Активация трипсина.

Активация трипсиногена происходит путем частичного протеолиза под действием фермента эпителия кишечника энтеропептидазы.

Трипсиноген (поджелудочная железа)

энтеропептидаза (тонкий кишечник)

Трипсин

Трипсин – эндопептидаза,

гидролизует пептидные связи, образованные ЛИЗ, АРГ.

оптимум рН 7,8-8,4 (за счет бикарбонатов)

Остальные проферменты панкреатических протеаз активируются трипсином.

Ферменты кишечного сока синтезируются клетками тонкого

кишечник в активной форме.

(оптимум рН 6,5 - 8,3)

Аминопептидазы последовательно отщепляют

N-концевые аминокислоты пептидной цепи.

Дипептидазы расщепляют дипептиды

на аминокислоты.

В результате последовательного действия всех пищеварительных протеаз большинство пищевых белков расщепляется до аминокислот.

Защита клеток ЖКТ от действия протеаз.

Протеолитические ферменты образуются в виде неактивных предшественников и активируются после секреции в просвете ЖКТ.

Место синтеза и место действия фермента пространственно разделены!

Протеазы не контактируют с белками клеток.

Каждая клетка содержит на наружной поверхности мембраны полисахариды, которые не расщепляются протеазами и тем самым защищают клетку от их действия.

Разрушение клеточных белков протеазами происходит при

язвенной болезни желудка и двенадцатиперстной кишки.

Транспорт аминокислот в клетки.

Аминокислоты быстро всасываются в кишечнике.

Max концентрация в крови достигается через 30 - 50 мин после приёма пищи.

Всасывание аминокислот -

активный транспорт, требующий затрат энергии (Nа+, К+ -АТФ - аза).

Аминокислота поступает в энтероцит путём симпорта с Na+.

Далее специфические транслоказы переносят аминокислоты

через мембрану в кровь.

Нарушение переваривания белков и транспорта аминокислот.

Продукты полностью переваренного белка (аминокислоты) лишены

антигенных свойств и иммунных реакций не вызывают.

Небольшую долю продуктов переваривания белка составляют короткие пептиды, которые могут всасываться.

Возникает иммунная реакция на приём белка.

Целиакия характеризуется повышенной чувствительностью

кглютену (белку клейковины зёрен злаков). Глютен оказывает токсическое действие на слизистую оболочку тонкой кишки, что приводит к её патологическим изменениям и нарушению всасывания.

Цистинурия, болезнь Хартнапа возникают вследствие дефекта переносчиков нейтральных аминокислот в кишечнике. У больных нарушены транспорт аминокислот и их метаболизм в клетках.

Гниение аминокислот в кишечнике. Обезвреживание и выведение продуктов гниения.

Аминокислоты, не всосавшиеся в клетках кишечника, используются микрофлорой толстой кишки.

Ферменты бактерий расщепляют аминокислоты и

превращают их в амины, фенол, индол, скатол, Н2S и другие ядовитые соединения - происходит процесс гниения белков в кишечнике.

Всосавшиеся продукты гниения по воротной вене поступают в печень, где обезвреживаются.

Применение протеолитических ферментов и их ингибиторов.

При снижении секреторной	Патология, обусловленная или
функции ЖКТ назначаются	сопровождающаяся чрезмерной
препараты ферментов.	активацией ферментных систем
	(острый панкреатит ) требует
	лечения ингибиторами трипсина.

Катаболизм аминокислот.

Аминокислоты,

образующиеся при переваривании белков

ипоступающие

вклетки тканей, подвергаются катаболизму

или синтезу БАВ.

Общие пути катаболизма аминокислот.

- NH2	- СО2
Дезаминирование	Декарбоксилирование
(трансаминирование)

Дезаминирование аминокислот. Поток азота в ходе катаболизма аминокислот.

Аминокислоты, поступающие в организм в количествах, превышающих потребности, не могут запасаться,

однако они и не удаляются из организма в неизмененном виде.

NH2-группы избыточных аминокислот отщепляются в процессе переаминирования (трансаминирования)

или окислительного дезаминирования.

Углеродный скелет аминокислот переходит в состав интермедиатов.