1.5. Физико-химические свойства белков

Белки относятся к высокомолекулярным соединениям, их относительная молекулярная масса колеблется от 6000 до 1000000 а.е.м. и выше. Для определения молекулярной массы белков используют методы седиментационного анализа, гель-хроматографию и гель-электрофорез.

Наиболее характерными физико-химическими свойствами белков являются высокая вязкость растворов, незначительная диффузия, способность к набуханию в больших пределах, оптическая активность, подвижность в электрическом поле, низкое осмотическое давление и высокое онкотическое давление, способность к поглощению УФ-лучей при 280 нм (это свойство используется для количественного определения белков). Молекулы белка не способны проникать через полупроницаемые искусственные мембраны, а также биомембраны растительных и животных тканей.

В изоэлектрической точке (рI) суммарный заряд белков, обладающих амфотерными свойствами, равен нулю, и белки не перемещаются в электрическом поле. В изоэлектрической точке белки наименее устойчивы в растворе и легко выпадают в осадок. Для большинства белков животных тканей рI = 5,5 – 7,0.

Раствор белка называют изоионным, если он не содержит никаких других ионов, кроме ионизированных остатков аминокислот белковой молекулы и ионов, образующихся при диссоциации воды. Изоионная точка белка - значение рН изоионного раствора этого белка. Изоионная и изоэлектрическая точка белка совпадают только в том случае, когда обе равны 7.

1.6. Классификация белков

В зависимости от химического состава белки делят на 2 группы.

Простые белки построены из остатков аминокислот и при гидролизе распадаются только на свободные аминокислоты.

Сложные белки - это двухкомпонентные белки, которые состоят из простого белка и небелкового компонента (простетической группы).

1.6.1. Простые белки

1. Альбумины и глобулины.

Альбумины - простые белки; входят в состав животных и растительных тканей; содержатся в белке яиц, сыворотке крови, молоке, в семенах растений. Растворимы в воде, солевых растворах, кислотах и щелочах. Примерно 75-80% осмотического давления белков сыворотки крови приходится на альбумины; еще одна их функция - транспорт жирных кислот.

Глобулины - группа животных и растительных белков, широко распространённых в природе. Относятся к глобулярным белкам. Растворимы в слабых растворах нейтральных солей, разбавленных кислотах и щелочах. Глобулины, представленные a-фракцией, содержатся в крови в комплексе с билирубином и с липопротеинами высокой плотности. Фракция β-глобулинов включает протромбин, являющийся предшественником тромбина - белка, участвующего в свертывании крови. Фракция g-глобулинов является наиболее гетерогенной. Важнейшими g-глобулинами являются иммуноглобулины.

Отношение альбумин/глобулин имеет диагностическое значение: в норме оно близко к 2, а при воспалительных заболеваниях — уменьшается.

2. Протамины и гистоны.

Протамины – низкомолекулярные белки в ядрах сперматозоидов у рыб и птиц. Они обладают содержат 60-85% аргинина и обладают основными свойствами. Хорошо растворяются в воде, кислой и нейтральной среде. Осаждаются щелочами. В ядрах клеток ассоциируются с ДНК.

Гистоны также являются небольшими белками основного характера. В их состав входят лизин и аргинин, содержание которых не превышает 20-30%. Существует пять различных типов гистонов: H1, H2A, H2B, H3 и H4. Эти белки находятся в основном в ядрах клеток. Они принимают участие в структурной организации хроматина.