3)Общие свойства и функции ферментов. Кинетика ферментативных реакций.

Ферменты — обычно белковые молекулы или молекулы РНК (рибозимы) или их комплексы, ускоряющие (катализирующие) химические реакции в живых системах. Ферменты присутствуют во всех живых клетках и способствуют превращению одних веществ (субстратов) в другие (продукты).

В комплексе с субстратом фермент изменяет путь хим.реакции,тем самым снижая уровень энергии активации.

Классификация ферментов

По типу катализируемых реакций ферменты подразделяются на 6 классов согласно иерархической классификации ферментов (КФ, EC — Enzyme Comission code). Классификация была предложена Международным союзом биохимии и молекулярной биологии (International Union of Biochemistry and Molecular Biology). Каждый класс содержит подклассы, так что фермент описывается совокупностью четырёх чисел, разделённых точками. Например, пепсин имеет название ЕС 3.4.23.1. Первое число грубо описывает механизм реакции, катализируемой ферментом:

КФ 1: Оксидоредуктазы, катализирующие окисление или восстановление. Пример: каталаза, алкогольдегидрогеназа

КФ 2: Трансферазы, катализирующие перенос химических групп с одной молекулы субстрата на другую. Среди трансфераз особо выделяют киназы, переносящие фосфатную группу, как правило, с молекулы АТФ.

КФ 3: Гидролазы, катализирующие гидролиз химических связей. Пример: эстеразы, пепсин, трипсин, амилаза, липопротеинлипаза

КФ 4: Лиазы, катализирующие разрыв химических связей без гидролиза с образованием двойной связи в одном из продуктов.

КФ 5: Изомеразы, катализирующие структурные или геометрические изменения в молекуле субстрата.

КФ 6: Лигазы, катализирующие образование химических связей между субстратами за счет гидролиза АТФ. Пример: ДНК-полимераза.

Кинетика ферментативных реакций

Кинетика ферментативной реакции (т. е. зависимость скорости реакции от ее условий) определяется в первую очередь свойствами катализатора, вследствие чего она значительно сложнее, чем кинетика некаталитических реакций.

В упрощенном виде реакция превращения субстрата S в продукт Р при участии фермента Е записывается следующим образом:

. где ES — фермент-субстратный комплекс — промежуточное соединение, образующееся в начальной стадии реакции; k+1, k-1 — константы скоростей прямой реакции образования комплекса ES и обратной реакции его диссоциации; k+2 — константа скорости распада комплекса ES.

Скорость биохимических реакций в клетке является функцией активности ферментов, которая, в свою очередь, зависит от температуры, рН, присутствия в среде некоторых химических соединений. Вещества, которые повышают активность ферментов, называются активаторами. К их числу относятся ионы некоторых металлов (Mn, Mg, Zn) и ионы хлора. Соли тяжелых металлов, синильная кислота, оксид углерода резко снижают активность ферментов и являются ингибиторами, которые блокируют фермент, препятствуя его реакции с субстратом.

Одним из важнейших факторов внешней среды, влияющих на активность ферментов, является температура. С повышением температуры скорость ферментативных процессов, как и большинства химических реакций, возрастает, но в отличие от них в более узких пределах. По достижении определенной температуры наблюдается уменьшение скорости ферментативной реакции. Падение скорости связано с деструкцией белковой части фермента при повышенных температурах и потерей в результате этого каталитической активности.

Активность ферментов зависит и от концентрации ионов водорода. Большинство ферментов имеют максимальную активность в среде, близкой к нейтральной, отклонение рН от оптимальных значений приводит к резкому снижению активности ферментов.

Основные положения ферментативной кинетики применимы и к процессу биологической очистки сточных вод, хотя это значительно более сложный процесс, в котором участвуют комплекс ферментов и разнообразные органические вещества сточной воды.