3. Физико-химические свойства белков: растворимость, ионизация и гидратация. Денатурация и высаливание белков, практическое значение. Обнаружение белков в растворах.

Белки, как и аминокислоты, амфотерны благодаря наличию свободных NH2-и СООН-групп и характеризуются соответственно всеми св-вами кислот и оснований.

Белки обладают явно выраженными гидрофильными свойствами. Их растворы обладают очень низким осмотическим давлением, высокой вязкостью и незначительной способностью к диффузии. Белки способны к набуханию в очень больших пределах. С коллоидным состоянием белков связан рад характерных свойств, в частности явление светорассеяния, лежащее в основе количественного определения белков методом нефелометрии.

Гидратная оболочка - это слой молекул воды, определенным образом ориентированных на поверхности белковой молекулы. Поверхность большинства белковых молекул заряжена отрицательно, и диполи молекул воды притягиваются к ней своими положительно заряженными полюсами.

Поверхность большинства белковых молекул заряжена потому, что в каждой молекуле белка есть свободные заряженные СОО- и NH3+ группы. Изоэлектрическая точка (ИЭТ) большинства белков организма находится в слабокислой среде. Это означает, что у таких белков количество кислотных (СООН) групп больше количества основных групп (NH3).

Денатурация - это лишение белка его природных, нативных свойств, сопровождающееся разрушением четвертичной (если она была), третичной, а иногда и вторичной структуры белковой молекулы, которое возникает при разрушении дисульфидных и слабых типов связей, участвующих в образовании этих структур. Первичная структура при этом сохраняется, потому что она сформирована прочными ковалентными связями. Разрушение первичной структуры может произойти только в результате гидролиза белковой молекулы длительным кипячением в растворе кислоты или щелочи.

Высаливание - это осаждение белков высокими концентрациями нейтральных солей щелочных и щелочноземельных металлов, поскольку такие соли очень гидрофильны и обладают водоотнимающими свойствами.

Белки менее гидрофильные, которые плохо удерживают воду гидратной оболочки.с помощью высаливания можно разделить белки с разной степенью гидрофильности. Таким способом, например, можно разделить альбумины и глобулины плазмы крови.

4. Альбумины, глобулины плазмы крови: особенности структуры и их свойства, роль в организме.

5. Фибриллярные белки и их свойства. Структура и свойства коллагеновых белков.

Характерная структурная особенность фибриллярных белков - вытянутая, нитевидная форма молекул. Эти молекулы образуют многомолекулярные нитевидные комплексы - фибриллы.

Фибриллярный белок коллаген - самый распространенный белок в мире животных; в организме человека на его долю приходится примерно 1/3 от общего количества белков. Молекула коллагена (тропоколлагена) построена из трех пептидных цепей, каждая пептидная цепь содержит около 1000 аминокислотных остатков. аминокислотный состав коллагена: каждая третья аминокислота - это глицин, 20% составляют остатки пролина и гидроксипролина, 10% - аланина, остальные 40% представлены другими аминокислотами. Коллаген - единственный белок, в котором содержится гидроксипролин. Пептидные цепи коллагена представляют собой последовательность триплетов глу - пролин - гидроксипролин, Каждая из пептидных цепей коллагена имеет конформацию спирали; в молекуле коллагена все три спирали, в свою очередь, перевиты друг с другом, образуя плотный жгут Между спиралями за счет пептидных групп образуются водородные связи (—С=О...Н— N—). Такие же водородные связи имеются и внутри каждой цепи. Все три цепи молекулы коллагена ориентированы параллельно, т. е. на одном конце коллагена имеются N-концы цепей, на другом -С-концы. Коллаген -сложный белок, гликопротеин: содержит моносахаридные и дисахаридные остатки, соединенные с гидроксильными группами некоторых остатков оксилизина. Молекулы коллагена, соединяясь «бок о бок», образуют микрофибриллы; а из них — волокна и пучки волокон. Связи между молекулами коллагена в фибриллах ковалентные; они возникают за счет взаимо­действия оксилизиновых остатков. Коллагеновые волокна вместе с другими полимерными веществами межклеточного матрикса составляют основу соединительной ткани, обеспечивающую ее опорную функцию Фибриллярные белки нерастворимы в воде. Они не перевариваются в пищеварительном тракте большинства животных и человека, и поэтому не могут служить пищей.