Билеты_бф_экзамен_-_2019

А - ток, протекающий через мембрану (синяя кривая) при смещении потенциала до 0 мВ относительно поддерживаемого потенциала, равного -60 мВ (поддерживаемый и стимулирующий ток выделен красным цветом).

Б - разделение мембранного тока (Im) на калиевую и натриевую компоненты: 1 - аксон

находится в физиологическом растворе, I = INa + IK; 2 - натрий заменен на холин, I = IK; 3 - разность между 1 и 2, I = INa.

Отклонение кривой вниз соответствует входящему току, а вверх соответствует выходящему току. Поддерживаемый потенциал мембраны клетки и его смещение

обозначены красной кривой

Вольтамперные характеристики, полученные в результате экспериментов с фиксацией потенциала. По оси абсцисс - смещения мембранного потенциала относительно поддерживаемого потенциала (в данном случае потенциала покоя); по оси ординат - изменения входящего Na+-тока (фиолетовая кривая) и выходящего К+-тока (коричневая кривая)

27.Классификация синапсов. Особенности электрических синапсов

Взависимости от участников:

-аксо-дендритные -дендро-дендритные -аксо-аксонные -аксо-соматические -нервно-мышечнык соединения

Взависимости от природы проходящего сигнала -электрические - химические

Взависимости от эффекта:

-возбуждающие -тормозные

Электрические синапсы.

Можно найти у человека в мезенцефальном ядре тройничного нерва, вестибулярное ядро Дейтерса, ядро нижней оливы продолговатого мозга Щелевой контакт, синаптическая щель толщиной примерно 2 нм

Пространственно представляет собой коннексоны - цилиндр из 6 коннексинов, связанных между собой трансмембранной α-спиралью коннексина Коннексоны могут быть как гомомерные, так гетеромерные, а также гомотипные и гетеротипные

Свойства электрических синапсов:

-Возбуждение передается быстро, без задержки

-Возможно проведение возбуждение в обоих направлениях (за исключением выпрямляющих синапсов

-Мало подвержены метаболическим изменениям

-На них не действуют лекарственные или другие химические вещества

-Регуляторную роль выполняют ионы кальция

Быстродействие, что позволяет обеспечивать быстрые реакции организма. Например, гигантские нейроны нервных ганглиев пиявок обеспечивают быстрые сокращения продольной мускулатуры через нейронные цепи, связанные посредством электрических синапсов.

Синхронизация работы нейронов. В этом случае электрическая связь клеток обеспечивает их синхронную работу. Наиболее известные системы таких пар нейронов обеспечивают одновременную работу органов двух сторон тела, например синхронное сокращение продольных мышечных волокон у пиявки.

Возникновение импульсных разрядов в группе электрически связанных клеток.

Например, у тритона 30 нейронов, связанных электрическими синапсами, запускают реакцию избегания. При возбуждении любого из этих нейронов сразу же включаются все, что обеспечивает полноценность реакции животного.

Выпрямление сигнала, что обеспечивает его передачу только в одном направлении. Это хорошо продемонстрировано в мотонейронах пиявок. Односторонняя передача сигнала необходима, чтобы этот сигнал не попал в другую систему с электрической передачей

28.Химические синапсы. Механизм синаптической передачи. Синаптические потенциалы.

Нейромедиаторы: Ацетилхолин, норадреналин, дофамин, ГАМК, глицин Признаки нейромедиаторов:

1.Синтезируются в нейроне

2.Присутствуют в пресинаптической мембране и выделяются в достаточном количестве, чтобы оказать влияние на клетку-мишень

3.Имитируют действие высвобождаемого медиатора, если прикладываются в области синапса в соответствующих концентрациях

4.Существует специальный механизм для удаления медиатора из синаптической щели

5.Действуют на малых расстояниях

Ширина щели 20 нм В 1 пузырьке – квант в нём около 10 000 молекул

Экзоцитоз – выделение нейромедиатора Реализация эффекта: должен быть ПД на пресинаптической мембране. Увеличивается

проницаемость Са, вследствии чего увеличивается его концентрация в пресинаптической мембране.

I процесс: в пресинаптическом окончании концентрации Ca поднялась до необходимого Одновременно комплекс полипептида синаптофизина сливается с неидентифицированными протеинами пресинаптической мембраны Са связывается с протеином, входящим в мембрану везикулы – синаптотагмином

Возникает пора, через которую осуществляется регулируемый экзоцитоз, т.е. секреция трансмиттера в синаптическую щель

II процесс: в пресинаптическом окончании концентрация Са поднялась до необходимого уровня – активация Са-кальмодулин-зависимой протеинкиназы II – она фосфорилирует синапсин – нагруженные трансмиттером везикулы освобождаются от цитоскелета и перемещаются на пресинаптическую мембрану для осуществления дальнейшего цикла

Медиатор диффундирукт через эту щель. В течение нескольких доль секунд преодолевает меммбрану. Далее взависимости от нейромедиатора происходит сдвиг мембранного потенциала.

Встадию ДЕПОЛЯРИЗАЦИИ – возбуждение, достижение порога и открытие Nа-каналов- позникновение ПД

Встадию ГИПЕРПОЛЯРИЗАЦИИ – тормозный эффект

Удаление медиатора из синаптической щели.

Везикула прикрепляется к цитоскелету посредством протеина СИНАПСИНА, образуя трансмиттерный резервуар

Миниатюрные синаптические потениалы – амплитуда крайне мала, т.е вызывает сдвиг потенциала, но ПД вызвать не может Когда синапс в покое (концентрация Са не увеличивается), то примерно 1 раз в 1 секунду 1

квант медиатора вызывает сдвиг мембранного потенциала без ответа

Синапсы могут быть: метаботропные (открытие связано с подключением др. хим. Процессов - никотиновый) и ионотропные (мускариновые, нужен лиганд для открытия)

29.Структура саркомера скелетной мышцы. Молекулярные механизмы сокращения скелетной мышцы.

Мышца состоит из пучка мышечных волокон – мышечное волокно состоит из саркомер, а саркомер из тонких и толстых филаментов

Длина саркомера (от Z- пластины до Z-пластины)в скелетных мышцах составляет 2,2мкм. В этих структурах располагаются основные сократительные белки актин и миозин. Строгая упорядоченность их в саркомерах приводит с чередованию оптически более плотных и менее плотных структур.

К Z-пластинамсаркомера симметрично по обе стороны прикрепляются нити актина. Между ними в оптически менее плотной (изотропной) зонеI-дисковрасположены нити миозина. Посредине каждогоI-дискаимеетсяМ-полоса– особая мембрана, на которой

фиксируются нити миозина. Частично нити актина и миозина перекрываются, образуя оптически более плотную (анизотропную) зону илиА-диск.Светлую частьА-дискаН- полосу,содержащую только нити актина, посредине пересекаетZ-пластина.

Триада скелетных мышц представляет собой совокупность структур, обеспечивающих запуск сокращения в ответ на раздражение сарколеммы. Она образована тремя структурами (см.Рис):

1.Т-системой– впячивания плазматической мембраны внутрь мышечного волокна диаметром около 0,03 мкм.

2.Концевыми цистернами саркоплазматического ретикулума(СПР).

3.Продольными каналами СПР.

Обычно триада располагаются вблизи Z-пластинсаркомера.

Для осуществления сокращения мышечного волокна требуется ряд условий:

1.Развитие потенциала действия на сарколемме 2.Повышение внутриклеточной концентрации ионов кальция выше 0,1 мкМ 3.Наличие в цитозоле молекул АТФ.

Повышение внутриклеточной концентрации ионов кальция происходит в результате его высвобождения из концевых цистерн СПР после развития ПД.

Взаимодействие электрических процессов на сарколемме (ПД) и непосредственно сократительных белков осуществляется с помощью процесса электромеханического сопряжения (ЭМС). В настоящее время существует несколько гипотез развития ЭМС: 1.Морфологическая, которая предполагает наличие структур, связывающих Т-системуи СПР.

2.Электрическая, которая предполагает перераспределение электрического поля с Т- системына СПР.

3.Химическая, которая предполагает, что в процессе развития ПД внутрь волокна выделяется вещество-посредникзапуска сокращения, например, инозитолтрифосфат. После повышения внутриклеточного уровня выше критического (0,1 мкМ) ионы кальция соединяются с TrС, в результате чего весь тропониновый комплекс изменяет конформацию и снимается ингибиторное влияние TrI на молекулу актина. К открывающимся на молекуле актина участкам прикрепляются легкие цепи головки миозина. Формирующийся актинмиозиновый комплекс в присутствии АТФ осуществляет перемещение тонких и толстых миофиламентов относительно друг друга – теория скользящих нитей Хилла.

АТФ-азная активность миозина не подчиняется простой кинетике ферментативного катализа (В.А. Энгельгард, 1939), так как протекает через ряд стадий, скорость которых зависит от структурных перестроек молекулы в присутствии актина и ионов кальция.

Лимитирующей стадией процесса становится распад фосфорилированной формы миозина в отсутствии актина (диссоциацияактин-миозиновогокомплекса). Наоборот, после взаимодействия актина с миозином фосфорилированный миозин распадается очень быстро (скорость реакции увеличивается на несколько порядков). В результате распада молекула миозина становится свободной для очередного фосфорилирования, необходимого для перемещения нитей актина относительно миозина – собственно процесса сокращения.

Процесс расслабления начинается со снижения уровня внеклеточного кальция за счет работы системы активного транспорта СПР – Mg2+зависмойCa2+-АТФазы.Считается что этот процесс закачки внутрь СПР, в большей мере, происходит в его продольных трубочках.

Тропомиозин меняет своё положение в зависимости от концентрации ионов Са. Низкая концентрация Са – тропомиозин ориентирован под углом 50 градусов по отношению к центру тонкой нити Рост концентрации Са – тропомиозин «сползает» в бороздку актиновой нити, угол становится равным 70

Впокое миозинсвязывающие участки тонкой нити заняты тропомиозином. При сокращении ионы Са связываются с TnC, а тропомиозин открывает миозинсвязывающие участки. Головки миозина присоединяются к тонкой нити и вызывают её смещение относительно толстой нити.

Врасслабленной мышце миозиновый мостик отделен от актиновой цепи. Связывание молекулы АТР с активным центром миозина: его головка остается отсоединенной от актина. В каталитическом центре миозина молекула АТР расщепляется на ADP и Pi

3.Гидролиз молекулы АТР вызывает присоединение головки миозина к актиновой нити: сначала образуется слабая связь, затем возникает более прочная связь

4.Прочное связывание головки миозина с актином инициирует освобождение фосфата Рi из активного центра В результате - поворот мостика в сторону хвоста. Вместе с поворотом мостика смещается вдоль нити актина хвост миозина, который соединен с мостиком с помощью "шарнирного" сочленения.

После смещения головки миозина, инициированного диссоциацией фосфата, молекула ADP уходит из каталитического центра, а ее место занимает новая молекула АТР. Это превращение сопровождается отсоединением головки миозина от актина, завершающим цикл структурных преобразований, происходящих в активном центре миозина.

В результате многократно повторяющихся циклов гидролиза АТР возникает направленное скольжение нитей миозина и актина друг относительно друга.

30. Сократительные, регуляторные и вспомогательные белки скелетных мышц

Сократительные белки:

Миозин – состоит из двух фракций ЛЕГКИЙ (фибриллярный стержень) и ТЯЖЁЛЫЙ (2 глобулярные головки) меромиозин

S1 «головка», моторный участок, непосредственно взаимодействует с актиновой нитью, несет каталитический центр для АТФ

S2 «шейка» - рычаг, передающий усилие на «хвост» миозина. Здесь находится

регуляторный участок, содержащий легкие цепи, которые подвергаются фосфорилированию и регулируют каталитическую активность миозина Шарнирные участки – гибкие участки полипептидной цепи, находятся между фрагментами S1 и S2, а также между S2 и хвостом миозина

Хвост миозина – длинные стержневые образования, 2-альфа спирали, закрученные друг вокргу друга. Эти спирали параллельны: ориентация N-и С-концов совпадают.

Толстые филаменты образованы сотнями миозионовых хвостов, упакованных в плотные упорядоченнные пучки, из которых торчат миозиновые головки

Актин – может быть представлен двумя формами: G – глобулярный и F – фибриллярный на одном витке спирали укладывается 13 мономеров актина

Регуляторные белки:

Тропомиозин – имеет вид стержня, по длине соответсвует 7 мономерам G-актина, закрывает активные центры актина

Комплекс ТРОПОНИНА

Тропонин С – связывает ионы кальция (4 центра) Тропонин Т - -обеспечивает связь с тропомиозином

Тропонин I – предотвращает взаимодействие актина с миозином

Вспомогательные белки мышц – белки, обеспечивающие регуляторное расположение сократительных белков Тайтин(титин) – гигантский эластический белок поперечнополосатых и гладких мышц

позвоночных животных, третий по количеству (после актина и миозина) белок.

Его молекулы перекрывают половину саркомера от M- до Z-линии, формируя третью филаментную систему в миофибриллах. На каждую половину саркомера приходится по 6 молекул тайтина.

ВА-зоне саркомера тайтин связан с миозиновыми нитями.

ВI-диск саркомер некоторые участки тайтиновой молекулы могут взаимодействовать с тонкими нитями, однако большая часть молекулы тайтина в этой зоне проходит свободно, соединяя концы миозиновых нитей с Z-мембраной

Z-полоска содержит a-актинин, филамин, десмин, которые образуют поперечные мостики между актиновыми нитями, прикрепляют их к Z-диску

Белки М-полосы (миомезин и др) поддерживают толстые филаменты

β-актинин - влияет на полимеризацию актина

31. Электрогенез скелетных мышц. Электромеханическое сопряжение в скелетных мышцах.

Электрогенез скелетных мышц.

ГЛАДКОМЫШЕЧНАЯ ТКАНЬ ПРЕДСТАВЛЯЕТ СОБОЙ ФУНКЦИОНАЛЬНЫЙ ЭЛЕКТРИЧЕСКИЙ СИНЦИТИЙ.

ПЛАЗМАТИЧЕСКИЕ МЕМБРАНЫ МНОГИХ КЛЕТОК ВЫСТУПАЮТ КАК ЕДИНАЯ НЕПРЕРЫВНАЯ МЕМБРАНА ОДНОЙ ГИГАНТСКОЙ МЫШЕЧНОЙ КЛЕТКИ, БЛАГОДАРЯ НИЗКОМУ СОПРОТИВЛЕНИЮ В МЕСТЕ КОНТАКТА ПЛАЗМАТИЧЕСКИХ МЕМБРАН СОСЕДНИХ ГМК.

Величина ПП в пределах от –50 до –60 мВ.

ПОТЕНЦИАЛООБРАЗУЮЩИЕ ИОНЫ: K+, Na+ и Cl-. Соотношение проницаемости мембраны ГМК для этих ионов равно: PK:PNa:PCl=1:0,16:0,61.

Это объясняет значительные отличия ПП ГМК от равновесного калиевого потенциала (ЕК=-90 мВ).

ПРИЧИНА: УЧАСТИЕ В ГЕНЕРАЦИИ ПП ЭЛЕКТРОГЕННОГО Na/K-НАСОСА И ВЫСОКАЯ ВНУТРИКЛЕТОЧНАЯ КОНЦЕНТРАЦИЯ ИОНОВ ХЛОРА.

Электромеханическое сопряжение в скелетных мышцах.

Система ЭМС включает:

-сарколема,

-Т- система,

-SPR,

-регуляторные белки миофибрилл

Тетрада Са2+-каналов L-типа в мембране Т-трубочки прямо контактируют с четырьмя субъединицами Ca2+ -канала в мембране терминальных цистерн саркоплазматического ретикулума. Потенциалозависимые Са2+-каналы L-типа регистрируют деполяризацию плазмолеммы и активируют Ca2+ - каналы в мембране саркоплазматического ретикулума, обеспечивающие выход Ca2+ в саркоплазму.

32. Биомеханика скелетных мышц. Механическая модель мышцы. Режимы раздражения и сокращения скелетных мыщц.

Биомеханика - раздел естественных наук, изучающий на основе моделей и методов механики механические свойства живых тканей, отдельных органов и систем или организма в целом, а также происходящие в них механические явления.

Согласно основным принципам (Хилл) мышца состоит из:

1. Сократительного элемента (3); 2. Недемпфированного упругого элемента (1,2)

В состоянии покоя и сократительный, и упругий элемент растяжимы и не создают напряжения покоя. В состоянии сокращения элемент 3 укорачивается и в итоге либо развивается напряжение (фиксированные концы), либо укорочение (нефиксированные концы).

Основным параметром биомеханических свойств мышцы является соотношение между скоростью укорочения и нагрузкой (зависимость «сила-скорость») – уравнение Хилла.

Теплота в фазу одиночного изотонического сокращения состоит из теплоты укорочения и теплоты активации.

Теплота активации – теплота момента нанесения раздражения до появления механической реакции:

Общая теплота: Н = А + Q, где

Q=ах, А – теплота активации – тепловой эквивалент всех реакций, включая ПД до момента начала укорочения, х — степень укорочения, а — коэффициент укорочения (а = 0,038 Вт сек/см3= Дж/см2).Q – теплота укорочения – линейно зависит только о степени укорочения и не зависит от нагрузки.

Сила, с которой мышца при ее сокращении действует на предмет, называется мышечным

напряжением.

Сила действия предмета (его веса) на мышцу — это нагрузка.

Силы мышечного напряжения и нагрузки противодействуют друг другу. Интервал от начала развития напряжения до момента его максимума — время

сокращения.

33. Методы изучения изометрического сокращения скелетной мышцы. Кривая «Длина-сила».

Изометрическое сокращениедлина мышцы не меняется, а напряжение растет за счет эластических элементов, расположенных внутри мышечного волокна.

Максимальное напряжение при изометрическом сокращении развивается при натуральной длине. Уменьшение механического напряжения, которое развивает мышца протофибрилла: актиновые и миозиновые нити Увеличивается площадь тонких перекрытий, уменьшается механическое напряжение. Уменьшается расстояние на которое могут переместиться относительно друг друга. Раз мостики не образуются, то и силу мышца не развивает.

34. Методы изучения изотонического сокращения скелетной мышцы. Кривая «Сила-