9. Амінокислоти
1.Амінокислоти – це гетерофункціональні похідні карбонових кислот,в яких:
а) один або більше атомів гідрогену заміщені аміногрупою;
2.Для амінокислот характерні такі види ізомерії:
в) структурна, енантіомерія.
3.Прикладом структурних ізомерів акмінокислот є:
б) α –аланін – β – аланін;
4.Природні амінокислоти мають тільки:
а) L – конфігурацію
5.Амінокислоти проявляють:
б) амфотерні властивості;
6.Ізоелектричний стан амінокислоти – це існування її у вигляді:
б) біполярного іону;
7.Утворення галогенангідридів амінокислот використовується під час
синтезу пептидів та білків для:
а) активації карбокси – групи; б) захисту карбокси – групи;
в) захисту аміногрупи.
8.Для кількісного визначення амінокислот використовують методи:
в) Едмана та Сенджера.
9.Всі амінокислоти дають фіолетове забарвлення із:
б) нінгідрином;
10.В результаті окиснювального дезамінування амінокислот в організмі
людини відбувається перетворення:
б) аланін → піровиноградна кислота;
11.Глутамат натрію має смак:
а) м`яса; б) молока; в) лимона.
12.Із амінокислоти серин в результаті ланцюга перетворень в організмі
людини утворюється:
в) ацетилхолін
13.Редокс – системою в організмі людини є амінокислоти:
а) α –аланін – β – аланін; б) фенілаланін – тирозин;
в) цистеїн –цистін.
14.В результаті декарбоксилування триптофану в організмі людини
утворюється токсичний біогенний амін:
а) тіамін; б) холін; в) триптамін.
15. Утворення біполярних іонів характерне для:
б) амінокислот;
16. Переважно якими зв’язками формуються дипептиди із амінокислот:
в) пептидними
17. Яка сполука утвориться при нагріванні β-аміномасляної кислоти:
а) кротонова кислота.
18. Для дезамінування амінокислот можна скористатись реакцією з:
а) нітритною кислотою;
19. Який елемент будови білкової макромолекули виявляють за допомогою біуретової реакції:
г) пептидний зв’язок.
20. Для яких амінокислот ізоелектрична точка лежить при рН<7:
б) аспарагінова кислота, глутамінова кислота;
г) аргінін, лізин.
21. Ароматичні і гетероциклічні амінокислоти можна відкрити реакцією:
б) ксантопротеїновою; .
22. Ксантопротеїнову реакцію можна використати для виявлення амінокислот, зокрема:;
в) тирозину;
23. Реакція формольного титрування дозволяє виявити:
б) кількість карбоксильних груп;
24. Біуретову реакцію проводять за допомогою реагентів:
а) Cu(OH)2 в лужному середовищі;
25. Серед перелічених нижче амінокислот виберіть ароматичні:
в) тирозин;
26. Нуклеозиди – це двохкомпонентні сполуки в яких піримідинова азотиста основа з’єднана із вуглеводним радикалом N-глікозидним зв’язком в положеннях:
а) 1-1/;
27. Яку реакцію можна застосувати для дезамінування амінокислот “in vitro”:
а) з нітритною кислотою;
28. Яка із названих амінокислот відноситься до диаміномонокарбонових?
г) лізин.
29. Напишіть її формулу і назвіть за номенклатурою ІЮПАК.
30. Напишіть структурну формулу метіоніну і назвіть за міжнародною номенклатурою. Для старшої функціональної групи характерні реакції із:
б) NaOH;
31. Напишіть рівняння реакцій, що відбуваються при нагріванні цистеїну. Продукт реакції відноситься до:
б) дикетопіперазінів;
Напишіть рівняння реакцій, що відбуваються при нагріванні γ-амінобутанової кислоти. Продукт реакції відноситься до:
а) лактонів;
33. Напишіть рівняння реакції взаємодії аланіну і тирозину. Утворену сполуку можна назвати:
б) дипептидом;
34. Напишіть рівняння реакції лізину з карбонатом міді при нагріванні. Реакція відноситься до типу:
а) декарбоксилювання;
35.Напишіть рівняння реакцій, що відбуваються при нагріванні β-аміномасляної кислоти. Продукт реакції відноситься до:
г) ненасичених кислот.
36.Напишіть структурну формулу тирозину і назвіть за міжнародною номенклатурою. Для старшої функціональної групи характерні реакції із:
б) NaOH;
37. Напишіть рівняння реакції серину з формальдегідом. Реакція відноситься до типу:
г) встановлення кількості аміногруп.
38. Напишіть рівняння реакції валіну з нітритною кислотою. Реакція відноситься до типу:
б) дезамінування;
39.Напишіть структурну формулу цистеїну і назвіть за міжнародною номенклатурою. Для старшої функціональної групи характерні реакції із:
б) NaOH;
40. Напишіть рівняння реакції тирозину з концентрованою нітратною кислотою. Реакція відноситься до типу:
б) дезамінування;
41. Яка з вказаних амінокислот являється незамінною? Напишіть її формулу, дайте назву за номунклатурою ІЮПАК.
б) ізолейцин;
42.Перші синтезовані гормони пептидної природи:
а) окситоцин, вазопресин; ????????
43. Реакцію з ацетатом свинцю можна використати для виявлення:
г) метіоніну.
44. Для якої пари амінокислот ізоелектрична точка лежить при рН<7?
в) аспарагінова кислота, глутарова кислота;
г) лізин, аргінін.
45. Для котрої із наведених нижче сполук характерна оптична ізомерія:
б) аланін;
46. Яка сполука утвориться при нагріванні γ-аміномасляної кислоти:
в) лактон
47. Нінгідрінову реакцію використовують для якісного визначення присутності в розчині:
б) α-амінокислот;
48. Реакцію взаємодії між амінокислотами можна віднести до типу міжмолекулярної:
б) дегідрування;
49. Реакцію дезамінування проводять за допомогою реагентів:
в) HNO2;
50. Ксантопротеїнову реакцію можна використати для виявлення амінокислоти:
г) тирозину.
51. Серед перелічених нижче амінокислот виберіть негативно заряджені (кислі) амінокислоти:
в) глютамінова кислота;
52. Реакцію з ацетатом свинцю можна використати для виявлення:
г) цистину.
53. Речовина А в поданій схемі перетворень є:
б) гліцин;
10.БІЛКИ
1.Білки – це високомолекулярні природні сполуки, які є:
а) конденсатами α – амінокислот;
2.Продуктами гідролізу складних білків можуть бути:
; б) α – амінокислоти та моносахариди;
3.Білки виділяють із біологічного матеріалу шляхом:
; в) екстракції або осадження;
4.Суміш білків розділяють за допомогою:
б) електрофорезу;
5.Високоспецифічним методом розділення суміші білків є:
а) аффінна хроматографія; б) хроматографія на папері;
в) адсорбційна хроматографія.
6.Денатурацію білків викликають такі фактори:
а) радіація, ультрафіолет;
7.Ізоелектрична точка білків – це:
б) рН розчину, в якому білки перебувають у ізоелектричному стані;
8.Для пептидного зв`язку характерна:
а) цикло – ланцюгова таутомерія; б) цис – транс – ізомерія;
в) енантіомерія.
9.Пептидний зв`язок між амінокислотами утворюється між:
а) карбоксигрупою першої амінокислоти та аміногрупою другої
амінокислоти;
10.Якісна реакція на пептидний зв`язок:
в) біуретова.
11.Первинна структура білка підтримується:
; б) пептидними зв`язками;
12.N - кінцеву амінокислоту в пептидах визначають за методом:
б) Едмана;
13.Перший білок, структура якого була розшифрована – це:
а) інсулін;
14. До складних білків належать:
г) нуклео-, фосфо-, глікопротеїди.
15. Сумарний негативний заряд мають білки, в складі макромолекул яких переважає наступна пара:
в) глютамінова і аспарагінова кислоти;
16. Первинною структурою білка називають:
г) послідовність чергування залишків α-амінокислот.
17. Для виявлення пептидного зв’язку можна використати реакцію:
а) біуретову;
18. . Що розуміють під первинною структурою білка:
г) послідовність чергування залишків амінокислот;
19. Ізоелектрична точка білків – це значення рН, при якому:
г) білок є електронейтральним.
20. Який тип не ковалентного зв’язку між білковою та небілковою частиною в макромолекулах глікопротеїнів?
а) О-глікозидні
21. При гідролізі яких біополімерів утворюються тільки α-амінокислоти?
г) протеїнів.
22. Гідролізат виділеного з молока білка дає позитивні реакції: молібденову та з молібдатом амонію. Який це білок?
в) фосфопротеїн;
23. Висолювання білків із розчину є наслідком:
а) гідролізу; б) руйнування гідратної оболонки;
в) денатурації; г) дифузії.
24. Для тваринних організмів переважним типом дезамінування амінокислот є:
в) окислювальне;
25. Білок, який буде використаний для лікування виділили з біологічної рідини висолюванням і містить низькомолекулярні домішки. Яким методом можна звільнитися від них?
а) електрофорезом б) діалізом;
в) хроматографією; г) ультрацентрифугуванням.
26. В клінлабораторіях для аналізу білкових фракцій плазми крові використовують метод електрофорезу. Яка властивість білків дає змогу цим методом здійснити аналіз білкових фракцій?
а) наявність електричного заряду;