Prostye_i_slozhnye_belki

21

Билет № 4

1.Каков элементарный химический состав белков? Напишите процентное соотношение макроэлементов.

2.В виде каких ионов аминокислоты присутствуют в сильнощелочных растворах?

3.Что такое пептидная связь в белках? Дайте ее характеристику.

4.Как образуются водородные связи, стабилизирующие вторичную структуру белка?

5.Перечислите наиболее характерные признаки протаминов и гистонов.

Билет № 5

1.Чему равна молекулярная масса белков? Перечислите методы определения молекулярной массы.

2.Сколько аминокислот из числа протеиногенных обладают оптической активностью?

3.Изобразите пептидную связь в виде пограничных мезомерных структур.

4.Что такое первичная структура белка?

5.Перечислите наиболее характерные признаки альбуминов и глобулинов.

Билет № 6

1.Чем объясняется коллоидный характер водных растворов белка?

2.Сколько лево – и сколько правовращающих аминокислот из 18 оптически активных?

3.Какие стереоизомеры (D – или L - ) находятся в природных белках ?

4.Какие типы вторичной структуры белка вы знаете?

5.В каком биологическом материале содержится больше всего протаминов и гистонов?

Билет № 7

1.Какое физическое явление подтверждает коллоидный характер водных растворов белков?

2.Какие оптические изомеры аминокислот чаще всего встречаются в природе?

3.Что такое «мезомерная форма» пептидной связи и какие следствия вытекают из ее существования ?

4.Что собой представляет третичная структура белка?

5.Какова физиологическая функция альбуминов?

Билет № 8

1.Что такое белки?

2.Напишите схему изменения заряда кислого белка в зависимости от изменения рН раствора.

3.Что такое дисульфидная связь в белковой молекуле и как она построена?

4.Какие связи участвуют в поддержании третичной структуры белка?

5.Какова физиологическая функция глобулинов?

Билет № 9

1.Каков характер водных растворов белка? Укажите фактор стабильности водных растворов.

2.Каков принцип современной рациональной классификации природных аминокислот ?

3.Какие вы знаете нековалентные связи в белковой молекуле ?

4.Что собой представляет четвертичная структура белка?

5.Дайте характеристику глютелинам.

Билет № 10

1.Что такое первичная структура белка?

2.Перечислите четыре класса в классификации аминокислот, основанной на полярности радикалов (с примерами)?

3.Как возникает водородная связь во вторичной структуре ?

	22
4.	Все ли белки обладают четвертичной структурой?
5.	Назовите представителей растительных белков глютелинов и проламинов.
	Билет № 11
1.	Изобразите молекулу белка в диссоциированном виде.
2.	Перечислите аминокислоты с неполярными радикалами и напишите структурные
	формулы изолейцина, фенилаланина и метионина.
3.	Могут ли возникнуть водородные связи между радикалами аминокислот ?
4.	Какие Вы знаете белки, обладающие четвертичной структурой?
5.	Дайте характеристику растительным белкам проламинов.
	Билет № 12
1.	Какого типа ионы получаются при диссоциации белков в растворе?
2.	Перечислите аминокислоты с полярными незаряженными радикалами. Напишите
	структурные формулы треонина и цистеина.
3.	Приведите пример образования ионной связи в белковой молекуле
4.	Что такое денатурация белка?
5.	Что такое «протеиноиды» ?
	Билет № 13
1.	Что такое изоэлектрическая точка раствора белка?
2.	Перечислите и напишите структурные формулы аминокислоты с отрицательно
	заряженными радикалами.
3.	Приведите пример образования неполярной связи в молекуле белка.
4.	Какие изменения структуры белка происходят при денатурации?
5.	Какова отличительная физико – химическая особенность протеиноидов?
	Билет № 14
1.	Что такое изоэлектрическая точка раствора белка?
2.	Перечислите и напишите структурные формулы аминокислот с положительно
	заряженными радикалами.
3.	Что определяет конформацию полипептидных цепей в молекуле белка?
4.	Перечислите основные денатурирующие агенты.
5.	Назовите представителей белков - протеиноидов.
	Билет № 15
1.	Перечислите факторы, приводящие к нарушению гидратации молекул белка в растворе
2.	Назовите аминокислоты, редко встречающиеся в белках
3.	Что определяет конформацию полипептидных цепей в молекуле белка?
4.	Перечислите основные денатурирующие агенты.
5.	Назовите представителей белков - протеиноидов.
	Билет № 16

1.Перечислите основные физиологические функции белков в организме.

2.Какими веществами можно обратимо осаждать белки?

3.Какова физиологическая функция альбуминов?

4.Укажите факторы стабилизации водных растворов белков.

5.Назовите и напишите формулы аминокислот с отрицательно заряженными радикалами.

23

Ответы на контрольные вопросы

ОТВЕТЫ НА БИЛЕТ № 1

1.Белки - это высокомолекулярные природные соединения, построенные из альфааминокислот, соединенных пептидными связями.

2.Альфа-аминокислоты - это карбоновые кислоты, имеющие в альфа-положении аминогруппу.

3.Ковалентные (пептидные и дисульфидные) и нековалентные (водородные, ионные, неполярные).

4.(Вторичная структура белка - это регулярная пространственная конфигурация полипептидной цепи в виде альфа-спирали или бета - структуры.

5.Диализ - метод разделения веществ с помощью мембран, неспособных пропускать сквозь свои поры высокомолекулярные коллоидные частицы. Применяется для освобождения белков от низкомолекулярных соединений.

ОТВЕТЫ НА БИЛЕТ № 2

1.Структурная, каталитическая, защитная, опорная, сократительная, репродуктивная, транспортная, регуляторная, поддержания кислотно -щелочного равновесии и осмотического давления.

2.Аминокислоты одновременно содержат две группы, способные к ионизации: карбоксильную, обладающую кислотными свойствами и аминогруппу, обладающую основными свойствами

3.Глицин, серии, треонин, цистеин, тирозин, аспарагин, глютамини.

H2N

CH2

COOH

H2N

CH

COOH

H2N

CH

COOH

CH

CH2

2

OH

SH

глицин

цистеин

серин

4.Водородные связи. Каждый кислород карбонильной группы аминокислотного остатка связан с азотом иминогруппы четвертого аминокислотного остатка, считая вдоль полипептидной цепи назад.

5.Осаждение, при котором возможно полностью вернуть осажденный белок к исходному нативному состоянию.

ОТВЕТЫ НА БИЛЕТ № 3.

1.Инсулин, соматотропный гормон, АКТГ (адренокортикотропный гормон), окситоцин, вазопрессин, гастрин, пепсин, трипсин и др.

2.В виде положительно заряженных ионов

3.Аланин, валин, лейцин, изолейцин, фенилаланин, триптофан, метионин, пролин:

H2N

CH

COOH

H2N

CH

COOH

H3C

CH

CH3

CH2

CH3

валин

H3C

CH

лейцин

		24
4.	Глобулярные и фибриллярные.
5.
	1.Протамины	5.Глютелины
	2.Гистоны	6.Проламины
	3.Альбумины	7.Протеиноиды
	4.Глобулины

ОТВЕТЫ НА БИЛЕТ № 4

1.Углерод - 50%, Водород - 7%, Кислород - 23%, Азот - 16%,Сера-3%.

2.В виде отрицательно заряженных ионов.

3.Пептидная (амидная) связь является основной, сильной ковалентной связью, соединяющей альфа-карбоксильную и альфа-аминогруппы соседних аминокислот.

4.Каждый атом кислорода карбонильной группы аминокислотного остатка связывается с атомом азота иминогруппы четвертого аминокислотного остатка, считая вдоль полипептидной цепи назад.

5.Выраженные щелочные свойства за счет большого содержания основных аминокислот (лизин, гистидин, аргинин). Сравнительно небольшая молекулярная масса (10-20 тыс.).

ОТВЕТЫ НА БИЛЕТ №5

1.Молекулярная масса белков колеблется от 6000 до нескольких миллионов углеродных единиц. Методы определения молекулярного веса: аналитический, электронномикроскопический, измерение осмотического давления, диффузный метод, измерение скорости седиментации, метод гель-фильтрации, электрофоретический.

2.Восемнадцать.

3.

	O				O-
C	C	N	C	C	C	C
						N+
		H
						H

4.Специфическая последовательность расположения аминокислотных остатков и определенное их количество в полипептидной цепи белковой молекулы.

5.Составляют основную массу белков крови, избирательно осаждаются раствором

сернокислого аммония, разделяются при электрофорезе на фракции: альбумины, α1-, α2-, β-, γ -глобулины.

ОТВЕТЫ НА БИЛЕТ № 6

1.Коллоидный характер белковых растворов объясняется огромными размерами белковых молекул.

2.10 - правовращающих аминокислот, 8 – левовращающих аминокислот.

3.L-ряда

4.Альфа-спираль и бета-структура

5.Протамины - сперма и молоки рыб (сальмин, скумбрии, клупеин), гистоны - в ядерном веществе, зобной железе, в белках эритроцитов (глобин).

25

ОТВЕТЫ НА БИЛЕТ № 7

1.Явление Тиндаля.

2.L -аминокислоты.

3.Связь между С- и N-атомами в пептидной связи занимает промежуточное положение между одинарной и двойной типами связи за счет сопряжения электронов и отличается повышенной cстабильностью. Вследствие этого:

иминогруппа (- NН -) пептидной связи не может отщеплять (или присоединять протон в диапазоне рН от 0 до 14.

отсутствует свободное вращение атомов вокруг -С-N- связи, поэтому атомы пептидной связи лежат в одной плоскости, образуя цисили транс-формы.

4.Это пространственная упаковка чередующихся спиральных и линейных участков полипептидной цепи в компактное тело.

5.Принимают участие в осмотическом давлении крови и транспортировке различных веществ.

ОТВЕТЫ НА БИЛЕТ № 8.

1. Белки - высокомолекулярные природные соединения, построенные из альфа-аминокислот, соединенных пептидными связями.

2.

	COO-		+		COO-				COOH
			H				H+
R COO-				R		COOH		R		COOH
	NH3+				NH3+				NH3+
кислый				нейтральный				щелочной
белок					белок			белок

3.Дисульфидная связь - это прочная ковалентная связь, которая образуется в результате отщепления водорода от SН - группы двух цистеиновых остатков в молекуле белка.

4.Водородные связи между пептидными группами, водородные связи между боковыми цепями аминокислотных остатков, ионные связи, дисульфидные связи, неполярные (гидрофобные) связи.

5.Глобулины участвуют в образовании иммунных веществ: антител и антитоксинов, и выполняют транспортную функцию.

ОТВЕТЫ НА БИЛЕТ № 9

1.Коллоидные растворы. Одноименный заряд частиц белка в растворе.

2.Принцип классификации основан на различиях полярности радикалов при физиологическом значении рН (рН=7).

3.Водородные, ионные, полярные.

4.Взаимное пространственное расположение субъединиц белка-олигомера связанных нековалентными связями в белковой молекуле и представляющих единое образование в функциональном и структурном отношении.

5.Это белки растительного происхождения. Нерастворимы в воде и нейтральных солевых растворах, растворимы в разбавленных щелочах. Входят в состав клейковины зерна.

26

ОТВЕТЫ НА БИЛЕТ № 10.

1.Специфическая последовательность расположения аминокислотных остатков в полипептидной цепи белковых молекул.

2.1. аминокислоты с неполярными радикалами;

2.аминокислоты с полярными незаряженными радикалами;

3. с отрицательно заряженными полярными радикалами;

4.с положительно заряженными полярными радикалами 3.Водородная связь в структуре белка создается за счет повышенной электроотрицательности СО-групп пептидной связи и усиленной

электроположительности МН-группы. Водородный атом NН-группы одной пептидной связи притягивается атомом кислорода четвертой по счету пептидной связи, образуя водородную связь.

4.Нет.

5.Оризеин (из риса), глютенин (из пшеницы), глиадин (из пшеничных ядер), гордеин (из ячменя), зеин (из кукурузы).

ОТВЕТЫ НА БИЛЕТ № 11.

1.

(COO-)n

R (NH3+)n

2.Алании, валин, лейцин, изолейцин, фенилаланин, триптофан, метионин, пролин:

H N

CH

COOH

H2N

CH

COOH

H2N

CH

COOH

2

(CH2)2

CH

CH

CH3

2

S

CH3

CH2

CH3

изолейцин

фенилаланин

метионин

3.Да. Например, между тирозином и карбоксильной группой глутаминовой кислоты.

4.Гемоглобин, лактатдегидрогеназа.

5.Нерастворимы в воде и солевых растворах, растворяются в 70% спирте. Содержат большое количество аминокислоты пролина.

ОТВЕТЫ НА БИЛЕТ № 12.

1.Амфионы.

2.Глицин, серии, треонин, цистеин, тирозин, аспарагин, глютамин:

H2N

CH

COOH

H2N

CH

COOH

SH

CH

H3C

CH

OH

2

треонин

цистеин

3.Ионная связь образована между аминогруппой в радикале лизина и карбоксильной группой в радикале аспарагиновой кислоты.

27

NH CH CO

(CH2)4

NH3+ -OOC

(CH2)2

NH CH CO

4.Превращение биологически активного нативного белка в форму, теряющую естественные свойства (растворимость, электрофоретическую подвижность, ферментативную активность).

5.Это белковоподобные вещества, включающие белки опорных тканей (костей, хрящей, сухожилий).

ОТВЕТЫ НА БИЛЕТ № 13.

1.Изоэлектрической точкой называется то значение рН, при котором суммарный заряд белка равен нулю.

2.Аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота.

						H N		CH			COOH
H2N CH					COOH
						2
							(CH2)2
	CH2				COOH
								COOH

3. Неполярная связь образуется между неполярными радикалами аминокислот, например фенилаланина и аланина.

NH CH CO

CH2

CH3

NH CH CO

4.Нарушение третичной структуры и частично вторичной при отсутствии изменения первичной структуры.

5.Их полная нерастворимость в воде, солевых растворах, разведенных кислотах и щелочах, неперевариваемость пищеварительными ферментами.

ОТВЕТЫ НА БИЛЕТ № 14.

1. То значение рН, при котором суммарный заряд белка в растворе равен нулю.

28

2. Гистидин, лизин, аргинин.

H2N

CH

COOH

H2N

CH

COOH

H2N

CH

COOH

N

CH2

(CH2)4

(CH2)3

N

NH2

NH

H

Гистидин

лизин

аргинин H2N

C

NH

3.Наличие различных ковалентных и нековалентных связей и факторы внешней среды.

4.Физические: нагревание (свыше 50-60°С), повышенное давление, замораживание,

ионизирующее излучение, ультразвук.

Химические: ионы Н+ и ОН- (при рН выше 10 и ниже 4),органические растворители (ацетон, спирт), мочевина, соли тяжёлых металлов.

5.Коллаген, кератины, фибрин.

ОТВЕТЫ НА БИЛЕТ № 15

1.Кипячение, органические растворители, нейтрализация заряда белка.

2.Гидроксилизин, гидроксипролин. тироксин.

3.Пептидные и частично дисульфидные.

4. Аминокислота аминокислота

COOH			COOH
H N	H	H	NH
2			2
R			R
L -ряда		D -ряда

6.Нет.

ОТВЕТЫ НА БИЛЕТ № 16.

1.Структурная,каталитическая, защитная, опорная, сократительная, репродуктивная, транспортная, регуляторная, поддержания кислотно-щелочного равновесия и осмотического давления.

2.Растворами нейтральных солей (сульфат натрия и аммония), органическими водоотнимающими средствами (этанол, ацетон).

3.Принимают участие в осмотическом давлений крови и транспортировке различных веществ.

4.Наличие гидратной оболочки и одноименного заряда частиц белка.

5.Глютаминовая кислота, аспарагиновая кислота

H2N		CH			COOH	H2N		CH			COOH
	(CH2)2						CH2
		COOH					COOH

глютаминовая	аспарагиновая
кислота	кислота

29

Занятие № 4 Тема: : СЛОЖНЫЕ БЕЛКИ И ИХ КОФАКТОРЫ. ФОСФОПРОТЕИНЫ.

УГЛЕВОДСОДЕРЖАЩИЕ БЕЛКИ. ХРОМОПРОТЕИНЫ. ВЫДЕЛЕНИЕ КАЗЕИНОГЕНА ИЗ МОЛОКА И ОПРЕДЕЛЕНИЕ ФОСФАТА В КАЗЕИНОГЕНЕ. ОПРЕДЕЛЕНИЕ УГЛЕВОДНОГО КОМПОНЕНТА ГЛИКОПРОТЕИНОВ. ИММУНОГЛОБУЛИНЫ. ХИМИЧЕСКАЯ ПРИРОДА ГЕМПРОТЕИНОВ.

Занятие № 5 Тема: : НУКЛЕОПРОТЕИНЫ И НУКЛЕИНОВЫЕ КИСЛОТЫ. ЛИПОПРОТЕИНЫ.

ПОЛУЧЕНИЕ ЛИПОСОМ. ГИДРОЛИЗ НУКЛЕО-ПРОТЕИНОВ.

Вопросы для самоконтроля усвоения основных понятий темы

БИЛЕТ № 1

1.Что такое сложные белки (протеиды)?

2.Назвать небелковые компоненты гликопротеинов.

3.Что такое фосфопротеины?

4.Какова биологическая роль свободных нуклеозид-трифосфатов?

5.Напишите формулу изоаллоксазина.

БИЛЕТ № 2

I. Перечислите классы сложных белков.

2.Что такое гликопротеины?

3.Какое азотистое основание содержится только в РНК?

4.Напишите формулу бета-каротина.

5.Охарактеризуйте функции биомембран.

БИЛЕТ № 3

I. Назовите азотистое основание, комплементарное к аденину в составе ДНК, напишите его формулу.

2.Назовите основные функции гликопротеинов.

3.Как связаны белковая часть и небелковый компонент в молекуле фосфопротеинов?

4.Напишите формулу порфирина.

5.Какова проницаемость липидного слоя мембран для различных веществ?

БИЛЕТ № 4

I. Назовите органические соединения, лежащие в основе структуры простетических групп хромопротеинов.

2.Что такое липосомы?

3.Какова биологическая роль фосфопротеинов?

4.Укажите основные классы мембранных липидов.

5.Напишите название и формулу дезоксирибонуклеотида, содержащего азотистое основание цитозин.

БИЛЕТ № 5

1.Напишите формулу и название дезоксирибонуклеотида, содержащего азотистое основание тимин.

2.Назовите гормоны, которые являются гликопротеидами.

3.Назовите представителей фосфопротеинов.

4.Какие сложные белки образуют структуру биологических мембран?

5.Что такое хромопротеиды?

30

БИЛЕТ № 6

1.Какова биологическая особенность гемоглобина?

2.Что такое липопротеиды?

3.Назовите небелковые компоненты металлопротеинов.

4.Что представляют собой биологические мембраны?

5.Напишите формулы и названия пуриновых азотистых оснований, входящих в состав нуклеиновых кислот.

БИЛЕТ № 7

1.В чём отличие аномального гемоглобина, вызывающего серповидно-клеточную анемию, от нормального?

2.Напишите названия и формулы пиримидиновых азотистых оснований, входящих в состав РНК.

3.Что такое металлопротеиды?

4.Какие сывороточные сложные белки выполняют функции транспорта липидов?

5.Что такое фосфопротеиды?

БИЛЕТ № 8

1.Какие функции выполняют хромопротеиды: цитохромы, каталаза, пероксидаза?

2.Перечислите виды РНК.

3.Каково биологическое значение металлопротеинов?

4.Что такое текучесть биомембран?

5.Назовите представителей фосфопротеинов.

БИЛЕТ № 9

1.Какие функции выполняют хромопротеиды - флавопротеиды?

2.Назовите небелковые компоненты липопротеинов.

3.Охарактеризуйте жидко-кристаллическую структуру биомембран.

4.Назовите представителей металлопротеинов.

5.Что такое минорные азотистые основания? Приведите их примеры (формулы и названия).

БИЛЕТ № 10

1.Какой уровень структурной организации имеет гемоглобин?

2.Назовите металлопротеид, выполняющий функцию депо железа в организме.

3.Какова роль холестерина в формировании жидкокристаллической структуры липидного слоя мембран?

4.Напишите формулу и название рибонуклеотида, содержащего урацил.

5.Назовите представителей гликопротеинов.

БИЛЕТ № 11

1.Укажите состав белков биомембран.

2.Какие ткани наиболее богаты липопротеидами?

3.Что такое нуклеопротеиды? Какие виды их известны?

4.Назовите металлопротеид, выполняющий функцию транспортирования железа в организме.

5.Что такое фосфопротеиды?

БИЛЕТ № 12

1. Что такое хромопротеиды?