Тесты из задачника 989898FF
.pdf27. Протеинкиназы: |
А |
А. Катализируют реакцию фосфорилирования белков; |
|
Б. Катализируют реакцию дефосфорилирования белков; |
|
В. Являются аллостерическими ферментами; |
|
Г. Относится к классу ферментов лигаз; |
|
Д. Относятся к классу ферментов гидролаз. |
|
28.Концентрация цАМФ в клетке: |
Г |
А. Снижается при действии на клетку теофиллина; |
|
Б. Уменьшается при активации аденилатциклазы; |
|
В. Увеличивается при активации фосфодиэстеразы; Г. |
|
Увеличивается при действии на клетку кофеина; |
|
Д. Уменьшается при активации протеинкиназы А. |
|
|
|
29. Ферменты с аллостерической регуляцией: |
А |
А. Имеют каталитический и регуляторный центры, локализованные в |
|
разных протомерах. |
|
Б. Подвергаются белок-белковым взаимодействиям. |
|
В. В результате активации изменяется первичная структура фермента. |
|
Г. При активации происходит фосфорилирование фермента. |
|
Д. При активации происходит дефосфорилирование фермента. |
|
30. Фермент аденилатциклаза : |
В |
А. Активирует фосфодиэстеразу; |
|
Б. Не влияет на концентрацию цАМФ в клетке; |
|
В. Катализирует образование цАМФ; |
|
Г. Вызывает гидролиз цАМФ; |
|
Д. Ингибируется под действием протеинкиназы А. |
|
31. Сульфаниламидные препараты по структуре являются аналогами: |
Д |
А. Глутаминовой кислоты; |
|
Б. Ацетилхолина; |
|
В. цАМФ; |
|
Г. Фолиевой кислоты; |
|
Д. Парааминобензойной кислоты. |
|
32. Причиной активации фермента пепсина является: |
Г |
А. Изменение рН; |
|
Б. Отщепление субъединиц; |
|
В. Фосфорилирование; |
|
Г. Изменение первичной структуры; |
|
Д. Метилирование. |
|
|
|
33. Лекарства - ингибиторы ферментов: |
В |
А. Являются исключительно необратимыми ингибиторами; |
|
Б. Являются структурными аналогами субстратов; |
|
В. Уменьшают активность фермента; |
|
Г. Взаимодействуют с несколькими ферментами; |
|
Д. Изменяют структуру образованного продукта. |
|
34. Ферменты используются в клинико-диагностических лабораториях: |
Б |
|||
А. Для рассасывания рубцов; |
|
|
||
Б. В качестве аналитического реактива; |
|
|
||
В. В качестве лечебного препарата; |
|
|
||
Г. Для очистки гнойных ран; |
|
|
||
Д. Для лечения опухолевых заболеваний. |
|
|
||
35. Фермент холестеролоксидаза используется в лаборатории для определения в |
Б |
|||
крови: |
|
|
|
|
А. Мочевины; |
|
|
|
|
Б. Холестерола; |
|
|
|
|
В. Глюкозы; |
|
|
|
|
Г. Белка; |
|
|
|
|
Д. Липидов. |
|
|
|
|
36. Фермент глюкозооксидаза используется в лаборатории для определения в |
В |
|||
крови: |
|
|
|
|
А. Мочевины; |
|
|
|
|
Б. Холестерола; |
|
|
|
|
В. Глюкозы; |
|
|
|
|
Г. Белка; |
|
|
|
|
Д. Липидов. |
|
|
|
|
37. Фермент Уреаза используется в лаборатории для определения в крови: |
А |
|||
А. Мочевины; |
|
|
|
|
Б. Холестерола; |
|
|
|
|
В. Глюкозы; |
|
|
|
|
Г. Белка; |
|
|
|
|
Д. Липидов. |
|
|
|
|
38. |
Для диагностики рака предстательной железы в крови |
определяют |
Б |
|
активность фермента: |
|
|
|
|
А. Уреаза; |
|
|
|
|
Б. |
Кислая фосфатаза; |
В. |
|
|
Лактатдегидрогеназа; |
Г. |
|
|
|
Сукцинатдегидрогеназа; |
Д. |
|
|
|
Липаза. |
|
|
|
|
39. Фермент гиалуронидаза используется в медицине для: |
|
В |
||
А. |
Удаления токсинов; |
|
|
|
Б. |
Лечения злокачественных образований; |
|
|
|
В. Рассасывания рубцов; |
|
|
|
|
Г. Улучшения пищеварения; |
|
|
||
Д. Предотвращения тромбообразования. |
|
|
||
40. Фермент пепсин используется в медицине для: |
|
В |
||
А. Обработки гнойных ран; |
|
|
||
Б. |
Предотвращения тромбообразования; |
|
|
|
В. Улучшения пищеварения; |
|
|
||
Г. |
Рассасывания рубцов; |
|
|
|
Д. Лечения вирусного конъюнктивита. |
|
|
41. Фермент -амилаза используется в энзимодиагностике заболевания: |
Б |
А. Сердца; |
|
Б. Поджелудочной железы; |
|
В. Печени; |
|
Г. Простаты; |
|
Д. Мозга. |
|
|
|
42. В первые сутки после инфаркта миокарда в крови больных больше всего |
А |
возрастает активность: |
|
А. Креатинкиназы; |
|
Б. Лактатдегидрогеназы (ЛДГ); |
|
В. Аланинаминотрансферазы (АЛТ); Г. |
|
Аспартатаминотрансферазы (АСТ); |
|
Д. Кислой фосфатазы. |
|
43. Для лечения лейкозов используют фермент: |
Г |
А.Пепсин; |
|
Б. Трипсин; |
|
В. Урокиназу; Г |
|
Аспарагиназу Д. |
|
Уреазу. |
|
44. Для определения концентрации глюкозы в крови используют фермент: |
Д |
А. Глюкокиназу; |
|
Б. Глюкозо-6-фосфатазу; |
|
В.Гексокиназу; |
|
Г.Гликогенфосфорилазу; |
|
Д. Глюкооксидазу. |
|
45. Для определения концентрации холестерина в крови используют фермент: |
В |
ГМГ-КоA-редуктазу; |
|
Холестеролсинтазу; |
|
Холестеролоксидазу; |
|
Гликогенфосфорилазу; |
|
Глюкооксидазу. |
|
|
|
46. По механизму белок-белковых взаимодействий активируется фермент: |
Б |
А. Пепсин; |
|
Б. Протеинкиназа А; |
|
В. Креатинкиназа; |
|
Г. Щелочная фосфатаза; |
|
Д. Аспарагиназа. |
|
47. По механизму фосфорилирования-дефосфорилирования активируется |
В |
фермент: |
|
А. Аденилатциклаза; |
|
Б. Пепсин; |
|
В Гликогенфосфорилаза; Г. |
|
Креатинкиназа; |
|
Д. Аспарагиназа. |
|
48. Аллостерической регуляции подвергается фермент: |
В |
А. Аденилатциклаза; |
|
Б. Протеинкиназа А; |
|
В. Фосфофруктокиназа; |
|
Г. Уреаза; |
|
Д. Аспарагиназа |
|
49.Ферменты в отличие от небиологических катализаторов: А. |
А, Г, Д |
Очень чувствительны к небольшим изменениям pH. |
|
Б. Не расходуются в процессе химической реакции. |
|
В. Как правило, не теряют каталитических свойств при высоких температурах. |
|
Г. Обладают способностью к регуляции. |
|
Д. Обладают высокой эффективностью действия. |
|
50. Ферменты также как и небиологические катализаторы: А. |
А, В, Г |
Ускоряют энергетически возможные реакции. |
|
Б. Изменяют энергию химической системы. |
|
В. Не расходуются в процессе реакции. |
|
Г. Не изменяют направление реакции. |
|
Д. Обладают специфичностью действия. |
|
51. Ферменты в отличие от небиологических катализаторов: |
А, Б, В, |
|
|
|
|
А. Обладают высокой эффективностью действия. |
|
Б. Действуют в клетке при мягких физиологических условиях. |
|
В. Способны к регуляции. |
|
Г. В ходе реакции расходуются. |
|
Д. Обладают высокой специфичностью. |
|
52.Активный центр фермента: |
А, Б, Д |
А. Совокупность радикалов аминокислот, сближенных на уровне |
|
третичной структуры. |
|
Б. Связывает субстрат. |
|
В. Образует ковалентные связи с молекулой субстрата. |
|
Г. Всегда содержит простетическую группу. |
|
Д. Катализирует химическое превращение субстрата. |
|
53.Активный центр фермента: |
А,Б, Г |
А. Непосредственно взаимодействует с субстратом и участвует в катализе. |
|
Б. Комплементарен субстрату. |
|
В. Всегда соединяется только с одним единственным субстратом. |
|
Г. Составляет относительно небольшую часть молекулы фермента. |
|
Д. Состоит только из полярных аминокислот. |
|
|
|
54. Ферменты, обладающие абсолютной субстратной специфичностью: |
Б, В,Г |
А. Катализируют один тип реакции с несколькими сходными субстратами. Б. |
|
Имеют конформацию активного центра, способную к небольшим |
|
изменениям. |
|
В. Катализируют превращение только одного единственного субстрата. |
|
Г. Соединение субстрата с активным центром происходит по принципу |
|
комплементарности. |
|
Д. Способны взаимодействовать со стереоизомерами субстрата. |
|
55.Ферменты, обладающие групповой субстратной специфичностью: |
А, Г |
А. Катализируют одни тип реакции с несколькими сходными |
|
субстратами. |
|
Б. Имеют гибкую конформацию активного центра. |
|
В. Ускоряют единственную реакцию. |
|
Г. Связывают субстрат комплементарно. |
|
Д. Взаимодействуют только с определенным стереоизомером субстрата. |
|
56. Ферменты, катализирующие однотипные реакции с |
А,Б |
небольшим количеством структурно похожих субстратов: |
|
А. Трипсин. |
|
Б. Липаза. |
|
В. Уреаза. |
|
Г. Аргиназа. |
|
Д. Карбоангидраза. |
|
57. Специфичность пути превращения: |
А, Б, Г |
А. Обусловлена комплементарностью субстрата активному центру |
|
фермента. Б. Обеспечивает превращение вещества в определенном |
|
метаболическом пути. |
|
В. Предусматривает взаимодействие фермента только с одним определенным |
|
субстратом. |
|
Г. Возможна благодаря способности образовывать фермент-субстратный |
|
комплекс. |
|
Д. Предусматривает возможность превращения группы подобных субстратов. |
|
58. Ферменты, активный центр которых комплементарен только одному |
В, Д |
субстрату: |
|
А. Трипсин. |
|
Б. Липаза. |
|
В. Уреаза. |
|
Г. Аргиназа. |
|
Д. Химотрипсин. |
|
59. Сериновые протеазы: |
А, Б, Г, |
А. Ускоряют гидролиз пептидных связей в белках. |
|
|
|
Б. Различаются по субстратной специфичности. |
|
В. Проявляют абсолютную специфичность к субстрату. |
|
Г. Представлены трипсином, химотрипсином, эластазой. |
|
Д. Проявляют групповую специфичность к субстрату. |
|
|
|
60. Сериновые протеазы: |
А, Г, Д |
А. Имеют одинаковую первичную структуру. |
|
Б. Ускоряют реакцию протеолиза с участием Асп, Гис и Сер. |
|
В. Взаимодействуют только с определенным субстратом. |
|
Г. Ускоряют гидролиз пептидных связей в самых разных белках. Д. |
|
Имеют похожую пространственную структуру и общий |
|
каталитический механизм. |
|
61. Для сериновых протеаз характерно: |
А,Б,В, Д |
А. Однотипное строение каталитического участка активного центра. |
|
Б. Участие в протеолизе триады аминокислот: Асп, Гис и Сер. |
|
В. Групповая специфичность к субстратам. |
|
Г. Однотипное строение субстратсвязывающего участка активного центра. |
|
Д. Разная первичная структура. |
|
62. Константа Михаэлиса (KM): |
А, Б, В |
А. Параметр кинетики ферментативных реакций. |
|
Б. Может иметь разное значение для изоферментов. |
|
В. Концентрация субстрата, при которой достигается половина |
|
максимальной скорости реакции (Vmax). |
|
Г. Величина, при которой все молекулы фермента находятся в форме ES. |
|
Д. Чем больше ее величина, тем больше сродство фермента к субстрату. |
|
63. Холоферменты: |
А, Б,В,Д |
А. Это сложные ферменты. |
|
Б. Содержат коферменты-производные витаминов. |
|
В. Обладают специфичностью, которая определяется белковой частью. |
|
Г. Имеют в составе простетическне группы, которые легко отделяются от |
|
белка. |
|
Д. Комплементарно связывают как субстрат, так и кофермент. |
|
64. Апофермент: |
А,Б, Г, Д |
А. Синтезируется из аминокислот. |
|
Б. Белковая часть холофермента. |
|
В. Обладает каталитической активностью. |
|
Г. Комплементарен субстрату. |
|
Д. Образует комплекс с коферментом. |
|
65. Апофермент: |
Г, Д |
А. Представляет собой комплекс белка и кофактора. |
|
Б. Обладает высокой каталитической активностью. |
|
В. Представляет собой неорганический ион или органическое соединение, |
|
являющееся производным витамина. |
|
Г. Обладает низкой активностью, часто вообще неактивен. |
|
Д. Представляет собой белковую часть холофермента. |
|
66. Кофермент: |
А, В, Г, |
А. Небелковая часть молекулы холофермента. |
|
Б. Белковая часть фермента. |
|
В. Содержит витамин. |
|
Г. Находится в активном центре фермента. |
|
Д. Участвует в превращении субстрата в продукт. |
|
67. Кофермент пиридоксальфосфат участвует в реакциях: А. |
В, Д |
Карбоксилирования. |
|
Б. Ацилирования. |
|
В. Трансаминирования. |
|
Г. Окислительно-восстановительных. |
|
Д. Декарбоксилирования. |
|
68. Лактатдегидрогеназа: |
А, Г,Д |
|
|
А. Является холоферментом.
Б. Относится к классу лиаз.
В. Содержит в своем составе пиридоксальфосфат.
Г.Относится к классу оксидоредуктаз.
Д. Обладает абсолютной субстратной специфичностью.
69. Фермент, катализирующий реакцию |
|
|
|
|
Б, Д |
|||||||||||||
|
|
|
|
|
|
|
|
: |
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
2OH |
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
H2C |
R1 |
||||||||
|
|
|
|
|
|
|
|
H C O |
|
|||||||||
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
CO R1 |
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
HC |
|
|
O CO R |
|
HC |
|
|
|
+ R2 |
|||||||||
|
|
OH |
|
|
|
|
||||||||||||
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
OH |
R3 COOH |
||||
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
||||||
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
2 + 3H2O |
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|||||||
H2C O CO R3 |
|
|
H2C |
|
|
|
|
|
А. Относится к классу лиаз.
Б. Относится к классу гидролаз.
В. Относится к классу трансфераз. Г. Обладает каталитической специфичностью.
Д. Обладает групповой субстратно специфичностью.
70. События, которые происходят на 1 этапе ферментативного катализа: |
А, В, Г |
|||||||||||
E + S → ES → ES* → E + P |
|
|
|
|
|
|||||||
А. Установление индуцированного соответствия между субстратом и |
|
|||||||||||
активным центром фермента. |
|
|
|
|
|
|||||||
Б. Нарушение комплементарности и выход продуктов из области активного |
|
|||||||||||
центра. |
|
|
|
|
|
|||||||
В. Образование фермент-субстратного комплекса. |
|
|||||||||||
Г. Изменение конформации фермента. |
|
|||||||||||
Д. Дестабилизация связей в молекуле субстрата и изменение конформации |
|
|||||||||||
фермент-субстратного комплекса. |
|
|||||||||||
71. При образовании фермент-субстратного комплекса: А. |
А, Б, Д |
|||||||||||
Изменяется конформация субстрата. |
|
|||||||||||
Б. Образуются нековалентные связи между субстратом и ферментом. |
|
|||||||||||
В. Сближаются функциональные группы, участвующие в катализе. |
|
|||||||||||
Г. Изменяется порядок соединения аминокислот. |
|
|||||||||||
Д. Усиливается комплементарность между ферментом и субстратом. |
|
|||||||||||
72. При изменении pH среды в молекуле фермента происходит: А. |
А, Б, Г, |
|||||||||||
Изменение степени ионизации групп фермента. |
|
|||||||||||
Б. Изменение конформации молекулы фермента. |
|
|||||||||||
В. Разрушение пептидных связей. |
|
|||||||||||
Г. Изменение активности фермента. |
|
|||||||||||
Д. Изменение межрадикальных взаимодействий. |
|
|||||||||||
73. Регуляторные ферменты метаболических путей: |
А,Б, В,Г |
|||||||||||
А. Являются олигомерными белками. Б. Состоят из |
|
|||||||||||
двух или более протомеров. |
|
|
|
|
|
|||||||
В. Имеют пространственно разделенные активный и регуляторный |
|
|||||||||||
центры. |
|
|
|
|
|
|||||||
Г. Способны к кооперативным конформационным изменениям. |
|
|||||||||||
Д. Катализируют, как правило, необратимые реакции. |
|
|||||||||||
74. В состав активного центра дегидрогеназ могут входить коферменты: |
В, Д |
|||||||||||
А. Биотин |
|
|
|
|
|
|||||||
Б. Пиридоксальфосфат |
|
|
|
|
|
|||||||
В.НАД+ |
|
|
|
|
|
|||||||
Г.Тиаминдифосфат |
|
|
|
|
|
|||||||
Д. ФАД |
|
|
|
|
|
|||||||
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
Б, Г, Д |
|
|
|
|
|
|
|
75. Фермент, катализирующий реакцию: |
|
||||
|
|
|
|
|
COOH |
|
|
|
C O |
|
||
|
|
|
|
|
|
|
|
|
||||
|
|
|
|
|
|
|
|
|
||||
|
|
|
|
|
|
|
|
|
||||
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
HO C H |
|
|
|
CH 2 |
|
|||
|
|
|||||||||||
|
|
|
|
|
|
|
COOH COOH |
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
+2H |
|
Оксалоацетат |
|
||
|
|
|
|
|
|
|
|
|
||||
CH2 -2H |
|
|
|
|
|
|||||||
|
|
COOH |
|
|
|
|
|
|||||
|
|
Малат |
|
|
|
|
|
А. Относится к классу трансфераз.
Б. Относится к классу оксидоредуктаз.
В. Является простым ферментом.
Г. Является холоферментом |
|
|
|
|
|
|
|
|
||||||||
Д. Обладает абсолютной субстратной специфичностью. |
|
|
||||||||||||||
76. Фермент, катализирующий реакцию: |
|
|
|
CH |
А, Г, Д |
|||||||||||
|
|
|
|
|||||||||||||
|
|
|
2 |
|
|
|
CO2 |
N |
|
|
2 |
|
CH2 |
CH CH COOH |
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|||||||
|
|
|
NH2 |
|
|
|
|
|
|
|
||||||
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
NH2 |
|
|
||||
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|||||
N |
гистидаза |
|
|
|
N |
|
|
|
|
|
||||||
|
H |
|
|
|
|
|
|
|
H |
|
|
|
|
|
||
гистидин |
|
|
|
|
|
|
гистамин |
|
|
|
|
|
||||
А. Относится к классу лиаз. |
|
|
|
|
|
|
|
|
||||||||
Б. Относится к классу оксидоредуктаз. |
|
|
|
|
|
|||||||||||
В. Является простым ферментом. |
|
|
|
|
|
|
|
|
||||||||
Г. Является холоферментом |
|
|
|
|
|
|
|
|
||||||||
Д. Обладает абсолютной субстратной специфичностью. |
|
|
||||||||||||||
77. Активность ферментов в присутствии ингибиторов снижается вследствие: |
А, Б, В. |
|||||||||||||||
А. Взаимодействия ингибитора с функциональными группами |
|
|||||||||||||||
аминокислот активного центра; |
|
|
|
|
|
|||||||||||
Б. Взаимодействия ингибитора с функциональными группами |
|
|||||||||||||||
аминокислот вне активного центра; |
|
|
|
|
|
|||||||||||
В. Уменьшения количества фермент-субстратного комплекса; |
|
|||||||||||||||
Г. Взаимодействия ингибитора с функциональными группами кофермента; |
|
|||||||||||||||
Д. Взаимодействия ингибитора с функциональными группами субстрата. |
|
|||||||||||||||
78. Аспирин используют в качестве лекарственного препарата, т.к. он: |
А, Б, Д. |
|||||||||||||||
А. Является ингибитором фермента циклооксигеназа; Б. |
|
|||||||||||||||
Вызывает ацетилирование ОН-группы серина фермента |
|
|||||||||||||||
циклооксигеназы; |
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
||||||
В. Взаимодействует с аллостерическим центром; |
|
|
||||||||||||||
Г. Является конкурентным ингибитором; |
|
|
|
|
|
|||||||||||
Д. Является неконкурентным ингибитором. |
|
|
79. Лекарственные вещества, как ингибиторы ферментов, являются: |
А, Б, Г, Д |
А. Обратимыми ингибиторами; |
|
Б. Необратимыми ингибиторами; |
|
В. Аллостерическими регуляторами; |
|
Г. Конкурентными ингибиторами; |
|
Д. Неконкурентными ингибиторами. |
|
80. Ингибиторы ацетилхолинэстеразы, используемые для лечения миастений, |
А, Б, Г. |
являются: |
|
А. Структурными аналогами ацетилхолина; |
|
Б. Конкурентными ингибиторами; |
|
В. Неконкурентными ингибиторами; |
|
Г. Обратимыми ингибиторами; |
|
Д. Необратимыми ингибиторами. |
|
81. Конкурентные ингибиторы ферментов изменяют: |
Б, Д. |
А. Vmax реакции; |
|
Б. Км реакции; |
|
В. Vmax и Км реакции; |
|
Г. Специфичность к субстрату; |
|
Д. Активность фермента. |
|
82. Сульфаниламидные препараты: |
Б, В, Д. |
А. Снижают количество фолиевой кислоты в эукариотических клетках |
|
Б. Являются антиметаболитами; |
|
В. Являются структурными аналогами парааминобензойной кислоты; |
|
Г. Влияют на метаболизм эукариотических клеток; |
|
Д. Снижают количество фолиевой кислоты в бактериях. |
|
|
|
83. Лекарственный препарат трасилол: |
А, Б, Г. |
А. По химической структуре является пептидом; |
|
Б. Используется при панкреатитах; |
|
В. Увеличивает превращение трипсиногена в трипсин; Г. |
|
Является структурным аналогом природного |
|
ингибитора; |
|
Д. Используется для лечения гнойных ран. |
|
84. Ингибиторы фосфодиэстеразы применяются в качестве лекарственных |
А, Г. |
средств: |
|
А. При лечении астмы; |
|
Б. В качестве противовоспалительного средства; |
|
В. При подагре; |
|
Г. Как кардиотонические средства для терапии при острой сердечной |
|
недостаточности; |
|
Д. При панкреатитах. |
|
85. Активность ферментов в клетке регулируется с участием следующих |
А, Б, В, |
механизмов: |
|
А. Аллостерическая регуляция; |
|
Б. Частичный протеолиз; |
|
В. Фосфорилирование/дефосфорилирование; |
|
Г. Необратимого ингибирования с помощью специфических ингибиторов; |
|
Д. Белок-белкового взаимодействия. |
|