1. Биофизика, как самостоятельная научная дисциплина. Предмет и задачи современной биофизики.

Биофизика – это наука, изучающая физические и физико-химические процессы, протекающие в биосистемах на разных уровнях организации и являются основой физиологических актов. Возникновение биофизики произошло, как прогресс в физике, вклад внесли математика, химия и биология.

Живые огранизмы – открытая, саморегулирующаяся, самовоспроизводящаяся и развивающаяся гетерогенная система, важнейшими функциональными веществами в которой являются биополимеры: белки и нуклеиновые кислоты сложного атомно-молекулярного строения.

Задачи биофизики:

1. Раскрытие общих закономерностей поведения открытых неравновесных систем. Теоретическое обоснование термодинамических (т/д) основ жизни.

2. Научное истолкование явлений индивидуального и эволюционного развития, саморегуляции и самовоспроизведения.

3. Выяснение связей между строением и функциональными свойствами биополиметов и других биологически активных веществ.

4. Создание и теоретическое обоснование физ-хим методов исследования биообъектов.

5. Физическое истолкование обширного комплекса функциональных явлений (генерация и распределение нервного импульса, мышечное сокращение, рецепция, фотосинтез и др.)

Разделы биофизики:

1. Молекулярная – изучает строение и физ-хим свойства, биофизику молекул.

2. Биофизика клетки – изучает особенности строения и функционирования клеточных и тканевых систем.

3. Биофизика сложных систем – изучает кинетику биопроцессов, поведение во времени разнообразных процессов присущих живой материи и термодинамику биосистем.

Биофизика как междисциплинарная наука, находящаяся на стыке биологии, физики, химии и математики. Современная биофизика стремительно развивается, ее достижения способствуют переходу биологии на качественно более высокий молекулярный уровень исследования.

МЕТОДЫ:

1. Микроэлектронный. Для изучения биоэлектрического потенциала. Принцип: отбир объект (аксон кальмара). Оборудование - а)микроэлектрод, Д=2-10нм (стеклянный, в него погружен серебряный электрод)-внутр среда, б) усилитель тока, в)электрод сравнения - внеш среда.

2. Метод моделирования биологических мембран. Исп искусственные мембраны: а) липосомы, б) бислойные биологические мембраны, в) протеолипосома. Изучают процесс транспорта и свойства биолмембран.

2. Биологические и физические процессы и закономерности в живых системах. Редукционизм и антиредукционизм. Принцип качественной несводимости.

Сущ 2 лагеря современной физики:

РЕДУКЦИОНИСТЫ. Любой биологический процесс протекающий в жив организме можно свести к суме химических, физических и механических процессов.

АНТИРЕДУКЦИОНИСТЫ. Принцип качественной несводимости, т.е. невозможность свести к элементарной сумме физико-химических и механических процессов процесс жизнедеятельности.

Редукционизм (редукция) - стремление свести объяснение сложного через более простое, непонятное (неизвестное) через известное. В основе редукционизма лежит представление о том, что, зная свойства отдельных элементов, составляющих систему и особенности их взаимодействия, можно вывести все свойства этой системы. Таким образом, суть редукции как метода познания и объяснения явлений и материальных образований более сложного уровня можно представить как результат закономерного усложнения более простых явлений и материальных образований. Такой взгляд особенно рас¬пространен в физике, поэтому его иногда называют физическим редукционизмом.

Редукционизм - часто он служит мощным средством исследования и позволяет изучать явления самой разной природы. В рамках редукционизма решено множество важнейших проблем естествознания. Впервые он был реализован в небесной механике, где взаимодействия особенно просты - это силы гравитации и законы Ньютона. Особенно ярким предсказанием явилось предсказание существования планеты Нептун. Идеи редукционизма оказались плодотворными не только в физике и механике, но и в биологии и других областях естествознания.

После того как И. Ньютон объяснил законы движения, оказалось, что некоторые из перечисленных явлений, на первый взгляд не связанных между собой, - просто разные стороны одного и того же явления. Например, звуковые явления (звук) - это движение атомов воздуха. Поэтому их перестали считать чем-то самостоятельным, отдельным от движения. Теплота также объясняется законами механического движения. В результате большие разделы физики слились в одну более простую теорию. Но гравитацию до сих пор не удается объяснить простыми законами движения, и она до сих пор стоит обособленно от всех остальных теорий.

За синтезом явлений движения, тепла и звука были открыты электрические и магнитные явления. В 1873 г. Д. Максвелл объединил их со световыми и оптическими явлениями, создав единую теорию, в которой свет рассматривался как электромагнитная волна. В начале ХХ в. была создана электронная теория вещества, которая объяснила, что такое вещество. Развитие этой теории привело к пониманию того, что электроны движутся вокруг ядра. Однако попытки объяснить это на основе законов механики оказались неудачными. Разработка новой теории или новой системы взглядов, способной заменить законы Ньютона, заняла определенное время. При этом пришлось расстаться со здравым смыслом, так как все, что происходит на атомном уровне, выглядит очень странно. В 1926 г. была разработана, как тогда считалось, "бредовая" теория, которая объясняла поведение электронов в веществе - квантовая механика. Слово "квантовая" относится к той странной особенности природы, которая противоречит здравому смыслу. Но, тем не менее, она позволила объяснить всю химию и различные свойства вещества.

Несмотря на столь значительные достижения и успехи, в настоящее время пришло понимание, что редукционизм как метод мышления не является универсальным. Особенно ярко это стало видно в биологии при изучении феномена жизни. Именно здесь физический редукционизм как концепция наталкивается на трудности принципиального характера при попытках интерпретации явлений жизни в понятиях физики и химии. Хорошо известно, что биология имеет дело с объектами иерархической организации. Иерархичность организации живой материи предполагает, что на каждом более высоком уровне организации появляются свойства, которые отсутствуют на предыдущих уровнях.

В биологии даже существует принцип качественной несводимости или биологический антиредукционизм в противовес физическому редукционизму. Его суть состоит в утверждении, что законы и принципы, управляющие живой материей, качественно не сводимы к физическим и химическим взаимодействиям.

Смысл этого принципа состоит в осознании того факта, что физико-математические модели не могут быть адекватными биологическому прообразу, если в этих моделях не содержатся качественные элементы функциональной организации живых систем. Он утверждает, что никакие теоретико-физические или математические ухищрения не способны преодолеть барьер качественной несводимости, и только эвристика, основанная на глубоком знании биологии, может стать ключом к решению проблем, которые являются подлинно биофизическими.

3. Основные направления развития современной биофизики. Уровни биофизических исследований.

В конце 19 века развитие органической химии привело к возникновению биохимии. Труднее проникала в биологию физика. Еще в 19 веке, по мере развития физики, делались многочисленные попытки использовать ее методы и законы для изучения и понимания природы биологических явлений. При этом на живые ткани и клетки смотрели как на физические системы и не учитывали того, что основную определяющую роль в этих системах играет химия.

Основным методом этого направления являлись поиски аналогий. Биологические явления, сходные внешне с явлениями чисто физическими, трактовались, соответственно, как физические. На рост клеток смотрели как на явление, вполне аналогичное росту кристаллов.

Даже значительно позже, в 20-х годах прошлого столетия, детально рассматривали и изучали модель нервного проведения, так называемую “модель Лили”, представлявшую собой железную проволоку, которая погружалась в раствор кислоты и покрывалась при этом пленкой окиси. При нанесении на поверхность царапины окись разрушалась, а затем восстанавливалась, но одновременно разрушалась в соседнем участке и т. д. Другими словами, получилось распространение волны разрушения и восстановления, очень похожее на распространение волны электроотрицательности при раздражении нерва.

Возникновение квантовой теории привело к попытке объяснить действие лучистой энергии на биологические объекты с позиций статической физики. Появилась формальная теория, которая объясняла возникновение лучевой болезни, как результат случайных попаданий кванта (или ядерной частицы) в особо уязвимые клеточные структуры.

Значительно более плодотворным оказалось внедрение физики в химию. На основе тесного контакта физики и химии возникли современная химическая кинетика и химия полимеров.

Успехи применения физической и коллоидной химии при объяснении ряда биологических явлений нашли отражение и в медицине. Была выявлена роль ионных и коллоидных явлений в воспалительном процессе. Новое направление в биологии, базирующееся на физике и физической химии, стали называть физико-химической биологией, биологической физикохимией, биофизической химией. Позже все эти термины были объединены одним термином — биофизика.

Характерной чертой биофизики, отличающей ее от биохимии, является то, что она рассматривает целостные системы, не разлагая их по возможности на отдельные химические компоненты.

За последнее время четко выявился ряд теоретических и практических проблем, которые могут и должны решаться именно биофизикой.

Биофизика занимается, в первую очередь, вопросами размена энергии в биологическом субстрате, исследованием роли субмикроскопических и физико-химических структур в жизнедеятельности клеток и тканей, возникновением возбуждения и происхождением биоэлектрических потенциалов, вопросами авторегуляции физико-химических процессов в живых организмах. Конкретные задачи современной биофизики весьма разнообразны.

Одним из важнейших направлений биофизики является изучение биологического действия ионизирующих излучений. Важнейшим моментом в действии лучистой энергии на биологический субстрат является первичный переход физической энергии, поглощенной биологическим субстратом, в химическую энергию и развитие первичных химических реакций. При этом происходит образование высокоактивных радикалов и ионов, которые и служат центрами первичных реакций. Первичный выход активных химических продуктов определяет все дальнейшее развитие поражения. Поэтому в настоящее время первостепенное значение приобретает исследование химической природы первичных радикалов и кинетики радикальных реакций. Отсюда вытекает и важная задача торможения радиационно-химических реакций различными ингибиторами природного происхождения.

Вопрос размена и передачи энергии при фотохимических процессах стоит в основе другой важной биофизической проблемы — проблемы механизма фотосинтеза. С этой проблемой связан также еще один принципиальный для биофизики вопрос: вопрос о возможности миграции энергии и о механизме такой миграции. Есть основания полагать, что химическая реакция при фотосинтезе протекает не в том месте, где осуществляется первичный процесс взаимодействия квантов света с веществом, а на некотором расстоянии, т. е. там, куда переносится поглощенная энергия.

В таком же аспекте изучаются биофизикой первичные механизмы, лежащие в основе зрительного акта, исследуются продукты фотохимических реакций, происходящих при поглощении энергии света пигментами зрительных рецепторов.

Следующим важным направлением биофизики является исследование проницаемости клеток и тканей. Физико-химическая биология уже давно занимается выявлением закономерностей проникновения вещества в живые клетки. С проницаемостью связано фармакологическое действие лекарственных веществ и токсическое действие различных ядов. Проникновение веществ в клетки зависит в первую очередь от физико-химических свойств молекул, их растворимости, их электрических свойств — распределения зарядов. С другой стороны, проницаемость связана со способностью поверхностных клеточных мембран пропускать те или иные вещества. Поэтому биофизика изучает и физико-химические свойства биологических мембран и способы повышения или понижения проницаемости действием различных агентов. Последнее имеет большое значение для лечебных мероприятий, для применения ядовитых инсектицидов в сельском хозяйстве, при дезинфекции и т. п.

Изучение физико-химических превращений биополимеров в клетке тесно связано с выявлением механизма возникновения возбуждения и биоэлектрических потенциалов как в недифференцированных клетках, так и в специализированных нервных и мышечных элементах. Физиология уже давно использует биоэлектрические потенциалы для оценки физиологических и патологических состояний организма. Важное место занимает решение вопросов о физико-химических механизмах передачи наследственных свойств и изучение механизмов, определяющие устойчивость вида и его изменчивость. При этом анализируются те силы, которые вызывают деление и расхождение хромосом, физико-химические основы взаимодействия нуклеиновых кислот, физико-химическая природа гена и т. д.

Кроме этого большое внимание привлекает проблема авторегуляции. В клетках с удивительным постоянством поддерживаются величины рН и ионный баланс калия и натрия даже при значительных изменениях концентрации во внешней среде. Биологические системы очень хорошо координируют уровни протекания энергетических процессов. При этом, несмотря на высокую лабильность и способность реагировать на незначительные изменения во внешней среде, биологические системы обладают высокой надежностью. Авторегулирующие механизмы играют большую роль в приспособлении животных и растений к изменяющимся условиям внешней среды. Подводя итоги, можно сказать, что для решения перечисленных выше вопросов необходимо получать информацию о физико-химических процессах в живом субстрате. Это может быть осуществлено только методами биофизики.

4. Термодинамика, как ядро современной биофизики. Предмет и задачи. Практическое значение ТД в БФ исследованиях.

ТД – это н. о превращениях Е. ТД - это н., изуч. наиболее общие закономерности превращения различных видов Е в системе.

Предмет: изучение изменения баланса в системе живой организм - окружающая среда.

Выделяют 2 осн. направления использования термодинамики:

а) расчёт Е превращения в живом орг-ме и в отд системах орг и в состоянии покоя и при совершении работы. Определение КПД разл биол процессов.

б) Исследование живых организмов как отрытых т\д систем.

Термодинамика биологических процессов

1. Подходы: феноменологический и детальный. Значение имеют т/д параметры только в исходном и конечном состоянии. Термодинамика – это наука, изущающая наиболее общие закономерности превращения различных видов энергии в системе.

2. Практическая значимость т/д в биологии. Позволяет оценить энергетические изменения, происходящие в результате биохимических реакций; рассчитать энергию разрыва конкретных хим связей; рассчитать осмотическое давление по обе стороны полупроницаемой мембраны; рассчитать влияние концентрации соли в растворе на растворимость макромолекул. Применяется для описания процессов, протекающих в электрохимических ячейках. Привлекается для обоснования теории возникновения и эволюции жизни на Земле.

5. Классификация ТД систем; особенности живых организмов, как ТД систем.

Система - всякий материальный объект, состоящий из большого числа частиц.

Система – совокупность взаимодействующих между собой относительно элементарных структур или процессов, объединяющихся в целое выполнением некоторой общей функции, несводимой к функциям ее компонентов. Т/д система – часть пространства с материальным содержимым, ограниченная оболочкой.Система – тело или группа тел, реально или мысленно выделенных из окружающей среды. Окр. среда – всё, что находится в контакте с системой.

Термодинамическая система – группа взаимодействующих тел системы, между которыми происходит обмен теплотой или веществом, либо она описывается термодинамическими параметрами.

Окружающая среда – всё, что находится в контакте с системой.

Выделяют несколько типов систем по их способности взаимодействовать с внешней средой:

1. изолированная система – с-ма, которая не обменивается с окр. средой ни веществом, ни Е (пр: космонавт в космосе).

2. замкнутая - система, которая не обменивается с окр. средой веществом, но обменивается Е и работой (горячий чай в стакане с крышкой – на холод).

3. Открытая т\д система - которая обменивается с окр средой и веществом и энергией (живой организм).

Параметры:

- экстенсивные, зависят от количества вещества в системе (масса, объем),

- интенсивные, не зависят от количества вещества в системе (давление, t0).

6. Характеристика ТД функций, применяемых для анализа биолог процессов.

Функция – совокупность физ. и хим. св-в, кот. определяют конкретное сост. системы. Напр: t, V, P. ТД функции = ТД параметры. ТД параметры сост. системы – измеримые св-ва системы, связанные с Е и характеризующие её состояние. Основные параметры состояния – параметры, поддающиеся прямому измерению. Те, которые нельзя измерить непосредственно, рассматривают как функции основных параметров состояния.

Типы: 1) экстенсивные (=факторы ёмкости) – это ТД фукнции, кот зависят от кол-ва или числа частиц и их массы. Напр: масса, объём, E, энтропия (S), энтальпия (Н). Св-во системы = сумме свойств частей. 2) интенсивные – не зависят. Напр: t, давление, скорость изменения энтропии.

Состояние системы – совокупность всех физ. и хим. св-в системы.

ТД процесс - изменение сост. системы, характ-ся изм. её ТД параметров. Изменение может происходить при различных условиях, различают:

1). Равновесные и неравновесные процессы. Равн. пр. - непрерывный ряд равновесных сост. сист.; сост., не изм-ся во времени и не требующее для своего поддержания каких-либо внешних факторов. Нер. — это пр-сы, после протекания кот. систему нельзя вернуть в исходное сост. без того, чтобы в ней не осталось каких-либо изменений.

2). Обратимые и необратимые процессы. Обрю. – пр-сы, допускающие возможность возвращения системы в первоначальное сост. без того, чтобы в окр. среде остались какие-либо изменения. В противном случае – необр.

3). Самопроизвольные и несамопроизвольные процессы. Сам. – процессы, происходящие сами собой (не требующие затраты Е извне) и приближающие систему к равновесию. Несам. – процессы, требующие затраты Е извне.

Некоторые частные виды процессов:

а) изотермический (T = const);

б) изобарный (p = const);

в) изохорный (V = const);

г) адиабатический (нет обмена теплотой между системой и окр. средой);

д) изобарно – изотермический (p = const, T = const);

е) изохорно – изотермический (V = const, T = const).

7. Внутренняя энергия, теплота и работа, как ТД функции.

Энергия – мера определённой формы движения материи при её превращении из одной формы в другую. Е - мера способности системы совершать работу. Является произведением фактора экстенсивности на интенсивность. Напр: E=р*v, E=m*P и т.д

Закон сохранения Е: - Е не создаётся из ничего и не может превратиться в ничто.

ТД равновесие - состояние системы, при котором способность совершать работу =0 и из которой она не может выйти без затраты Е из вне. Все системы стремятся к этому состоянию.

Внутренняя Е (U) – весь запас внутр. кинетической и потенциальной Е в-ва. Абсолютное значение вн. Е определить невозможно. Важно кол-но определить изменение вн. Е при переходе из одного состояния в другое: ?U=U2-U1. В равновесном сост. система обладает определённым запасом Е => вн. Е является функцией состояния.

Работа(А=Q-U) и теплота – две возможные формы передачи Е от одной системы к др. Работа – это Е, передаваемая одним телом другому, не зависящая от t тел и не связанная с переносом массы. Работа положительна (А > 0), если она совершается системой против внешних сил, и отрицательна (А < 0), если она выполняется над системой. В хим. рассматривают работу расширения, совершаемую системой, тогда равновесному процессу всегда соответствует мах работа. Для живых систем работа за счет изменения теплоты не может идти. Живые системы могут сов-ть работу за счет изменения U и энтропии, но не за счет теплоты.

Теплота – Е, передаваемая одним телом другому, зависящая от t тел и не связанная с переносом массы. Теплота положительна (Q > 0), если теплота поступает в систему (эндотермическим процесс), и отрицательна (Q < 0), если теплота отводится из системы (экзотермический). Есть первичная теплота – выделяется при протекании хим.реакций. вторичная – при активной работе.

В равновесном состоянии система не обладает ни запасом теплоты, ни запасом работы, поэтому они являются функциями процесса. Передача теплоты или совершение работы осущ-ся лишь при взаимодействии системы с внеш. средой или другой системой.

8. Первый закон ТД в биологии; доказательства его применимости к живым системам. Своеобразие проявления первого закона ТД в биосистемах.

Закон: работа совершаемая системой = разности м/у количеством теплоты, сообщаемой системой и изменением её внутр. Е: ?А = ?Q - ?U. Закон – это количественная форма закона сохранения энергии. Кол-во теплоты, поступающей в систему расходуется на ^ внутр. Е системы за вычетом совершенной работы.

Внутренняя Е (U) – сумма (совокупность) всех типов Е и взаимодействий входящих в систему частиц. (Е вращательного движения атомов, Е взаим-вия водородных атомов).

Работа биоситемы может совершаться за счёт энтропии и внутр. Е (но не внеш. теплоты, т.к. если бы можно было за счёт притока из вне биосист. нагревались бы 1740С, см. ниже в этом же вопросе – это типа своеобразие закона) (это следствие 1 закона).

Доказательство справедливости закона для био систем: 1780 Лавуазье и Лаплас опыт с морскими свинками. Е хим. связей в белках, жирах и углеводах переходит в тепловую – метод непрямой (?) калориметрии. Свинок кормили – мерили тепло, столько же хавчика сжигали – тоже мерили, сравнили, получили числа одного порядка. По умному: совпадение тепловых эффектов при прямом сжигании продуктов и при их окислении в орг-ме морской свинки свид-т о том, что пути превращения прод-в питания в метаб-ких процессах и хим. р-циях вне живой клетки яв-ся эквивалент-ми с точки зрения суммарных тепловых эффектов. Живые орг-мы не являются источником новой Е. Окисление поступающих в живой организм пит. в-в приводит к высвобождению в нем эквивалетного к-ва Е.

Еще док-во: работа мышцы при 250С (289К = Т), КПД = 30% = 1/3.

КПД = Т1-Т2/Т1.

1/3 = Т1-298К/Т1.

1/3 = 1- 298/ Т1.

-2/3 = - 298/ Т1.

2/3Т1 = 298.

Т1 = (298*3) /2 = 447К = 1740С.

Метод прямой калориметрии исполь-ся и на человеке (Этуотер). Исполь-ся герметичная камера: ч/з систему труб подается определ. кол-во О2, считают сколько выд-ся СО2, Н2О и т.д. есть датчики на t. Ограничения: 1) живой объект не должен накапливать массу и расти. 2) жив организм не должен совершать работу (физ. нагрузку). Кол-во Е, поглощенной за сутки чел. орг-мом вместе с пит. в-ми, равно выделенной за это же время теплоте. След-но, закон справедлив для жив. орг-мов.

9. Характеристика энтальпии системы как функция состояния. Тепловой эффект процесса.

Хим. и биохим. р-ции чаще протекают при постоянном давлении (обычно равном атмосферн.), чем при пост. объеме. Поэтому для упрощения расчета изобарических пр-сов была введена функция состояния ТД системы, называемая энтальпией (теплосодержанием). Энтальпия (Н) системы = сумме ее внутренней Е и произведения объема (V) на давление (P):

H = U + PV

Обычно определяют не абсолютную величину энтальпии, а ее изменение в рез-те пр-са или р-ции:

?H = ?U + P ?V

Выражают Дж • моль-1.

В связи с тем, что при биохим. р-циях изменение объема чаще всего бывает незначительно, величина P ?V тоже мала, то ей обычно пренебрегают, принимая ?H = ?U, т.е. изменение энтальпии практически = изм. внутр. Е системы.

Изменение энтальпии как функции состояния не зависит от пути протекания процесса, и явл-ся полезной величиной при анализе различных ТД процессов.

Итак, ?U соответствует тепловому эффекту изохорного процесса, а ?H – изобарного.

Энтальпия р-ции – это изменение энтальпии системы при протекании химической реакции. Она может быть больше нуля или меньше нуля.

Если ?H > 0, то Q > 0 (эндотермические реакции).

Если ?H < 0, то Q < 0 (экзотермические реакции).

Положительное значение энтальпии (+?H) указывает на поглощение тепла в ходе процесса или р-ции, а отрицательное (-?H) – на его выделение. Если ТД эффект р-ции характеризуют через величину тепловой энергии Q, то знаки меняют на противоположные. Следовательно, если в результате реакции происходит выделение тепла (+Q), то энтальпия системы уменьшается, а при его поглощении из внешней среды (-Q) она увеличивается. Реакции при которых происходит выделение тепла - экзотермическими, а те, при которых тепло поглощается из внешней среды – эндотермическими.

В связи с тем, что энтальпия, подобно внутренней энергии, является функцией состояния, ее изменение зависит только от начального и конечного состояния системы, а не от путей перехода или последовательности хим. реакций. Это правило, называемое правилом Гесса, позволяет вычислить тепловые эффекты таких хим. и биохим. превращений, для которых известны только исходные соединения и конечные продукты, а промежуточные стадии еще не исследованы.

Тепловой эффект реакции – мах кол-во теплоты, выделяющееся в необратимом процессе при p = const или V = const, если все вещества имеют одинаковую t и отсутствуют другие виды работ, кроме работы расширения.

В хим. ТД стандартное состояние - состояние системы, выбираемое как точка отсчета при оценке ТД величин. Необходимость выбора обусловлена тем, что не м. б. рассчитаны абсолютные значения энергий Гиббса, энтальпий и других ТД функций для данного в-ва. Станд.е состояние хар-ся станд. условиями – температура 250С (298.15 К) и давление 1 атм. Тепловые эффекты, отнесённые к этим условиям, называются стандартными тепловыми эффектами.

В качестве станд. состояния для простых в-в принимают устойчивое фазовое и хим. состояние элемента при данной температуре.

Для расчета теплового эффекта хим. реакций исп-ют термохим. уравнения, в которых обязательно указывается агрегатное состояние реагирующих в-в и продуктов реакции; для твердых в-в указывается их полиморфная модификация: С-графит, С-алмаз. В термохим. уравнениях также указывается тепловой эффект реакции или изменение энтальпии химической реакции, рассчитанное для стандартных условий.

Основу всех термохимических расчетов составляет закон Гесса, который можно представить в виде: QV = ?U при V = const и QP = ?H при p = const.

10. Закон Гесса, его применимость к биопроцессам. Следствие закона Гесса, его практическое значение.

Закон: тепловой эффект хим. р-ции, который развивается ч/з определённое количество стадий, не зависит от пути перехода, а зависит только от теплосодержания исходных и конечных продуктов р-ции и исходных в-в, т.е. суть закона – независимо от того каким путем произойдет метаболическое превращение мы можем рассчитать полный эффект окисления глюкозы зная теплосодержание глюкозы и конечный продукт.

Практич. применение: 1) можно рассчитать тепловые эффекты процессов, которые не могут протекать физически. 2) возможно рассчитать тепл. эффект р-ций и образование продуктов, кот мы не м. опр-ть на практике (обр-ие СО из С). Ств. + О2 = СО2 + 97 ккал/моль; СО + 1/2 О2 = СО2 + 68 ккал/моль; Ств. + 1/2 О2 = СО + 29 ккал/ моль. 3) расчёт калорийности продукта.

Т.е. закон Гесса дает возможность рассч. тепл. эф. пр-сов в тех случаях, когда их трудно измерить в определён. усл-ях или когда в этих усл-ях нельзя осуществить этот пр-с. Тепловой эффект р-ции – мах кол-во теплоты, выд-ся в необратимом процессе при p = const или V = const, если все в-ва имеют одинаковую t и отсутствуют другие виды работ, кроме работы расширения. Стандартным состоянием – сост. системы, выбираемое как точка отсчета при оценке ТД величин, т.к. не м.б. рассчитаны абсолютные значения энергий Гиббса, энтальпий и других ТД функций для данного в-ва. Ст. сост. хар-ся станд. усл. – t= 25?С (298.15 К) и давление 1 атм. Тепловые эффекты, отнесённые к этим условиям - это станд. тепловые эффектами. Ст. сост. для простых в-в - это устойчивое фазовое и хим. сост. элемента при данной t. Для расчета теплового эффекта хим. р-ций исп. термохим. уравнения, в которых обязательно указывается агрегатное сост. реагирующих в-в и продуктов р-ции; для тв. в-в указывается их полиморфная модификация: С-графит, С-алмаз. Указывается тепловой эффект р-ции или изменение энтальпии хим. р-ции, рассчитанное для стандартных условий. Основу всех термохим. расчетов составляет закон Гесса, который можно представить в виде:

QV = ?U, V = const,

QP = ?H, p = const.

Следствия из закона Гесса:

1). Тепловой эффект р-ции = разности сумм теплот обр-ния продуктов р-ции и сумм теплот обр-ния исходних в-в при станд. усл., умноженных на соответствующие стехиометрические коэффициенты.

2). Тепловой эффект р-ции при станд. усл. = разности м/у суммой теплот сгорания исх. в-в и суммой теплот сгорания продуктов р-ции, умноженных на соответствующие стехиометрические коэффициенты.

11. Формулировка второго закона ТД. Своеобразие его проявления в биосистемах

II закон т\д - Устанавливает зависимости перехода Е в работу\другие виды Е.

Осн. положения:

1. Невозможно перевести тепло от более холодной системы в более горячую при отсутствии одноимённых изменений в обоих системах и окружающей среде, т.е нельзя закипятить стакан с водой в холодильнике.

2. Самопроизвольно могут протекать лишь те процессы, которые связаны с переносом Е от более высокого уровня к более низкому, т.е. по градиенту.

3. Невозможно совершить работу против градиента.

Градиент - разность величин того или иного параметра в 2-х точках, отнесенных к расстоянию между ними. Математически выражается как вектор. В живом организме - множество градиентов (осмотический градиент, концентрационный, электрический). В мёртвой клетке таких градиентов нет.

Все проц., протекающ. в природе, подчиняются 1 закону ТД, однако не всякий возможный проц. осуществим на практике. Исходя из 1 закона, нельзя решить, происходит ли самопроизвольно переход теплоты от нагретого тела к холодн. или наоборот, т.е. нельзя определить направ-ие самопроизвольн. проц. (проц., происходящ. спонтанно без внешних воздействий).

2 закон ТД позволяет предсказать направление проц. при заданных условиях. В отличие от 1 закона ТД он не носит всеобщего характера, и применим лишь к си-мам, состоящим из больш. числа частиц.

Открытию 2 закона ТД предшествовало изобретение тепловых машин – устройств, которые могут превращать теплоту в работу. Естественность хаотического движения молекул приводит к тому, что теплоту нельзя полностью превратить в работу. А работу можно полностью превратить в теплоту – это принципиальное отличие теплоты от работы.

Любой хим. проц. можно представить как сокупность 2 явлений: 1. передачи Е, 2. изменение упорядоченности во взаимном расположении частиц. Качественно охаракт. рассеивание тепловой энергии призвана энтропия(S). Энтропия – мера неупорядоченности си-мы. При переходе си-мы из более упорядоч. состояния в менее упорядоч. состояние энтропия возрастает, а при переходе си-мы из менее упорядоч. в более упорядоч. состояние энтропия уменьш.

Сущ. несколько формулировок 2 закона ТД:

1. Формулировка по Клаузиусу. Теплота не может самопроизвольно переходить от более холодного тела к более горячему.

2. Формулировка по Оствальду. Вечный двигатель второго рода невозможен (т.е. не существует машины, которая бы полностью превращала теплоту в работу).

3. Формулировка по Томсону. Невозможно получать работу при наличии только одного источника тепла в циклически действующей машине.

Итак, второй закон термодинамики гласит: в изолир. си-ме самопроизвольно протек. только такие проц., которые ведут к увелич. неупорядоченности си-мы, т.е. к росту энтропии. Основной смысл этого закона состоит в том, что в любой изолир. си-ме с теч. времени происходит постоянное возрастание степени беспорядка, а, значит, и рост энтропии.

Или: существует функция состояния S – энтропия, которая следующим образом связана с теплотой, поступающей в систему, и температурой системы:

1. – для самопроизвольных процессов;

2. – для обратимых (равновесных) процессов;

3. – для несамопроизвольных процессов,

т. е. второй закон термодинамики для различных процессов можно записать с помощью трёх вышеуказанных уравнений.

Применимость 2 закона т/д для характеристики свойств биосистем

1. 2 закон т/д был сформулирован для характеристики изолированных систем. Реальные биологические системы являются открытыми.

2. Значение энтропии строго определено для равновесного состояния. Биосистемы в своем развитии проходят через целый ряд неравновесных состояний.

12. Энтропия как функция состояния системы. Связь энтропии с ТД вероятностью состояния системы.

Естественность хаотического движения м-л приводит к тому, что теплоту нельзя полностью превратить в работу. А работу можно полностью превратить в теплоту – это принципиальное отличие теплоты от работы. A=Q*(T1-T2)/T1. – Это принцип Карно (т.е. ограничивает переход тепла в работу).

Энтропия показывает в каком направлении происходит перемещение Е в изолированных системах.

Энтропия – мера необратимого рассеиванияь Е, мере неупорядоченности.

Q1/Q2 = T1/T2. S1=Q1/T1. S2=Q2/T2.

S1 – S2 >0 – необратимый процесс

S1 – S2 =0 – обратимый пр-с, сост. равновесия.

В закрытых системах (что это см. вопрос 5) S=0 или S>0.

Понятие S носит статистический характер.

Энтропия S в ТД имеет троякий смысл:

1) Тепловая емкость системы.

2) ТД функция сост. системы, яв-ся мерой ее неупорядоченности.

3) Мера вероятности системы, имеет статистический характер (Больцман).

S = k*lgW, это уравнение Больцмана, k-константа Больцмана, W – ТД вероятность.

ТД вероятность (W) – это к-во микросостояний, возможных в пределах данного макросостояния; показывает сколькими способами м.б. достигнуто то или иное сотояние системы. Все микросост., определяющие ТД вероятность имеют одинаковую матем. вероятность. Матем. вероятность – это среднее значение частоты появления события при массовых испытаниях.

Любая сист., стремясь к сост. ТД равновесия с Smax, занимает наиболее вероятное сотояние и min свободную Е. Свободная Е (F) – часть Е, кот. полностью переходит в работу.

В изолированных системах необратимые ТД пр-сы протекают в направлении ^ энтропии. S полностью обратимых ТД пр-сов сохраняет постоянное значение.

Второй закон ТД: в изолированной системе самопроизвольно протекают только такие процессы, которые ведут к увеличению неупорядоченности системы, т.е. к росту энтропии.

Или: существует функция состояния S – энтропия, которая следующим образом связана с теплотой, поступающей в систему, и температурой системы:

1. dS > (dQ/T) – для самопроизвольных, необратимых процессов;

2. dS = (dQ/T) – для обратимых (равновесных) процессов;

3. dS < (dQ/T) – для несамопроизвольных процессов.

В изолированной системе (dQ=0) изменение энтропии служит критерием направления процесса, т. е. является критерием обратимости и необратимости процессов: если в процессе dS > 0, то он самопроизволен, необратим, а если dS = 0, то он равновесный, обратимый. Энтропия изолированной системы или увеличивается, или остаётся постоянной, и в состоянии равновесия энтропия максимальна.

В неизолированной системе для оценки необратимости процесса необходимо иметь величину dS системы и величину dS окружающей среды.

13. Уравнение второго закона ТД. Понятие свободной и связанной энергии.

Интегал отАdS, Т.е работа в замкнутой системе не равна 0.

Свободная Е (F) – часть Е, кот. полностью переходит в работу. Энергия: 1) высшая (механич, хим, электрич.); 2) тепловая или деградированная.

TdS = dU + dA

-dA = d (U - TdS)

F=UTS – это свободная энергия Гельмгольца.

dF = dU – TdS – это запись 2 закона ТД ч/з свободную Е Гельмгольца.

Связанная энергия – та часть внутренней энергии, которая не может быть превращена в работу Вытекающая из 2-го начала ТД необходимость различ. колич. и кач.хар-ку Е нашла отражение в принятом вТД делении Е на своб. и связ. (соот-но пригодную и непригодную к совершению в опред. условиях внеш. работы). Такое деление стало возможным после введения Р. Клаузиусом основополагающ. для ТД понятия энтропии S. В соответствии с её смыслом Г. Гельмгольц назвал произведение абсолютной температуры Т и энтропии S «связанной энергией», а остальную часть F = U – TS – «свободной энергией». Вслед за этим Дж. Гиббс ввел понятие «свободной энтальпии» G как разности между энтальпией системы H = U+ pV и связанной энергией TS. Несложно показать, что в условиях постоянства температуры T и объема V системы убыль свободной энергии Гельмгольца определяет макс. мех. работу (раб. расширения), которую может совершить си-ма при обратимом хар-ре проц.

Поэтому свободная Е Гельмгольца и Гиббса называют соответственно изохорно – изотерм. и изобарно – изотерм. потенциалом. Однако понятие «свободной Е» (Гельмгольца и Гиббса) вовсе не характериз. «запас» превратимой Е в си-ме, поскольку как соверш.не только за счет Е самой системы, но и за счет Е окруж. среды в проц. теплообмена с ней. Больше того, связ. Е (TS), строго говоря, нельзя считать частью внутр. Е(U) или энтальпии H, поскольку для большинства случаев TS по своей величине оказывается больше них самих.

14. Доказательства применимости второго закона ТД к биосистемам.

Применимость второго закона ТД к биосистемам:

1. Второй закон ТД был сформулирован для характеристики изолированных систем. Реальные биосистемы являются открытыми.

2. Значение энтропии строго определено для равновесного состояния. Биосистемы в своем развитии проходят через целый ряд неравновесных состояний.

Развитие орг-мов сопровождаются усложнением их организации – это самопроизвольное v энтропии живых систем. В реальных усл. развитие орг-мов, сопр-ся v общей величины их энтропии за счет того, что в др. участках внешней среды идут сопряженные процессы с обр-нием положительной энтропии. Суммарное изменение энтропии в системе организм + внешняя среда всегда положительно.

Биосистемы характеризуются наличием большого кол-ва градиентов (осмотический, электрический, концентрационный). Градиент какого-либо т/д параметра изменяется с расстоянием. Биосистема способна совершать работу, если в ней имеется градиент. Градиент – своеобразное депо энергии.

Совершение работы в системе связано с реализацией этой свободной энергии. Если совершается работа, то градиент, за счет Е которого это происходит, v, но параллельно возникает другой градиент противоположной направленности. При необратимых пр-сах величина второго градиента будет меньше, чем величина первого.

15. Теория Онзагера. Гетерогенность энтропии в биосистемах. Уравнение второго закона термодинамики для открытых систем.

В ТД необр. пр-сов Ларс Онзагер сформулировал положение: при небольших отклонениях от равновесия ТД поток можно представить в виде линейной комбинации ТД движущих сил.

Энтропия и другие функции состояния м. б. определены в любой момент изменения неравновесного состояния, или энтропия и др. функции состояния являются непрерывными и однозначными функциями т/д параметров и времени.

В открытых системах:

S состоит из двух показателей.

Si – внутри самой сист., S - самой системы, Se – внешняя среда.

dS=dSi+dSe (d – это ? - это изменение)

Когда dSe > dSi и dSe < 0, тогда dSe < 0 – «нек» энтропия, негативная, в эволюц. плане деградирует система, напр. паразиты.

В случае изомерной живой системы - она не обменивается Е и в-вом, т.е. только dS=dSe

Прирост S - необратимость протекания процесса.

dSe<0: возможно 3 ситуации

1.Приток внешней энтропии отрицателен и по модулю превышает изменения внутренней Si dS<0

нервный импульс.

2. dSe<0, по мoдyлю=dSi

dS=O

Характерно для стационарного состояния системы dS=dSi+dSe=O

3. dSe<0 и по мoдyлю <dSi. dS>0.

Состоянию ТД равновесия - характерно мах значение S (S=max), U=0, т.е. Е, которая расходуется на совершение А.

Сходство: стац. и равновесное состояния не зависят от времени.

Отличия стац. сост. от равновесия (из конспекта):

1) своб. Е (?G) в стац. сост. есть величина постоянная во времени и не равна 0. В ТД равн. ?G=const, но ?G =0 => открытые сист., если вывести из стац. сост. могут совершать работу; при ТД равновесии не способны совершать работу.

2) энтропия. В стац. сост. =const, но она не max. (?G) ?S ? max = const.

3) !!! в стац. сост. проявляется кинетический параметр (фактор) (изменение энтропии во времени) dS/dt = dSi/dt + dSe/dt.

Стационарное состояние:

* постоянный обмен энергией с окружающей средой

* постоянно тратится свободная энергия на поддержание состояния

* т/д потенциалы постоянны, G и F не равны 0

* энтропия постоянна, но не максимальна

* градиенты присутствуют

Термодинамическое равновесие

* отсутствует поток вещества и энергии в окружающую среду и обратно

* на поддержание этого состояния не затрачивается свободная энергия

* работа способности системы равна 0, т/д потенциалы равны 0

* энтропия максимальна

* в системе отсутствуют градиенты

16. Стационарное состояние живых ТД систем, его отличие от ТД равновесия; баланс энтропии и свободной энергии. Условия перехода живых систем на новый стационарный уровень.

Стационарное сотояние:

Зависит от 3-х параметров: -S (энтропия), -U (своб. E), -t (время).

Стац. сост. – сост., когда параметры системы (U, S) с теч. времени остаются неизменными, но происходит обмен в-вом и Е, т.е. сост. сист. при кот. не происх. изм. ТД параметров.

Изолированные сист.: ?S=0 или >0.

Для равновесного сост. S стремится к мах, U=0. Стац. сост. отличается тем, что S ? мах, а является постоянной величиной, S=const, U не равняется 0, U=const. Ежесекундный прирост энтропии стремится к min. Любая живая система может находиться только в стац. сост. Если достигнуто состояние ТД равновесия - это уже не живая система. Качество стационарного состояния может быть различным.

Переход на новый стац. уровень:

2 пути: 1) «овершот» - по нему переходят живые организмы при изм внеш. усл. (приспособление). График.

Нижняя стрелочка – это старый стац. уровень.

Верхняя стрелочка – это новый стац. уровень.

2) «ложный старт» - усиление или уменьшение О₂, выращивание лука с О₂ и без. График. С О₂ – аэробный распад углеродов. Без О₂ – обмен в-в переходит на анаэробный путь. А если потом снова дать О₂ – то получится график 2 (то что обведено кружочком – там осущ-ся уничтожение продуктов анаэробного пути). Пример для чела: пока не расщепится молочная к-та осуществлять работу дальше нельзя.

17. Теорема Пригожина и направленность эволюции биосистем. Энтропия и биологический прогресс.

Стац. сост. хар-ся min ежесекундным приростом энтропии (благодаря этому происходит эволюция).

Теорема: при постоянных внеш. усл. в системе, находящейся вблизи положения ТД равновесия в стац. сост., скорость возрастания энтропии, за счёт необходимости внутр. процессов, принимает постоянное минимальное значение отличное от нуля.

Или: В стационарных состояниях при фиксированных внешних параметрах локальная продукция энтропии в открытой т/д системе стремится к минимальному значению.

Энтропия – мера рассеивания свободной энергии, следовательно любая открытая т/д система в стационарном состоянии стремится к минимальному рассеиванию свободной энергии. Если в силу причин система отклонилась от стационарного состояния, то вследствие стремления системы к минимальной энтропии, в ней возникают внутренние изменения, возвращающие ее в стационарное состояние. Величина, кот это всё характеризует: β= T* (dS/dt), где β – диссипативная фукнкция. β>0, то процесс возможен самопроизвольно. С этим связан Критерий эволюции открытых систем: dβ/dt < 0. Если действие ф-ра велико, то β не может удержать с-му и с-ма переходит на новый уровень. Если внешняя среда действует сильно, то несколько путей перехода на новый уровень.

18. Организм и клетка как химическая машина. Химический потенциал живой системы.

Метаболический цикл – это открытая система последовательных р-ций, в ходе которых поступающий субстрат перерабатывается таким и происходит регенерация исходного продукта. Такой цикл можно рассматривать как «химическую машину», совершающую работу по превращению одних видов веществ и Е в другие.

Увеличение энтропии, сопровождающее внутренние процессы в этой химической машине, определяется измерением суммарного потенциала системы и внешней среды, взятым с обратным знаком, и равно TdiS = -d(G + G*), где G — термодинамический потенциал системы, a G* — термодинамический потенциал внешней среды, за счет поступления продуктов из которой «работает» химический цикл.

После совершения одного оборота цикла через время t система вновь вернется в первоначальное состояние, а =>, через время t dG = 0. При этом для внешней среды dG* <> 0, так как именно за счет взаимодействия с внешней средой и совершился оборот цикла с произведенной им за это время работой.

Хим. потенциал — величина, определяющая ТД характеристику не системы в целом, а одной м-лы в этой системе.

Если добавлять в систему м-лу за м-лой при постоянном давлении, то на добавление каждой новой частицы надо затратить в точности ту же работу, что на добавление любой предыдущей: объем системы будет расти, а плотность системы — и интенсивность взаимодействий в ней — меняться не будет. Поэтому ТД состояние м-лы в системе удобно определять величиной свободной энергии Гиббса G, деленной на число молекул N,

µ=G/N

Молекулы перетекают из той фазы, где их хим. потенциал выше, в ту, где их хим. потенциал ниже, — это понижает общую свободную энергию системы и приближает ее к равновесию. А в равновесии хим. потенциал мо-л в одной фазе равен хим. потенциалу тех же м-л в другой фазе.

19. Критерии спонтанности, самопроизвольности протекания процессов в ТД системах.

Критерий устойчивости стационарного состояния – в виде положительного характера величины избыточной продукции энтропии при небольшом возмущении системы.

Отрицательный характер этой величины указывает на неуст. стац. (особой) точки. Вблизи равновесия критерий устойч. > 0 совпадает с теоремой о минимуме продуцирования энтропии в стационарном состоянии. Что касается ТД критериев эволюции открытых систем, то эта задача решена только для состояний, близких к равновесию. Именно в этой области монотонное уменьшение скорости продуцирования энтропии < 0 и служит критерием самопроизвольного стремления к устойчивому стационарному состоянию.

Обратимый ТД процесс - процесс перехода одного состояния системы в другое, если обратный переход не связан с некомпенсированным превращением E в А.

Процесс перехода одного состояния системы в другое называется необратимым, если обратный переход связан с необходимостью E из вне.

Биохим. р-ция обратима, если можно осуществить в прямом и обратном направлении (даже если Е из окружающей среды).

Любой ТД обратимый процесс стремится к состоянию ТД равновесия, т.е. к наиболее деградирующему состоянию. Б\х обратимый процесс - стремится к равновесию, но не достигает его. Скорость прямой реакции =скорости обратной реакции.

Формальный признак обратимости - время. Если для к-л процесса знак + можно заменить на знак - перед параметром времени (например, если t^2), то процесс обратим. Если t зависит от знака, то данный процесс является необратимым. По знаку и величине ТД потенциала можно судить о направленности процесса, если в результате процесса величина ТД потенциалов уменьшается, такой процесс является самопроизвольным, идет с выделением энергии и называется экзергоническим, если т/д потенциалы увеличивается, то процесс идет не самопроизвольный, требует притока энергии извне и называется эндергоническим (возможно см. вопрос 25)

20. Применение ТД в биологии: методы расчёта стандартной и реальной свободной энергии биохимических процессов. Свободная энергия Гиббса и Гельмгольца.

Энергия – мера определённой формы движения материи. Является произведением фактора экстенсивности на интенсивность.

Расчёт ТД параметров для ТД систем:

ТД параметра в биолог. сист. всего 3: Z, H, S.

только для обратимых процессов в состоянии равновесия:

dZ =?G =dH – TdS, ?H=-dQ.

dlnK/dT = - (?Q/RT2).

Н – энтальпия, Z (G) - ТД потенциал – свободная Е при постоянном давлении и t. dG0 – свободная Е = Е Гиббса, если все исходные в-ва и продукты р-ции определяются при 250С, это табличное значение.

?Z=?Z0+RTlnK, где К – это константа скорости биохим. р-ции; ?Z0 – стандартный ТД потенциал (справочная величина); R – универсальная газовая постоянная.

Свободная Е Гельмгольца (F) – часть Е, кот. полностью переходит в работу. Энергия: 1) высшая (механич, хим, электрич.); 2) тепловая или деградированная.

TdS = dU + dA

-dA = d (U - TdS)

F=UTS – это свободная энергия Гельмгольца.

dF = dU – TdS – это запись 2 закона ТД ч/з свободную Е Гельмгольца.

Если V, T = const, то pdV=0, то (сигма)Wmax=TdS-dU=-d(U-TS)=-dF; F=U-TS – термодинамический потенциал Гельм-Гольци или свободная энергия Гельм-Гольца.

Если P, T = const, то ?Wmax=-d(U+pdV-TS)=-dG; G – т/д потенциал Гиббса или свободная энергия Гиббса

В реальных условиях редко Р постоянно, а V системы изменяется, следовательно величины т/д потенциалов совпадают.

Выполенение полезной работы при выполнении необратимого процесса всегда сопровождается рассеянием энергии, величину которой определяет произведением TdS, чем больше эта величина, тем более необратимым является процесс.

По знаку и величине ТД потенциала можно судить о направленности процесса, если в результате процесса величина ТД потенциалов уменьшается, такой процесс является самопроизвольным, идет с выделением энергии и называется экзергоническим, если т/д потенциалы увеличивается, то процесс идет не самопроизвольный, требует притока энергии извне и называется эндергоническим.

При достижении равновесия ТД потенциалы стремятся к минимальному значению.

Процессы превращений энергии и совершения работы могут протекать до тех пор пока свободная энергия не станет равна нулю, а энтропия максимальной. Такое состояние носит названия ТД равновесия.

Такое состояние в неживой природе является конечным состоянием, в направлении которого эволюционируют все ТД системы.

21. Потенциал переноса атомных группировок в различных трансферазных реакциях.

ТРАНСФЕРАЗЫ, класс ферментов, кат-ющих перенос фрагментов м-л (напр., метила, ацетила, гликозила) с одного соед. (донора) на др. соед. (акцептор). Во мн. случаях промежут. донором является кофермент, присоединяющий группу, подлежащую переносу.

Подклассы Т. (их 8) различают по характеру групп, переносимых на акцептор. К подклассу Т., кат-ющих перенос одноуглеродных фрагментов, относятся метил-трансферазы, Т. гидроксиметильных, формальных и др. родственных групп, карбоксил- и карбамоилтрансферазы и др. Перенос группы СН3 осущ-ется, напр., с 5-метил-тетрагидрофолиевой к-ты на гомоцистеин HSCH2CH2CH(NH2)COOH на последней стадии биосинтеза метионина. Универсальный донор групп СН3 при трансметилировании - S-аденозилметионин - субстрат метил-трансфераз, модифицирующих нуклеиновые к-ты; эти ферменты играют важную роль в функционировании генетич. аппарата клетки.

Известны также Т., кат-ющие метилирование жирных к-т, ненасыщ. фосфолипидов, полисахаридов и др. Многие Т., кат-ющие перенос гидроксиметильных и формильных остатков (напр., серин-гидрокси-метилтрансфераза), содержат в качестве кофермента пирид-оксальфосфат. Универсальные доноры в этих р-циях-5,10-метилен- или 5-формилтетрагидрофо-лиевая к-та. Донор карбамоильного остатка для многих Т.-карбамоилфосфат (HO)2P(O)OC(O)NH2 (метаболит в биосинтезе уридиновой к-ты и аргинина). Наиб. Исследованный фермент этого подкласса - аспартат-карбамоилтрансфераза, катализирующая биосинтез К-карбамоил-L-аспарагино-вой к-ты (осн.метаболита в синтезе пиримидиновых оснований).

В отдельный подкласс объединяют Т., кат-ющие перенос альдегидных и кетонных групп (фрагментов молекул углеводов). В него входит, напр., транскетолаза, переносящая фрагмент НОСН2С(О) в пентозофосфатном цикле.

Подкласс Т. составляют ацилтрансферазы, кат-ющие перенос ацильной группы с образованием эфиров и амидов. Донором в этих р-циях обычно является ацилкофермент А (Пантотеновая кислота). Р-ции, кат-емые этими Т., наиб. характерны для метаболизма жирных к-т. Акцепторами ацетила (донор ацетилкофермент А) м. б. аминокислоты, глюкозамин, остаток фосфорной к-ты и др.

Нек-рые Т. этого подкласса при трансляции в качестве донора используют аминоацил-транспортную РНК. Пример Т. этого подкласса-фосфатацетилтрансфераза, кат-ющая перенос ацетила на фосфорную к-ту с образованием ацетилфосфорной к-ты.

К отдельному подклассу относят Т., кат-ющие перенос гликозильных остатков (гликозилтрансферазы). Нек-рые из этих Т. обладают также гидролитич. активностью, к-рая может рассматриваться как перенос глико-зильного остатка на молекулу воды. Акцептором может служить также Н3РО4 в случае фосфорилаз. Наиб. распространен перенос остатка углевода от олигосахарида или богатого энергией метаболита на др. молекулу углевода. К наиб. изученным Т. этого подкласса можно отнести ферменты синтеза гликогена [напр., гликоген (крахмал) синтетазу и галоктозилтрансферазу].

В отдельный подкласс объединяют Т., катализирующие перенос алкильных групп (отличающихся от СН3), как замещенных, так и не замещенных. Хорошо изученные Т. этого подкласса-глутатионтрансферазы, катализирующие перенос разл. остатков на глутатион, а также метионин-аденозил- и енолпируват-трансфераза.

Отдельно рассматривают подкласс Т., катализирующих перенос групп, содержащих атом N. Т. этого подкласса ответственны за перенос аминогрупп. Аминотрансферазы катализируют перенос аминогруппы с аминокислот на 2-оксокислоты. Эта р-ция является, по существу, окислит.-восстановительной. Однако из-за того, что осн. ф-цией этих ферментов считается перенос групп NH2, они классифицируются как Т., а не как оксидоредуктазы. Наиб. изученный фермент этого подкласса-аспартатаминотрансфераза, содержащая в качестве кофермента пиридоксальфосфат.

Важный подкласс Т.- ферменты, катализирующие перенос групп, содержащих атом P (этот подкласс наз. киназами). Большинствоферментов этого подкласса относятся к фосфотрансферазам, катализирующим перенос остатка фосфорной к-ты на разл. акцепторы. Так, гексокиназа катализирует перенос остатка фосфорной к-ты с АТФ на группу ОН D-гексозы, 3-фосфоглицераткиназа-с АТФ на карбоксильную группу 3-фосфо-D-глицериновой к-ты. Т. этого подкласса катализируют также перенос нуклеотидных фрагментов (нуклеотидилтрансферазы); напр., РНК-полимеразы осуществляют перенос остатковрибонуклеотидов при синтезе РНК. Среди Т. этого подкласса известны также ферменты, катализирующие перенос остатка Н3РО4 срегенерацией донора (р-ции кажущегося внутримол. переноса); напр., фосфоглюкомутаза переносит остаток этой к-ты с a-D-глюкозо-1,6-дифосфата на a-D-глюкозу-1-фосфат с образованием a-D-глюкозо-6-фосфата и молекулы исходного донора.

22. Понятие макроэргической связи. Характеристика АТФ как универсального аккумулятора энергии в биосистемах.

Макроэргические связи – связь при разрыве которой выделяется порядка 8-9 ккал. При их гидролизе выделяется от 20тыс Дж .

!!! Самые макроэргические соединения (он давал): 1) ацетиладенилат – 62,5 кДж; 2) фосфоенолпируват – 61 кДж; 3) 1,3-дифосфоглицерат 54,5 кДж; 4) карбомоилфосфат 51,5 кДж; 5) ацетилфосфат 47,5 кДж; 6) ацетилкоэнзим А – 35-48кДж; 7) S-аденозинметионин 44 кДж; 8) креатинфосфат 42,5 кДж; 9) АТФ 35 кДж; 10) пирофосфат 32,5 кДж.

Макроэргические соединения – характ-ся наличием фосфатных групп. Энергия, освобождающаяся при отщеплении фосфатных групп, может исп-ся для синтеза био важных в-в с повышенным запасом свободной энергии и для процессов жизнедеятельности, связанных с превращением свободной хим. Е в работу (механич., активного переноса в-в, электрическую и т.д.).

Важнейшим из этих соединений является аденозинтрифосфорная кислота — АТФ.

Нуклеотидный кофермент аденозинтрифосфат [АТФ (АТР)] является наиболее важной формой сохр. хим. Е в клетках. Расщепление АТФ — высоко экзоэргическая реакция. Хим. Е гидролиза АТФ (?G) может исп-ся для сопряжения с эндоэргическими процессами, такими, как биосинтез, движение и транспорт. Другие нуклеозидтрифосфатные коферменты (ГТФ, ЦТФ и УТФ), хим. похожие на АТФ, выполняют в метаболических процессах иные функции.

В АТФ цепочка из трех фосфатных остатков связана с 5'-OH-группой аденозина. Фосфатные группы обозначаются как ?, ? и ?. Рибоза связана с ?-фосфатом фосфоэфирной связью. Три фосфатных остатка соединены между собой менее устойчивыми фосфоангидридными связями. При физиологических значениях рН АТФ несет четыре отрицательных заряда. Собственно действующим коферментом является комплекс АТФ с ионом Mg²⁺, координационно связанным с ?- и ?-фосфатом (Mg²⁺ ? АТФ^4-).

Гидролиз АТФ: АТФ + H2O = АДФ + фосфат и сопровождается v свободной Е (в клетке): dF=50 кдж/моль (12 000 кал/моль). Значения выше, чем у большинства р-ций гидролиза. При ферментативном гидролизе АТФ в клетке отщепляющаяся фосфатная группа всегда переносится на субстрат, запас Е в котором оказывается в результате больше, чем в исходном соединении.

Изменение свободной энергии ?Go' гидролиза фосфоангидридных связей в АТФ при рН 7 в станд. усл. составляет от -30 до -35 кДж/моль. Независимо от того, какая из ангидридных связей АТФ при этом расщепляется, величина ?Go'остается практически постоянной.

В клетке действительное изменение свободной энергии при гидролизе АТФ ?G' еще гораздо выше, так как концентрации АТФ, АДФи неорг. фосфата (Рi) существенно более низки, чем в стандартных условиях, а АТФ присутствует в избытке по сравнению с АДФ. На величину ?G' влияют также величина рН и концентрация ионов Mg2+. Предположительно в физиологических условиях Е гидролиза АТФ до АДФ и неорг. фосфата равна примерно -50 кДж/моль.

Немногие соединения содержат связи с энергией гидролиза, достаточной, чтобы за счет энергетического сопряжения обеспечить синтез АТФ из АДФ и Рi (субстратное фосфорилирование).

Например, синтез сахарозы из глюкозы и фруктозы происходит за счёт энергии, освобождающейся при реакции гидролиза АТФ, путём образования промежуточного активированного соединения — глюкозо-1-фосфата: 1) АТФ + глюкоза=АДФ + глюкозо-1-фосфат; 2) глюкозо-1-фосфат + фруктоза= сахароза + фосфат. Суммарная реакция: АТФ + глюкоза+фруктоза=АДФ + сахароза + фосфат. Энергетический баланс процесса: АТФ=АДФ + фосфат — 29,3 кдж/моль (—7000 кал/моль) (уменьшение свободной энергии); глюкоза + фруктоза=сахароза + 23 кдж/моль (+5500 кал/моль) (увеличение свободной энергии). Потеря энергии на тепло 6,3 кдж/моль (1500 кал/моль), т. е. кпд процесса 79%.

При синтезе белков и нуклеиновых кислот от АТФ отщепляется не одна концевая фосфатная группа, а две последние (пирофосфат). Т. о., все процессы накопления (аккумулирования) энергии в организмах должны сводиться к процессам образования АТФ, т. е. фосфорилирования (включения фосфатных групп в АДФ или АМФ).

Фосфоенолпируват и 1,3-дифосфоглицерат. Оба соединения являются промежуточными продуктами гликолиза. Сукцинил-КоА, гидролиз которого до сукцината сопряжен в цитратном цикле с синтезом ГТФ. Креатинфосфат, с помощью которого в мышце при необходимости может регенерироваться АТФ.

23. Причины высоких значений потенциала переноса при гидролизе ди- и полифосфатов. Разнообразие макроэргических соединений в биосистемах.

Причины – хз!(((

В качестве меры потенциала переноса фосфатных групп у высокоэнергетических соединений произвольно выбрано изменение свободной энергии гидролиза ?Go'. Потенциал переноса электронов такой системы (т.е. склонность системы отдавать и принимать электроны) определяется ее окислительно-восстановительным потенциалом в стандартных условиях (стандартным восстановительным потенциалом E° и соответственно Е°' при pH 7). В качестве меры химического потенциала переноса протона кислотно-основной пары служит величина рКа — отрицательный логарифм константы диссоциации кислоты Ка. Чем сильнее кислота, тем меньше ее рКа. Кислоты с небольшими pKа могут протонировать основания с высокими рКа.

Макроэргические связи – связь при разрыве которой выделяется порядка 8-9 ккал. При их гидролизе выделяется от 20тыс Дж .

Макроэргические соединения – характ-ся наличием фосфатных групп. Энергия, освобождающаяся при отщеплении фосфатных групп, может исп-ся для синтеза био важных в-в с повышенным запасом свободной энергии и для процессов жизнедеятельности, связанных с превращением свободной хим. Е в работу (механич., активного переноса в-в, электрическую и т.д.).

Важнейшим из этих соединений является аденозинтрифосфорная кислота — АТФ.

Нуклеотидный кофермент аденозинтрифосфат [АТФ (АТР)] является наиболее важной формой сохр. хим. Е в клетках. Расщепление АТФ — высоко экзоэргическая реакция. Хим. Е гидролиза АТФ (?G) может исп-ся для сопряжения с эндоэргическими процессами, такими, как биосинтез, движение и транспорт. Другие нуклеозидтрифосфатные коферменты (ГТФ, ЦТФ и УТФ), хим. похожие на АТФ, выполняют в метаболических процессах иные функции.

Гидролиз АТФ: АТФ + H2O = АДФ + фосфат и сопровождается v свободной Е (в клетке): dF=50 кдж/моль (12 000 кал/моль). Значения выше, чем у большинства р-ций гидролиза. При ферментативном гидролизе АТФ в клетке отщепляющаяся фосфатная группа всегда переносится на субстрат, запас Е в котором оказывается в результате больше, чем в исходном соединении.

Фосфоенолпируват и 1,3-дифосфоглицерат. Оба соединения являются промежуточными продуктами гликолиза. Сукцинил-КоА, гидролиз которого до сукцината сопряжен в цитратном цикле с синтезом ГТФ. Креатинфосфат, с помощью которого в мышце при необходимости может регенерироваться АТФ.

24. Типы энергетического обмена в биосистемах

Энергетический обмен – совокупность р-ций, сопровождающийся освобождением Е. Белки - 17,6 кДж (Количество высвобожденной энергии на 1 гр.), углеводы - 17,6 кДж, жиры - 38,9 кДж. Основное значение эн. обмена в том, что при разрушении сложных орг. в-в высвобождается Е, необходимая для реакций биосинтеза. Этапы энерг. обмена: 1) Подготовительный — Проходит в ЖКТ животных и человека и пищевар. вакуолях одноклеточных организмов. Сложные орг в-ва расщепляются до простых соединений, мономеров > в кровь > претерпевают дальнейшие изменения. Расщепление в лизосомах полисахаридов до моносахаридов, жиров до глицерина и жирных кислот, белков до аминокислот, нуклеиновых кислот до нуклеотидов. Вся Е рассеивается в виде тепла.; 2) бескислородный (=гликолиз, аэробный) — окисление в-в без участия кислорода до более простых. Глюкоза расщепляется на 2 молекулы ПВК. Если гликолиз идёт в мышцах, то получается молочная кислота. Осуществление процесса на внешних мембранах митохондрий при участии ферментов. Итог: 2 м-лы АТФ, 2 ПВК (дальнейшая судьба ПВК зависит от условий: если О2 нет - брожение), 2 НАД•Н + Н+ (источник протонов, накапливаются в перемитохондриальном пространстве), 80кДж накапливается (идет на синтез АТФ), остальная энергия рассеивается в виде тепла; 3) кислородный — (клеточное дыхание) дальнейшее превращение ПВК в условиях О2 происходит в митохондриях. Суть: полное окисление глюкозы до СО2 и Н2О. Стадии: 1) окислительное декарбоксилирование ПВК; 2) цикл Кребса = цикл трикарбоновых кислот . Итог 1 и 2: на 1 молекулу ПВК – 3 СО2 (в атмосферу), 8 НАД•Н + Н+, 1 ФАД•Н + Н+, 2 АТФ; 3) электрон-транспортная цепь. Условие – мембраны митохондрий не должны быть повреждены. Проходит на мембранах крист. Итог: запасается 55% энергии и 45 % рассеивается в виде тепла. 34 АТФ.

Суммарное уравнение всего энергетического обмена:

С6Н12О6 + 6О2 + 6Н2О + 38АДФ + 38Н3РО4 > 6СО2 + 12Н2О + 38АТФ.

Сходство эн. обмена в клетках растений, животных, человека и грибов — доказательство их родства.

Броже?ние — это анаэробный метаболический распад молекул питательных веществ, например глюкозы, без окисления в чистом виде. Брожение не высвобождает всю имеющуюся в молекуле энергию; оно просто позволяет продолжаться гликолизу (процесс, выходом которого на одну молекулу глюкозы являются две молекулы АТФ), восполняя восстановленные коферменты. Результатом брожения являются этанол, углекислый газ, другие продукты, а далее -молочная кислота, уксусная кислота, этилен и другие восстановленные метаболиты.

25. Типы аккумуляции и пути расходования энергии в биосистемах. ТД сопряжение экзэргонической и эндэргонической стадии биопроцессов; примеры.

(см. вопрос 20.)

Общее кол-во Е во Вселенной – постоянно, но она может переходить в разл. формы. Напр: хим. Е бензина > тепловая и Е движения. Солнечная Е > улавлиывается хлоропластами > хим р-ции и жизненные процессы. СО2 + Н2О > фотосинтез > углеводы + О2. Углеводы – основной источник Е – идут в митохондрии + О2 > энергетический обмен > высвобождение Е углеводов > АТФ. Расход Е – различные виды работы, физ. нагрузки.

При синтезе белков и нуклеиновых кислот от АТФ отщепляется не одна концевая фосфатная группа, а две последние (пирофосфат). Т. о., все процессы накопления (аккумулирования) энергии в организмах должны сводиться к процессам образования АТФ, т. е. фосфорилирования (включения фосфатных групп в АДФ или АМФ).

Эндэргонические р-ции - процессы, кот. при ест. усл. самопроизвольно протекать не могут, необходима доп. Е извне. ТД потенциалы увеличивается. Идут с увеличением свободной энергии (?G > 0). Обычно они сопровождаются поглощением тепла.

Экзэргонические р-ции – протекают самопроизвольно, выделяется Е, которая идёт на эндэргонические р-ции, и экз. р-ции сопровождаются энд. Величина ТД потенциалов уменьшается. Происходит уменьшение свободной энергии (?G<0). Выделяется тепло, т.е. часть хим. Е переходит в тепловую. Напр: окисление сопровождаются возрастанием энтропии. АТФ >АДФ + Фн + ?G = -35кДЖ/моль («-» т.к. выделяется в окр среду).

По знаку и величине ТД потенциала можно судить о направленности процесса, если в результате процесса величина ТД потенциалов уменьшается, такой процесс является самопроизвольным, идет с выделением энергии и называется экзергоническим, если т/д потенциалы увеличивается, то процесс идет не самопроизвольный, требует притока энергии извне и называется эндергоническим.

При достижении равновесия ТД потенциалы стремятся к минимальному значению.

Процессы превращений энергии и совершения работы могут протекать до тех пор пока свободная энергия не станет равна нулю, а энтропия максимальной. Такое состояние носит названия ТД равновесия.

Такое состояние в неживой природе является конечным состоянием, в направлении которого эволюционируют все ТД системы.

26. ТД характеристика анаэробного распада глюкозы. Расчёт КПД.

Гликолиз – это серия реакций, в результате которых глюкоза распадается на две молекулы пирувата (аэробный гликолиз) или две молекулы лактата (анаэробный гликолиз). Процесс гликолиза условно можно разделить на два этапа. Первый этап, протекающий с расходом энергии 2 молекул АТФ, заключается в расщеплении молекулы глюкозы на 2 молекулы глицеральдегид-3-фосфата. На втором этапе происходит НАД-зависимое окисление глицеральдегид-3-фосфата, сопровождающееся синтезом АТФ. Сам по себе гликолиз является полностью анаэробным процессом, то есть не требует для протекания реакций присутствия кислорода.

Результатом гликолиза является превращение одной молекулы глюкозы в две молекулы пировиноградной кислоты (ПВК) и образование двух восстановительных эквивалентов в виде кофермента НАД•H.

Полное уравнение гликолиза имеет вид:

Глюкоза + 2НАД+ + 2АДФ + 2Фн = 2НАД•Н + 2ПВК + 2АТФ + 2H2O + 2Н+.

При отсутствии или недостатке в клетке кислорода пировиноградная кислота подвергается восстановлению до молочной кислоты, тогда общее уравнение гликолиза будет таким:

Глюкоза + 2АДФ + 2Фн = 2лактат + 2АТФ + 2H2O.

Таким образом, при анаэробном расщеплении одной молекулы глюкозы суммарный чистый выход АТФ составляет две молекулы, полученные в реакциях субстратного фосфорилирования АДФ.

!!! Пример ферментативной р-ции: Фермент (E) + субстрат (S) > ES > P(уходит) + E (фермент остаётся). Относится к циклическим пр-сам, выгодно, т.к. затратно каждый раз делать новые ферменты, малодоступны, витамины.

При аэробных условиях пируват проникает в митохондрии, где полностью окисляется до СО2 и Н2О. Если содержание О2 недостаточно, напр. в активно сокр-ся мышце, пируват превращается в лактат.

Конечным продуктом гликолиза является молочная кислота. Суммарное уравнение:

C6H12O6 + 2 АДФ + 2 Фн > 2СН3СН(ОН)СООН (молочная к-та) + 2АТФ + 2 Н2О.

Это уравнению можно разбить на 2: 1) глюкоза > 2 лактат- + 2Н+, ?G1 (свободная энергия) = -47,0 ккал/моль («-» т.к. выделяется); 2) 2 АДФ + 2 Фн > 2АТФ + 2 Н2О, ?G2 = +2 +7,3=+14,6 ккал/моль (т.к. требует затрат Е). Эти процессы сопряжены. Превращение 1 моль глюкозы в лактат в станд. усл. приводит к высвобождению гораздо большего кол-ва св. Е (47,0 ккал), чем необх. для обр. АТФ из АДФ (14,6 ккал). В живой кл. при истинных внутрикл. концентрациях АТФ, АДФ и Фн, глюкозы и лактата эффективность запасания высвобождающейся при гликолизе Е превышает 60%.

Определим общее изменение станд. свободной Е: ?Gs= ?G1 + ?G2 = -47 +14.6 = -32.4 ккал/моль. => суммарная р-ция гликолиза сопровождается очень большим снижением свободной Е.

При гликолизе лактат содержит ? 93% той Е, которая была заключена в исходной м-ле глюкозы. Т.к. молочная к-та – сложное соединение, при глиголизе не происходит реального окисления.

Благодаря гликолизу организм чела и животных в определен. период может осуществлять ряд физиолог. функций в условиях недостаточности кислорода.

КПД = 40% (36%), 80 кДж.

Последовательность реакций хорошо изучена. Процесс гликолиза катализируется одиннадцатью ферментами. Протекает в гиалоплазме (цитозоле) клетки. Все 11 р-ций ферментативные.

последовательность реакций гликолиза можно разделить на три этапа: 1) в реакциях 1-4 глюкоза превращается в трехуглеродный альдегид глицеральдегид-3-фосфат (для этого превращения нужны две фосфатные группы, а необходимая энергия выделяется при гидролизе АТР); 2) в реакциях 5 и 6 альдегидная группа каждой молекулы глицеральдегид-3-фосфата окисляется до карбоксильной, и выделяющаяся при этом энергия расходуется на синтез АТР из ADP и неорганического фосфата; 3) в реакциях 7, 8 и 9 те две молекулы фосфата, которые присоединились к сахару на первой стадии, переносятся обратно на ADP, в результате чего образуется АТР и компенсируются затраты АТР на этапе 1.

27. ТД характеристика окисления пировиноградной кислоты в цикле Кребса. Расчёт КПД.

Цикл трикарбоновых кислот открыт англ. биохимиком Г. Кребсом. Значение данного цикла: полного сгорания пирувата, главным источником кот. является гликолитическое превращение углеводов. В дальнейшем было показано, что цикл трикарбоновых кислот является тем центром, в котором сходятся практически все метаболические пути. Цикл Кребса – общий конечный путь окисления ацетильных групп (в виде ацетил-КоА), в которые превращается в процессе катаболизма большая часть орг. м-л, играющих роль «клеточного топлива»:углеводов, жирных кислот и аминокислот.

!!! Пример ферментативной р-ции: Фермент (E) + субстрат (S) > ES > P(уходит) + E (фермент остаётся). Относится к циклическим пр-сам, выгодно, т.к. затратно каждый раз делать новые ферменты, малодоступны, витамины.

ПВК (образовался при гидролитическом расщеплении глюкозы) окисляется до ацетил – СоА и СО2 при участии ферментов (они наз-ся пируватдегидрогеназный комплекс). Происходит окислительное декарбоксилирование ПВК. ?G0 (свободная энергия)= -8 ккал/моль («-» т.к. выделяется).

Если в пpоцессе гликолиза пpи pаспаде 1 моля глюкозы высвобождается 50 ккал, или 208 кДж свободной энеpгии, то пpи окислительном pаспаде 1 моля глюкозы в ЦТК – около 689 ккал, или 2883 кДж свободной энеpгии.

Образуется 12 молекул АТФ при сжигании 1 молекулы ацетильного радикала.

Скорость протекания хим. процессов определяется уровнем температуры.

Цикл происходит в матриксе митохондрий и состоит из 8 последовательных реакций. В результате полного оборота цикла одна молекула ацетил-КоА сгорает до СО2 и Н2О, а молекула оксалоацетата регенерируется.

Весь оборот цикла Кребса приводит к исчезновению одной молекулы ПВК, причем углерод и кислород выделяются в виде углекислого газа, а отщепляемый от органического субстрата водород подвергается дальнейшим превращениям, и в конечном счете, будучи энергетически обесцененным, соединяется с молекулярным кислородом, образуя воду.

Лимонная кислота окисляется в ходе последующих четырех ферментных реакций. При этом восстанавливаются три молекулы НАД в НАДН, одна молекула ФАД в ФАД-Н2, и образуется молекула гуанозинтрифосфата ( ГТФ ) с высокоэнергетической фосфатной связью. Энергия ГТФ используется для фосфорилирования АДФ и образования АТФ. Лимонная кислота теряет два углеродных атома, за счет которых образуются две молекулы CO2 . В сумме, в результате семи последовательных ферментативных реакций, лимонная кислота превращается в щавелевоуксусную кислоту. Образовавшаяся молекула щавелевоуксусной кислоты соединяется с новой молекулой ацетил-КоА, поступающей на этот циклический конвейер ферментов. При этом вновь образуется молекула лимонной кислоты, которая ступенчато окисляется до щавелевоуксусной кислоты, и цикл вновь повторяется. В составе лимонной кислоты как бы сгорает присоединившийся остаток ацетил-КоА. При этом образуется углекислый газ, атомы водорода и электроны переносятся на акцепторы - НАД+ и ФАД+. Таким образом, энергия химических связей органических веществ, углеводов, жиров, белков накапливается в молекулах НАДН, ФАДН2 и АТФ.

При расщеплении одной молекулы глюкозы образуется 2 молекулы пирувата, а при окислении их до 2 молекул ацетил-КоА и последующих 2 оборотов цикла трикарбоновых кислот синтезируется 30 молекул АТФ (следователь¬но, окисление молекулы пирувата до СО2 и Н2О дает 15 молекул АТФ). К этому количеству надо добавить 2 молекулы АТФ, образующиеся при аэробном гликолизе, и 6 молекул АТФ, синтезирующихся за счет окисления 2 молекул внемитохондриального НАДН, которые образуются при окис¬лении 2 молекул глицеральдегид-3-фосфата в дегидрогеназной реакции гликолиза. Следовательно, при расщеплении в тканях одной молекулы глюкозы по уравнению С6Н12О6 + 6О2—> 6СО2 + 6Н2О синтезируется 38 молекул АТФ. Несомненно, что в энергетическом отношении полное расщепление глюкозы является более эффективным процессом, чем ана¬эробный гликолиз.

28. ТД полного окисления глюкозы. Расчёт эффективности (КПД) биологического окисления глюкозы.

Этапы энерг. обмена: 1) Подготовительный — Проходит в ЖКТ животных и человека и пищевар. вакуолях одноклеточных организмов. Сложные орг в-ва расщепляются до простых соединений, мономеров > в кровь > претерпевают дальнейшие изменения. Расщепление в лизосомах полисахаридов до моносахаридов, жиров до глицерина и жирных кислот, белков до аминокислот, нуклеиновых кислот до нуклеотидов. Вся Е рассеивается в виде тепла.; 2) бескислородный (=гликолиз, аэробный) — окисление в-в без участия кислорода до более простых. Глюкоза расщепляется на 2 молекулы ПВК. Если гликолиз идёт в мышцах, то получается молочная кислота. Осуществление процесса на внешних мембранах митохондрий при участии ферментов. Итог: 2 м-лы АТФ, 2 ПВК (дальнейшая судьба ПВК зависит от условий: если О2 нет - брожение), 2 НАД•Н + Н+ (источник протонов, накапливаются в перемитохондриальном пространстве), 80кДж накапливается (идет на синтез АТФ), остальная энергия рассеивается в виде тепла; 3) кислородный — (клеточное дыхание) дальнейшее превращение ПВК в условиях О2 происходит в митохондриях. Суть: полное окисление глюкозы до СО2 и Н2О. Стадии: 1) окислительное декарбоксилирование ПВК; 2) цикл Кребса = цикл трикарбоновых кислот . Итог 1 и 2: на 1 молекулу ПВК – 3 СО2 (в атмосферу), 8 НАД•Н + Н+, 1 ФАД•Н + Н+, 2 АТФ; 3) электрон-транспортная цепь. Условие – мембраны митохондрий не должны быть повреждены. Проходит на мембранах крист. Итог: запасается 55% энергии и 45 % рассеивается в виде тепла. 34 АТФ.

Суммарное уравнение всего энергетического обмена:

С6Н12О6 + 6О2 + 6Н2О + 38АДФ + 38Н3РО4 > 6СО2 + 12Н2О + 38АТФ.

При окислении глюкозы до СО2 и Н2О высвобождается больше Е, чем при гликолизе. При гликолизе: глюкоза > 2 лактат- + 2Н+, ?G0 (свободная энергия) = -47,0 ккал/моль («-» т.к. выделяется). При полном окислении: глюкоза + 6О2 > 6СО2 + 6Н2О, ?G0= -686 ккал/моль. При гликолизе лактат содержит ? 93% той Е, которая была заключена в исходной м-ле глюкозы. Т.к. молочная к-та – сложное соединение, при глиголизе не происходит реального окисления. Вся био доступная Е высвобождается из глюкозы лишь в том случае, если все водородные атомы, связанные с углеродом, будут удалены и заменены кислородом с обр-нием СО2.

31. Современное представление о строении и переносе электронов в дыхательной цепи митохондрий.

Последовательность расположения компонентов дыхательной цепи определяется величиной их RedOx-потенциала и способностью переносить только электроны (e) либо одновременно и электроны, и протоны (p). Электроны переносятся от элементов с более низкими стандартными потенциалами (т.е. от более активных восстановителей) к элементам с более высокими стандартными потенциалами.

I комплекс – НАДН2:CoQ-оксидоредуктаза (ФМН-зависимая, с FeS-центрами). Принимает на стороне митохондриального матрикса 2 Н (2 e + 2 p) от НАДН2, имеющего самый низкий стандартный потенциал (Е0= - 0,32 В), окисляя его до НАД, высвобождает 2 p в межмембранное пространство МТХ, а 2 e передает дальше по e-транспортной цепи – на III комплекс.

II комплекс – сукцинат-дегидрогеназа (ФАД-зависимая, с FeS-центрами), принимает 2 e и 2 p от ФАДН2 с Е0= - 0,15 В (окисляя его до ФАД) на стороне митохондриального матрикса и передает их напрямую на CoQ III комплекса, минуя I комплекс.

III комплекс – CoQН2:cyt c-оксидоредуктаза (с FeS-центром; включает в себя убихинон, FeS-белок и цитохромы b, c1, c), принимает e от комплексов I и II и передает на IV комплекс e-транспортной цепи, а также высвобождает в межмембранное пространство 2 p, полученных от II комплекса либо захваченных из митохондриального матрикса сопряжено с переносом пары e от I комплекса.

IV комплекс – цитохромоксидаза (комплекс цитохромов a, a3), переносит e с cyt c III комплекса на конечный акцептор – О2, восстанавливая его до Н2О с Е0= + 0,82 В в митохондриальном матриксе.

НАДН2-дегидрогеназа и CoQ – способны переносить как e, так и р. Поэтому являются 2 точками сопряженной перекачки р. Механизм третьей точки сопряжения не ясен. В итоге переносятся по цепи 2 e и с одной стороны внутренней митохондриальной мембраны на другую – 6 р. В случае, когда донор e – ФАДН2, только 4 р, т.к. минуется первая точка сопряжения.

32. Современные представления о механизме сопряжения окисления и фосфорилирования в биосистемах.

1961 г. – Митчелл: хемиосмотическая концепция сопряжения.

Свободная энергия транспорта электронов в дыхательной цепи затрачивается на перенос протонов через внутреннюю мембрану из матрикса в межмембранное пространство. При этом на внутренней мембране возникает разность электрических потенциалов ?F’ и разность химических активностей водородных ионов ?рН. В сумме эти компоненты дают трансмембранную разность электрохимических потенциалов для Н+:

?мю(Н+) = ?F’ – ?рН (RT/F).

где R-универсальная газовая постоянная, T-абс. т-ра, F- число Фарадея. Величина ?мюH обычно составляет ок. 0,25 В, причем осн. часть (0,15-0,20 В) представлена электрич. составляющей ?F’ . Энергия ?мюH, выделяющаяся при движении протонов внутрь митохондрий по электрич. полю в сторону меньшей их концентрации , используется АТФ-синтетазой для синтеза АТФ. Т. обр., схему О.ф., согласно этой концепции, можно представить в след. виде:

Перенос электронов (дыхание) ---> ?мюH -->АТФ

Обычно ?мю (Н+) = 0,25 В, из них 0,15-0,20 В – вклад электрохим. составляющей.

АТФ-синтетаза использует энергию ?мю (Н+), которая выделяется при прохождении протонов по электрическому полю в сторону меньшей их концентрации – обратно в матрикс, для синтеза АТФ из АДФ и Ф.

Реально Н+/АТФ = 2. Но кажущаяся величина – 3, т.к. еще один Н+ позже затрачивается переносчиком адениновых нуклеотидов на вынос синтезированного АТФ в цитоплазму в обмен на АДФ.

В отличие от субстратного фосфорилирования, протекающего в растворе, сопряжение окисления и фосфорилирования через ?мю(Н+) возможно только в замкнутых мембранных структурах.

Сопряжение окисления и фосфорилирования через ?мюH позволяет объяснить, почему О.ф., в отличие от гликолитич. ("субстратного") фосфорилирования, протекающего в р-ре, возможно лишь в замкнутых мембранных структурах, а также почему все воздействия, снижающие электрич. сопротивление и увеличивающие протонную проводимость мембраны, подавляют ("разобщают") О.ф. Энергия ?мюH помимо синтеза АТФ, может непосредственно использоваться клеткой для др. целей - транспорта метаболитов, движения (у бактерий), восстановления никотинамидных коферментов и др.

В дыхат. цепи имеется неск. участков, к-рые характеризуются значит. перепадом окислит.-восстановит. потенциала ?E и сопряжены с запасанием энергии (генерацией ?мюH ). Таких участков, наз. пунктами или точками сопряжения, обычно три: НАДН: убихинон-редуктазное звено ( ?E 0,35-0,4 В), убихинол: цитохром-c-редуктазное звено (?E~ ~ 0,25 В) и цитохром-с-оксидазный комплекс (?E~ 0,6 В)-пункты сопряжения 1, 2 и 3 соотв. Каждый из пунктов сопряжения дыхат. цепи м.б. выделен измембраны в виде индивидуального ферментного комплекса, обладающего окислит.-восстановит. активностью. Такой комплекс,встроенный в фосфолипидную мембрану, способен функционировать как протонный насос.

Максимальная величина коэффициента фосфорили-рования, составляет 3 (т.к. в дыхательной цепи есть только 3 участка, где перенос электронов сопряжен с накоплением энергии, достаточным для образования АТФ ), если реакция окисления идет с участием НАД, и 2, если окисление субстрата протекает через флавиновые дегидрогеназы. Экспериментально определяемые значения Р/О, как правило, оказываются меньше 3. Это свидетельствует о том, что процесс дыхания не полностью сопряжен с фосфорилированием.

34. Различные типы электрон-транспортных путей в живых организмах. Их роль в биоэнергетике клетки.

Дыхательная электронтранспортная цепь (ЭТЦ, ETC, Electron transport chain) — система структурно и функционально связанных трансмембранных белков и переносчиков электронов. ЭТЦ позволяет запасти энергию, выделяющуюся в ходе окисления НАД•Н и ФАДН2 молекулярным кислородом (в случае аэробного дыхания) или иными веществами (в случае анаэробного) в форме трансмембранного протонного потенциала за счёт последовательного переноса электрона по цепи, сопряжённого с перекачкой протонов через мембрану.

У прокариот ЭТЦ локализована в ЦПМ, у эукариот — на внутренней мембране митохондрий. Переносчики расположены по своему окислительно-восстановительному потенциалу, транспорт электрона на всём протяжении цепи протекает самопроизвольно.

Протонный потенциал преобразуется АТФ-синтазой в энергию химических связей АТФ. Сопряжённая работа ЭТЦ и АТФ-синтазы носит название окислительного фосфорилирования.

Электронтранспортные цепи митохондрий эукариот

Комплекс I (НАДН дегидрогеназа) окисляет НАД•Н, отбирая у него два электрона и перенося их на растворимый в липидах убихинон, который внутри мембраны диффундирует к комплексу III. Вместе с этим, комплекс I перекачивает 4 протона из матрикса в межмембранное пространство митохондрии.

Комплекс II (Сукцинат дегидрогеназа) не перекачивает протоны, но обеспечивает вход в цепь дополнительных электронов за счёт окисления сукцината.

Комплекс III (Цитохром bc1 комплекс) переносит электроны с убихинола на два водорастворимых цитохрома с, расположенных на внутренней мембране митохондрии. Убихинол передаёт 2 электрона, а цитохромы за один цикл переносят по одному электрону. При этом туда также переходят 2 протона убихинола и 2 перекачиваются комплексом.

Комплекс IV (Цитохром c оксидаза) катализирует перенос 4 электронов с 4 молекул цитохрома на O2 и перекачивает при этом 4 протона в межмембранное пространство. Комплекс состоит из цитохромов a и a3, которые, помимо гема, содержат ионы меди.Кислород, поступающий в митохондрии из крови, связывается с атомом железа в геме цитохрома a3 в форме молекулы O2. Каждый из атомов кислорода присоединяет по два электрона и два протона и превращается в молекулу воды. Наружная мембрана митохондрии проницаема для большинства мелких молекул и ионов, внутренняя почти для всех ионов (кроме протонов Н) и для большинства незаряженных молекул.Все вышеперечисленные компоненты дыхательной цепи встроены во внутреннюю мембрану. Транспорт протонов и электронов по дыхательной цепи обеспечивается разностью потенциалов между ее компонентами. При этом каждое увеличение потенциала на 0,16 В освобождает энергию, достаточную для синтеза одной молекулы АТФ из АДФ и Н3РО4. При потреблении одной молекулы О2 образуется 3 АТФ. Процессы окисления и образования АТФ из АДФ и фосфорной кислоты т.е. фосфорилирования протекают в митохондриях. Внутренняя мембрана образует множество складок - крист. Пространство органиченное внутренней мембраной - матриксом. Пространство между внутренней и наружной мембранами называется межмембранным. В процессе транспорта электронов по дыхательной цепи высвобождается энергия, которая тратится на присоединение остатка фосфорной кислоты к АДФ с образованием одной молекулы АТФ и одной молекулы воды. В процессе переноса одной пары электронов по дыхательной цепи высвобождается и запасается в виде трех молекул АТФ 21,3 ккал/моль. Это составляет около 40 % высвободившейся при электронном транспорте энергии.Такой способ запасания энергии в клетке называется окислительным фосфорилированием или сопряженным фосфорилированием.

Электронтранспортные цепи бактерий

Бактерии, в отличие от митохондрий, используют большой набор доноров и акцепторов электронов, а также разные пути переноса электрона между ними. Эти пути могут осуществляться одновременно, например, E. coli при выращивании на среде, содержащей глюкозу в качестве основного источника органического вещества, использует две НАДН дегидрогеназы и две хинолоксидазы, что означает наличие 4 путей транспорта электрона. Большинство ферментов ЭТЦ индуцибельны и синтезируются только в случае, если путь, в который они входят, востребован.

Донором электрона помимо органического вещества у бактерий могут выступать молекулярный водород, угарный газ, аммоний, нитрит, сера, сульфид, двухвалентное железо. Вместо НАДН и сукцинатдегидрогеназы могут присутствовать формиат-, лактат-, глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназа, гидрогеназа и т.д. Вместо оксидазы, использующейся в аэробных условиях, в отсутствие кислорода бактерии могут использовать редуктазы, восстанавливающие различные конечные акцепторы электрона: фумаратредуктазу, нитрат-и нитритредуктазу и т.д.

ЭЦП фотосинтеза.

Линейный поток электронов происходит по так называемой Z-схеме. Поглощение кванта света свето-собирающим комплексом фотосистемы II (ССКII) и последующее разделение зарядов в пигменте реакционного центра PSII Р680 приводит к образованию высокопотенциального электрона, который далее переносится по цепи электронного транспорта. От первичного донора электронов, воды, электроны поступают на пигмент реакционного центра PSII Р680 и далее на феофетин и первичный QA и вторичный QB хинонные акцепторы. После переноса двух электронов на вторичный хинон QB полностью восстановленная молекула пластохинона диссоциирует в пул пластохинонов. Молекулы пластохинона осуществляют перенос электронов между PSII и цитохромным b6f комплексом посредством диффузии внутри бислойной липидной мембраны. Транспорт электронов от пластохинона к пластоцианину осуществляется цитохромным b6f комплексом по так называемому Q-циклу.В итоге такого цикла молекула пластохинола окисляется

35. Биофизика фотосинтеза: физическая и физико-химическая стадии, квантовый выход. Расчёт КПД.

1 стадия – физическая – вкл. физ. по природе р-ции поглощения Е пигментами, запасание её в виде Е, электронного возбуждения и миграции в реакционный центр. Р-ции очень быстрые, скорость 10-15 – 10-9 с. Всё это происходит в светособирающих антенных комплексах.

2 стадия – фотохимическая – происходит всё в реакционных центрах, скорость 10-9 с. Е электронного возбуждения пигмента реакционного центра исп-ся для разделения зарядов. Электрон с высоким энерг. потенциалом передаётся на первичный акцептор. Обр-ся система с разделёнными зарядами (первичный акцептор «-», а реакционный центр «+»), которая содержит определённое количество энергии уже в хим. форме. => происходит преобразование одного вида Е в другой – это центральное событие фотосинтеза.

Физ-хим. сущность фотосинтеза: Ф. – процесс преобразования электромагнитной Е в Е хим. связей, сопровождающийся ^ энергетического потенциала системы. Система является ТД открытой. При поглощении солнечного излучения растениями, водорослями, нек. микро, возрастают уровни свободной Е (?F) и общей энергии (?U), в которой значительную часть составляет Е электрона: ?F = ?U - Т?S

КПД процесса фотосинтеза составляет обычно 6-8%, у хлореллы он достигает 20-25%. Большая часть поглощённой листом энергии теряется на тепловое излучение. В энергию химич. связей включается в ср. 1—2% поглощённой ФАР. Осн. показатель Ф.— его интенсивность, т. е. кол-во газа, поглощённого или выделенного единицей массы или поверхности листа в единицу времени. Интенсивность Ф. зависит от вида растений, состояния листьев, внеш. условий (свет, СO2). Ф. лесных древесных растений в 5—8 раз ниже, чем Ф. травянистых растений открытых местообитаний.

Реакции, протекающие под воздействием светового излучения, называются фотохимическими Основной закон фотохимии – закон квантовой эквивалентности (А. Эйнштейн, 1912 г): каждый поглощенный квант света h? вызывает изменение одной молекулы.

Важнейшим параметром фотохимической реакции служит квантовый выход ?:

? = число фотохим. превращений/число поглощений квантов.

В зависимости от типа фотохимической реакции квантовый выход может меняться в широких пределах. Это связано с возможностью потери поглощенной энергии до фотопревращения. Если время существования фотовозбужденной молекулы и скорость фотодиссоциации совпадают, то ? ~ 1. При ? >> 1 фотореакция идет по цепному механизму. В частности для реакции H2 + Cl2 = 2HCl ? = 105.

Типы фотохимических реакций:

1) Фотодиссоциация (фотолиз) приводит к разложению исходного вещества, поглотившего световую энергию. Примерами реакции фоторазложения служат такие: разложение галогенидов серебра (основа серебряной фотографии), фотолиз паров ацетона CH3CO CH3 > CO + другие продукты.

2) Фотосинтез приводит к образованию более сложных соединений. Примерами реакций фотосинтеза служат:

фотосинтез озона в верхних слоях атмосферы, создающий защитный озоновый слой:

О2>О +О - фотодиссоциация

О2+ О> О3 - фотосинтез

фотосинтез органических соединений из углекислого газа, воды, минеральных веществ зелеными растениями. В частности, синтез глюкозы может быть описан уравнением:

6СО2 + 6Н2О >глюкоза + 6О2

3) Фотохромизм – явление обратимого изменения пространственного или электронного строения молекул под действием света, сопровождающееся изменением окраски вещества. На основе фотохромных материалов изготовляются линзы с переменным светопропусканием, оконные стекла, фотохромные системы на основе некоторых органических и координационных соединений.

36. Элементарные кинетические уравнения. Скорость реакции. Константа равновесия обратимой реакции.

ЭЛЕМЕНТАРНЫЕ РЕАКЦИИ – Р-ЦИИ, в которых участвуют молекулы и которые протекают в 1 стадию.

• Мономолекулярные – р-ции, в кот участвует 1 мол-ла.

• Бимолекулярные – участвует 2 молекулы(взаимодействие в-в с образованием продукта)

• Тримолекулярные – 3 молекулы.

Скорость реакции — это скорость, с которой изменяется во времени концентрация субстрата (под действием фермента она уменьшается), или скорость с которой увеличивается концентрация продукта реакции. Для того, чтобы измерить скорость ферментативной реакции, необходимо прежде всего "запустить" эту реакцию в определённое время, быстро смешав реагенты, а затем, при строго фиксированных условиях температуры и рН, измерять концентрацию продукта реакции или субстрата через определённые промежутки времени. По данным измерения строят кинетическую кривую.

37. Факторы, определяющие скорость реакций биологических процессов.

Понятие скорости реакции характеризует количество вещества, вступающего в реакцию или образующегося в результате реакции в единицу времени. В сложных реакциях следует говорить не о скорости хим процесса, а о скорости по некоторому определённому компоненту. Скорость протекания хим реакций зависит от:1. наличия катализатора фермента 2. наличия ингибитора 3. структуры условия развития реакций. Каждая элементарная реакция складывается из большого числа повторных превращений исходного

41. Принцип обратной связи и лимитирующего звена (определяющей реакции) и их роль в регуляции скоростей протекания биологических процессов.

Нередко скорость сложной химической реакции может зависеть главным образом не от всех значений констант скорости отдельных ее стадий, а только от одной. Эту стадию называют лимитирующей (т. е. определяющей скорость всей реакции в целом). Скорость последовательной реакции определяется скоростью наиболее медленной стадии, скорость же параллельных реакций определяется скоростью наиболее быстрой стадии. Например, пусть имеется сложная реакция А  D, протекающая в три стадии:

А Р₁ Р₂ D.

Исходное вещество А превращается в активную промежуточную частицу (АПЧ) Р₁ (константа k₁), которая в свою очередь превращается в АПЧ Р₂ (константа k₂), а уже из Р₂ образуется продукт реакции — вещество D (константа k₃). В том случае, если k₁ << k₂ k₃, то даже при малых концентрациях Р₁ и Р₂ скорости второй и третьей стадий очень велики и намного превышают скорость первой стадии. Фактически все образовавшееся количество Р₁ очень быстро превращается в продукт реакции D. Скорость всей реакции определяется скоростью образования Р₁ — лимитирующей стадией реакции будут первая:

w w₁ = k₁C_A.

Обратимые реакции.

Обратимыми называются реакции, в которых наряду с превращением исходных веществ в продукты протекает с заметной скоростью и противоположно направленная реакция превращения продуктов в исходные вещества. В системах, в которых протекают такие реакции, через некоторое время достигается состояние химического равновесия.

Обратимые реакции – это реакции типа:А В.

Реакция одновременно протекает как в прямом (константа скорости k₁) , так и в обратном (k₂) направлениях. Константа равновесия для обратимой реакции равна

.Поскольку вещество А расходуется в прямой реакции и образуется в результате обратной, то суммарная скорость изменения концентрации вещества А со временем описывается следующим уравнением

, (10.19)

где w₁ и w₂ — скорости прямой и обратной реакций, соответственно; С_0А — начальная концентрация вещества А (начальная концентрация вещества В равна нулю); С_А и С_В — текущте концентрации веществ А и В в момент времени t. В состоянии равновесия w₁ = w₂, тогда

,где — равновесная концентрация вещества В.

43. Энергия активации реакции (процесса). Экспериментальной определение величины энергии активации.(см №42 тоже)

Энергии активации большинства биологических процессов того же порядка, что и для химических реакций. Они группируются в основном у трех величин — 8, 12 и 18 ккал/молъ. Однако в процессах разрушения клеток различными токсическими факторами энергии активации очень велики — порядка 150 ккал/молъ. Такая же высокая энергия активации характерна для реакций денатурации белка. Например, для свертывания гемоглобина - 60 ккал/молъ, для гемолиза при действии горячей воды энергия активации равна 64 ккал/молъ, для бактериолиза В. paratyphosus в феноле — 48,6 ккал/молъ.

Для ферментативных реакций характерны более низкие значения энергии активации. Согласно современным представлениям, ускорение реакции в присутствии ферментов связано с тем, что фермент образует комплекс с субстратом. При этом конфигурация электронного облака реагирующей молекулы изменяется так, что облегчается ее вступление в реакцию, и, следовательно, уменьшается энергия активации реакции. Например, энергия активации гидролиза сахарозы при действии амилазы равна 11 ккал/молъ, а при действии кислот — 25,6 ккал/молъ. Для фотохимических процессов в клетках E_акт очень низка, например 500—1000 кал/моль для процессов, протекающих в сетчатке глаза. Энергия активации связана с коэффициентом Вант-Гоффа следующим соотношением:

Eакт = 0,46Т1 · Т2lgQ10.

Возрастание скорости реакции при увеличении температуры происходит тем быстрее, чем больше энергия активации реакции. Поэтому, если процесс осуществляется конкурирующими реакциями, скорость которых по-разному зависит от температуры, при низких температурах основной выход продукта будет идти за счет реакции с малой энергией активации, а при повышении температуры будет возрастать роль реакции, имеющей большую энергию активации. В случае последовательных реакций скорость суммарного процесса будет определяться скоростью наиболее медленно протекающей реакции. При низкой температуре более медленно протекающей реакцией может быть реакция с большей энергией активации, а при повышении температуры — реакция с меньшей энергией активации.