Федеральное агентство по здравоохранению и социальному развитию ГОУ ВПО «Челябинская государственная медицинская академия Росздрава»
Кафедра биологической химии
КУРСОВАЯ РАБОТА
Тема курсовой работы: « Обмен фенилаланина»
По дисциплине - Метаболические нарушения
По специальности - Лечебное дело
Работу выполнила Умарова Асель
Факультет лечебный очная форма обучения.
Курс 1 № группы 117
Преподаватель Синицкий Антон Иванович
старший преподаватель, к.м.н.
Оценка Дата 31.05.2012
Челябинск, 2012год
Структура, физико - химичиские свойства
Фенилалани́н (α-амино-β-фенилпропионовая кислота), ароматическая альфа-аминокислота. Существует в двух оптически изомерных формах — L и D и в виде рацемата (DL). По химическому строению соединение можно представить как аминокислоту аланин, в которой один из атомов водорода замещён фенильной группой. L-фенилаланин является протеиногенной аминокислотой и входит в состав белков всех известных живых организмов. Участвуя в гидрофобных и стэкинг-взаимодействиях, фенилаланин играет значительную роль в фолдинге и стабилизации белковых структур, является составной частью функциональных центров.
C6H5-CH2-CH(NH2)-COOH
Фенилаланин дает ксантопротеиновую реакиию, м. б. осажден из водного р-ра 2,5-дибромбензол-сульфокислотой. При нагревании фенилаланин декарбоксилируется с образованием 2-фенилэтиламина; нитрованием фенилаланина может быть получен 4-нитрофенилаланин.
Синтезируют фенилаланин из малонового эфира и бензилхлорида, а также из гиппуровой к-ты и бензальдегида через азлактон:
Биосинтез также осуществляется из эритрозо-4-фосфата и фосфоенолпирувата через шикимовую, префеновую и фенилпировиноградную к-ты.
Пищевые источники. Поступление, переваривание, всасывание.
Встречается во всех организмах в составе молекул белков, фибрине, инсулине, гемоглобине; входит в состав пептидов-подсластителей, соматостатина и энкефалина. Способствует выведению почками и печенью продуктов метаболизма. Повышенное потребление фенилаланина способствует усиленному синтезу нейротрансмиттера серотонина. Кроме того, фенилаланин играет важную роль в синтезе тироксина - этот гормон щитовидной железы регулирует скорость обмена веществ.
Природные источники фенилаланина: -Молоко -Лесной орех -Рис -Арахис -Яйца
Белки и полипептиды расщепляются до более или менее крупных фрагментов (поли- и олигопептидов ) пепсинами , трипсином и химотрипсином . Все эти ферменты представляют собой эндопептидазы , так как они катализируют главным образом гидролитический разрыв внутренних белковых связей. Экзопептидазы отщепляют отдельные аминокислоты от N- или С-конца белковой молекулы. Под действием карбоксипептидаз панкреатического сока и пептидаз клеток кишечного эпителия поли- и олигопептиды распадаются до аминокислот. У взрослого человека пищевые белки в неизмененом виде не всасываются. Только у новорожденного в первые дни жизни цельные белки молока поступают из кишечника в кровь, о чем свидетельствует появление в плазме ребенка материнских глобулинов, которые обеспечивают иммунитет. После того, как в просвете кишечника завершается гидролитическое расщеплениее белков, продукты этого расщепления (аминокислоты и олигопептиды) захватываются энтероцитами. Всасывание аминокислот протекает с участием стереоспецифичных натрий-зависимых систем активного транспорта, расположенных в мембране энтероцита, обращенной в просвет кишечника. L-изомеры аминокислот переносятся легче, чем D-изомеры аминокислот. В настоящее время обнаружены четыре системы переноса аминокислот: 1. система переноса нейтральных аминокислот ( валина , фенилаланина , аланина ), 2. система переноса основных аминокислот ( аргинина , цистеина , лизина , орнитина), 3. система переноса глицина и иминокислот ( пролина , гидроксипролина ), 4. система переноса дикарбоновых кислот ( глутаминовой кислоты и аспарагина ).
Всасывание олигопептидов тоже происходит путем активного транспорта, причем во многих случаях системы переноса олигопептидов работают быстрее, чем системы переноса аминокислот. Так, скорость транспорта некоторых дипептидов превышает скорость переноса тех аминокислот, из которых они состоят. Пептидазы щеточной каемки энтероцитов расщепляют значительную часть (около 40 - 60%) коротких пептидов лишь до ди- и трипептидов. Окончательный распад этих соединений до аминокислот происходит под действием пептидаз цитозоля. Аминокислоты высвобождаются из энтероцита в области его базальной и боковых поверхностей. В их высвобождении участвуют многие механизмы пассивного транспорта - диффузия, облегченная диффузия и активный транспорт. В дальнейшем аминокислоты поступают в кровь и переносятся по портальной системе в печень. Белки пищи начинают расщепляться в желудке под действием пепсина. Завершают их гидролиз в основном ферменты поджелудочной железы: эндопептидазы (трипсин, химотрипсин ) и экзопептидазы ( карбоксипептидазы, аминопептидазы ). В итоге образуются олигопептиды, дипептиды и аминокислоты. Олигопептиды гидролизуются олигопептидазами щеточной каемки . Дипептидазы же находятся как в щеточной каемке , так и в цитоплазме энтероцита . Дипептиды всасываются быстрее аминокислот, и, вероятно, их транспорт идет иначе. Итак, гидролиз белков до аминокислот идет в 3 местах: в просвете кишки, в щеточной каемке и в цитоплазме энтероцита.