- •Белки, их строение и биологическая роль
- •Строение белков. Первичная структура.
- •Вторичная структура
- •Третичная структура
- •Понятие о нативном белке
- •Классификация. Биологические и химические свойства белков
- •Физико-химические свойства белков
- •Биохимия сложных белков
- •Некоторые особенности строения миоглобина и гемоглобина
- •Гемаглобинопатии
- •Ферменты
- •Механизм действия ферментов. Основные черты ферментативного катализа, его этапы.
- •1. Частичный протеолиз (Трипсиноген------ Трипсин)
- •Факторы, оказывающие влияние на активность ферментов.
- •Конкурентное ингибирование.
- •Неконкурентное ингибирование.
- •Биохимия нуклеотидов и нуклеиновых кислот. Матричные биосинтезы.
- •Характеристика репликации.
- •Транскрипция. Трансляция.
- •1).Инициация
- •1. Обмен веществ включает в себя 3 этапа:
- •Организация цпэ (по рис.1)
- •Функции дыхательной цепи:
- •Дыхательный контроль.
- •Токсичное действие кислорода. Защита от токсичного действия кислорода.
- •Обмен углеводов.
- •Функции углеводов.
- •Всасывание углеводов в кишечнике.
- •Метаболизм глюкозы.
- •Гликолиз (дихотомический процесс).
- •Биомедицинское значение ферментативных реакций гликолиза.
- •Суммарная реакция и выход энергии при гликолизе.
- •Пентофозофосфатный путь ( пфп).
- •Биомедицинское значение.
- •Общая схема биохимических реакций пфп.
- •Медицинское значение.
- •Глюконеогенез.
- •Биомедицинское значение.
- •Биомедицинское значение.
- •Биосинтез гликогена.
- •Обмен фруктозы и галактозы.
- •Обмен липидов.
- •Функции липидов в организме.
- •Переваривание и всасывание жиров.
- •Желчные кислоты.
- •Всасывание продуктов гидролиза.
- •Биосинтез кетоновых тел.
- •Распад кетоновых тел.
- •Биосинтез высших жк.
- •Синтез жиров (таг).
- •Отличие действия инсулина в жировой ткани и печени:
- •Синтез холестерина.
- •Биосинтез Хс.
- •Ферменты.
- •Регуляция синтеза нуклеотидов.
- •Синтез пиримидиновых нуклеотидов.
- •Регуляция.
- •Катаболизм.
- •Катаболизм пуриновых нуклеотидов.
- •Регуляция обмена веществ. Гормоны (химические посредники).
- •1. По химической структуре:
- •2. По механизму действия;
- •3. По влиянию на организм:
- •Синтез и секреция гормонов.
- •Механизм действия гормонов белково-пептидной природы через вторичных посредников.
- •Эффекты, осуществляемые через ц амф.
- •Кальций как вторичный посредник.
- •Биохимия печени
- •Обезвреживающая функция печени
- •Обезвреживание веществ
- •Отличие этих цепей от цпэ
- •Удф-глюкуронилтрансферазы
- •Биохимия крови
- •Белки плазмы крови
- •Сывороточный альбумин
- •Глобулины
- •Конверсия метгемоглобина
- •Биосинтез тема и его регуляция
- •Гемостаз
- •1 Фаза: первичный гемостаз.
- •2 Фаза: гемокоагуляция
- •Фибрина
- •Противосвертывающая система
- •Биохимический_анализ
- •Гормоны
- •Липотропины
Механизм действия ферментов. Основные черты ферментативного катализа, его этапы.
При ферментативном катализе фермент обратимо соединяется с субстратом, в результате образуется нестойкий ферментсубстратный комплекс (ES).
На первых этапах носит обратимый, а затем необратимый характер. Потом распадается на фермент и продукт реакции.
Е +S<------------------- ES* -------- Eр ------- Е+ р
Так как ES существует, в течение конечного промежутка времени может быть и так, что все молекулы фермента связаны в ES (при условии, что концентрация субстрата высокая - субстрат в избытке) — говорят о максимальной скорости ферментативной реакции. Теория Фишера подразумевает жёсткое соответствие между активным центром и субстратом («ключ» - «замок»), т.е. каталитический центр заранее подготовлен к форме субстрата.
Теория Кошланда (теория индуцированного соответствия). Подразумевает гибкость каталитического центра, т.е. каталитически активная конформация фермента и субстрата может возникать в момент присоединения субстрата, до него геометрическое соответствие АЦ и субстрата приблизительное.
не только геометрического соответствия, но и электрическое.
Основные черты:
1. АЦ формируется из участков ППЦ и отдельных аминокислотных остатков. Субстрат соединяется с АЦ в нескольких точках, это обеспечивает высокую избирательность связывания (комплиментарность субстрата и АЦ) и ориентацию субстрата, необходимую для катализа.
АЦ составляет небольшую часть молекулы фермента, располагается в углублении (нише) поверхности фермента. Ниша - гидрофобная. Субстрат, соединяясь с АЦ, оказывается не в водной среде, а в специфическом окружении функциональных групп АЦ.
В ходе присоединения субстрата и в ходе катализа происходят конформационные изменения молекулы фермента и субстрата, до взаимодействия конформации соответствуют лишь незначительно. Строгая комплиментарность возникает при взаимодействии в результате изменения конформации (индуцированное соответствие)
Конформационные изменения могут способствовать «растягиванию», разрыву связи или сближению молекул в реакциях синтеза, тем самым, ускоряя реакцию. Специфичность.
субстратная (структура АЦ комплиментарна только 1 субстрату) Пример: АЦ фермента гистидаза комплиментарен гистидину и катализирует его превращения.
групповая (катализируют однотипные превращения сходных по строению веществ). Пример: липаза гидролизует жиры с различными жирными кислотами.
стереоспецифичность (превращение лишь одного из стереоизомеров). Пример: цис-изомер фумаровой кислоты - малеиновая кислота не может быть субстратом для фумаразы.
Единица ферментативной активности (с. 157)
За единицу фермента принимают такое его количество, какое катализирует превращение
1 ммоль вещества за 1 мин.[1 Ед].
Удельная активность фермента — число единиц фермента на массу белка в мг. В образце.
Молярная активность указывает сколько молекул субстрата превращает 1 моль фермента
за 1 минуту (число оборотов).
Регуляция активности ферментов. Выделяют 4 типа регуляции: