типичные лизосомы, сод-щиегидролит-е ферменты; микропераксисомы, в них пероксидазаГиаломер- система канальцев двух типов: 1. Канальцы, связанные с поверхностью тромбоцита, т.е. открытая система канальцев-результат инвагинаций плазмолеммы (систэндоцитоза и экзоцитоза гранул). 2. система плотных труб-ек, обр-ся при участии КГ и явл-ся аналогом саркоплазмотичной сети. (ответственна за выработку простагландинов). В тромбоците хорошо развит цитоскелет, он представлен микротрубоч-и, актин-ифиламентами и промежуточнфиламент-и.

Ф-ии: участие в процессе свертывания крови, надзор за функ-ем эндотелия сосуд-й сист., стимуляция регенерации поврежденной ткани.

9. Мышечное волокно. Компоненты мышечного волокна. См и пм.

Мышечное волокно - это структурный и функциональный эл-т поперечнополосатой скелетной мышечной ткани.

Мышечное во­локно является многоядерной структурой, окруженной мембраной и содержащей специализированный сократительный аппарат — миофибриллы. Кроме этого, важнейшими компонентами мышечного волокна являются митохондрии, системы продольных трубочек — саркоплазматическая сеть (ретикулум) и система поперечных тру­бочек — Т-система. Функциональной единицей сократительного аппарата мышечной клетки является саркомер (рис. 2.20,А); из саркомеров состоит миофибрилла. Саркомеры отделяются друг от друга Z-пластинками. Саркомеры в миофибрилле расположены по­следовательно, поэтому сокращение саркомеров вызывает сокраще­ние миофибриллы и общее укорочение мышечного волокна.

При световой микроскопии сктруктурными компонентами мышечн волокна явл-ся:

-симпласт

-сарколемма (плазмат волокна, базальн мембрана)

-много ядер

-саркоплазма не гомоленна (поперечная исчерченность)

-миофибриллы (поля Конгейма, плотная упаковка)

Электронно-мик­роскопические исследования показали, что поперечная исчерчен­ность обусловлена особой организацией сократительных белков миофибрилл — актина (молекулярная масса 42 000) и миозина (молекулярная масса около 500 000). Актиновые филаменты представ­лены двойной нитью, закрученной в двойную спираль с шагом около 36,5 нм. Эти филаменты длиной 1 мкм и диаметром 6—8 нм, количество которых достигает около 2000, одним концом прикреп­лены к Z-пластинке. В продольных бороздках актиновой спирали располагаются нитевидные молекулы белка тропомиозина. С шагом, равным 40 нм, к молекуле тропомиозина прикреплена молекула другого белка — тропонина. Тропонин и тропомиозин играют важ­ную роль в механизмах взаимодействия актина и миозина. В сере­дине саркомера между нитями актина располагаются толстые нити миозина длиной около 1,6 мкм. В поляризационном микроскопе эта область видна в виде полоски темного цвета (вследствие двойного лучепреломления) — анизотропный А-диск. В центре его видна более светлая полоска Н. В ней в состоянии покоя нет актиновых нитей. По обе стороны А-диска видны светлые изотропные полоски — I-диски, образованные нитями актина. В состоянии покоя нити актина и миозина незначительно перекрывают друг друга таким образом, что общая длина саркомера составляет около 2,5 мкм. При электронной микроскопии в центре Н-полоски обнаружена М-ли-ния — структура, которая удерживает нити миозина. На поперечном срезе мышечного волокна можно увидеть гексагональную органи­зацию миофиламента: каждая нить миозина окружена шестью ни­тями актина.