[Ред.]Модель індукованої відповідності

У 1958 році американський дослідник Деніел Кошланд запропонував модифікацію моделі «ключ-замок»^[6]. Ферменти, в основному, — не жорсткі, а гнучкі молекули. Активний центр ферменту може змінити конформацію після зв'язування з ним субстата. Бічні групи амінокислот активного центру займають таке положення, яке дозволяє ферменту виконувати свою каталітичну функцію. В деяких випадках молекула субстрата також міняє конформацію після скріплення в активному центрі. На відміну від моделі «ключ-замок», модель індукованої відповідності пояснює не тільки специфічність ферментів, але і стабілізацію перехідного стану.

[Ред.]Модифікації

Багато ферментів після синтезу білкового ланцюга зазнають модифікацій, без яких фермент не проявляє свою активність повною мірою; такі модифікації називаються посттрансляційними. Один з найпоширеніших типів посттрансляційних модифікацій — приєднання хімічних груп до бічних залишків поліпептидного ланцюжка. Наприклад, приєднання фосфатної групи називається фосфорилюванням, воно каталізується ферментом-кіназою. Багато ферментів еукаріот глікозовані, тобто модифіковані олігомерами вуглеводної природи.

Ще один поширений тип посттранляційних модифікацій — розщеплення поліпептідного ланцюжка. Наприклад, хімотрипсин (протеаза, що бере участь в травленні), утворюється при відщепленні поліпептідної ділянки з хімотрипсиногена. Хімотрипсиноген є неактивним попередником хімотрипсина і синтезується в підшлунковій залозі. Неактивна форма транспортується до шлунку, де перетворюється на хімотрипсин. Такий механізм необхідний для того, щоб уникнути пошкодження підшлункової залози та інших тканин до надходження ферменту в шлунок. Неактивний попередник ферменту називають також «зімогеном».

[Ред.]Кофактори ферментів

Деякі ферменти виконують каталітичну функцію самі собою, без додаткових компонентів. Проте є ферменти, яким для здійснення каталізу необхідні компоненти небілкової природи. Кофактори можуть бути як неорганічними молекулами (іони металів, залізо-сірчані кластери та інші), так і органічними (наприклад, флавін або гем). Органічні кофактори, які постійно (назавжди) зв'язані з ферментом, називають також простетичними групами. Кофактори органічної природи, що здатні відділятися від ферменту, називають коферментами.

Фермент, який вимагає наявності кофактора для здійснення каталітичної активності, але не зв'язаний з ним, називається апоферментом. Апофермент в комплексі з кофактором носить назву голоферменту. Більшість кофакторів пов'язана з ферментом нековалентними, але досить міцними взаємодіями. Є і такі простетичні групи, що зв'язані з ферментом ковалентно, наприклад, тіамінпірофосфат в складі ферменту піруватдегідрогенази.

(ссылка)http://uk.wikipedia.org/wiki/%D0%A4%D0%B5%D1%80%D0%BC%D0%B5%D0%BD%D1%82%D0%B8.

(ссылка таблици) http://www.xumuk.ru/biologhim/057.html

Поділитися: КЛАСИФІКАЦІЯ І НОМЕНКЛАТУРА ФЕРМЕНТІВ ЯндексДіректСтать партнером Вплив на Підсвідомість! Унікальне відкриття психологів: Технологія Виконання Бажань www.success-psychology.ru Сучасні класифікація і номенклатура ферментів були розроблені Комісією з ферментам Міжнародного біохімічного союзу і затверджені на V Міжнародному біохімічному конгресі в 1961 р. в Москві. Необхідність систематики номенклатури диктувалася насамперед стрімким зростанням числа нововідкритих ферментів, яким різні дослідники привласнювали назви на свій розсуд. Більше того, одного й того ж ферменту часто давали два чи кілька назв, що вносило плутанину в номенклатуру. Деякі назви ферментів взагалі не відображали тип каталізуються реакції, а при найменуванні ферменту виходили з назви субстрату, на який діє фермент, з додаванням закінчення-аза: зокрема, амілази (ферменти, гідро-лизирующие вуглеводи), ліпази (діючі на ліпіди), протеїнази (гідролізуючі білки) і т.д. До 1961 р. не було і єдиної класифікації ферментів. Труднощі полягали в тому, що різні дослідники за основу класифікації ферментів брали різні принципи.Комісією були розглянуті 3 принципи, які могли служити основою для класифікації ферментів та їх позначення. Перший принцип - хімічна природа ферменту, тобто належність до флавопротеїни, пиридоксальфосфатпротеинам, гемо-протеїнів, металопротеїни і т. д. Однак цей принцип не міг служити загальною основою для класифікації, так як тільки для невеликого числа ферментів відомі простетические групи, доступні ідентифікації і прямому визначенням. Другий принцип - хімічна природа субстрату, на який діє фермент. За цим принципом важко класифікувати фермент, так як в якості субстрату можуть служити різноманітні з'єднання всередині певного класу речовин (білки, вуглеводи, ліпіди, нуклеїнові кислоти) і незліченну кількість проміжних продуктів обміну. В основу прийнятої класифікації покладений третій принцип - тип каталізуються реакції, який є специфічним для дії будь-якого ферменту. Цей принцип логічно використовувати в якості основи для класифікації та номенклатури ферментів. Таким чином, тип каталізуються хімічної реакції в поєднанні з назвою субстрату (субстратів) служить основою для систематичного найменування ферментів.Відповідно до Міжнародної класифікації, ферменти ділять на шість головних класів, в кожному з яких кілька підкласів: 1) оксидоредуктаз, 2) трансферази, 3) гідролази, 4) ліази, 5) ізомерази, 6) лігази (синтетази) (табл. 4.5). Оксидоредуктаз. До класу оксидоредуктаз відносять ферменти, що каталізують за участю двох субстратів окисно-відновні реакції, що лежать в основі біологічного окислення. Систематичні назви їх складають за формою «донор: акцептор оксидоредуктаз». Наприклад, лактат: НАД + оксидоредуктаз для лактатдегідрогенази (ЛДГ). Розрізняють такі основні оксидоредуктаз: аеробні дегідро-колагенази або оксидази, що каталізують перенесення протонів (електронів) безпосередньо на кисень; анаеробні дегідрогенази, що прискорюють перенесення протонів (електронів) на проміжний субстрат, але не на кисень; цитохроми, каталізують перенесення лише електронів. До цього класу відносять також гемсодержащіх ферменти каталазу і пероксидазу, що каталізують реакції за участю перекису водню. Трансферази. До класу трансфераз відносять ферменти, що каталізують реакції міжмолекулярного перенесення різних атомів, груп атомів та радикалів.Найменування їх складається за формою «донор: транспортується група - трансфераза». Розрізняють трансферази, що каталізують перенесення одноуглеродних залишків, ацильних, глікозільних, альдегідних або кетони, нуклеотидних залишків, азотистих груп, залишків фосфорної і сірчаної кислот та ін Наприклад: метил-і формілтрансферази, ацетилтрансферази, аміно-трансферази, фосфотрансферази та ін Гідролази. В клас гідролаз входить велика група ферментів, що каталізують розщеплення внутрішньомолекулярних зв'язків органічних речовин за участю молекули води. Найменування їх складають за формою «субстрат-гідролаз».До них відносяться: зстерази - ферменти, що каталізують реакції гідролізу і синтезу складних ефірів; глікозідази, що прискорюють розрив глікозидних зв'язків; фосфатази і пептідгідролаз, каталізують гідроліз фосфоангідрідних і пептидних зв'язків; ами-дази, що прискорюють розрив амідних зв'язків, відмінних від пептидних, та ін Ліази. До класу ЛіАЗ відносять ферменти, що каталізують розрив зв'язків С-О, С-С, С-N і інших, а також оборотні реакції відщеплення різних груп від субстрат не гідролітичні шляхом. Ці реакції супроводжуються утворенням подвійного зв'язку або приєднанням груп до місця розриву подвійного зв'язку. Ферменти позначають терміном «субстрат-ліази». Наприклад, фумарат-гідратаза (систематичне назва «L-малат-гідролаз») каталізує оборотне відщеплення молекули води від яблучної кислоти з утворенням фумарової кислоти. У цю ж групу входять декарбоксилази (карбокси-ліази), амідін-ліази та ін Ізомерази. До класу ізомерази відносять ферменти, що каталізують взаємоперетворення оптичних і геометричних ізомерів. Систематичне назва їх складають з урахуванням типу реакції: «субстрат - цис-транс-ізомерази». Якщо ізомеризація включає внутрішньомолекулярні перенесення групи, фермент отримує назву «мутаза». До цього ж класу відносять рацемази і епімерази, що діють на аміно-і оксикислоти, вуглеводи і їх похідні; внутрішньомолекулярні оксидоредуктаз, каталізують взаємоперетворення Альдози і кетоз; внутрішньомолекулярні трансферази, що переносять ацильні, фосфорильної та інші групи, і т.д. Лігази (синтетази). До класу лігази відносять ферменти, що каталізують синтез органічних речовин з двох вихідних молекул з використанням енергії розпаду АТФ (або іншого нуклеозідтріфосфата). Систематичне назва їх складають за формою «X: Y лігаза», де X і Y позначають вихідні речовини. Як приклад можна назвати L-глутамат: аміак лігази (рекомендований скорочена назва «глутамінсінтета-за»), за участю якої з глутамінової кислоти і аміаку в присутності АТФ синтезується глутамін.

(ссылка) http://www.xumuk.ru/biologhim/057.html

Субстрат в біохімії - вихідний продукт, перетворений ферментом в результаті специфічного фермент-субстратного взаємодії в один або декілька кінцевихпродуктів. Після закінчення каталізу, і вивільнення продукту реакції, активнийцентр ферменту знову стає вакантним і може пов'язувати інші молекулисубстрату. Загальне рівняння біохімічної реакції, що каталізується ферментом, можназаписати в наступному вигляді: E + S ⇌ ES → EP ⇌ E + P, де Е - фермент, S - субстрат, ES, EP - комплекс ферменту і субстрату, ферменту і продукту реакції, відповідно , P - продукт реакції

(ссылка)http://ru.wikipedia.org/wiki/%D0%A1%D1%83%D0%B1%D1%81%D1%82%D1%80%D0%B0%D1%82_(%D0%B1%D0%B8%D0%BE%D1%85%D0%B8%D0%BC%D0%B8%D1%8F)

Ферменти – це специфічні білки, які виконують в організмі роль біологічних каталізаторів. Являючись білками, ферменти мають первинну, вторинну, третинну і багато з них – четвертинну структуру.

При гідролізі ферментів утворюється суміш амінокислот. Відомо більше, як 20 різних амінокислот, які входять в склад білків.

Ферменти мають загальні з білками фізично-хімічні властивості: при гідролізі розщеплюються на амінокислоти; мають високу молекулярну масу; утворюють високу молекулярну масу; створюють колоїдні розчини; погано кристалізуються; дуже нестійкі до високих температур солей, важких металів, кислот, лугів і т. п; мають антигенні властивості.

Молекулярна маса ферментів має широку варіацію – від декілька десятків тисяч до декілька мільйонів.

Ферменти відрізняються по своїй структурі. Їх поділяють на 2 групи – прості і складні. Прості, або однокомпонентні; - ферменти складаються тільки із амінокислот. До них відносяться невелика кількість ферментів (рибонуклеаза, амілаза, альдолаза, уреаза, пепсин та ін.). Але більшість ферментів складається з двох компонентів: небілкової частини, або простетичної групи, і білкової – апофермент. Ці дві частини фермента окремо не мають сили, але тільки в комплексі одне з іншим вони проявляють каталітичну здатність.

Небілковий компонент розпаду ферментів називається кофермент.

Багато коферментів являються вітамінами або їх похідними. В даний час нам відомо понад 300 окремих ферментів (а, може набагато більше, бо наука не стоїть на місці), в склад яких входять в якості коферментів вітаміни або їх похідні. Як наслідок, при авітамінозах спостерігається розпад діяльності всіх ферментних систем.

Для визначення механізму дії ферменту було запропоновано немало теорій. Але перемогла та, в якій мова йде про те, що каталізатори лише скорочують час, необхідний для досягнення рівноваги хімічної реакції. Більшість хімічних реакцій потребує “запуску”, що і виконують ферменти.

В основі життєдіяльності організму лежать хімічні перетворення різних речовин, швидкість яких визначають ферменти – біологічні каталізатори. Харчотравлення, використання всіх корисних речовин, які поступили в організм, ріст, згортання крові, м’язові скорочення і багато інших фізіологічних процесів – все це побудовано на чіткій, послідовній роботі ферментних систем.

Найважливішою ознакою ферментів є не тільки їх властивість прискорювати хід хімічних реакцій, але вибірково каталізувати лише визначений шлях перетворення даного субстракта. Це одна з основних властивостей ферментів порівняно з небіологічними каталізаторами.

Зворотність ферментативних реакцій заключається в здатності ферментів каталізувати пряму і зворотну реакцію. Так, наприклад, ліпаза може при певних умовах розчепити жир до гліцерину і жирних кислот, а також каталізувати його синтез із продуктів розпаду. Здатність ферментів прискорювати хімічні процеси в сторону синтезу, так і розпаду, має велике значення, так як створює можливість переключення цих процесів з одного на інший, чим забезпечує тісний взаємозв’язок катаболізму і анаболізму, гнучкість і пристосованість обміну речовин під впливом зовнішніх і внутрішніх факторів.

Ферменти дуже чутливі до зміни ph середовища, в якому вони діють. Кожний фермент має оптимум ph, при якому він найбільш активний.

Для більшості ферментів оптимальне середовище близьке до нейтрального (ph біля 7,0), так як максимальна активність ферментів проявляється при фізіологічних значеннях ph, а в кислому або лужному середовищі їх активність знижується. З цього правила є винятки, і їх немало. Наприклад, пепсин, який знаходиться в шлунковому соці, активний лише в дуже кислому середовищі (ph 1,5 – 2,5).

Ферменти дуже чутливі до температури. При підвищенні температури до 40-500 С підвищується активність більшості ферментів, що відповідає загальновідомому закону прискорення хімічних реакцій з підвищенням температури. Встановлено, що підвищення температури на кожних 100 збільшує швидкість ферментативної реакції в 1,5 – 2 рази. І тому необхідно дотримуватись температурного режиму при проведенні проб на ферменти.

Перетворення ферментів відбувається подібно з іншим обміном білків організму. Ферменти постійно оновлюються, синтезуються і розпадаються, що забезпечує їх належний рівень в тканинах.

В результаті секреції або відмиранні клітин ферменти попадають в кров. Шляхи виведення ферментів з крові різні. В плазмі крові проходить інактивація ферментів, потім вони поглинаються клітинами ретикулоендотеліальної системи, де в наслідок катаболізму, розпадаються. Частина ферментів виводиться через сечовидільні шляхи і шлунково-кишковий тракт. Але, ектреція ферментів з сечею і жовчю займає невелику питому вагу в механізмі виведення ферментів з організму. В основному, ферменти розпадаються в плазмі крові і тканинах і виводяться їх невикористані кінцеві продукти звичайними для білків каналами.

Література:

Блюгер А.Ф

“Ферменти в медицині, харчовій промисловості і сільському господарстві”.

Київ, 1968р.

Ф.І. Комаров

Р.Ф. Коровін

В.В. Меншиков

“Біологічні обстеження в клініці” – 1981р. – Ленінград.

Проф. М.А. Базарнова

Проф. В.Т. Морозова

“Клінічна біохімія”

Київ, 1986р.

Ссылка http://ua.textreferat.com/referat-15828.html

ГРУПОВА ТА ПРОСТОРОВА СПЕЦИФІЧНІСТЬ Вивчення специфічності і каталітичної дії ферментів дало можливість встановити, що субстрат зв’язується не з усією молекулою ферменту, а з окремою її ділянкою, яка називається активним центром. Оскільки активний центр визначає специфічність і каталітичну активність ферменту, то він повинен складатися із структури певного ступеня складності, яка може зближуватися і взаємодіяти з молекулою субстрату.

У складних ферментах (протеїдах) активний центр утворений кофактором і залишками амінокислот; у простих ферментах (протеїнах) активний центр представлений певною комбінацією залишків амінокислот, які розміщені на відповідній ділянці молекули ферменту. До складу активного центру більшості простих ферментів входять залишки амінокислот цистеїну, серину, аргініну, аспарагінової і глутамінової кислот, гістидину, тирозину і триптофану Серед них важливе значення мають групи НS (цистеіну), групи ОН (серину), імідазольне кільце гістидину. Певну роль відіграють функціональні групи інших залишків амінокислот, зокрема карбоксильні групи аспарагінової і глутамінової кислот та індольпа група триптофану. При цьому необхідно зауважити, що такі функціональні групи розміщені в поліпептидних ланцюгах ферменту па різній відстані одна від одної. їх зближення з утворенням активного центру відбувається тільки внаслідок формування властивої для ферменту вторинної і третинної структур. Отже, активний центр ферменту складається із функціональних груп, які відповідно зорієнтовані у просторі. Порушення третинної і вторинної структур призводить до зниження або повної втрати активності ферменту. Це можна спостерігати при дії на ферменти високої температури, тобто коли відбувається їх денатурація, яка супроводжується деформацією структури білка. Деякі ферменти мають два і більше активних центри. В активному центрі відрізняють так звану каталітичну ділянку, яка безпосередньо взаємодіє з субстратом, і контактну (якірну) ділянку, яка зумовлює спорідненість до субстрату і формування його комплексу з ферментом. Такий поділ активного центру ферменту є досить умовним, оскільки взаємодія в контактній ділянці фермент-субстратних сполук значною мірою впливає на швидкість перетворень, які відбуваються на каталітичній ділянці ферменту. Умовний характер має також і саме відділення активного центру від інших частин ферменту, оскільки вони мають важливе значення в утворенні його нативної структури і впливають на реакційну здатність функціональних груп активного центру. Отже, за каталітичну активність ферменту відповідає вся структура його молекули. Крім активного центру в молекулі .ферменту може бути також ало-стеричний центр (центри) (від грец алос— другий, інший і етєреос — просторовий, структурний). Алостеричний центр — це ділянка молекули ферменту, яка в результаті приєднання до неї низькомолекулярної сполуки зумовлює зміну просторової (третинної), а іноді і четвертинної структури ферменту. Це, в свою чергу, призводить до зміни конфігурації активного центру, що зумовлює зміну каталітичної активності, тобто підвищує або знижує каталітичну активність. Цей процес є основою так званої алостеричної регуляції ферментативної активності Ферменти, активність яких контролюється станом активного та алостеричного центрів, називаються алое/перинними ферментами Характерною особливістю цих ферментів є наявність у мотс-кулі олігомерного ферменту декількох активних і алостеричних центрів Функціональна активність цих центрів тісно взаємозв’язана між собою і структурою усієї молекули ферменту.

(ссылка) http://orbk.net/2009/12/specifichnist-di%D1%97-fermentiv

На окремих етапах окислення енергія, укладена в поживних речовинах, вивільняється в основному маленькими порціями і може запасатися уфосфатних зв'язках АТФ. У цьому беруть участь чудові ферменти, якісполучають окислювальні реакції (що дають енергію) з реакціями освіти АТФ (запасающими енергію). Цей процес сполучення відомий як окислювальнефосфорилування. Не будь сполучених ферментативних реакцій, життя у відомих нам формах була б неможлива. Ферменти виконують і безліч інших функцій. Вони каталізують різноманітні реакції синтезу, включаючи освіту тканинних білків, жирів і вуглеводів. Длясинтезу всієї величезної безлічі хімічних сполук, виявлених в складнихорганізмах, використовуються цілі ферментні системи. Для цього потрібнаенергія, і в усіх випадках її джерелом служать фосфорильовані сполуки, такі, якАТФ.

(ссылка)http://www.krugosvet.ru/enc/nauka_i_tehnika/biologiya/FERMENTI.html?page=0,2