- •Белки, их строение и биологическая роль
- •Строение белков. Первичная структура.
- •Вторичная структура
- •Третичная структура
- •Понятие о нативном белке
- •Классификация. Биологические и химические свойства белков
- •Физико-химические свойства белков
- •Биохимия сложных белков
- •Некоторые особенности строения миоглобина и гемоглобина
- •Гемаглобинопатии
- •Ферменты
- •Механизм действия ферментов. Основные черты ферментативного катализа, его этапы.
- •1. Частичный протеолиз (Трипсиноген------ Трипсин)
- •Факторы, оказывающие влияние на активность ферментов.
- •Конкурентное ингибирование.
- •Неконкурентное ингибирование.
- •Биохимия нуклеотидов и нуклеиновых кислот. Матричные биосинтезы.
- •Характеристика репликации.
- •Транскрипция. Трансляция.
- •1).Инициация
- •1. Обмен веществ включает в себя 3 этапа:
- •Организация цпэ (по рис.1)
- •Функции дыхательной цепи:
- •Дыхательный контроль.
- •Токсичное действие кислорода. Защита от токсичного действия кислорода.
- •Обмен углеводов.
- •Функции углеводов.
- •Всасывание углеводов в кишечнике.
- •Метаболизм глюкозы.
- •Гликолиз (дихотомический процесс).
- •Биомедицинское значение ферментативных реакций гликолиза.
- •Суммарная реакция и выход энергии при гликолизе.
- •Пентофозофосфатный путь ( пфп).
- •Биомедицинское значение.
- •Общая схема биохимических реакций пфп.
- •Медицинское значение.
- •Глюконеогенез.
- •Биомедицинское значение.
- •Биомедицинское значение.
- •Биосинтез гликогена.
- •Обмен фруктозы и галактозы.
- •Обмен липидов.
- •Функции липидов в организме.
- •Переваривание и всасывание жиров.
- •Желчные кислоты.
- •Всасывание продуктов гидролиза.
- •Биосинтез кетоновых тел.
- •Распад кетоновых тел.
- •Биосинтез высших жк.
- •Синтез жиров (таг).
- •Отличие действия инсулина в жировой ткани и печени:
- •Синтез холестерина.
- •Биосинтез Хс.
- •Ферменты.
- •Регуляция синтеза нуклеотидов.
- •Синтез пиримидиновых нуклеотидов.
- •Регуляция.
- •Катаболизм.
- •Катаболизм пуриновых нуклеотидов.
- •Регуляция обмена веществ. Гормоны (химические посредники).
- •1. По химической структуре:
- •2. По механизму действия;
- •3. По влиянию на организм:
- •Синтез и секреция гормонов.
- •Механизм действия гормонов белково-пептидной природы через вторичных посредников.
- •Эффекты, осуществляемые через ц амф.
- •Кальций как вторичный посредник.
- •Биохимия печени
- •Обезвреживающая функция печени
- •Обезвреживание веществ
- •Отличие этих цепей от цпэ
- •Удф-глюкуронилтрансферазы
- •Биохимия крови
- •Белки плазмы крови
- •Сывороточный альбумин
- •Глобулины
- •Конверсия метгемоглобина
- •Биосинтез тема и его регуляция
- •Гемостаз
- •1 Фаза: первичный гемостаз.
- •2 Фаза: гемокоагуляция
- •Фибрина
- •Противосвертывающая система
- •Биохимический_анализ
- •Гормоны
- •Липотропины
Физико-химические свойства белков
В основе многообразия выполняемых белками функций лежит необычайная универсальность их физико-химических свойств. Растворы белков являются молекулярно-дисперсными, вследствие большого размера растворённых молекул такие растворы имеют физические свойства, характерные для коллоидных систем (буферные свойства, гидрофобность, онкотическое давление, седиментация, коагуляция, высаливание, диализ). Коллоидные растворы представляют собой растворы с размером частиц от 0,1 до 0,01 микрон. Наличие на поверхности белковых молекул ионизирующих групп (NH2-COOH ) определяет кислотно - основные характеристики растворов белков. Таких ионогенных групп может насчитываться до 15-20 на каждые 100 аминокислотных остатков. Т.о. белки - это полиэлектролиты, т.к. они могут содержать одновременно «+» и «-» заряженные группировки, белки являются амфолитами. Значение рН, при котором
белок находится в изоэлектрическом состоянии (т.е. когда заряд равен 0), называют изоэлектрической точкой. В кислой среде увеличение концентрации Н+ приводит к подавлению диссоциации СООН- группы и уменьшает «-» заряд белков.
В щелочной среде избыток ОН связывается с протонами Н+, образованными при
диссоциации:-NН3+ OH-*~NH2+ H2O , что уменьшает «+» заряд молекулы.
Т.о. суммарный заряд какого-либо белка зависит от рН раствора. Для многих ферментов
характерно то, что их нативная активность проявляется при значениях рН, близких к
ИЭТ, поэтому даже самые незначительные изменения рН крови, цитоплазмы, клеток и
т.д. приводят к очень серьезным последствиям и являются причиной целого ряда
заболеваний. Большинство белков имеет гидрофильную поверхность, однако некоторые
на поверхности содержат гидрофобные радикалы, как следствие этого плохо растворимы
или не растворимы в воде, но растворимы в липидах.
Процесс взаимодействия таких радикалов с липидами называется сольватация. Такие
белки характерны для мембран. Кроме значения рН растворимость белка зависит от его
химической природы и состава растворителя. Например, белки, не растворимые в воде,
растворяются в присутствии низких концентраций нейтральных солей.
Некоторые примеры растворимости белков: альбумины растворимы в воде и в солевых
растворах, глобулины слабо растворимы в воде, но хорошо в солевых растворах.
Кроме уровня организации молекулы, аминокислотного состава ППЦ на растворимость
белков существенное влияние оказывает рН.
В ИЭТ белки способны агрегироваться и выпадать в осадок. Осаждение белков может
быть вызвано и другими факторами, например, действие водоотнимающих средств,
таких как C2H5OH, CH3COH, CHOH. Растворимость белка снижается при денатурации.
Этот процесс связан с разрывом, нарушением слабых связей и взаимодействий, которые
поддерживают нативную структуру. Ковалентные связи при этом не изменяются.
Факторы денатурации:
температура
изменение нормального для белка значения рН
высокие концентрации солей, которые нарушают электростатические взаимодействия и водородные связи
соли тяжёлых металлов, которые образуют с белками стойкие нерастворимые комплексы
мочевина и гуанидин, который действует на гидрофобные взаимодействия и водородные связи
сульфидные связи (13-меркаптоэтанол) или надмуравьиная кислота, которые разрушают дисульфидные связи.
Денатурация может быть обратимой и необратимой. Находящиеся на поверхности аминокислотные остатки способны образовывать разнообразные связи с другими веществами, которые называют лигандами. Как правило, белковые молекулы имеют специфические центры связи, имеющие вид углубления. Существуют определённые принципы взаимодействия белков с лигандами:
1. соседние остатки ППЦ могут взаимодействовать таким образом, что доступ воды к другим участкам поверхности белка может быть ограничен, в этом случае удаётся достигнуть более прочных водородных связей и ионных взаимодействий между белком и лигандом,
образование комплекса из соседних полярных аминокислот изменяет реакционную способность боковых группировок, что может привести к активированию обычно неактивных функциональных группировок,
значительную роль во взаимодействиях белков с другими молекулами играют гидрофобные остатки аминокислот.
Помимо активного центра у белков имеются определённые участки, которые способны регулировать активность связывания, взаимодействие белка с другими веществами — такие участки называются аллостерическими. Аллостерические центры характерны для многих ферментов и играют роль в их активности.