2. Вплив термічної обробки на склад та властивості продукції

Внаслідок теплової обробки складові частини сировини піддаються змінам, які можуть впливати на якість готових ви­робів як позитивно, так і негативно. Наприклад, смак і колір багатьох харчових продуктів обумовлені саме тими змінами, які проходять при дії тепла на сировину. Але при цьому змен­шується вміст вуглеводів, білків, жирів та інших поживних ре­човин. Напрям та глибина змін залежать від багатьох факторів: температури, тривалості обробки, наявності та вмісту води, присутності кисню, іонів металів перемінної валентності то­що. В залежності від температури і вологості продукту всі іміііи можна умовно поділити на групи:

зміни при вологому нагріванні в межах помірних тем­ператур (до 100°С);

• зміни при вологому нагріванні до високих температур (вище 100°С);

• зміни при сухому нагріванні.

В процесі гідротермічної обробки сировини в межах помірних температур у тканині відбуваються різні фізико-хімічні зміни. Ці зміни характерні для таких температурних інтервалів:

30—35⁰С — клітини тканини зберігають цілісність, підви­щується активність окремих ферментів;

40—60⁰С — цитоплазма клітин внаслідок денатурації білків поступово коагулює, зростає активність ферментів;

55—75⁰С — збільшується швидкість денатурації білків ци­топлазми і мембран, порушується вибіркова проникність, по­чинається поступова інактивація ферментів, окремі компонен­ти клітинного соку і інших структур тканини починають взаємодіяти один з одним;

70—100°С — відбувається розм'якшення рослинної ткани­ни, інактивація ферментів, починаються окремі процеси роз­паду речовин.

Найбільш характерними і важливими змінами, які викли­каються помірним гідротермічним нагріванням тканин м'яса, є теплова денатурація розчинних білкових речовин, зварюван­ня і гідротермічний розпад колагену, зміна екстрактивних ре­човин і вітамінів, відмирання вегетативних форм мікрофлори.

Зміни, які викликаються нагріванням при температурі ви­ще 100°С в закритих ємностях, також мають переважно гідролітичний характер. Відмінність у порівнянні з помірним нагріванням полягає в тому, що значно зростає їхня швидкість і виникають такі процеси, які не виявляються при низьких температурах (наприклад, дезамінування і декарбоксилування деяких амінокислот).

Нагрівання при температурі вище 100°С в контакті з атмо­сферою супроводжується зневодненням продукту і взаємодією поверхневої його частини з киснем повітря. Нагрівання такого роду наближається до сухого у тій частині продукту, яка зневоднюється в достатній мірі (поверхневий шар). Зміни в цій частині продукту мають пірогенний і окислювальний характер і є специфічними для такого ролу нагрівання.

Гідроліз білків та інших азотистих сполук. Нагрівання вище 100°С викликає частковий гідроліз білка з утворенням вільних амінокислот, які потім розпадаються з утворенням аміаку, амідів, сірководню, що понижує біологічну цінність продуктів. Одночасно проходять реакції взаємодії амінокислот з редукова­ними цукрами (реакція Майяра), внаслідок чого знижується вміст азотистих речовин. Ступінь гідролізу збільшується з підвищенням температури і тривалості нагрівання, причому швидкість розпаду поліпептидів зростає більш інтенсивно, ніж швидкість розпаду білкових речовий до поліпептидів.

Тривале нагрівання при високих температурах викликає розпад колагену до глютину і гідроліз глютину до желатоз. Це зменшує жорсткість м'яса і сприяє кращому засвоєнню його організмом. Але надмірний розпад веде до розволокнення тка­нин до утворення низькомолекулярних сполук, які понижу­ють гелетворну здатність.

З амінокислот найменш стійкими до нагрівання є метіонін і цистеїн, які розпадаються з виділенням сірководню, що зни­жує біологічну та органолептичну цінність продукту.

При розпаді цистину до цистеїну та сульсенової кислоти утворюється дегідроаланін, який вступає в реакції з іншими амінокислотами. Окрім сіркомістких амінокислот нестійкими

до нагрівання є лізин, треонін, аргінін, валін і гістидин. Більш стійкі пролін, ізолейцин, аланін, аспарагінова кислота.

Нагрівання білка іноді супроводжується зниженням його атакованості протеолітичними ферментами. Так, -аміногрупи лізину при нагріванні взаємодіють з карбонільними групами редукованих цукрів, утворюючи між- і внутрішньомолекулярні зв’язки з глютаміновою та аскорбіновою кислотами, дегідроаланіном, ліпідами та продуктами їх окислення, що призводить до екранування пептидних зв'язків і погіршення засвоєння білка.

У продуктах рослинного походження зміни білкових речовин мають такий самий характер, як у продуктах тваринного походження.

Денатурація білкових речовин. В процесі теплової денату­рації білків змінюється природна просторова конфігурація білкових молекул, зменшується їх гідратація і розчинність. Відбувається різке зниження або повна втрата ферментатив­ної і гормональної активності білків; дезорганізація нативної структури білкової молекули, яка набуває більш крихкої відкритої конфігурації. Ступінь денатурації залежить від того, яка структура порушується: третинна або вторинна.

При тепловій денатурації проходить розрив водневих зв'язків, що утримують поліпептидні ланцюги у білковій мо­лекулі, але не відразу і не всіх. У зв'язку з цим ступінь денату­рації може бути різною — від незначних структурних змін до істотного порушення взаємного розташування пептидних лан­цюгів. При незначних змінах білкової молекули можливе ча­сткове відновлення її вихідних властивостей.

Характер змін білків залежить від температури і умов нагрівання. При розробці режимів теплової обробки білоквмісної сировини необхідно враховувати, що температу­ра і тривалість обробки повинні бути мінімально необхідними відповідно до властивостей складу і властивостей продукту. Надмірне нагрівання може знизити харчову цінність.

Вплив тепла на міофібрилярні білки м'яса (міозин, актин) виявляється уже при температурі 40⁰С. У першу чергу денату­рації піддається міозин. Нагрівання при 40°С на протязі 3 год знижує його ферментативну активність на 50%. При 50°С де­натурація стає ще більш значною, а при 70⁰С — вона закінчується. При нагріванні до 50"С більша частина білків саркоплазми денатурує. При 70°С починається денатурація міоглобіну, при цьому ослаблюється зв'язок між гемом і глобіном і змінюється забарвлення м'яса. Проте навіть при 100⁰С деякі білки м'яса не втрачають розчинності.

При тепловій обробці внаслідок денатурації м'язові волок­на ущільнюються, зменшується їх діаметр, збільшується жорсткість м'яса. При цьому значно збільшується опір різанню; наприклад при варінні свинини при 100⁰С па протязі 1 год він підвищується у 2,5 рази.

Зварювання і гідротермічний розпад колагену. У форму­ванні якості м'ясопродуктів важливе значення має зміна структури колагену при нагріванні. При нагріванні у вологому етапі до 58—62°С проходить зварювання колагену. Колагенові волокна деформуються, скорочуються та потовщуються. їх структура розпушується, а міцність тканин, у які входять ці волокна, послаблюється. При денатурації колагену потрійні щільно звиті спіралі нативного колагену перебудовуються в одноланцюгові, безладно звиті молекули. Дезагрегація цих спіралей проходить в результаті розривання водневих зв'язків і солевих містків у три стадії: розривання зв'язків у середині довгих поліпептидних ланцюгів; розривання бокових зв'язків між ланцюгами і розривання водневих зв'язків між нептидними ланцюгами і молекулами води.

Ступінь цих змін тим більша, чим вища температура і більша тривалість нагрівання.

Практично у всіх випадках вологого нагрівання колагеномістких тканин утворюються полідисперсні продукти розпаду колагену. Але при обережному нагріванні (до 100°С) серед них переважають високомолекулярні сполуки — глютин і поліпептиди з більшою молекулярною масою. При гострому нагріванні переважають желатози з меншою молекулярною масою.

У клеєжелатиновому виробництві і при виробництві драглів зварювання колагену і наступна за цим його гідротермічна дезагрегація є головним технологічним процесом отримання і виділення із колагену желатину та клею

Зміни екстрактивних речовин. Істотні зміни при нагріванні відбуваються з екстрактивними речовинами сиро­тині. Ці зміни відіграють вирішальну роль у формуванні спе­цифічних аромату і смаку вареного м'яса.

У формуванні запаху та смаку м'яса важливу роль відіграє і глютамінова кислота. Глютамін, що міститься в м'язовій тканині, при нагріванні у слабокислому середовищі перетво­рюється в глютамінову кислоту.

При нагріванні підсилюється розпад інозинової кислоти: при 95°С через 1 год розпадається близько 80% кислоти з ут­воренням головним чином гіпоксантину. Близько 33% креати­ну, який має гіркуватий смак, перетворюється в креатинін. Розпадається глютатіон з утворенням сірководню. У вареному м'ясі знаходяться й інші сульфіди, переважно меркаптани, які також впливають на відтінок аромату вареного м'яса.

У формуванні аромату харчових продуктів велике значен­ня відіграють реакції взаємодії аміносполук з цукрами, відомі під назвою реакції меланоїдиноутворення (реакція Майяра).

У складі летких речовин вареного м'яса знайдені низько­молекулярні жирні кислоти, і причиною їх утворення є гідроліз ліпідів м'язового волокна.

Зміни вуглеводів. У харчових продуктах містяться різні вуглеводи: прості моносахариди, дисахариди, крохмаль, клітковина та інші.

Крохмаль у великій кількості міститься в картоплі, зерні, бо­рошняних виробах, а клітковина — у всіх рослинних продуктах.

При нагріванні крохмалю в присутності води (або її пари) проходить його клейстеризація, яка полягає в руйнуванні структури крохмальних зерен та їх набуханні.

Сухе нагрівання вище 120°С приводить до декстринізації крохмалю, котра полягає в розщепленні крохмальних поліса­харидів і перетворенні їх в розчинні у воді високомолекулярні речовини — піродекстрини та ряд летких речовин.

Нагрівання крохмалю з водою у кислому середовищі (кис­лотний гідроліз) або в присутності ферментів — амілаз приво­дить до його гідролізу і полягає в розпаді крохмальних поліса­харидів з приєднанням води.

Прості цукри, у тому числі й продукти гідролізу крохма­лю, при нагріванні можуть гідролізуватися, карамелізуватися, вступати в реакції меланоїдиноутворення.

Дисахариди, гідролізуючись, приєднують воду і перетво­рюються у прості цукри. Гідроліз проходить під дією фер­ментів або при нагріванні у кислому середовищі. Якщо цукри нагрівати до температури вище плавлення, то вони втрачають воду і карамелізуються.

У результаті карамелізації утворюються ангідриди, які од­ночасно полімеризуються, розпадаються, утворюючи різні ре­човини, у тому числі і альдегіди (фурфурол, піровиноградний альдегід та інші). Вони, в свою чергу, полімеризуються, кон­денсуються з утворенням темнозабарвлених сполук — карамелана, карамеліна та інших.

Редуковані цукри через наявність карбонільної групи при нагріванні легко вступають в реакції з амінокислотами, а та­кож білками та пептидами, які містять вільні аміногрупи. Кінцевими продуктами цих реакцій є меланоїдіни — речовини змінного складу і будови, що мають колір від жовтого до темно-коричневого.

Активність цукрів в реакціях з амінокислотами та інтен­сивність потемніння залежить від температури, рН середови­ща, концентрації сухих речовин у розчині, природи компо­нентів, що реагують, та інших факторів. За О.Т. Мархом, найбільше забарвлення викликає гліцин, слабше — аланін та аспарагін і найменше — цистин та тирозин. На реакційну здатність амінокислот впливає віддаленість аміногруп від кар­боксильної групи в молекулі, довжина ланцюга амінокислоти. З підвищенням вмісту атомів вуглецю з 2 до 4 інтенсивність забарвлення розчинів глюкози збільшується, в присутності амінокислот з довшим ланцюгом — зменшується.

Із цукрів взаємодіють з амінокислотами тільки відновлювальні цукри. Найактивніше реагують ксилоза, арабіноза, за ними йдуть глюкоза, галактоза і фруктоза.

Реакції меланоїдиноутворення протікають навіть тоді, коли відношення амінокислот до цукрів складає 1:300. Інтенсивність мі іаноїдиноутворення підсилюється, коли відношення амінокислот до цукрів складає 1:2 або 1:3. При підвищенні концент­рації цукру ступінь потемніння зростає до загальної концент­рації сухих речовин 60—70%, а потім швидкість реакцій знову сповільнюється через збільшення в'язкості реакційної суміші.

Інтенсивність меланоїдиноутворення підвищується при збільшенні рН. При рН=3 меланоїдиноутворення прояв­ляється слабо, але при нагріванні воно прискорюється навіть в таких середовищах.

З підвищенням температури швидкість реакції значно зростає. При високих температурах легко утворюються темнозабарвлені меланоїдини, що мають гіркий смак і неприємний запах.

До інших факторів, що впливають на інтенсивність реакції меланоїдиноутворення, відносяться: наявність кисню повітря, наявність металів змінної валентності, карбонільних сполук (продуктів окислення жирів), вологість середовища тощо.

Існують різні точки зору стосовно присутності води в ре­акційному середовищі при меланоїдиновій реакції. Одні дослідники вважають присутність води обо'язковою умовою здійснення реакції, інші стверджують, що чим менше води, тим краще йде реакція.

Окрім вільних амінокислот з редукованими цукрами мо­жуть реагувати білки, пептиди, аміни, амоній та інші азотмісткі речовини. Чим більше в білку вільних аміногруп, тим активніше він бере участь в реакції меланоїдиноутворення.

У процесі реакції в значних кількостях утворюються фур­фурол, аміак, двоокис вуглецю та альдегіди. Тому мела­ноїдини є продуктами не тільки простої конденсації амінокис­лот з цукрами, а речовинами взаємодії пептонів і амінокислот з фурфуролом та іншими альдегідами.

Реакція утворення меланоїдинів проходить досить інтен­сивно при взаємодії цукру з ди- і трисахаридами й зростає в присутності молочної кислоти, а також при підвищенні луж­ності розчину.

По Ходжу, реакція меланоїдиноутворення включає сім основних типів реакцій, які проходять послідовно або па­ралельно. За розвитком забарвлення їх ділять на 3 стадії, що протікають послідовно:

1. Початкова стадія (утворюються речовини, які не по­глинають світла в УФ-області спектру). До неї відносяться: сахароамінна конденсація; перегрупування Амадорі.

2. Проміжна стадія (утворюються речовини, що во­лодіють сильним поглинанням в УФ-світлі). До неї відносять­ся: дегідратація цукрів; розпад цукрів; розпад амінокислот.

3. Кінцева стадія: альдольна конденсація; альдегідамінна полімеризація, утворення гетероциклічних азотистих сполук.

Важливим компонентом рослинних клітин є пектинові ре­човини: пектинова та пектова кислоти, пектин і протопектин.

Нагрівання руйнує водневі зв'язки в молекулі протопек­тину і може викликати його деметилювання. В залежності від властивостей вихідного протопектину і умов теплової обробки отримують пектини, що містять полігалактуронові кислоти, різні за ступенем полімеризації і вмістом метоксильних груп.

Розщеплення протопектину веде до зменшення міцності серединних пластин, внаслідок чого послаблюється зв'язок між клітинами паренхімної тканини та змінюється консистенція продукту.

Зміни ліпідів. Швидкість гідролітичного розпаду жиру зростає при підвищенні температури, але суттєві зміни відбува­ються при тривалому впливові температур вище 100°С.

Значно прискорюється гідролітичний розпад жиру під впливом ліпополітичних ферментів (ліпаз), які містяться в жировій тканині. Наприклад, кислотне число свинячого жиру, вільного від ліпази, при температурі 30°С через 75 год зростає всього на 0,36, тоді як кислотне число того ж жиру при 22°С, але в присутності ліпази, збільшується на 3,9 одиниці.

В ліпідах при нагріванні внаслідок гідролізу накопичуються жирні кислоти, які окислюються швидше, ніж тригліцериди, що призводить до окислювального псування продукту.

Згідно з теоріями О.М. Баха і М.М. Семенова, процес окислення включає такі основні стадії: ініціювання ланцюгових реакцій, утворення вільних радикалів, розвиток ланцюга, розгалуження ланцюга, самодовільне обривання ланцюга, утворення вторинних продуктів окислення. Встановлено (табл..1), що в консервах для дитячого харчування з м’яса птиці вже при бланшуванні розпочинають гідролітичні процеси з утворенням перекисів, карбонільних сполук, зниження вмісту ненасичених жирних кислот.

Таблиця 1