Всасывание аминокислот

Механизм всасывания аминокислот и низкомолекулярных пептидов – сложный биологический процесс, который включает взаимодействие аминокислот и пептидов с мембранами клеток, формирующих ворсинки слизистой оболочки, их транслокацию через мембраны и высвобождение в кровь. Считается, что этот процесс обеспечивается специфическими переносчиками. Трансмембранная транслокация аминокислот происходит преимущественно против градиента их концентрации и является энергозависимым процессом. В процессе всасывания важная роль принадлежит натриевому насосу.

Одним из механизмов транспорта аминокислот является -глутамильный цикл. Ключевой фермент процесса - -глутамилтрансфераза. Этот фермент катализирует перенос глутамильного остатка глутатиона на транспортируемую кислоту:

аминокислота + глутатион (глутамилцистеинилглицин)  глутамиламинокислота + цистеинилглицин

Свободная аминокислота, участвующая в этой реакции, поступает с наружной поверхности клетки, глутатион находится внутри. После реакции глутамиламинокислота оказывается в клетке вместе с цистеинилглицином. Далее эта кислота расщепляется ферментом цитозоля глутамиламинотрансферазой: глутамиламинокислота  аминокислота + 5-оксопролин.

В итоге молекула аминокислоты оказывается в цитозоле.

Благодаря высокой проницаемости слизистой кишечника новорожденных и низкой концентрации у них протеолитических ферментов может всасываться некоторое количество нативных белков, обуславливающих сенсибилизацию организма.

Всасываемые в тонком отделе кишечника аминокислоты попадают в портальный кровоток и, следовательно, в печень, а затем в общий кровоток. Кровь освобождается от аминокислот очень быстро – уже через 5 минут 85 – 100 % их оказывается в тканях. Особенно интенсивно поглощают аминокислоты печень и почки.

• Пути использования аминокислот в организме животных

3. Использование аминокислот в организме животных осуществляется по следующим направлениям (рис. 16):

1. для синтеза белков и пептидов;

2. для образования других аминокислот и азотсодержащих соединений;

3. для синтеза углеводов (глюкогенные аминокислоты) и липидов (кетогенные аминокислоты);

4. как источник энергии.

3. 

4. Рис. 16. Пути использования аминокислот в тканях организма животных.

Во 3-м и 4-м случаях аминокислоты теряют аминогруппу, а их безазотистый углеродный скелет превращается в один из следующих промежуточных продуктов метаболизма – пируват, оксалоацетат, -кетоглутарат, сукцинил-КоА, фумарат, ацетил-КоА, ацетоацетил-КоА (для каждой аминокислоты свой промежуточный продукт).

Те аминокислоты, безазотистые остатки которых превращаются в один из первых пяти промежуточных метаболитов, называются глюкогенными, потому что эти соединения через фосфоенолпируват далее вовлекаются в глюконеогенез (рис. 17). К глюкогенным аминокислотам относятся глицин, серин, -аланин, цистеин, валин, метионин, треонин, аспарагиновая кислота, аспарагин, глутаминовая кислота, глутамин, аргинин, пролин, гистидин.

К кетогенным относятся аминокислоты, безазотистые углеродные остатки которых превращаются в ацетил-КоА или ацетоацетил-КоА, которые далее включаются в кетогенез.

Кетогенной аминокислотой является лейцин.

Рис. 17. Сема включения аминокислот в ЦТК и в глюконеогенез.

Изолейцин, лизин, триптофан, фенилаланин и тирозин относятся одновременно и к кетогенным и к глюкогенным аминокислотам. Некоторые из их углеродных атомов обнаруживаются в ацетил-КоА или ацетоацетил-КоА, тогда как другие появляются в потенциальных предшественниках глюкозы.

Избыток аминокислот относительно того их количества, которое требуется для синтеза белков и других биомолекул, в отличие от глюкозы и жирных кислот не может запасаться и не выделяется из организма. Избыточные аминокислоты используются как метаболическое топливо (конечные продукты распада аминокислот – NH₃, выделяющийся из организма в виде мочевины, СО₂, Н₂О и АТФ).