- •Міністерсво освіти і науки україни
- •Білки та амінокислоти Загальна характеристика білків.
- •Амінокислоти.
- •Нуклеїнові кислоти
- •Властивості і будова днк
- •Структури днк.
- •Будова і функції рнк
- •Структура рнк.
- •Типи рнк.
- •Нуклеозиди і нуклеотиди
- •Назви нуклеозидів та нуклеотидів
- •Вуглеводи
- •Біологічна роль вуглеводів:
- •Моносахариди.
- •Метилглікозид
- •Окремі представники моносахаридів:
- •Олігосахариди
- •Полісахариди.
- •Амілоза
- •Амілопектин
- •Вторинні речовини рослинного походження
- •Органічні кислоти
- •Дубильні речовини
- •Ефірні масла та смоли.
- •Терпени.
- •Циклічні ефірні масла.
- •Каучук і гумма – політерпени.
- •Ростові речовини та антибіотики.
- •Нейтральні жири
- •Стериди
- •Фосфоліпіди
- •Запитання і вправи для самоконтролю:
- •Класифікація і номенклатура вітамінів
- •Жиророзчинні вітаміни
- •Водорозчинні вітаміни
- •Ферменти
- •Прості ферменти
- •Складні ферменти
- •Активний центр ферментів
- •Механізм дії ферментів
- •Властивості ферментів
- •Кінетика ферментативних реакцій
- •Номенклатура і класифікація ферментів
- •Характеристика окремих класів ферментів
- •1. Окисдоредуктази
- •2. Трансферази
- •3. Гідролази
- •Піровиноградна кислота Оцтовий альдегід
- •Аспарагінова кислота Фумарова кислота
- •5. Ізомерази
- •6. Лігази (синтетази)
- •Локалізація ферментів у клітині
- •Використання ферментів
- •Запитання і вправи для самоконтролю:
- •Обмін речовин Анаеробний розклад вуглеводів.
- •Г o ch2oh oh oh ho oh o ho oh глюкоза глюкозо-6-фосфат адф I iIліколіз
- •Бродіння
- •Спиртове бродіння
- •Аеробне окислення вуглеводів.
- •Енергетичний ефект повного розщеплення глюкози:
- •Ацетил - КоА
- •Щавелево-оцтова кислота
- •Теорія біологічного окислювання
- •Розпад ліпідів
- •Окиснення гліцерину
- •Окиснення насичених жирних кислот
- •Енергетика -окиснення жирних кислот
- •Біосинтез ліпідів Біосинтез гліцерину
- •Біосинтез жирних кислот
- •Біосинтез тригліцеридів
- •Основні перетворення ліпідів у харчовій промисловості
- •Запитання і вправи для самоконтролю:
- •Катаболізм амінокислот.
- •Орнітиновий цикл синтезу сечовини:
- •Біосинтез білку.
- •Біохімія молока Білки молока
- •Вторинна і третинна структура
- •4,6 М Осаджений комплекс, який складаєть-
- •0,4 М CaCl2 Залишаються у фільтраті при низькій
- •Білки молочної сироватки
- •Імуноглобуліни
- •Вуглеводи і ліпіди молока
- •1) Окислювається фемінговою рідиною, в результаті утворюється лактобіонова кислота:
- •3 Молочного жиру виділяють приблизно 140 жирних кислот з дов-жиною ланцюга від 4 - 26 с.
- •Вітаміни молока
- •Ферменти молока
- •1. Оксидоредуктази.
- •1.2 Оксидази - окислюються киснем повітря. В молоці ксанти-ноксидаза у великій кількості - 160 мг/л. Фад містить Fe, Mg. Каталізує окислення пуринових основ; каталізує окислення альдегіди до кислот.
- •1.3 Дегідрогенази - нативних дегідрогеназ дуже мало. Наприклад, дегідрогеназа циклу Кребса або гліколізу: лактат дегідрогенази, малат дегідрогенази.
- •2. Трансферази. Є нативні і бактеріальні. В невеликій кількості - нативні амінот і фосфот. Важливим ферментом є нативна глікозил т - лактазосинтаза, яка каталізує реакцію синтезу молочного цукру.
- •3. Гідролази
- •3.2 Глікозидази: нативних дуже мало - галактозидаза (лактаза). Всі молочно-кислі бактерії мають активну лактазу. Це 1 етап розщеплення молочного цукру. Дріжжі не мають.
- •3.3 Пептидгідролази: є нативні (протеїназа) яка визиває гідроліз - казеїну з утворенням - казеїну і протеозопептони.
- •Біохімічні зміни компонентів молока при приготуванні кисло-молочних продуктів
- •1. Процеси починаються з бродіння.
- •Біохімічні зміни при приготуванні сирів
- •Біосинтез білка
- •Нирки містять вітаміни, глікоген, молочну кислоту, аміак, сечовину. Після вимочування використовуються для виготовлення делікатесних ковбас.
- •Язики– комплекс сполучної і м’язової тканин, повноцінні по аміно- кислотах, містять цінні ліпіди (ненасичені жирні кислоти).
- •Головний мозок містить багато ненасичених жирних кислот, фосфатиди (фосфор), залізо. Використовується для виготовлення ліверних ковбас, паштетів, консервів.
- •Серце– повноцінний продукт, але містить щільну сполучну тканину, потребує тонкого подрібнювання.
- •Тема II Принципи технології переробки тварин.
- •Тема IV Технологія риби.
Аеробне окислення вуглеводів.
Анаеробне та аеробне перетворення вуглеводів тісно пов’язані між собою. Це виявляється у тому, що обидва процеси проходять однаково до стадії утворення ПВК; в них беруть участь одні і ті самі ферменти та утворюються однакові проміжні продукти. Відмінності між цими перетвореннями вуглеводів починаються з перетворення ПВК. В аеробних умовах піруват окисляється до вуглекислого газу та води в аеробній стадій катаболізму, яка називається диханням.Спершу піруват окисляється до ацетил-КоА та вуглекислого газу. Це відбувається під впливом ферментів, об’єднаних структурно в піруватдегідрогеназний комплекс. Це мультиферментна система, що знаходиться в еукаріотичних клітинах в мітохондріях, в прокаріотичних - в цитоплазмі.
СН3–СО–СООН + НАД + КоА–SН СН3СО~S–КоА + НАДН2 + СО2
Ця реакція проходить в декілька стадій. В ході її відбувається окислювальне декарбоксилювання пірувату, в результаті якого карбоксильна група пірувату видаляється у вигляді молекули вуглекислого газу, а його ацетильна група включається до складу ацетил-СоА. Утворений НАДН2 передає водень в дихальний ланцюг. Утворений ацетил-СоА вступає в цикл лимонної кислоти (цикл трикарбонових кислот, цикл Кребса), який, на відміну від гліколізу, що включає лінійну послідовність ферментативних реакцій, працює в циклічному режимі.
Реакції цикл Кребсу відбуваються у мітохондріях. Цикл трикарбонових кислот був відкритий англійським біохіміком Гансом Кребсом. За це видатне відкриття Кребс отримав Нобелівську премію в 1953 р. разом з Ф. Ліпманом. Цикл Кребсу є центром, в якому сходяться практично всі метаболітичні шляхи, це кінцевий шлях окислення вуглеводів, жирних кислот, амінокислот. Реакція, що каталізується цитрат-синтазою, представляє собою конденсацію ацетил-КоА та ЩОК, утворюється лимонна кислота, відбувається розщеплення тіоефірного зв’язку та вивільнення коферменту А. Звільнений SH-КоА може тепер брати участь у окислювальному декарбоксилюванні нової молекули пірувату з утворенням нової молекули ацетил-КоА.
Схема циклу Кребса
Фермент аконітаза каталізує оборотне перетворення лимонної кислоти в ізолимонну. Як проміжний продукт (в нормі він не відділяється від активного центру ферменту) утворюється трикарбонова цисаконітова кислота. В клітині ця реакція протікає зліва направо, оскільки продукт реакції (ізолимонна кислота) швидко захоплюється в наступні стадії циклу. Аконітаза містить залізо та кислотолабільні атоми сірки, згруповані в залізо-сірчистий центр. На наступній стадії циклу ізолимонна кислота дегідрується з утворенням -кетоглутарової кислоти та вуглекислого газу під дією ізоцитратдегідрогенази. Існує два типи ізоцитратдегідрогенази: одна використовує як акцептор електронів НАД, а інша - НАДФ. Перший тип ферменту зустрічається лише в мітохондріях, другий в мітохондріях та в цитозолі. В циклі Кребса беруть участь обидва типи ферменту, але переважає НАД-залежна ізоцитратдегідрогеназа. Для її дії необхідні іони магнію або марганцю, а також специфічний активатор АДФ. Потім відбувається окислювальне декарбоксилювання -кетоглутарової кислоти з утворенням високоенергетичної сполуки сукциніл-КоА та СО2, що каталізується -кетоглутаратдегідрогеназним комплексом. Наступна реакція каталізується ферментом сукциніл-КоА-синтетазою. В ході цієї реакції сукциніл-КоА за участі ГДФ та неорганічного фосфату перетворюється в янтарну кислоту (сукцинат). Одночасно відбувається утворення високоергічного зв’язку ГТФ за рахунок високоергічного тіоефірного зв’язку сукциніл-КоА. Утворення ГТФ в даному випадку називається фосфорилювання на рівні субстрату, тому що джерелом необхідної енергії є окислення одного з органічних субстратів. ГТФ може потім передавати свою кінцеву фосфатну групу на АДФ з утворенням АТФ, ця оборотна реакція каталізується нуклеозид-дифосфат-кіназою. Потім янтарна кислота дегідрується з утворенням фумарової кислоти, що каталізується сукцинатдегідрогеназою, в молекулі якої з білком міцно (ковалентно) зв’язаний кофермент ФАД. Сам фермент міцно зв’язаний з внутрішньою мітохондріальною мембраною. Оборотна гідратація фумарату, внаслідок чого утворюється яблучна кислота (L-малат), каталізується фумарат-гідратазою (або ще відомий як фумараза). Фумараза високоспецифічна: вона гідратує лише транс-форму подвійного зв’язку фумарату і не діє на його цис-форму, а також ні на цис-, ні на транс-форму монокарбонових ненасичених кислот. В оборотній реакції фумараза проявляє специфічність у відношенні оптичних ізомерів; вона не здатна каталізувати дегідратацію D-малату. Кофермент для фумарази не потрібен. На останній стадій циклу лимонної кислоти НАД-залежна L-малатдегідрогеназа, що міститься в матриксі мітохондрій, каталізує дегідрування L-малату з утворенням ЩОК (оксалоацетату). Рівновага цієї реакції при стандартних умовах (тобто при концентраціях всіх компонентів 1 М та рН 7) сильно здвинута вліво. Але в клітині реакція іде зліва направо, тому що продукт реакції (оксалоацетат) швидко видаляється (витрачається в цитрат-синтазній реакції) і його реальна концентрація в клітині залишається весь час надзвичайно низькою. За один оборот циклу, що складається з восьми ферментативних реакцій, відбувається повне окислення (“згоряння”) однієї молекули ацетил-КоА. Для безперервної роботи циклу необхідне постійне поступання в систему ацетил-КоА, а коферменти (НАД і ФАД), що перейшли у відновлений стан, повинні знову окислятись. Окислення НАД.Н2 і ФАД.Н2 здійснюється в дихальному ланцюзі. Енергетика процесу: утворилося 4НАДН2 (з них 1НАДФН2), одній молекулі НАДН2 відповідає три молекули АТФ; 43=12молекул АТФ, 1ДАДН2=2 молекули АТФ, 1 молекула АТФ. Отже: 15 молекул АТФ2 (бо 2 молекули ПВК)=30молекул АТФ.