Тесты из задачника 989898FF
.pdfВопрос |
Ответ |
|
|
1. Цистеин: |
В |
А. циклическая аминокислота |
|
Б. содержит гидроксильную группу в радикале. |
|
В. содержит тиольную группу. |
|
Г. аминокислота с гидрофобным радикалом |
|
Д. содержит анионный радикал. |
|
|
|
2. Тирозин: |
Б |
А. аминокислота с анионным радикалом |
|
Б. имеет гидроксильную группу |
|
В. иминокислота |
|
Г. относится к ароматическим аминокислотам |
|
Д. может образовывать ионные связи |
|
|
|
3. Метионин |
Д |
А. аминокислота с гидрофильным радикалом |
|
Б. циклическая аминокислота |
|
В. может образовывать водородные связи с водой |
|
Г. содержит имидазольное кольцо |
|
Д. имеет в радикале атом серы |
|
|
|
4. Пептид, содержащий только аминокислоты с гидрофобным |
Б |
радикалом: |
|
А. Ала – Тре – Мет |
|
Б. Иле – Про –Три |
|
В. Тир – Мет – Иле |
|
Г. Фен – Лей – Глу |
|
Д. Вал – Глн – Три |
|
5. Пептид, содержащий на С конце гидроксиаминокислоту: |
Д |
А. Три – Арг – Глн |
|
Б. Глу – Тир – Фен |
|
В. Асп – Ала – Три |
|
Г. Лиз – Иле – Асн |
|
Д. Глн – Мет – Сер |
|
6. Пептид, содержащий с N конца серусодержащую аминокислоту: |
Г |
А. Фен – Мет – Цис |
|
Б. Глн– Ала - Тре |
|
В. Три - Арг – Мет |
|
Г. Цис – Иле – Про |
|
Д. Вал – Три – Гли |
|
7. Пептид, имеющий суммарный отрицательный заряд при рН 7: |
Г |
А. Глн – Сер – Про |
|
Б. Ала - Асн – Три |
|
В. Тре – Арг – Глу |
|
Г. Цис – Глу –Иле |
|
Д. Асп – Лиз – Глн |
|
8. Пептид «Тре – Лиз – Глн – Цис»: |
Б |
А. на N конце содержит серусодержащую аминокислоту |
|
|
|
|
|
Б. содержит три аминокислоты с гидрофильным незаряженным |
|
радикалом |
|
В. плохо растворим в воде |
|
Г. содержит аминокислоту с анионным радикалом |
|
Д. имеет в составе циклическую аминокислоту |
|
|
|
9. Первичная структура белка: |
В |
А. разрушается при высоких температурах (около 100 0) |
|
Б. зависит от типа клеток, его синтезирующих |
|
В. последовательность аминокислот в белке |
|
Г. формируется за счет связей между радикалами соседних |
|
аминокислот |
|
Д. определяется с помощью биуретовой реакции. |
|
|
|
10. Первичная структура белка образуется за счет связей |
Г |
А. Ионных |
|
Б. Гидрофобных |
|
В. Дисульфидных |
|
Г. Пептидных |
|
Д. Водородных |
|
|
|
11. Между α амино и α карбоксильными группами |
Д |
аминокислот возникают связи: А. Ионные |
|
Б. Гидрофобные |
|
В. Водородные |
|
Г. Дисульфидные |
|
Д. Пептидные |
|
|
|
12. В образовании вторичной структуры белка участвуют связи: |
А |
А Водородные |
|
Б. Пептидные |
|
В. Гидрофобные |
|
Г. Дисульфидные |
|
Д. Ионные |
|
|
|
13.Наиболее редко в формировании третичной структуры |
В |
белков участвуют связи: А. ионные |
|
Б. пептидные |
|
В. дисульфидные |
|
Г. водородные |
|
Д. гидрофобные |
|
|
|
14. Водородные связи могут образовываться между радикалами |
В |
аминокислот: А. Сер, Лей |
|
Б. Асп, Глу |
|
В. Тре, Глн |
|
Г. Вал, Сер |
|
Д. Три, Тир |
|
|
|
15. Ионные связи образуются между радикалами аминокислот: А. |
Г |
Глу, Асн |
|
Б. Лиз, Тре |
|
В. Глн, Сер |
|
Г. Гис, Асп |
|
Д. Тир, Глу |
|
|
|
16. Гидрофобные взаимодействия могут возникать между радикалами |
А |
|
|
|
|
аминокислот: А. |
|
Лей, Про |
|
Б. Тре, Иле |
|
В. Три, Сер |
|
Г. Мет, Цис |
|
Д. Гис, Вал |
|
|
|
17. Дисульфидные связи могут образовываться между радикалами |
Б |
аминокислот: А. Мет, Цис |
|
Б. Цис, Цис |
|
В. Мет Иле |
|
Г. Цис Три |
|
Д. Иле Про |
|
|
|
18. Конформация белка – это: |
Г |
А. аминокислотная последовательность полипептидной цепи |
|
Б. взаиморасположение α спиралей и β структур |
|
В. количество полипептидных цепей в белке |
|
Г. пространственная структура белка |
|
Д. способность белка к небольшим изменениям |
|
|
|
19. Сложный белок: |
В |
А. имеет несколько полипептидных цепей |
|
Б. обладает сложной супервторичной структурой |
|
В. имеет в составе небелковую часть |
|
Г. участвует в сложных химических реакциях |
|
Д. имеет доменное строение |
|
|
|
20. Простетической группой белка называют: |
Г |
А. органическую часть белка |
|
Б. неорганическую часть белка |
|
В. лиганд, присоединяемый к белку при функционировании |
|
Г. экзогенный лиганд |
|
Д. Небелковая часть, прочно связанная с активным центом белка. |
|
|
|
21. Доменные белки – это белки: |
Г |
А. имеющие несколько полипептидных цепей |
|
Б. содержащие в составе небелковую часть |
|
В. способные связываться только с одним лигандом |
|
Г. имеющие в полипептидной цепи области, похожие на отдельные |
|
глобулярные белки |
|
Д. обладающие конформационной стабильностью |
|
|
|
22. Атропин: |
Д |
А. нейромедиатор |
|
Б. миорелаксант |
|
В. взаимодействует с Н-холинорецепторами |
|
Г. усиливает проведение нервного импульса |
|
Д. конкурентный ингибитор М-холинорецепторов. |
|
23.Ацетилхолин и атропин: |
Г |
А. нейромедиаторы |
|
Б. участвуют в проведении нервного импульса через холинэргические |
|
синапсы |
|
В. лекарственные |
|
препараты Г.лиганды |
|
Мхолинорецепторов. Д. |
|
спазмолитики |
|
24. Гемм: |
А |
|
|
|
|
А. состоит из 4 пиррольных колец |
|
Б. хорошо растворим в воде |
|
В. Находится в центральной полости Hb |
|
Г. соединен с белковой частью только слабыми связями |
|
Д. имеет в составе Fe 3+ |
|
25. Аргинин: |
А, Б, В, |
А. аминокислота с гидрофильным радикалом |
|
Б. имеет гуанидиновую группу |
|
В. аминокислота с катионным радикалом |
|
Г. в электрическом поле движется к аноду (+) |
|
Д. может образовывать водородные связи. |
|
|
|
|
А, В, Г |
26. Пептидные связи в белке: |
|
А. образуются между α-амино и α-карбоксилными группами |
|
соседних аминокислот |
|
Б. образуются между амино и карбоксильными группами радикалов |
|
аминокислот. |
|
В. не разрушаются при высокой температуре |
|
Г. определяются биуретовой реакцией |
|
Д. быстро разрушаются протеазами. |
|
27. Первичная структура белка: |
А, Б, В, |
А. порядок чередования аминокислот |
|
Б. синтезируется на рибосоме |
|
В. определяет конформацию |
|
Г. в условиях клетки разрушается только с помощью |
|
протеолитических ферментов |
|
Д. лабильна |
|
28. Вторичная структура белка: |
А, Б, В, |
А. один из уровней конформации |
|
Б. включает α спираль |
|
В. включает β структуры |
|
Г. формируется за счет слабых взаимодействий функциональных |
|
групп пептидного остова |
|
Д. специфичность определяется первичной структурой |
|
|
|
29. Между радикалами аминокислот могут возникать связи: |
А, Б, Г, |
А. ионные |
|
Б. водородные |
|
В. пептидные |
|
Г. дисульфидные |
|
Д. гидрофобные |
|
|
|
30. Третичная структура глобулярных белков: |
А, Б, Д |
А. определяется первичной структурой |
|
Б. один из уровней конформации |
|
В. формируется за счет связей между функциональными группами |
|
пептидного остова |
|
Г. конформационно стабильна |
|
Д. может взаимодействовать с лигандом |
|
|
|
31. Межрадикальные взаимодействия участвуют в формировании |
В, Д |
структуры белка: А. Первичной |
|
Б. Вторичной |
|
В. Третичной |
|
Г. Четвертичной |
|
|
|
|
|
Д. Супервторичной |
|
32. Конформационная лабильность белка: |
А, Б, В, |
А. способность к изменению пространственных структур |
|
Б. зависит от количества связей, образующихся при формировании |
|
конформации |
|
В. определяет чувствительность конформации белка к изменениям |
|
среды |
|
Г. способствует растворимости белка. |
|
Д. участвует в регуляции белковых функций. |
|
|
|
33. К слабым связям, участвующим в формировании конформации |
Б, В, Д |
белка относят: А. Пептидные |
|
Б. Гидрофобные |
|
В. Ионные |
|
Г. Дисульфидные |
|
Д. Водородные |
|
|
|
34. Конформация белков включает структуры: |
Б, В, Г |
А. первичную |
|
Б. вторичную |
|
В. третичную |
|
Г. четвертичную |
|
Д. все перечисленные |
|
|
|
35.Гидрофобные радикалы аминокислот в глобулярных белках находятся |
А, Б, В, |
преимущественно: |
|
А. на поверхности интегральных мембранных белков |
|
Б. во внутреннем ядре цитозольных белков |
|
В. в местах контакта одних полипептидных цепей с другими |
|
Г. на поверхности цитоплазматических белков |
|
Д. в активном центре белков |
|
|
|
36. Роль радикалов аминокислот в формировании конформации и |
Б, В, Г |
функции белка: |
|
А. участвуют в формировании вторичной структуры |
|
Б. участвуют в формировании третичной структуры |
|
В. поверхностные радикалы определяют растворимость белка |
|
Г. формируют активный центр |
|
Д. участвуют в образовании пептидных связей |
|
|
|
37. Активный центр белка: |
Б, В, Г, |
А. формируется на уровне первичной структуры |
|
Б. первичная структура белка определяет его строение |
|
В. избирательно взаимодействует с лигандом |
|
Г. находится в углублении белковой молекулы |
|
Д. его структура определяет функцию белка |
|
|
|
38. Активный центр белка: |
А, В, Г |
А. Обычно находится в углублении белковой молекулы |
|
Б. представляет фрагмент полипептидной цепи |
|
В. сформирован радикалами аминокислот, сближенными на уровне |
|
третичной структуры |
|
Г. имеет неровный рельеф |
|
Д. может присоединять различные молекулы. |
|
|
|
39. На функцию белка влияет: |
А,Б, В, |
|
|
А. конформация белка |
|
Б. состав окружающей среды |
|
|
|
|
|
В. наличие в растворе похожих по структуре лигандов этого белка |
|
Г. первичная структура белка |
|
Д. химическая модификация функциональных групп белка |
|
40. Комплементарность белка и лиганда – это: |
А, В, Г |
А. пространственное соответствие взаимодействующих молекул |
|
Б. способность активного центра подстраиваться под структуру лиганда |
|
В. химическое соответствие взаимодействующих молекул |
|
Г. возможность образования химических связей между белком и |
|
лигандом |
|
Д. похожесть структуры активного центра и лиганда |
|
|
|
41. Комплементарность белка к специфическому лиганду: |
А, Б, В, |
А. закодирована в первичной структуре белка |
|
Б. зависит от конформации белка |
|
В. определяет специфичность взаимодействия с |
|
лигандом |
|
Г. означает способность белка изменять конформацию при |
|
взаимодействии с лигандом |
|
Д. зависит от состава и свойств окружающей среды |
|
42. Гексокиназа: |
А, В, Г |
А. имеет доменное строение |
|
Б. транспортный белок |
|
В. активный центр располагается в ращелине между доменами |
|
Г. обладает конформационной лабильностью |
|
Д. имеет две полипептидные цепи. |
|
|
|
43. Конкурентный ингибитор: |
Б, В, Г |
А. структурно похож на активный центр белка |
|
Б. нарушает функцию белка |
|
В. структурный аналог лиганда |
|
Г. может использоваться как лекарство |
|
Д. взаимодействует с функциональными группами вне активного центра |
|
|
|
44. Ацетилхолин: |
А, Б, Г |
А. нейромедиатор |
|
Б. взаимодействует с холинорецепторами |
|
В.ингибирует проведение нервного импульса |
|
Г. взаимодействует с рецептором комплементарно |
|
Д. обладает конформационной лабильностью |
|
|
|
45. Дитилин |
Б, В, Г |
А. конкурентный ингибитор Н-холинорецепторов |
|
Б. агонист Н-холинорецепторов |
|
В. ингибирует проведение сигнала через Н-холиноэргические |
|
синапсы Г. структурный аналог ацетилхолина Д. |
|
структурный аналог атропина. |
|
46. Миоглобин: |
А, Г, Д |
А. сложный белок |
|
Б. простой белок |
|
В. олигомерный белок |
|
Г. гемопротеин |
|
Д. взаимодействует с О2 с высоким сродством |
|
|
|
47. Активный центр миоглобина: |
А, Б, В, |
А. Лежит в углублении между двумя α спиралями |
|
Б. имеет простетическую группу |
|
В. сформирован только гидрофобными радикалами |
|
|
|
|
|
Г. содержит гем |
|
Д. железо находится в форма Fe3+. |
|
48. Гистидин F8 гемоглобина: |
А, Б, Г |
А. находится в активном центре белка |
|
Б. окружен гидрофобными радикалами В. |
|
участвует в связывании О2 |
|
Г. ковалентно присоединяет Fe гема |
|
Д. необходим для лучшего растворения белка в воде |
|
|
|
49. Гистидин Е7 гемоглобина: |
А, В, Д |
А. находится в активном центре белка |
|
Б. ковалентно связывает простетическую группу Нb |
|
В. участвует в связывании О2 |
|
Г. препятствует проникновению воды в активный центр |
|
Д. создает оптимальные условия для связывания лиганда. |
|
|
|
50. Активный центр гемоглобина: |
А, В |
А. образован преимущественно гидрофобными радикалами |
|
аминокислот |
|
Б. расположен между двумя α спиралями С и Д |
|
В. содержит два функционально важных остатка Гис. |
|
Г. имеет очень высокое сродство к О2 |
|
Д. взаимодействует с 2,3 бисфосфоглицератом |
|
|
|
51, Атропин и дитилин: |
А, В, Г |
А. лиганды холинорецепторов |
|
Б. нейромедиаторы |
|
В. структурные аналоги ацетилхолина |
|
Г. лекарственные препараты |
|
Д. конкурентные ингибиторы Н-холинорецепторов |
|
|
|
52. Денатурация белков характеризуется: |
Б, В, Д |
А разрушением пептидных связей |
|
Б. изменением конформации |
|
В. разрушением водородных связей. |
|
Г. изменением первичной структуры |
|
Д. нарушением функций |
|
|
|
53. Денатурированные белки одного типа имеют: |
А, Б |
А. Одинаковую первичную структуру |
|
Б. различную конформацию |
|
В. одинаковое строение активного центра |
|
Г. разную растворимость в воде |
|
Д. различную функцию |
|
54. При денатурации белков разрываются связи: |
Б. В, Г |
А. Пептидные |
|
Б. Водородные |
|
В. Ионные |
|
Г. Гидрофобные |
|
Д. дисульфидные |
|
|
|
55. |
1-Г, 2-В |
1. Лей Г. Аминокислота, с гидрофобным радикалом |
|
2. Сер В. Аминокислота, содержащая ОН группу |
|
3. Глу Б. Аминокислота с анионным радикалом |
|
А. Аминокислота с катионным радикалом |
|
Б. Аминокислота с анионным радикалом |
|
|
|
В. Аминокислота, содержащая ОН группу |
|
Г. Аминокислота с гидрофобным радикалом |
|
Д. Циклическая аминокислота |
|
|
|
|
|
56. |
1-Г, 2-А |
1. Арг Аминокислота с катионным радикалом |
|
2. Про Иминокислота |
|
3. Тре Гидроксиаминокислота |
|
А. Иминокислота |
|
Б. Серусодержащия аминокислота |
|
В. Аминокислота с анионным радикалом |
|
Г. Аминокислота с катионным радикалом |
|
Д. Гидроксиаминокислота |
|