- •Билет 11
- •Зависимость скорости реакции от рН
- •Билет 13.
- •Билет 14.
- •Билет 17
- •Энзимопатии, возникающие при в6 дефиците.
- •Билет 22.
- •Билет 27.
- •Билет 28.
- •Билет 31.
- •Билет 32.
- •Билет 33.
- •Билет 34
- •Биологическая ценность белков.
- •Пути превращения аминокислот в печени.
- •Синтез аминокислот
- •Декарбоксилирование аминокислот.
- •Пути обезвреживания аммиака.
- •Энергетическая цена синтеза мочевины
- •Креатин Креатинфосфат
- •Обмен цистеина и метионина.
- •Функции цистеина:
- •Обмен фенилаланина и тирозина.
- •Синтез катехоламинов (адреналина, норадреналина)
- •Синтез тироксина
- •Обмен триптофана.
- •Биосинтез мелатонина.
- •Структура и свойства нуклеопротеидов.
- •Виды нуклеиновых кислот
- •Структура нуклеопротеидов.
- •Нуклеиновые кислоты.
- •Обмен нуклеотидов.
- •Распад пуриновых оснований.
- •Распад пиримидиновых оснований.
- •Распад пуриновых оснований.
- •Метаболизм белково-пептидных гормонов.
- •Пути экскреции гормонов и их метаболитов.
- •Биосинтез мелатонина.
- •Метаболизм аминокислотных гормонов.
- •Метаболизм тиреоидных гормонов.
- •Метаболизм мелатонина.
- •Пути экскреции гормонов и их метаболитов.
- •Регуляция обмена белков.
- •Этапы синтеза стероидных гормонов.
- •Транспорт гормонов.
- •Специфические транспортные белки плазмы крови.
- •Неспецифические белки.
- •Физиологическая роль связывания гормонов в крови.
- •Периферический метаболизм гормонов.
- •Виды метаболизма:
- •Регуляция обмена белков.
- •Этапы действия стг.
- •Этапы действия инсулина.
- •Половые гормоны.
- •Регуляция водно-солевого обмена.
- •Гормональная регуляция обмена кальция.
- •Функции кальция.
- •Билет 80. Витамины.
- •Функции витаминов.
- •Этапы нарушений обмена витаминов.
- •Диагностика гиповитаминозов
- •Причины возникновения и коррекция авитаминозов.
- •Причины нарушений обмена витаминов
- •Авитаминоз, гиповитаминоз.
- •Причины возникновения гиповитаминозов.
- •Клиническая картина гиповитаминозов.
- •Определение недостатка витаминов.
- •Биохимические принципы витаминотерапии
- •Нарушение обмена в1.
- •Витамин в5(рр).
- •Примеры реакций.
- •Патология обмена витамина в5.
- •Витамин в2 – рибофлавин.
- •Практической применение в2.
- •Обмен витамина в3 (пантотеновая кислота).
- •Витамин в6.
- •Витамин в6 участвует в обмене триптофана.
- •Энзимопатии, возникающие при в6 дефиците.
- •Обмен витамина н (биотин).
- •Врожденная пропионатацидемия.
- •Фолиевая кислота – витамин в9, Вс.
- •Нарушения обмена фолиевой кислоты.
- •Витамин в12-кобаламин.
- •Нарушения обмена витамина в12.
- •Аскорбиновая кислота (витамин с).
- •Нарушения обмена витамина с.
- •Функции витамина а.
- •Нарушения обмена витамина а.
- •Витамин е (токоферолы).
- •Витамин d.
- •Функции витамина d.
- •Механизм действия витамина d.
- •Нарушение обмена витамина d.
- •Врожденные нарушения обмена витамина d.
- •Витамин к.
- •Функции витамина к.
- •Белки плазмы крови.
- •Высаливание.
- •Функции белков плазмы крови.
- •Альбумины.
- •Строение гемоглобина.
- •Аномальные типы гемоглобина
- •Патология обмена гемоглобина.
- •Порфирии.
- •Синтез гема.
- •-Глобулины.
- •Билет 97. Биохимия печени
- •Билет 98
Биосинтез мелатонина.
Мелатонин образуется из триптофана в паренхиматозных клетках эпифиза – пинеалоцитах.
Билет 67.
Структура и свойства нуклеопротеидов.
Функция нуклеопротеидов заключается в хранении и передаче наследственной информации.
Состоят из белков и нуклеиновых кислот. Простетической группой нуклеопротеидов является нуклеиновая кислота.
При легком гидролизе белок дает пептиды, а нуклеиновые кислоты дают нуклеотиды или нуклеозиды.
При жестком гидролизе образуются аминокислоты, азотистые основания (аденин, гуанин, урацил, цитозин, тимин), рибоза, дезоксирибоза.
Виды нуклеиновых кислот
Признаки |
ДНК |
РНК |
I. Химическое строение |
|
|
а) производные пурина |
А, Г |
А, Г |
б) производные пиридина |
Ц, Т |
Ц, У |
в) углеводы |
Дезоксирибоза-5-фосфат |
Рибоза-5-фосфат |
г) Фн |
Н3РО4 |
Н3РО4 |
д) минорные основания |
+ |
+ + + |
II. Локализация |
Ядро, митохондрии |
Ядро, цитоплазма |
III. Содержание |
Неизменно |
Изменяется |
IV. Метаболизм |
Инертен |
Активный |
V. Функция |
Хранитель информации |
Передача информации |
Виды РНК: информационная (матричная)
Рибосомальная
Транспортная
Функции: И-РНК – передача информации
Р-РНК – основа рибосом. Способствует передвижению и-РНК по рибосоме.
Т-РНК – перенос аминокислот.
Структура нуклеопротеидов.
Первичная структура – это последовательность нуклеотидов, соединенных сложноэфирной связью. При изучении структуры Чаргафом установлены закономерности:
а. Количество А=Т, Ц=Г
б. Количество пуриновых оснований = количеству пиримидиновых А+Г=Ц+Т
в.
Вторичная структура – трехмерная, пространственная структура, состоящая из антипараллельных противозакрученных спиралей. Шаг спирали содержит 10 нуклеотидов. Внутри цепочки находятся азотистые основания, соединенные по принципу комплиментарности.
Образуют вторичную структуру водородные связи, вандер-вальсовы связи, гидрофобные. ДНК имеет двуцепочную вторичную структуру, РНК – одноцепочную.
Изучена в Работах Уотсона и Крика.
Третичная структура – определенная укладка спирализованной структуры. М-ДНК имеет форму восьмерки. РНК – изучена мало.
Четверичная структура – фонкционально активная, соединена с белком.
В состав нуклеопротеидов входят белки гистонового ряда, которые соединяются с НК слабой электростатической связью.
Функции гистонов:
Участвуют в пространственном построении НК;
Регулируют активность генома – репрессия гена, с которым соединен гистон и ген будет молчать.
Гистоновые белки содержат лиз, арг, мало цис.
Негистоновые белки образуют с ДНК легко разрушаемые связи и это обеспечивает регуляцию активности генома.
В процессе жизни ДНК может подвергаться под действием химических соединений (кофеин) или радиоактивного излучения изменениям, т.е. мутациям.
Виды мутаций:
Транзиция – замена пуринового основания на другое пуриновое.
Трансверсия – замена пуринового основания на пиримидиновое.
Делеция – вставка пары нуклеотидов.
Вставка пары нуклеотидов.
Тяжелые последствия наблюдаются при вставке или выпадении нуклеотидов.
В случае делеции одного мономера изменяется считывание всех последующих кодонов – это мутация со «сдвигом рамки». В результате синтезируется белок с «бессмысленной» последовательностью аминокислот. При делеции двух мономеров также происходит сдвиг рамки. При утрате трех мономеров (или число, кратное трем) сдвига рамки нет и синтезируется белок, укороченный на 1 аминокислоту.