49)Моноаминодикакбоновые кислоты,диаминомонокарбоновые кислоты
50)Циклические аминокислоты. Понятие о незаменимых аминокислотах. Незаменимые аминокислоты - кислоты, которые не синтезируются клетками животных и человека и поступают в организм в составе белков пищи. Для разных животных набор незаменимых аминокислот неодинаков. Отсутствие или недостаток незаменимых аминокислот приводит к остановке роста, падению массы, нарушениям обмена веществ и к гибели организма.
51. Химические свойства аминокислот Аминокислоты могут проявлять как кислотные свойства, обусловленные наличием в их молекулах карбоксильной группы -COOH, так и основные свойства, обусловленные аминогруппой -NH2 1).образование амидовCOOH-CH2 -CH(-NH2)-COOH+NH3=CONH2-CH2 -CH(-NH2)-COOH(спарогин) 2. Реакция на карбонильную группу образование сложных эфировCH2-CH(-NH2)-COOH+ HOC2H5= CH2-CH(-NH2)-COO-O-C2H5 3) амфотерными свойствами те образуют соль как с кислотами так и с щелочами .NH2-CH2-COOH+NaOH=NH2-CH2-COONa+H2O
: 1.Получение ди- и трипептидов. Глицилглицин ( глицин + глицин):
Аспарагилорнитин (аспарагин + орнитин):
Получение трипептида – метионилтирозиларгинин (метионин + тирозин + аргинин)
2.Декарбоксилирование аминокислот: из лизина – диамин.
Кадаверин – трупный яд при гниении белков.
3.Окисление аминокислот: пировиноградная кислота.
4.Образование циклических соединений аминокислот: а)дикетопиперозин
б)лактам
5. Только аминокислоты вступают в реакцию с азотистой кислотой (аминогруппа)
6. Аминогруппа (эта реакция используется для количественного определения свободных аминокислот)
52. Строение белковой молекулы (первичная, вторичная, третичная, четвертичная структуры). Молекулы белков представляют собой линейные полимеры, состоящие из α-L-аминокислот (которые являются мономерами). Белки длиной от 2 до нескольких десятков аминокислотных остатков часто называют пептидами, при большей степени полимеризации — белками, хотя это деление весьма условно. При образовании белка в результате взаимодействия α-аминогруппы (-NH2) одной аминокислоты с α-карбоксильной группой (-COOH) другой аминокислоты образуются пептидные связи. Последовательность аминокислот в белке соответствует информации, содержащейся в гене данного белка. Эта информация представлена в виде последовательности нуклеотидов, причём одной аминокислоте соответствует в ДНК последовательность из трёх нуклеотидов — так называемый триплет или кодон. Кроме последовательности аминокислот полипептида (первичной структуры), крайне важна третичная структура белка, которая формируется в процессе сворачивания (фолдинга) в результате взаимодействия структур более низких уровней. Выделяют 4 уровня структуры белка. Первичная структура - последовательность аминокислот в полипептидной цепи. Вторичная структура - локальное упорядочивание фрагмента полипептидной цепи, стабилизированное водородными связями (спирали, складки). Третичная структура - пространственное строение полипептидной цепи (набор пространственных координат составляющих белок атомов). Структурно состоит из элементов вторичной структуры, стабилизированных различными типами взаимодействий, в которых гидрофобные взаимодействия играют важнейшую роль. В стабилизации третичной структуры принимают участие: 1.ковалентные связи (между двумя остатками цистеина - дисульфидные мостики); 2.ионные связи между противоположно заряженными боковыми группами аминокислотных остатков; 3.водородные связи; 4.гидрофильно-гидрофобные взаимодействия. При взаимодействии с окружающими молекулами воды белковая молекула «стремится» свернуться так, чтобы неполярные боковые группы аминокислот оказались изолированы от водного раствора; на поверхности молекулы оказываются полярные гидрофильные боковые группы. Четверичная структура - взаимное расположение нескольких полипептидных цепей в составе единого белкового комплекса. Белковые молекулы, входящие в состав белка с четвертичной структурой, образуются на рибосомах по отдельности и лишь после окончания синтеза образуют общую надмолекулярную структуру. В состав белка с четвертичной структурой могут входить как идентичные, так и различающиеся полипептидные цепочки. В стабилизации четвертичной структуры принимают участие те же типы взаимодействий, что и в стабилизации третичной. Надмолекулярные белковые комплексы могут состоять из десятков молекул.,
53. ди- и три- пептиды – это органические вещества, молекулы которых построены из аминокислот, соединённых пептидной связью. В зависимости от числа входящих в молекулу аминокислот различают дипептиды, трипептиды и т.д., а также полипептиды. Как правило, молекулы пептидов линейны, причём один конец цепи заканчивается карбоксильной группой (-СООН), а другой – аминогруппой (—NH2 ). Но цепь может быть и замкнута в циклическую структуру. Присоединение происходит за счет выделения воды из карбонильной группы одной а/к и аминогруппы другой. Так как белки синтезируются в виде полипептидных цепей, граница между полипептидом и простым белком условна. Пептидами являются многие важные для организмов вещества – некоторые гормоны, антибиотики, токсины. Глицилглицин ( глицин + глицин):
Аспарагилорнитин (аспарагин + орнитин):
Получение трипептида – метионилтирозиларгинин (метионин + тирозин + аргинин),
54. Пиримидиновые основания - группа природных веществ, производные пиримидина. Различаются характером и положением заместителей в пиримидиновом ядре. Представляют собой бесцветные, кристаллические вещества, с температурой плавления выше 300 °C, растворимые в воде, не растворимые в спиртах и полярных растворителях. Пиримидиновые основания получают путем кислотного гидролиза нуклеиновых кислот. Пиримидиновые основания широко распространены в животных, растительных тканях и в микроорганизмах. Биологически наиболее важными являются урацил (2,6-диоксипиримидин), цитозин (2-окси-б-аминопиримидин), тимин (5-метилурацил), входящие в состав нуклеиновых кислот, нуклеотидов и нуклеозидов. ПИРИМИДИН: Урацил:
Цитозин: Тимин:
Благодаря способности специфически (по принципу комплементарности) взаимодействовать с пуриновыми основаниями П. о. участвуют в кодировании и передаче наследственной информации нуклеиновыми кислотами.
55. Пуриновые основания - природные соединения, производные пурина. К пуриновым основаниям относятся аденин (6-аминопурин), гуанин (2-амино-6-оксипурин), которые входят в состав нуклеиновых кислот; продукт азотистого обмена — мочевая кислота; лекарственные вещества — кофеин, теобромин. Пуриновых оснований обычно больше, чем пиримидиновых. В нуклеиновых кислотах пуриновые и пиримидиновые основания осуществляют кодирование генетической информации и её реализацию в процессе биосинтеза белка. В биоэнергетике важную роль играют нуклеотиды, содержащие аденин: аденозинтрифосфорная кислота (АТФ) — универсальный участник обмена энергии в живых клетках. АТФ аденозинтрифосфат
56. Нуклеозиды и нуклеотиды. Нуклеиновые кислоты состоят из мононуклеотидов. Нуклеотид состоит из трёх компонентов: 1.азотистое основание (пуриновое или перимединовое), 2.сахар: рибоза (С5Н10О5)
или дезоксирибоза C5H10O4)
3.фосфорная к-та. Пуриновые основания. Родоначальник – ПУРИН:
Аденин: Гуанин:
Пиримидиновые основания. ПИРИМИДИН: Урацил:
Цитозин: Тимин:
Азотистые основания: АМФ аденозинмонофосфат (адениловая к-та):
АТФ аденозинтрифосфат:
Нуклеозиды – это нуклеотиды без фосфорной кислоты. Аденозин:
Присоединение фосфорной к-ты возможно по трем положениям гидроксогрупп рибозы: 2, 3, 5. Аденин, гуанин и цитозин входят как в ДНК, так и РНК. Тимин – только в ДНК, урацил – только в РНК.
59). Схема строения РНК и ДНК. ДНК и РНК – нуклеиновые кислоты. Состоят из мононуклеотидов. Нуклеотид состоит из трёх компонентов: 1.азотистое основание (пуриновое или перимединовое), 2.сахар: рибоза (С5Н10О5)или дезоксирибоза C5H10O4)
Структура ДНК:
Азотистые связи (2 или 3) Основную структурную цепь молекулы ДНК образуют последовательно соединенные друг с другом молекулы пентозы и ортофосфорной кислоты. Цепь ДНК – это углеводно-фосфатная последовательность, с которой соединены азотистые основания. Молекулы фосфорной к-ты соединяют между собой молекулы ДНК за счет группы –ОН, 3-его атома углерода С одной пентозы и 5-ого атома углерода другой пентозы. Молекула ДНК имеет 2 цепи нуклеотидов расположенных параллельно друг другу, но в обратной последовательности. Эти две цепи удерживаются между собой за счет водородных связей между азотистыми основаниями: А и Т- 2 связи, Ц и Г- 3 связи. Азот.осн. расположены внутри спирали. Последовательность оснований одной цепи ДНК строго соответствует последовательности в другой. Это необходимое условие для передачи наследственной инф.
Структура РНК. Нить РНК – это последовательность рибонуклеотидов, соединенных в одну цепь. (линейная структура). Соединение рибонуклеотидов между собой осуществляется эфирной связью между 3-ей –ОН рибозы одного нуклеотида и 5-ой –ОН рибозы следующего нуклеотида. Азотистые основания РНК – А и Г (пуриновые) и Ц и У (пиримидиновые). А и Г присоединяются к пентозе через N 9-ого положения. Ц и У – через атом N в 1-ом положении. Отличительная особенность ДНК от РНК то, что для неё не характерно устойчивое спиральное строение. Она линейна. РНК)
60) Хромопротеиды. Структура гема Это протеиды, состоящие из белков и окрашенных веществ. Они участвуют в процессах, связанных с преобразованием или переносом энергии (дыхание, фотосинтез, зрение и т. д.), отвечают за свето- и цветовосприятие. (Хролофилл – зеленый пигмент по структуре близок к гему). Это дыхательные пигменты (гемоглобин и миоглобин) и ряд ферментов (каталаза и пероксидаза). Гемопротеиды - железосодержащие белки, наиболее изучен - гемоглобин. Он состоит из белка ГЛОБИНА и небелковой части – красящего начала (ГЕМА), его производные это оксигемоглобин (присоединивший к себе О2) и карбоксигемоглобин ( + углекислый газ СО2). Характерной особенностью гемоглобина является его способность соединяться с окисью углерода СО, после чего он теряет способность соединяться с кислородом. Этим объясняется ядовитое действие окиси углерода. Формула гема: