- •1. Белковые молекулы как основа жизни. Биологические функции белков.
- •2. История изучение белков. Теория строения белков Мульдера. Пептидная теория строения белков.
- •3. Аминокислоты, входящие в состав белков, их строение, классификации, свойства. Понятие о заменимых и незаменимых аминокислотах.
- •4. Молекулярная масса белков. Размеры и форма белковых молекул. Белки глобулярные и фибриллярные, свойства, представители.
- •5. Физико-химические свойства белков: ионизация, гидратация, растворимость. Факторы стабилизации белков в коллоидном состоянии.
- •6. Белок как амфотерный коллоид. Заряд белковой молекулы, факторы, его определяющие.
- •7. Понятие об изоэлектрической точке и изоэлектрическом состоянии белков. Белки нейтральные, кислые, основные.
- •8. Понятие о дифильности белков. Гидратация белков и факторы, ее определяющие.
- •9. Типы осадочных реакций на белки. Механиз обратимого осаждения. Дробное высаливание, условия высаливание альбуминов и глобулинов плазмы крови.
- •10. Необратимое осаждение белков. Механизм и признаки денатурации белков. Использование реакций необратимого осаждения белков в клинической практике.
- •11. Уровни структурной организации белков. Первичная структура, типы связей, стабилизирующих первичную структуру, характеристика первичной структуры. Варианты первичной структуры.
- •12. Чередование радикалов аминокислот как основа многообразие физико-химических свойств и функций белков.
- •13. Зависимость биологических свойств белков от первичной структуры. Видовая специфичность первичной структуры, ее закономерности.
- •14. Расшифровка первичной структуры белков, используемые методы, значение расшифровки структуры. Значение расшифровки первичной структуры.
- •15. Вторичная структура белка и ее варианты. Роль водородных связей в стабилизации вторичной структуры. Характеристика а-спирали и в-структуры. Ломанная спираль.
- •16. Понятие о третичной структуре белков, разновидности. Связи, характерные для третичной структуры. Зависимость биологических свойств белков от третичной структуры.
- •17. Мозаичность третичной структуры белков. Понятие о фолдинге, роль шаперонов в этом процессе. Лабильность пространственной структуры белков и их денатурация.
- •19. Четверичная структура белков. Протомеры и субъединицы. Зависимость биологической активности от четверичной структуры белков.
- •20. Особенности строения и функционирования олигомерных белков на примере гемоглобина. Кооперативные изменения конформации протомеров на примере гемоглобина.
- •21. Доменная структура и ее роль в функционировании белков
- •23. Активный центр белка и специфическое взаимодействие белка с лигандом
- •28. Классификация белков по химическому составу. Понятие о гомо- и гетеро-
- •29. Альбумины и глобулины, краткая характеристика
- •30. Коллагеновые белки. Особенности аминокислотного состава, строения,
- •31. Сложные белки. Определение, классификация по простетической группе.
- •32. Классификация белков по семействам. Иммуноглобулины, особенности строения, избирательность взаимодействия с антигеном. Понятие об антигенсвязывающих участках иммуноглобулинов, их многообразие.
- •33. Классы иммуноглобулинов, особенности строения каждого класса, биологические функции.
- •42. Принцип и использование метода ионообменной хроматографии.
- •43. Понятие об афинной хроматографии, значение метода.
- •44. Гельфильтрация, принцип, значение метода.
- •45. Электрофорез как метод разделения белков. Принцип, значение для клиники.
- •46. Нуклеопротеины. Химический состав, локализация в клетке. Общая характеристика белковых и нуклеопротеидных комплексов.
- •47. Типы нуклеиновых кислот. Химический состав днк и рнк. Молекулярная
- •48. Химический состав мононуклеотидов днк, уровни структурной организации днк. Первичная структура днк, ее закономерности. Вторичная структура днк.
- •49. Строение хромосом. Уровни компактизации днк в хромосомах, понятие о нуклеосомной частице и нуклеосоме.
- •50. Роль гистоновых белков в компактизации молекул днк в хромосоме.
- •51. Рнк, химический состав, особенности структурной организации, типы рнк,
- •52. Липопротеины. Химический состав, строение, представители, биологическая роль.
- •53. Фосфопротеины, химический состав, представители, биологическая роль.
- •54. Хромопротеины, химический состав, представители, биологическая роль.
- •55. Гемсодержащие хромопротеины. Основные представители, биологическая роль.
- •56. Металлопротеины, многообразие представителей, роль в процессах жизнедеятельности.
- •57. Гликопротеины, понятие, химический состав. Особенности строения углеводной части гликопротеинов. Представители. Биологические функции.
8. Понятие о дифильности белков. Гидратация белков и факторы, ее определяющие.
Дифильность — свойство молекул веществ, обладающих одновременно гидрофильными и гидрофобными свойствами.
Гидратация - способность белков удерживать воду с образованием гидраты ой оболочки.
Гидратация отдельных белков зависит от строения. Расположенные на поверхности белковой глобулы гидрофильные группы притягивают молекулы воды, строго ориентируя из на поверхности. В ИЭТ способность белко адсорбировать влагу наименьшая.
9. Типы осадочных реакций на белки. Механиз обратимого осаждения. Дробное высаливание, условия высаливание альбуминов и глобулинов плазмы крови.
Цветные реакции:
-биуретовая: на пептидную связь
-нингидриновая: на все а-аминокислоты
-ксантопротеиновая: на циклические ароматические аминокислоты
-реакция Милона: на тирозин
-реакция Фоля: на серосодержащие
Механизм обратимого осаждения:
1-разрушение гидратной оболочки
2-потеря заряда
3-сегментация (выпадение осадка)
4- добавление воды приводит к растворению осадка.
Дробное высаливание - ?
Разделение белков плазмы крови человека на фракции достигается при использовании различных концентраций этанола при низкой температуре (от -3 до -5) по методу Кона.
10. Необратимое осаждение белков. Механизм и признаки денатурации белков. Использование реакций необратимого осаждения белков в клинической практике.
Необратимое осаждени - денатурация - идет под действием солей тяжелых металлов, концентрированными кислотами (HNO3 используется для определения белка в моче; ТХУК и сульфосалициловая кислота используется для определения следов белка)
Механизм:
1-разрушение гидратной оболочки
2-потеря заряда
3-сегментация (выпадение осадка)
4-гидрофобизация молекул.
11. Уровни структурной организации белков. Первичная структура, типы связей, стабилизирующих первичную структуру, характеристика первичной структуры. Варианты первичной структуры.
4 уровня структурной организации: первичная, вторичная, третичная и четвертичная.
Линейную последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи называют "первичная структура белка". Пептидная связь образуется за счет -карбоксильной группы одной аминокислоты и -аминной группы другой. Типы связей: ковалентные пептидные связи, дисульфидные мостики. Первичная структура задана генетически. Примеры: инсулин, пепсин, химотрипсин.
12. Чередование радикалов аминокислот как основа многообразие физико-химических свойств и функций белков.
???
13. Зависимость биологических свойств белков от первичной структуры. Видовая специфичность первичной структуры, ее закономерности.
На примере серповидноклеточной анемии:
Если у гемоглобина А в в-цепи под шестым номером глицин заменяется на валин, то в крови образуется гемоглобин S, что приводит к тому, что эритроциты приобретают форму серпа или полумесяца, они могут склеиваться, хуже переносят кислород, наблюдается гипоксия и в раннем возрасте дети приобретают малокровие, что приводит к летальному исходу.
А если глицин в положении 6 меняется на лизин - образуется HbC, который по функциям не отличается от гемоглобина А.
Видовая специфичность: чем ближе организм находится на эволюционной лестнице, тем больше белки похожи по аминокислотному составу.