Добавил:
Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.
Вуз: Предмет: Файл:
kinetika_Eakt_kinet_modeli.ppt
Скачиваний:
81
Добавлен:
03.12.2015
Размер:
3.55 Mб
Скачать

В ИТОГЕ ПОЛУЧИМ УРАВНЕНИЕ

МИХАЭЛИСА – МЕНТЕН

V Vmax S

KM S

Константа Михаэлиса измеряется

в молях на литр и колеблется от

10-2 до 10-7 моль/л.

Чем меньше КМ, тем активнее

фермент.

При V=1/2Vmax, имеем КМ =

[S].

Однако определение Vmax и КМ затруднительно.

Для определения КМ и Vmax

используют прием линеаризации

уравнения Михаэлиса – Ментен.

ЛИНЕЙНЫЕ

ПРЕОБРАЗОВАНИЯ УРАВНЕНИЯ МИХАЭЛИСА

– МЕНТЕН

УРАВНЕНИЕ ЛАЙНУИВЕРА - БЕРКА

1

 

K

1

1

 

 

 

 

M

 

 

 

 

 

 

V

Vmax

S

 

Vmax

tg KM

Vmax

УРАВНЕНИЕ ЛЭНГМЮРА используется, если отклонения от линейности наблюдаются при высоких концентрациях субстрата

ПОЛУЧИМ, УМНОЖАЯ ОБЕ ЧАСТИ УРАВНЕНИЯ ЛАЙНУИВЕРА – БЕРКА НА [S]

[S]/V

S

S

KM

 

V

Vmax

Vmax

 

 

а = KM/Vmax

а

 

tg = 1/Vmax

 

 

 

[S]

 

 

УРАВНЕНИЕ ИДИ - ХОФСТИ

ПОЛУЧИМ, УМНОЖАЯ ОБЕ ЧАСТИ УРАВНЕНИЯ ЛАЙНУИВЕРА – БЕРКА НА V VMAX

 

 

 

V

 

 

1

 

 

K V V

 

V

 

 

S

 

 

 

 

 

max

 

 

 

 

 

M

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

V V

 

 

1

K V

 

 

 

 

 

 

S

 

a

 

 

 

max

 

 

 

M

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

V/[S]

a Vmax ;tg K M

Зависимость скорости ферментативной реакции (V) от температуры

Зависимость скорости ферментативной реакции (V) от рН среды.

Оптимальные значения рН для некоторых ферментов

Фермент

Оптимальное значение рН

Пепсин

1,5-2

Пируват-карбоксилаза

4,8

Каталаза

6,8-7

Фумараза

6,5

Уреаза

6,8-7,2

Кабоксипептидаза

7,5

Трипсин

6,5-7,5

Аргиназа

9,5-9,9