7.Миоглобин и гемоглобин. Конформационные изменения и кооперативные взаимодействия субъединиц гемоглобина. Эффект Бора. Роль 2,3 –бифосфоглицерата.

Два белка – гемоглобин1  и миоглобин – часто называют дыхательными ферментами (рис. 1). Оба этих вещества выполняют роль переносчиков при дыхании: гемоглобин – основной компонент красных кровяных телец2  (эритроцитов), переносящих по артериям кислород из легких к тканям;миоглобин – красный белок в мышцах, принимающий кислород от гемоглобина и хранящий его таме до того момента, когда он потребуется для окисления пищевых веществ. Эти процессы в организме сопряжены с одновременным переносом углекислого газа, переправляемого из тканей в легкие, в основном в виде бикарбоната. Перенос бикарбоната и углекислого газа идет также при содействии гемоглобина.

Миоглобин и гемоглобин представляют собой белки, соединенные с железосодержащим пигментом – гемом3  (рис. 2). Белковая часть миоглобина содержит около 2500 атомов углерода, азота, кислорода, водорода и серы, соединенных друг с другом в длинную цепь, образующую своего рода корзинку вокруг группы гема. Все 2500 атомов молекулы миоглобина подчинены единственному атому железа, расположенному в центре гема, они обеспечивают обратимое взаимодействие железа с молекулами кислорода.

Было установлено, что гем приобретает способность переносить кислород лишь при условии, если его окружает и защищает специфический белок – глобин (сам по себе гем не связывает кислород). Обычно при соединении кислорода с железом один или более электронов необратимо переходят с атомов железа на атомы кислорода. Иными словами, происходит химическая реакция. Экспериментально было доказано, что миоглобин и гемоглобин обладают уникальной способностьюобратимо связывать O2 без окисления гемового Fe2+ в Fe3+. Таким образом, процесс дыхания, который на первый взгляд кажется столь простым, на самом деле осуществляется благодаря взаимодействию многих видов атомов в гигантских молекулах чрезвычайной сложности.

Проблемой молекулярного механизма дыхания, а в связи с этим выяснением строения гемоглобина и миоглобина на протяжении долгого времени занимались английские ученые М.Перутц и Дж.Кендрю. Взаимодействие указанных соединений с субстратом – кислородом – было детально выяснено прежде всего на основе рентгеноструктурного анализа высокого разрешения.

Эффект Вериго-Бора (синонимы — эффект Вериго, эффект Бора) — зависимость степени диссоциации оксигемоглобина от величины парциального давления углекислоты вальвеолярном воздухе и крови, при снижении которого сродство кислорода к гемоглобину повышается, что затрудняет переход кислорода из капилляров в ткани. Эффект этот был открыт независимо друг от друга Б. Ф. Вериго в 1898 году и датским физиологом Ч. Бором в 1904.

Важная особенность анаэробного гликолиза в эритроцитах по сравнению с другими клетками - присутствие в них фермента бисфосфоглицератмутазы. Бисфосфоглицератмутаза катализирует образование 2,3-бисфосфоглицерата из 1,3-бисфосфоглицерата (рис. 14-3). Образующийся только в эритроцитах 2,3-бисфосфоглицерат служит важным аллостерическим регулятором связывания кислорода гемоглобином

8. Ферменты, особенности ферментативного катализа (механизм выполнения ферментом каталитической функции, энергетический барьер реакции, энергия активации, образование фермент-субстратного комплекса). Единицы активности ферментов

Ферме́нты, или энзи́мы — обычно белковые молекулы или молекулы РНК (рибозимы) или их комплексы, ускоряющие (катализирующие) химические реакции в живых системах. Реагенты в реакции, катализируемой ферментами, называются субстратами, а получающиеся вещества — продуктами. Ферменты специфичны к субстратам (АТФаза катализирует расщепление только АТФ, а киназа фосфорилазы фосфорилирует только фосфорилазу).

Ферментативный катализ (биокатализ), ускорение биохимических реакций при участии белковых макромолекул. называемых ферментами (энзимами). Ферментативный катализ - разновидность катализа, хотя термин "ферментация" (брожение)известен с давних времен, когда еще не было понятия химического катализа.

Единицы активности ферментов.1) За единицу активности фермента (Uunit, англ.) принимают такое количество фермента, которое катализирует превращение 1 мкмоля S (суб страта) за 1 мин. при оптимальных условиях (1U= 1 мкмоль/мин.)

2) В системе СИ активность выражают в каталах: 1 катал – количество фермента, катали зирующее превращение 1 моля S за 1 сек. при оптимальных условиях (1кат.=1 моль/с)

3)Удельнаяактивность определяется количеством единиц ферментативной активности, которое приходится на 1 мг белка в биологическом объекте (U/мг белка)