35.На чем состоят особенности фибрил бел.

Фибриллярные белки характеризуются волокнистой структурой, практически не растворимы в воде и солевых растворах. Полипептидные цепи в молекулах расположены параллельно одна другой. Участвуют в образовании, структурных элементов соединительной ткани (коллагены, кератины, эластины).

36.Принцыпы клласификаций сложных белков.

Сложные белки (протеиды) содержат наряду с протеиногенными аминокис­лотами органический или неорганический компонент иной природы — простетическую группу. Важнейшие представители: гликопротеины (нейтральные сахара, аминосахара, кислые производные моносахаридов), липопротеины (триацилглицериды, фосфолипиды и холестерол), металлопротеины (ион металла, связанный ионной или координационной связью), фосфопротеины (остатки фосфорной кислоты, свя­занные через остаток серина или треонина), нуклеопротеины (нуклеиновые кислоты), хромопротеины (окрашенный компонент — пигмент или хромоген).

38. Назвать азотистые основания

Четы­ре азотистых основания аденин (А), тимин (Т), гуанин (Г) или цитозин (Ц), остаток рибозы и фосфорной кислоты (Р)

40.Из каких элементов состоит мол гемоглабина.

Белковый компонент НЬ — глобин, небелковый — гем.

41. Назвать Основной вид гемоглобина

Оксигемоглобин. НьО₂

42. Из каких компанентов состоит молекула гема.

Гем — молекула, построенная из четырех гетероциклов, содержащих азот — пиррольных колец.

43.Перечислить функции белков.

Каталитическая или ферментативная. Механохимическая. Структурная. Гормональная Защитная. Энергетическая

44)Природа и свойства ферментов.

Все известные ферменты – вещества белковой природы. Ферменты могут быть как простыми, так и сложными белками. Небелковая часть молекулы фермента – кофермент. Ферменты увеличивают скорость хим. реакции, но не расходуются в процессе реакции. Ферменты высокоспецифичны по отношению к субстратам. Некоторые из них катализируют превращение единственного субстрата (аргиназа – аргинина, фумараза – фумарата). Выделяют коферменты нуклеотидной природы, тетрапиррольные коферменты и коферменты – производные витаминов.

Активный центр — особая часть молекулы фермента, определяющая её специфичность и каталитическую активность.

Активный центр непосредственно осуществляет взаимодействие с молекулой субстрата или с теми её частями, которые непосредственно участвуют в реакции. Характер взаимодействия фермента и субстрата говорит о наличии в активном центре ряда структурных групп, соединяющихся с различными участками субстрата.

Взаимодействие между активным центром фермента и молекулой субстрата осуществляется при их сближении на расстояние порядка 15—20 ангстрем, с увеличением расстояния оно быстро ослабевает (хотя среди различных ферментов могут иметь место вариации).

Кроме того, в состав активного центра ряда ферментов кроме остатков аминокислот могут входить небелковые простетические группы, молекулы некоторых коферментов, неорганические ионы