Добавил:
Upload Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.
Вуз: Предмет: Файл:
ж Процеси яки видбув пид час кулин обробки.doc
Скачиваний:
38
Добавлен:
21.02.2016
Размер:
267.78 Кб
Скачать

ПРОЦЕСИ, ЯКІ ВІДБУВАЮТЬСЯ ПІД ЧАС КУЛІНАРНОЇ ОБРОБКИ ПРОДУКТІВ

У результаті фізико-хімічних змін, які відбуваються під час тепло­вої обробки з білками, жирами, вуглеводами, вітамінами, мінеральни­ми, смаковими і ароматичними речовинами, виникають процеси, які впливають на харчову цінність продуктів, а також на їх засвоюваність, смак, запах і зовнішній вигляд.

Дифузія

У процесі промивання, замочування, варіння і припускання про­дукти контактують з водою. У цей час з них можуть виходити поживні речовини. Цей процес називають дифузією. Швидкість дифузії зале­жить від площі поверхні продукту. Чим більша поверхня продукту, тим швидше проходить дифузія.

Швидкість дифузії залежить від концентрації розчинних речо­вин у продукті і в навколишньому середовищі. Якщо концентрація розчинних речовин у продукті і в навколишньому середовищі зрівнюється, дифузія припиняється. Чим менший об'єм рідини в навколишньому середовищі, тим швидше встановлюється рівнова­га. Цим пояснюється те, що під час припускання і варіння продуктів парою втрати розчинних речовин менші, ніж лід час варіння основ­ним способом. Тому для зменшення втрат поживних речовин підчас варіння овочів, м'яса та інших продуктів рідини беруть стільки, щоб вона покривала продукт. І навпаки, якщо потрібно видалити якнай­більше розчинних речовин, то води для варіння беруть більше (варін­ня нирок).

Підчас варіння супів, соусів відвар не зливають, тому перехід в нього Розчинних речовин суттєвого значення не має. Якщо відвар зливають, то його можна використати, оскільки в ньому знаходиться багато по­живних речовин із продуктів (круп, макаронних виробів, риби, м'яса, овочів, птиці).

Втрату поживних речовин можна зменшити шляхом волого перенесення. Якщо класти овочі в гарячу воду, то розчинні речовини з по­верхневих шарів переміщаються до центру бульби або коренеплоду, і перехід їх в рідину зменшується.

Зміни білків

Хімічна природа білків і

Білки — це основний пластичний матеріал, з якого будується тка­нина тіла. Це складні речовини; їх молекули складаються із залишків амінокислот, які з'єднані в довгі ланцюжки (поліпептидні ланцюжки).

У кожну молекулу білка входять тисячі і десятки тисяч залишків амінокислот. У складі білків їх близько 30-ти видів.

Під час харчового травлення білки розкладаються на окремі амінокислоти, які всмоктуються в організм і з яких будуються білки нашого

тіла.

Окремі амінокислоти можуть в організмі переходити в інші, але вісім із них не можуть синтезуватися в організмі і повинні поступати з їжею, їх називають незамінними. Для повного засвоєння білків в їжі мають бути всі незамінні амінокислоти в тих співвідношеннях, в яких вони входять в білки нашого організму. Такими повноцінними білка­ми є більшість білків м'яса, риби, яєць, молока.

У більшості білків рослинного походження не вистачає незамінних амінокислот.

Наприклад, у гречаній крупі недостатньо лецитину, а в рисовій крупі і пшоні — лізину та ін.

Один продукт може доповнювати інший за видом незамінних амі­нокислот. Але таке взаємне збагачення відбувається в тому випадку, коли ці продукти поступають в організм протягом двох годин.

Будова молекули білків

За формою молекули всі білки поділяються на глобулярні і фібрилярні. Молекула глобулярних білків за формою близька до кульок (гло­були), а фібрилярні молекули мають форму видовжену (ниткоподіб­ну).

Молекули білків побудовані з великої кількості амінокислот, які зв'язані між собою в довгі ланцюжки поліпептидів за допомогою поліпептидного зв'язку — СО—NН—.

У молекулі різних білків амінокислоти з'єднуються у відповідній послідовності, яка називається первинною структурою білка.

У глобулярних білках поліпептидні ланцюжки амінокислот згор­таються у вигляді колобка. Це вторинна структура. В середині глобули ланцюжки амінокислот розміщені у відповідному порядку і утримують­ся нестійкими водневими зв'язками.

Від того, як розмішені ланцюжки амінокислот, залежать властивості білка гідратація (властивість зв'язувати воду), розчинність (у воді і со­ляних розчинах); індивідуальні властивості (забарвлення, активність), стійкість проти дії травних ферментів.

У фібрилярних білках молекули складаються із довгих поліпептидних ланцюжків, які мають форму спіралі.