24. Вплив термічної обробки на гідроліз білків та інших азотистих сполук.

Нагрівання вище 100°С викликає частковий гідроліз білка з утворенням вільних амінокислот, які потім розпадаються з утворенням аміаку, амідів, сірководню, що понижує біологічну цінність продуктів. Одночасно проходять реакції взаємодії амінокислот з редукованими цукрами (реакція Майяра), внаслідок чого знижується вміст азотистих речовин. Ступінь гідролізу збільшується з підвищенням температури і тривалості нагрівання, причому швидкість розпаду поліпептидів зростає більш інтенсивно, ніж швидкість розпаду білкових речовин до поліпептидів.

Тривале нагрівання при високих температурах викликає розпад колагену до глютину і гідроліз глютину до желатоз. Це зменшує жорсткість м'яса і сприяє кращому засвоєнню його організмом. Але надмірний розпад веде до розволокнення тканин до утворення низькомолекулярних сполук, які понижують гелетворну здатність.

З амінокислот найменш стійкими до нагрівання є метіонін і цистеїн, які

розпадаються з виділенням сірководню, що знижує біологічну та органолептичну цінність продукту.

При розпаді цистину до цистеїну та сульсенової кислоти утворюється дегідроаланін, який вступає в реакції з іншими амінокислотами. Окрім сіркомістких амінокислот нестійкими до нагрівання є лізин, треонін, аргінін, валін і гістидин. Більш стійкі пролін, ізолейцин, аланін, аспарагінова кислота.

Нагрівання білка іноді супроводжується зниженням його атакованості протеолітичними ферментами. Так, є-аміногрупи лізину при нагріванні взаємодіють з карбонільними групами редукованих цукрів, утворюючи між- і внутрішньомолеку-лярні зв'язки з глютаміновою та аскорбіновою кислотами, дегідроаланіном, ліпідами та продуктами їх окислення, що призводить до екранування пептидних зв'язків і погіршення засвоєння білка.

У продуктах рослинного походження зміни білкових речовин мають такий самий характер, як у продуктах тваринного походження.

25. Вплив термічної обробки на денатурація білкових речовин.

В процесі теплової денатурації білків змінюється природна просторова конфігурація білкових молекул, зменшується їх гідратація і розчинність. Відбувається різке зниження або повна втрата ферментативної і гормональної активності білків; дезорганізація нативної структури білкової молекули, яка набуває більш крихкої відкритої конфігурації. Ступінь денатурації залежить від того, яка структура порушується: третинна або вторинна.

При тепловій денатурації проходить розрив водневих зв'язків, що утримують поліпептидні ланцюги у білковій молекулі, але не відразу і не всіх. У зв'язку з цим ступінь денатурації може бути різною — від незначних структурних змін до істотного порушення взаємного розташування пептидних ланцюгів. При незначних змінах білкової молекули можливе часткове відновлення ЇЇ вихідних властивостей.

Характер змін білків залежить від температури і умов нагрівання. При розробці режимів теплової обробки білоквмісної сировини необхідно враховувати, що температура і тривалість обробки повинні бути мінімально необхідними відповідно до властивостей складу і властивостей продукту.

Надмірне нагрівання може знизити харчову цінність.

Вплив тепла на міофібрилярні білки м'яса (міозин, актин) виявляється уже при температурі 40°С. У першу чергу денатурації піддається міозин. Нагрівання при 40°С на протязі 3 год знижує його ферментативну активність на 50%. При 50°С денатурація стає ще більш значною, а при 70°С — вона закінчується. При нагріванні до 50°С більша частина білків саркоплазми денатурує. При 70°С починається денатурація міоглобіну, при цьому ослаблюється зв'язок між гемом і глобіном і змінюється забарвлення м'яса. Проте навіть при 100°С деякі білки м'яса не втрачають розчинності.

При тепловій обробці внаслідок денатурації м'язові волокна ущільнюються, зменшується їх діаметр, збільшується жорсткість м'яса. При цьому значно збільшується опір різанню; наприклад при варінні свинини при 100°С на протязі 1 год він підвищується у 2,5 рази.

Зварювання і гідротермічний розпад колагену. У формуванні якості м'ясопродуктів важливе значення має зміна структури колагену при нагріванні. При нагріванні у вологому стані до 58-62°С проходить зварювання колагену. Колагенові волокна деформуються, скорочуються та потовщуються. їх структура розпушується, а міцність тканин, у які входять ці волокна, послаблюється. При денатурації колагену потрійні щільно звиті спіралі нативного колагену перебудовуються в одноланцюгові, безладно звиті молекули. Дезагрегація цих спіралей проходить в результаті розривання водневих зв'язків і солевих містків у три стадії: розривання зв'язків у середині довгих поліпептидних ланцюгів; розривання бокових зв'язків між ланцюгами і розривання водневих зв'язків між пептидними ланцюгами і молекулами води.

Ступінь цих змін тим більша, чим вища температура і більша тривалість нагрівання.

Практично у всіх випадках вологого нагрівання колагеномістких тканин утворюються полідисперсні продукти розпаду колагену. Але при обережному нагріванні (до 100°С) серед них переважають високомолекулярні сполуки — глютин і поліпептиди з більшою молекулярною масою. При гострому нагріванні переважають желатози з меншою молекулярною масою.

У клеєжелатиновому виробництві і при виробництві драглів зварювання колагену і наступна за цим його гідротермічна дезагрегація є головним технологічним процесом отримання і виділення із колагену желатину та клею.

Зміни екстрактивних речовин. Істотні зміни при нагріванні відбуваються з екстрактивними речовинами сировини. Ці зміни відіграють вирішальну роль у формуванні специфічних аромату і смаку вареного м'яса.

У формуванні запаху та смаку м'яса важливу роль відіграє глютамінова кислота. Глютамін, що міститься в м'язовій тканині, при нагріванні у слабокислому середовищі перетворюється в глютамінову кислоту.

При нагріванні підсилюється розпад інозинової кислоти: при 95°С через 1 год розпадається близько 80% кислоти з утворенням головним чином гіпоксантину. Близько 33% креатину, який має гіркуватий смак, перетворюється в креатинін. Розпадається глютатіон з утворенням сірководню. У вареному м'ясі знаходяться й інші сульфіди, переважно меркаптани, які також впливають на відтінок аромату вареного м'яса.

У формуванні аромату харчових продуктів велике значення відіграють реакції взаємодії аміносполук з цукрами, відомі під назвою реакції меланоїдиноутворення (реакція Майяра).

У складі летких речовин вареного м'яса знайдені низькомолекулярні жирні кислоти, і причиною їх утворення є гідроліз ліпідів м'язового волокна.