Практическое занятие №8. Коллоквиум «Белки. Ферменты. Биологическое окисление» Контрольные вопросы

1. Общая характеристика, элементарный состав, история изучения белков. Формирование представления о белках как о классе соединений и важнейшем компоненте живых организмов.

2. Структура, свойства, классификация и общая характеристика протеиногенных аминокислот.

3. Первичная структура белков (умение писать структуры пептидов). Зависимость биологических, свойств белков от первичной структуры. Методы исследования первичной структуры.

4. Конформация пептидных цепей в белках (вторичная, надвторичная и третичная структуры). Слабые внутримолекулярные взаимодействия в пептидной цепи; дисульфидные связи.

5.Четвертичная структура белков. Кооперативные изменения конформации протомеров на примере гемоглобина, аллостерических ферментов.

6. Биологические функции белков. Способность к специфическим взаимодействиям. Специфическое узнавание как основа биологических функций всех белков. Комплементарность структуры центра связывания белка и лиганда; зависимость связывания от концентрации лиганда.

7. Глобулярные и фибриллярные белки. Пространственные конфигурации (α-кератиновая, β-кератиновая) фибриллярных белков, их свойства.

8. Общая характеристика физико-химических свойств белков. Растворимость и осаждаемость белков. Факторы стабилизации белковой молекулы в растворах.

9. Высаливание белков. Высаливающие агенты. Механизм высаливания. Практическое использование высаливания.

10. Денатурация белков. Факторы,механизм, практическое использование денатурации белков.

11. Электрические свойства белков. Механизм возникновения электрического заряда белков. Изоэлектрическая точка. Электрофоретическое разделение белков сыворотки крови на бумаге, протеинограмма здорового человека.

12. Количественные методы определения белка. Определение белка крови биуретовым методом. Нормальное содержание белка крови. Гипо-, гиперпротсинемия. Белковый коэффициент крови.

13. Принцип метода диализа, его практическое значение.

14. Классификация белков. Простые белки: общая характеристика альбуминов, глобулинов, гистонов, протаминов и глутелинов.

15. Сложные белки, общая характеристика, классификация, биологическая роль.Нуклеопротеины.Гликопротеины. Протеогликаны. Хромопротеины. Липопротеины.

16.Что такое ферменты?

17.Общие свойства ферментов. Какие опыты позволяют их обнаружить. Сходства и отличия ферментов и неорганических катализаторов.

18.Химическая природа ферментов. Ферменты-протеиды и ферменты-протеины. Что такое кофактор, апофермент, холофермент, активный и аллостерический центры.

19. Химическая природа кофакторов и коферментов.

20.Зависимость скорости ферментативной реакции от температуры, рН, концентрации фермента, графическое изображение зависимости. Термостабильные и термолабильные ферменты.

21.Константа Михаэлиса, ее физический смысл.

22.Зависимость ферментной реакции от концентрации субстрата. Уравнение Михаэлиса-Ментен.

23.Активаторы ферментов, типы их действия.

24.Ингибиторы ферментов. Специфические и неспецифические, обратимое и необратимое, конкурентное и неконкурентное, ингибирование.

25.Механизм действия ферментов. Влияние ферментов на энергию активации реакции.

26.Номенклатура и классификация ферментов. Характеристика отдельных классов и подклассов ферментов. Цифровой шифр ферментов.

27.Единицы выражения активности ферментов.

28.Изоферменты. Значение определения изоферментов в медицинской практике. Изоферменты лактатдегидрогеназы, креатинфосфатазы, щелочной фосфатазы.

29.Понятие о мультиферментных комплексах.

30.Энзимодиагностика различных заболеваний.

31.Понятие и примеры энзимопатий.

32.Понятие о энзимотерапии в медицинской практике.

33.Иммобилизованные ферменты (ИФ). Понятие об инженерной энзимологии. Применение ИФ в промышленности, медицине иммуноферментный анализ.