23. Активный центр белка и специфическое взаимодействие белка с лигандом

Информация, записанная в линейной последовательности аминокислотных остатков в пептидной цепи, воспроизводится в пространственную структуру.

1. Центр связывания белка с лигандом, или активный центр. На поверхности глобулы образуется участок, который может присоединять к себе другие молекулы, называемые лигандами.

Центр связывания с лигандом, или активный центр, формируется из радикалов аминокислотных остатков, сближенных на уровне третичной структуры. В линейной пептидной цепи они могут находиться на расстоянии, значительно удаленном друг от друга.

2. Белки проявляют высокую специфичность (избирательность) при взаимодействии с лигандом.

3. Высокая специфичность взаимодействия белка с лигандом обеспечивается комплементарностью структуры активного центра структуре лиганда. Комп-лементарность — это пространственное и химическое соответствие взаимодействующих поверхностей.

4. В основе функционирования белков лежит их специфическое взаимодействие с лигандами.

50 000 индивидуальных белков, содержащих уникальные первичные структуры, формируют уникальные активные центры, способные связываться только со специфическими лигандами и благодаря особенностям строения активного центра проявлять свойственные им функции.

Можно сказать, что в первичной структуре содержится информация о функции белков.

Миоглобин (Mb) - белок, находящийся в красных мышцах. Участвует в создании запасов 02. Содержит белковую часть — апоМЬ и небелковую часть — гем. Первичная структура апоМЬ представлена последовательностью из 153 аминокислот. Вторичная структура содержит 8 ос-спиралей (называемых латинскими буквами от А до Н), содержащих от 7 до 23 аминокислот. Третичная структура имеет вид компактной глобулы, образованной за счет петель и поворотов в области не-спирализованных участков белка.

Внутренняя часть молекулы почти целиком состоит из гидрофобных радикалов, за исключением 2 остатков Гис, располагающихся в активном центре.

Гем — специфический лиганд апоМЬ. Он взаимодействует с апоМЬ в углублении между 2 спиралями F и Е. Гидрофобные пиррольные кольца гема окружены гидрофобными радикалами апоМЬ, в частности Три39 и Фен ] 38- В активный центр Mb входят также 2 остатка Гис: Гис^ и Гис93. Гис93 необходим для образования координационной связи с атомом Fe2+ гема.

Другой Гис64 необходим для правильной ориентации другого лиганда - 02 при взаимодействии его с Fe2+ гема. Микроокружение гема создает условия для обратимого связывания 02 с Fe2+ и препятствует его окислению в Fe3+.

24. Комплиментарность структуры центра связывания белка структуре лиганда.

Типы природных лигандов и особенности их взаимодействия с белками.

25. Способность белков к образованию надмолекулярных комплексов, принцип

образования, значение.

Белки в природе не изолированы от остальных компонентов живой материи и, как правило, функционируют в составе тех или иных надмолекулярных ансамблей, которые являются основой молекулярной организации биологических систем. Надмолекулярные структуры играют важную роль во многих биохимических процессах (фолдинг белков, транспорт, биосинтез)

26. Многообразие белков в природе. Классификация белков по биологическим функциям.

Белки выполняют в клетках множество биологических функций. По признаку сходства выполняемых белками функций их можно разделить на следующие большие группы:

-ферменты

-регуляторные белки

-рецепторные белки

-транспортные белки

-структурные белки

-защитные белки

-сократительные белки

27. Общие принципы классификации белков, белки глобулярные и фибриллярные, их характеристика.

Существует несколько классификаций белков. В основе их лежат разные принципы: по степени сложности (простые и сложные); по форме молекул (глобулярные и фибриллярные белки); по растворимости в отдельных растворителях (водорастворимые, растворимые в слабых солевых растворах - альбумины, спирторастворимые - проламины, растворимые в щелочах - глютелины), по выполняемым ими функциям, например запасные белки, скелетные и т. д.

По химическому составу белки делятся на 2 класса – простые (при гидролизе распадаются только на аминокислоты), сложные (при гидролизе дают не только аминокислоты, но и другие структуры – простетические группы). Простые белки по растворимости и пространственному строению разделяют на глобулярные и фибриллярные. Глобулярные имеют шарообразную форму молекулы, растворимы в воде и солевых растворах. К этой группе относятся все ферменты и большинство других БАБ, исключая структурные. Среди глобулярных белков можно выделить альбумины, глобулины, протамины и гистоны. Фибриллярные белки характеризуются волокнистой структурой, делятся на растворимые и нерастворимые. К первой подгруппе относятся миозин, актин, фибриноген, ко второй – склеропротеины (протеноиды – кератины, эластины, коллагены). Сложные белки – НП, МП, ГП, ФП, ХП, ЛП. Такое деление белков условно, поскольку многие простые белки также содержат небелковый компонент.