На поверхности F-актина располагаются минорные белки:

тропомиозин, тропонины Т, I, С

Тропомиозин состоит из 2-х цепей, располагается в щели между двумя полимерами F-актина. Блокирует присоединение миозиновой головки

кактину.

Тропонины – глобулярные белки, образующие тропониновую систему:

Тропонин I (Tп I) ингибирует взаимодействие между F-актином и миозином и также связывается с другими компонентами тропонина.

Тропонин С (Тп С) — Ca-связывающий белок ( 4 Са2+ )

Тропонин Т (Тп Т) связывается с тропомиозином.

Сердечные тропонины I и Т

Часть сердечных тропонинов фиксирована

на сократительных белках, но небольшое их количество (6—8% Тп Т и 3,5% Тп I) находится

всвободном состоянии в цитозоле.

В норме сердечные тропонины не попадают в системный кровоток.

При интенсивных физических нагрузках

иинфаркте миокарда вероятна транзиторная трансмембранная «утечка» цитозольных тропонинов.

Тп Т и Тп I — более специфичные

ичувствительные маркеры миокардиального повреждения, чем ферменты (КФК и АСТ).

Титин, небулин – эластичные белки. α-Актинин – белок, который образует в миофибрилле

Z-диск.

Представления о механизме попеременного сокращения и расслабления мышц.

Биохимический цикл мышечного сокращения состоит из 5 стадий:

	1) миозиновая «головка» может гидролизовать
	АТФ до АДФ и Н3РО4,	но не обеспечивает
	освобождения продуктов гидролиза.
	2) содержащая АДФ и Н3РО4 миозиновая
	«головка» может связываться		с F-
	актином, образуя	с осью фибриллы
	угол 90°.

3) взаимодействие обеспечивает

высвобождение АДФ и Н3РО4 из актинмиозинового комплекса.

Актомиозиновая связь имеет наименьшую энергию при величине угла 45°, поэтому изменяется угол миозина с осью фибриллы с 90°

45° и происходит продвижение актина (на 10–15 нм) в направлении

центра саркомера.

4)новая АТФ	связывается с
комплексом	миозин–F- актин.

5) миозин–АТФ обладает низким сродством к актину и поэтому происходит отделение миозиновой «головки» от F- актина.

Последняя стадия - расслабление, которое отчетливо зависит от связывания АТФ с актин-миозиновым комплексом. Затем цикл возобновляется.

Модель «скользящих нитей».

Актиновые и миозиновые нити скользят относительно друг друга.

Вследствие такого движения уменьшается длина каждого саркомера (укорачиваются Н-зона и I-диски) и всей мышцы в целом.

При такой системе генерации движения, получившей название системы скользящих нитей, длина филаментов не изменяется.

По данным Хаксли (Н. Е. Huxley и A. F. Huxley 1954), важную роль играют временно замыкающиеся между нитями поперечные мостики,

которые являются «головками» миозиновых молекул.

Чем большее число мостиков прикреплено в данный момент к актиновым нитям, тем больше сила мышечного сокращения.

Мышечное сокращение находится под сложным регуляторным влиянием со стороны нервной системы. Мышечное сокращение опосредуется Са2+.

Нервный импульс стимулирует выброс Са2+ из связывающих их структур

Работает Са2+-зависимая АТФ- аза («кальциевая помпа»), регулирующая уровень Са2+ в межфибриллярном пространстве.

Поступающий в саркоплазму Са2+ присоединяется к тропонину С (ТnС). ТnС•Са2+ реагирует с TnI и ТnТ, влияя на их взаимодействие с тропомиозином.

Тропомиозин отсоединяется, изменяет конформацию F- актина таким образом, что появляется возможность присоединения к нему миозиновой головки тяжелой цепи. Начинается сократительный цикл.

Расслабление мышц также обеспечивается за счет энергии гидролиза АТФ.

- Прекращение поступления импульса снижает концентрацию Са2+.

-Комплекс ТnС•Са2+ диссоциирует.

-Тропонин, реагируя с тропомиозином, ингибирует дальнейшее взаимодействие миозиновой головки с F-актином.

-Миозиновые головки в присутствии АТФ отделяются от F-актина, вызывая расслабление.

Энергетическое обеспечение работы мышц

Содержание АТФ в мышце составляет 5 мкмоль/г мышечной массы. Этого количества хватит на 2-3 сек работы.

Если в работу включается 1/3 часть мышц (~10 кг) и работа длится 10 мин, то за это время синтезируется и распадается 1,5 кг АТФ.

Если прекращается поступление АТФ, то мышца переходит в состояние окоченения. Почти все поперечные мостики толстых миозиновых нитей присоединены к тонким актиновым нитям, следствием чего и является полная неподвижность мышцы.

Примеры: cудороги, трупное окоченение, мускул-замыкатель у моллюсков.