bkh_1

1. Вміст глюкози в сироватці крові.

Н-3,3-5,5

Гіпоглікемія:-гіпофункція гіпофіза, наднирників, щитоподібної залози,

-тяжкі фіз. навантаження;

- голодування

Гіпер-:

-стрес;

-ЦД;

-пухлини головного мозку;

-інфекційні захворювання;

Гіперфункція гіпофіза, наднирників, щитоподібної залози

2. Значення виявлення кетонових тіл в крові і сечі.

Н(крові)-10-20 мг/л, в Н (в сечі) відсутні

К.т.-хім. Сполуки, що утвор. внаслідок окислення жирних кислот( ацетон, ацитоацетат, бета-гідроксибутират)

Кетонемія(збільш. К.т. в крові):

-при голодуванні

-фіз.навантаженняж

-ЦД

-тиреотоксикоз

Кетонурія:

-голодування

-переохолодження

-ЦД

-лихоманка

3. Визначення вмісту піровиноградної кислоти в біо. Рідинах колориметричним методом. Клінічне значення

Колориметричний метод-заснований на визначенні концентрації речовини по поглинанню світла розчинами. 1. Оцінюють насиченість В1. 2. Оцінюють енергетичний метаболізм клітин( утвор. АТФ)

Дефіцит В1 призводить до гіперпіруватемії

Причини:- В1-Бері-бері

-Гіпотонія(тяжні форми серцевої недостатності)

4.Визнач. сіалових кислот реактивом Геса.

Сіалові к-ти входять до складу глікопротеїнів. Збільш. Сіалової к-ти призводить до підвищення катаболізму.

Н(сироватки крові)-2,0-2,33 ммоль/л Н(в ротовій рідині)-0,01г/л

Метод Гесаа-визначення сіалових к-т в сироватці крові.

5.Вміст холестерину в крові.

Н-3,9-5,2 ммоль/л

Причини гіперхолистеринемії:

-порушення обміну жовчі

-аліментарні

-генетичне спадкове порушення синтезу рецепторів бета-ліпопротеїнів

-гормональні зміни

-нервові стани

Призводить до атеросклерозу

6. Визначення кінетики дії ліпази підшлункової залози.

Основна ф-ця ліпази-розщеплення жирів. Ліпаза активується в порожнині тонкого кишечника і розщеплює жирну їжу до гліцерину і вищих жирних кислот.

Підвищ. Ліпази в крові:

-гострий панкреатит

-кіста підшлункової залози

-ниркова недостатність

-ЦД

-ожиріння

Зниження:

-онкологічні процеси

7.Процес пере амінування з використанням глютамінової та пв к-т. Клін. Знач. Визн. Актив АлТ, АсТ.

Аспартатамінотрансфераза-збільш. В 20-30 разів в сироватці крові при інфаркті міокарда.

Аланінамінотрансфераза-збільш. При вірусних і токсичних пошкодженнях печінки

Співвідношення активності визначають за коефіцієнтом де Рітіса Аст/АлТ=1,3+-0,4

8.Добова екскреція сечовини .

20-30 г/добу; уремія 5,3-8,3 ммоль/л

Гіпоуремія(зниження екскреції):

-гостра, хронічна ниркова недостатність

-захворювання печінки

-загроза ацидозу

Гіперурикемія:

-подагра

-ниркова неостатність

9.Добова екскреція креатиніну.

1-2 г/добу

Кінцевий продукт обміну креатин фосфату. У формі креатині на з організма виділяється з сечею значна кількість амінокислот.

Гіперкриатинемія:

-ниркова недостатність

-лихорадка

-похилий вік

-м’язова дистрофія

Гіпо:

-фізичні навантаження

-лейкемія

-ЦД 2 типу

10. Виявлення жовчних пігментів у сечі. Шлях утворення в організмі.

Ж.п.-продукти катаболізму гемоглобіну.

В крові н-8,5-20,5мкмоль/л в сечі 0,15 г/л

Збільшення ж.п. в сечі може свідчить про важкі фіз.. навантаж, при голодуванні, пат. Процесах, які пов’язані з гемолізом еритроцитів.

В сечі 2 види ж.п.- білірубін, уробіліноген

Білірубінурія спостерігається при порушенні відтоку жовжі.

Уробілінурія- при ушкодженні печінки, гепатит, цероз,гемолітична жовтяниця.

11. Виявлення уробіліну в сечі.

Н-0-4мг/добу

в сечі, як правило, відсутній. З’являється за умоа перенхіматозної, гемолітичної жовтяниці, гепатиту, церозу печінки.

12. Якісна реакція на фенілпіровиноградну к-ту. Проба фелінга. При яком затвор. з’являється в сечі?

Проба-виявлення за допомогою 5-10% розчину ферум хлор 3 і уксусної к-ти.

В сечі при фенілкетонурії- захворювання, що спричинене генетичним дефектом синтезу фенілаланінгідроксилази.

13. Термолабильность ферментів. Швидкість хімічних реакцій залежить від температури, тому каталізовані ферментами реакції також чутливі до змін температури. Проте внаслідок білкової природи ферменту теплова денатурація при підвищенні температури знижуватиме ефективну концентрацію ферменту з відповідним зниженням швидкості реакції. Таким чином, термолабильность, або чутливість до підвищення температури є однією з характерних властивостей ферментів, що різко відрізняють їх від неорганічних каталізаторів. При 100 0 З майже усі ферменти втрачають свою активність (виняток становлять, очевидно, тільки один фермент м'язової тканини - миокиназа, яка витримує нагрівання до 100 0 С). При низьких температурах (0 0 З і нижче) ферменти, як правило, не руйнуються, хоча активність їх падає майже до нуля. У усіх випадках має значення час дії відповідної температури. Нині для пепсину, трипсину і ряду інших ферментів доведено існування прямої залежності між швидкістю інактивації ферменту і мірою денатурації білку. На термолабильность ферментів певний вплив роблять концентрація субстрату, рН середовища і інші чинники.

. Залежність активності ферментів від рН середовища. Ферменти зазвичай найбільш активні в межах вузької зони концентрації водневих іонів, що відповідає для тваринних тканин в основному виробленим в процесі еволюції фізіологічним значенням рН середовища 6.0 - 8.0. рН-оптимум дії ферментів лежить в межах фізіологічних значень. Виключення складає пепсин, рН-оптимум якого дорівнює 2.0. Пояснюється це тим, що пепсин входить до складу шлункового соку, що містить вільну соляну кислоту, яка створює оптимальне кисле середовище для дії цього ферменту. З іншого боку, рН-оптимум аргінази лежить в сильно лужній зоні (близько 10.0); такого середовища немає в клітинах печінки, отже, in vivo аргіназа функціонує, мабуть, не у своїй оптимальній зоні рН середовища. Вплив змін рН середовища на молекули ферменту полягає в дії на стан і міру іонізації кислотних і основних груп (СООН-групи дикарбонових амінокислот, SH -группы цистеїну, имидазольного азоту гістидину та ін.). При різних значеннях рН середовища активний центр може знаходитися в частково іонізованій або в неіонізованій формі, що позначається на третинній структурі білку і відповідно формуванні активного фермент-субстратного комплексу. Крім того, має значення і стан іонізації субстратів і кофакторів.

14.Механізм утворення подвійної спіралі ДНК.

Реплікація - механічне подвоєння молекули ДНК

Етапи синтезу ДНК:

1. Ініціація синтезу полідезоксирибонуклеотидного ланцюга ДНК. При ініціації до ланцюгів ДНК послідовно приєднуються ДНК-розкручуючі і ДНК-зв'язуючі білки, а потім комплекси ДНК-полімерази і праймази.

2. Елонгація включає синтез лідируючої і відстає ланцюгів на обох материнських ланцюгах ДНК.

А) Синтез лідируючої ланцюга починається з синтезу праймера (за участю ПРАЙМАЗИ) у точки початку реплікації, потім до праймеру приєднуються дезоксірібонуклеотіди під дією ДНК-полімерази III; далі синтез протікає безперервно, дотримуючись кроці вилки реплікації

Б) Синтез відстаючого ланцюга, навпаки, протікає в напрямку, зворотному руху вилки реплікації і починається фрагментарно. Фрагменти кожен раз синтезуються окремо, починаючи з синтезу праймера, який може переноситися з готового фрагмента за допомогою одного з білкових факторів реплікації в точку старту біосинтезу подальшого фрагмента протилежно напрямку синтезу фрагментів.

3. Термінація настає, швидше за все, коли вичерпана ДНК-матриця і трансферазной реакції припиняються. Точність реплікації ДНК надзвичайно висока, можлива одна помилка на 1010 трансферазной реакцій, проте подібна помилка зазвичай легко виправляється за рахунок процесів репарації.

15. Механізм утворення шпильок в молекулі тРНК.

Трансляція – процес синтезу білків з амінокислот, що каталізується рибосомою на матриці матричної (інформаційної) РНК.

Етапи синтезу РНК:

1. Зв’язки РНК-полімерази з матрицею ДНК

2. Ініціація синтезу полірибонуклеотидного ланцюга

3. Елонгація синтезу РНК

4. Термінація синтезу РНК

16. Які надмолекулярні комплекси утворюють нуклеїнові кислоти? Типи гістонових білків

Нуклеотиди

Молекула нуклеотиду складається з трьох компонентів: залишків нітратної основи, п’ятивуглецевого моносахариду (пентози) та ортофосфатної кислоти.

Загальна формула нуклеотиду:

а — ортофосфатна кислота, б — п’ятивуглецевий моносахарид (пентоза), в — нітратна основа

Залежно від виду пентози, що входить до складу нуклеотиду, розрізняють два типи нуклеотидів: рибонуклеотиди, що мають пенотозу рибозу, і дезоксирибонуклеотиди, що мають пентозу дезоксирибозу. Рибонуклеотиди утворюють полімерні нуклеїнові кислоти РНК, а дезоксирибонуклеотиди — ДНК.

Нуклеотиди можуть відрізнятися не тільки за видом пентози, а і за залишками нітратних основ.

Гісто́ни — основний клас білків, необхідних для упакування молекул ДНК у хроматин. 

Існує п'ять різних типів гістонів, а саме H1, H2A, H2B, H3 та H4.

17. Вміст сечової к-ти в сироватці крові.

Н-0,16-0,42ммоль/л

Кінцевий продукт обміну пуринових к-т.

Гіперурикемія-збільш к-сті

Причини:

-подагра

-ниркова недостатність

-при надмірному налходженні продуктів багатих на пурин (бобові, кава, печінка)

18.Пояснити протипухлинну дію антибіотиків

Антибіотики,що інгібірують трансляцію в еукаріотах застосовуються як протипухлинні засоби

Гальмують біосинтез білка в кл.злоякісних пухлин,спричиняють регресію росту клітин

Актиноміцидин D інгубуєклітинну проліферацію пухлин

19.Обгрунтуйте механізм дії антибіотиків-інгібіторів ініціації

Стрептоміцин-інгібує ініціацію за рахунок протидії звязку з рибосам-форміл-метіоніл РНК.спричин.правильне зчитування кодонами мРНК

Рифаміцин-пригнічує синтез РНК

20. Антибіотики, які пригнічують процес трансляції, взаємодіючи з білковими факторами і рибосомами, використовуються головним чином як протибактеріальні засоби. Вони відрізняються досить високою вибірковістю дії і часто порівняно малотоксичні для організму людини. Це пояснюється тим, що в мікроорганізмів рибосоми (70Б), окремі ферменти й білкові фактори у складі рибосоми дещо відрізняються від рибосом 80Б і відповідних білків еукаріотів. Проте деякі з них можуть впливати на рибосоми міто-хондрій людини, оскільки ці рибосоми мають менший розмір, ніж 80Б рибосоми в цитоплазмі, тому мітохондріальний біосинтез білка за своїм механізмом близький до синтезу білка в прокаріотів (див. Біосинтез білка). Відзначено також певний вплив окремих антибіотиків і на 80Б рибосоми. Саме тому з описаних багатьох сотень антибіотиків лише декілька десятків знайшли застосування в медичній практиці. Отже, успіхи антибіотикотерапії залежать від умілого, раціонального їх використання. Необхідно враховувати можливість ускладнень і алергічних реакцій. У зв'язку з цим неприпустиме самолікування антибіотиками без призначення лікаря та безрецептурний їх відпуск.

Усі інгібітори матричного біосинтезу білка розподіляють за механізмом дії на: інгібітори реплікації, транскрипції, дозрівання (про-цесингу) і транспорту РНК, трансляції та ін.

Хлорамфенікол, інгібірує елонгацію трансляції, шляхом пригнічення пептидилтрансферазної активності 50S-субодиниці рибосом

Еритроміцин Зв”язується з 50S-субодиницею та блокує процес транс локації

Тетрацикліни Зв”язується з 30S-субодиницею та гальмує зв”язування з нею різних аміноацил-тРНК, внаслідок чого блокує процес ініціації і частково елонгації трансляції

21. Хлорамфенікол, інгібірує елонгацію трансляції, шляхом пригнічення пептидилтрансферазної активності 50S-субодиниці рибосом

Еритроміцин Зв”язується з 50S-субодиницею та блокує процес транс локації

Лінкоміцин		Інгібірує елонгацію трансляції, шляхом пригнічення пептидилтрансферазної активності 50S-субодиниці рибосом
Стрептоміцин,	Інгібірують ініціацію за рахунок протидії зв”язуванню з рибосомою формілметіоніл-тРНК; крім того, блокують 30S-субодиницею рибосом, що спричиняє неправильне зчитування кодонів мРНК, внаслідок чого синтезується дефектний білок

22. Поясніть механізм дії інтерферонів.

Інтерферони-білки, що синтезуються в організмі і мають противірусні властивості. інтерферон пригнічує розмноження клітин. В певних умовах він може перешкоджати розвитку раку. також, діє на імунну систему і викликає зміну клітинних мембран. Побічною дією інтерферонів можуть бути деякі симптоми, притаманні для інфекційних хвороб — підвищення температури та відчуття ломки м'язів. Механізм антивірусної дії здійснюється за рахунок фосфорилювання клітинних факторів ініціації можуть бути в дефосфорильованій (активній) та фосфорильованій( не актив) формах.

23.Поясніть механізм дії дифтерійного токсину.

Інгібітор трансляції. Після проникнення в організм розщеплюється на 2 поліпептидні ланцюги: А(активний)-фрагмент, і В(неактивний)-фрагмент.

Механізм дії полягає в каталітичній активності А-фрагменту, який є ферментом АДФ-рибозилтрансферазою, що переносить АДФ рибозу.

24.Поясніть молекулярні механізми мутацій

Мутації-зміни спадкових властивостей внаслідок кількісних та якісних змін в генотипі

*Геномні-зміни кількості повного набору хромосом у диплоїдному наборі(синдром дауна)

*Хромосомні-структурні зміни певних хромосом(синдром кошачого крику)

*Генні-поруш.послідовності азотистих основ що складають первинну структуру ДНК(серпоподібноклітинна анемія, фенілкетонурія, дальтонізм, гемофілія)

25.Методи генної інженерії

1.Отримання нових генотипів та фенотипів шляхом трансплантації гена одного організму в генотипі іншого.Досягненням напрямку є створення химерих форм мікроорганізмів,що містять в собі гени,які спроможні спрямувати синтез коросних для людини білкових продуктів(лік.засобів,ферментів)

2.Застосування генних трансплантацій для лікування спадкових хвороб-генна терапія

26.Концентрацію стероїдних гормонів можна визначити по добовій екскреції кінцевих продуктів метаболізму стероїдних гормонів – 17 кетостероїдів, 11 оксикортикостероїди

10-25 мг/добу

17 КС- 80% андрогенів, естрогенів

11 ОКС – катабол кортикостероїдів (кора наднирників) Стероїдні гормони: Кортикостероїди, статеві гормони, похідні віт Д.

27.Виявлення адреналіну хлоридом заліза Адреналін продукуеться із тирозинуа. Реакція на адреналін з хлоридом заліза (III). Метод заснований на здатності пірокатехіновой угруповання адреналіну утворювати з хлоридом заліза (III) комплексне з'єднання смарагдово-зеленого кольору. p align="justify"> Хід визначення. У пробірку доливають 10 крапель розчину адреналіну і додають 1 краплю розчину хлориду заліза (III). Спостерігають появу характерного фарбування. p align="justify"> б. Реакція на адреналін з діазобензолсульфокіслотой. Метод заснований на здатності адреналіну утворювати з діазобензолсульфокіслотой сполука червоного кольору. p align="justify"> Хід визначення. Для отримання діазобензолсульфокіслоти в пробірку наливають по 3 краплі розчину сульфаниловой кислоти і нітриту натрію, перемішують струшуванням. Потім у пробірку додають 5 крапель розчину адреналіну і 3 краплі розчину карбонату натрію. Вміст перемішують струшуванням і спостерігають за розвитком характерного забарвлення. p align="justify"> в. Виявлення адреналіну з освіти флуоресціюючого продукту його окиснення - адренолютіна. Метод заснований на здатності адреналіну окислюватися під дією K3 [Fe (CN) 6] у адренохром, з якого в лужному середовищі утворюється адренолютін, що має жовто-зелену флуоресценцію:

 

Хід визначення. У дві пробірки вносять по 1 краплі вихідного розчину адреналіну і додають в одну з них 5, а в другу 10 мл води. Перемішують скляною паличкою. p> У дві інші пробірки відмірюють по 4 мл розведених розчинів адреналіну, доливають по 0,3 мл розчину K3 [Fe (CN) 6] і залишають стояти 5 хв (при цьому адреналін окислюється в адренохром).

У кожну пробірку додають на кінчику скальпеля кристалічної аскорбінової кислоти і по 4 мл розчину гідроксиду натрію. Соді ржімое перемішують скляною паличкою (аскорбінова кислота перешкоджає подальшому окисленню адренохрома, а гідроксид натрію сприяє перетворенню його в адренолютін).

Пробірки поміщають в штатив флуороскопа і порівнюють інтенсивність характерною флуоресценції в пробах.

28. Фолікулярні клітини щитоподібної залози синтезують йодовмісні гормони тироксин і трийодтиронін, а С-клітини — кальцитонін. Тироксин і трийодтиронін стимулюють розвиток органів і тканин, особливо кісткової та нервової, крім того, вони приймають участь в регуляції обміну речовин. Кальцитонін регулює вміст кальцію, сприяє його збереженню в кістках та є антагоністом паратгормону.

29. Провести калориметричну пробу ПВК.

30.Визначення кислотності шлункового вмісту.

Загальна-40-60ммоль/л

Вільна (соляна к-та)-20-40

Зв’язана-10-20

Хипохлоргидрия(зниження соляної к-ти):

-атрофічний гастрит

Ахілія(відсутність шлункового соку):

-рак шлунка

31.Молочна кислота в шлунковому соці утвор. Паличками молочно – кислого бродіння в засіяному шлунковому вмісті при відсутності власної соляної кислоти, а також як продукт метаболізму ракових клітин.

Визначаеться натощак якісною реаакцією Уффельмана (проба за карболовою кислотою) .

32.Виявлення в шлунковому вмісті кровяних пігментів(бензидиновою пробою)

До 3 мл шлункового + 2-3 краплі перекису і 2- 3 краплі бензидину. При наявності сечі в крові буд синьо-зелене забарвлення.

-ерозія

-язва

-рак

33.Вміст фібриногену в плазмі крові.

Н-2-4 г/л

Зменш. Концентрації:

-порошення біосинтетичних функцій печінки і інтоксикацій

Збільшення:

-при інфекційних процесах

34.Вміст білірубіну в сироватці крові.

Загальний-8.5-20.5 ммоль/л

Непрямий-1.7-17

Прямий-1-5

Підвищений при жовтяницях гемолітичних, перенхіматозних, обтураційних.

35. Підвищення амілази в сечі ознака гострого панкреатита Норма: 16-64 условн одиниць.

Вольгемута метод — определение активности амилазы (диастазы) в биологических жидкостях (слюне, моче, крови и др.). Активность фермента измеряется амилазными единицами, т. е. числом миллилитров 0,1% раствора крахмала, расщепленного в течение 30 мин. при t° 45 9 1 мл исследуемого раствора. Например, в норме активность амилазы в моче равна 16—64. Повышенные значения наблюдаются припанкреатите, заболеваниях желчных путей и др., пониженные значения вплоть до нуля — при почечной недостаточности.

36.

Білок в сечі в нормі відсутній. Поява його в сечі при хронічному гломерунефриті, пієлонефриті, некритичному синдромі, полікістоз нирок, амілоїдоз, ниркова кома.

37. Виявлення глюкози в сечі р-цією Фейлінга

В нормі-відсутня

Глюкозурія:

-ЦД

-гіперглікемія

-ниркова недостатнсть

-спадкова недостатність глюкоза-6-фосфат

1. Приготування реактиву Фелінга: до 10 крапель 7% розчину сульфату міді додайте 10 крапель лужного розчину сегнетової солі. 2. До отриманого реактиву Фелінга додайте 20 крапель досліджуваної сечі, розчин перемішайте та нагрівайте до початку кипіння. В присутності глюкози випадає жовтий осад гідрату закису міді або червоний осад закису міді.

38. Виявлення уробіліну в сечі(р-ція Богомолова)

До сечі + р-н мідного купоросу і хлороформ. В присутності великої к-сті уробіліна хлороформ, після перемішування і відстоювання , фарбується в червоний колір.

Н-0-4мг/добу

в сечі, як правило, відсутній. З’являється за умоа перенхіматозної, гемолітичної жовтяниці, гепатиту, церозу печінки.

39. Виявлення жовчних пігментів у сечі. Р-ція гмеліна

Ж.п.-продукти катаболізму гемоглобіну.

В крові н-8,5-20,5мкмоль/л в сечі 0,15 г/л

Збільшення ж.п. в сечі може свідчить про важкі фіз.. навантаж, при голодуванні, пат. Процесах, які пов’язані з гемолізом еритроцитів.

В сечі 2 види ж.п.- білірубін, уробіліноген

Білірубінурія спостерігається при порушенні відтоку жовжі.

Уробілінурія- при ушкодженні печінки, гепатит, цероз,гемолітична жовтяниця.

В реакції під дією азотної кислоти білірубін дає спочатку зелене, а потім синє забарвлення.

40.Виявлення крові в сечі. Бензидинова проба

Гематурія:

-запалення сечових шляхів

-хвороби нирок

До 3 мл сечі + 2-3 краплі перекису і 2- 3 краплі бензидину. При наявності сечі в крові буд синьо-зелене забарвлення.

41.Пояснити значення утворення індикану.

Інтенсивність в процесі гниття білків у кишечнику та їх знешкодження у печінці оцінюють на підставі вмісту індикану у крові, якмй являється продуктом знешкодження індолу в печінці.

Педвищення вмісту індикану в крові є раннім показником ниркової недостатньості, при зниженні знешкоджуючої ф-ції печінки вміст індикану в крові знижується.

42.Пояснити спосіб оцінення детоксикаційної функції печінки

Екскр=0.4-0.8 г/добу

Реакція конюгації з гліцерином

Утворення гіпурової к-ти при взаємодії з ендоген.гліцину з введенням в орг.бензойної к-ти

Визначення інтенсивності р-ції(к-сть екскр.з сечею гіпурової к-ти)лежить в основі дослідження антитоксичної ф-ції печінки(проба Квіка)