1.Молекулы белков построены из//
гидроксикислот//
+ -L- аминокислот
***
2.К моноаминомонокарбоновым кислотам относятся//
+ лейцин, валин, цистеин, аланин//
3.Строгое чередование аминокислот в молекуле белка – это структура//
+ первичная//
***
4.Первичную структуру белков формирует связь//
+ пептидная//
***
5.К монооаминодикарбоновым кислотам относится//
+ Глутамат//
***
6.Ароматической аминокислотой является//
+ Фенилаланин//
***
7.Укажите иминокислоту//
+ Пролин//
***
8.Качественная реакция на пептидную связь//
+ Биуретовая//
***
9.К диаминомонокарбоновым кислотам относится//
+ Лизин//
***
10.Гетероциклическая аминокислота//
+Триптофан//
***
11.Пептидная связь//
+-NH—СО//
***
12.Тетрапептид из аланина, валина, глицина, пролина называется//
+аланил-валил-глицил-пролин//
***
13.Выберите правильное определение первичной структуры белка//
+специфическая последовательность аминокислот, соединенных пептидными связями//
***
14.К полноценным белкам относятся белки, которые//
+содержат все незаменимые аминокислоты//
***
15.Незаменимые аминокислоты//
+не синтезируются в живом организме//
***
16.В процессах метилирования участвует аминокислота//
+Метионин//
***
17.Присутствие любого белка в растворе определяется при
+Биуретовой//
***
18.Выберите пептид, на С-конце которого находится иминокислота//
+лей-мет-глу-про//
***
19.Укажите пептид, на N-конце которого находится диаминомонокарбоновая кислота//
+лиз-сер-гис-глн//
***
20.Витамин РР в организме может синтезироваться из//
+Триптофана//
***
21.Моноаминодикарбоновыми кислотами являются//
+аспартат, глутамат//
***
22.Фенилтиоизоцианат используется для определения//
+N-концевой аминокислоты
***
23.Нонапептидом является//
+вазопрессин//
***
24.Незаменимые аминокислоты//
+треонин, лизин//
***
25.Пептид, на С-конце которого находится ароматическая аминокислота//
+асн-вал-гис-фен//
***
26.Серосодержащие аминокислоты//
+метионин, цистеин
***
27.Незаменимая аминокислота//
+Лейцин//
***
28.Диаминомонокарбоновые кислоты//
+лизин, аргинин//
***
29.Гетероциклическая аминокислота//
+Гистидин//
***
30.Ксантопротеиновая реакция используется для определения//
+ароматических аминокислот//
***
31.Незаменимые аминокислоты//
+лейцин, валин//
***
32.Аминокислоты, содержащие амидную группу//
+аспарагин, глутамин//
***
33.При денатурации белка происходит//
+нарушение нативной конформации белка//
***
34.При высокой температуре денатурация обусловлена//
+разрывом водородных и гидрофобных связей//
***
35.Основные свойства белка обусловлены наличием//
+лизина, аргинина//
***
36.Положительный заряд белков зависит от наличия в радикалах аминокислот//
+Аминогруппы//
***
37.Кислотные свойства белков обусловлены наличием//
+глутамата, аспартата//
***
38.В изоэлектрической точке белок//
+наименее растворим//
***
39.Отрицательный заряд белков зависит от наличия в радикалах аминокислот//
+Карбоксила//
***
40.При нагревании раствора белков до 800 С не происходит//
+изменение первичной структуры белков//
***
41.Денатурация белков при действии минеральных кислот и щелочей обусловлена//
+изменением ионизации ионогенных групп//
***
42.Денатурация белков при действии солей тяжелых металлов обусловлена//
+образованием нерастворимых комплексных солей//
***
43.При денатурации белков не происходит//
+гидролиз пептидных связей//
***
44.Денатурацию белков не вызывает//
+действие солей щелочных и щелочноземельных металлов
***
45.Для удаления низкомолекулярных веществ из раствора белков используют//
+диализ//
***
46.Метод, основанный на специфическом взаимодействии белка с лигандом//
+аффинная хроматография//
***
47.Метод, используемый для очистки раствора белка от соли//
+диализ //
***
48.Метод, основанный на различиях в растворимости белков//
+высаливание//
****
49.Первичную структуру белков формирует связь//
+Пептидная//
***
50.Вторичная структура белков стабилизируется связью//
+Водородной//
***
51.Связи между радикалами аминокислот в отдельной полипептидной цепи формируют//
+третичную структуру//
***
52.Четвертичная структура белков//
=совокупность нескольких субъединиц белка//
***
53.Пространственная структура белка, образованная за счет взаимодействия
между радикалами аминокислот//
+третичная//
***
54.Пространственная структура белка, образованная водородными связями
между атомами пептидного остова//
+вторичная//
***
55.Пространственная структура белка, образованная за счет нековалентных
взаимодействий между отдельными пептидами//
+четвертичная
***
56.Биологические свойства гемоглобина обеспечивает структура//
+Четвертичная//
***
57.Классифицируя белки на глобулярные и фибриллярные учитывают//
+форму молекул//
***
58.Структурную функцию выполняет//
+Коллаген//
***
59.Гормональную функцию выполняет//
+Инсулин//
***
60.Сократительную функцию выполняет//
+миозин
***
61.Четвертичная структура молекулы гемоглобина описывается формулой//
+22//
***
62.В формировании третичной структуры белковой молекулы не участвуют связи//
+пептидные
***
63.Белок, переносящий кислород//
+Гемоглобин//
***
64.Белки, выполняющие каталитические функции//
+Ферменты//
***
65.Гликопротеиды содержат//
+Углевод//
***
66.Защитную функцию в организме выполняют//
+иммуноглобулины;
***
67.Четвертичной структурой обладает//
+гемоглобин
***
68.Кератинов содержится больше всего в//
+волосах//
***
69.Склеропротеиды в живом организме участвуют в//
+образовании клеточных структур//
***
70.При классификации белков на простые и сложные учитывается//
+наличие небелковой части//
***
71.Ферменты ускоряют реакции за счет//
+уменьшения энергии активации//
***
72.Определение количества фермента основано на зависимости скорости реакции от//
+концентрации фермента//
***
73.Ферменты - биологические катализаторы, которые//
+обладают большей мощностью действия, чем неорганические катализаторы
***
74.Участок фермента, ответственный и за присоединение субстрата и за катализ//
+активный центр//
***
75.В образовании фермент-субстратного комплекса не участвуют связи//
+Пептидные//
***
76.Ферменты в отличие от катализаторов небелковой природы//
+обладают высокой специфичностью//
***
77.Температурный оптимум для большинства ферментов лежит в пределах//
+37-40°С//
***
78.Температурный оптимум- это температура, при которой фермент//
+проявляет максимальную активность//
***
79.Оптимум рН среды для действия пепсина лежит в области//
+1,5-2,5//
***
80.Оптимум рН среды для действия амилазы слюны лежит в области//
+6,9-7,0
***
81.Оптимум рН среды для действия панкреатической липазы лежит в области//
+7,9-8,2//
***
82.Наиболее точное определение субстратной специфичности//
+комплементарность активного центра фермента субстрату
***
83.Субстратом для уреазы, обладающей абсолютной специфичностью, является//
+Мочевина//
***
84.Ферменты с абсолютной субстратной специфичностью, действуют//
+на один субстрат//
***
85.Ферменты с относительной субстратной специфичностью, действуют//
+на субстраты с одним типом связи//
***
86.Групповой специфичностью обладает//
+Фумараза//
***
87.Групповой специфичностью обладает//
+фумараза
***
88.Ферменты с абсолютной специфичностью, действуют//
+на один субстрат//
***
89.Ферменты со стереоспецифичностью, действуют//
+на стереоизомеры//
***
90.Молекула активного двухкомпонентного фермента//
+Холофермент//
***
91.Стереоспецифичностью обладает//
+Фумараза//
***
92.Активный центр однокомпонентного фермента образован//
,+функциональными группами аминокислот//
***
93.Белковая часть двухкомпонентного фермента//
+апофермент//
***
94.Небелковая часть двухкомпонентного фермента называется//
+Кофермент//
***
95.Ферменты от низкомолекулярных веществ отделяют, используя//
+диализ//
***
96.Ферменты разделяются на классы в соответствии с//
органной принадлежностью//
+типом катализируемой реакции//
***
97.В основе деления ферментов на классы лежит//
+тип катализируемой реакции
***
98.Ферменты тканевого дыхания относятся к классу//
+Оксидоредуктазы//
***
99.Ферменты пищеварения относят к классу//
+Гидролазы//
***
100.Протеолитические ферменты катализируют реакцию//
+гидролиза пептидных связей//
***
101.Перенос групп от одного соединения к другому осуществляют ферменты класса//
+Трансферазы//
***
102.В гидролизе крахмала участвует//
+Амилаза//
***
103.Протеазы относятся к классу//
+Гидролазы//
***
104.Оксидазы относятся к классу//
+Оксидоредуктазы//
***
105.Трансаминазы относятся к классу//
+Трансферазы//
***
106.Киназы катализируют//
+перенос фосфата от донорной молекулы к акцепторной//
***
107.Карбоксипептидазы катализируют//
+отщепление С-концевых радикалов от молекул белка//
***
108.Флавиновые ферменты//
+содержат ФМН и ФАД//
***
109.Аденозинмонофосфат входит в состав//
+Никотинамидадениндинуклеотида/
***
110.Кофермент дегидрогеназ//
+НАД//
***
111.Витамин В6 является составной частью кофермента:
+Пиридоксальфосфата//
***
112.Кофермент аминотрансфераз//
+ФП//
***
113.Кофермент ферментов, переносящих одноуглеродные группы//
+ТГФК
***
114.Витамин РР является составной частью кофермента//
+Никотинамидадениндинуклеотида//
***
115.Витамин В1 является составной частью кофермента//
+Тиаминпирофосфата//
***
116.Витамин В2 является составной частью кофермента//
+Флавинадениндинуклеотида//
***
117.Конкурентный ингибитор конкурирует с субстратом за связывание в//
+активном центре//
***
118.Действие фермента можно подавить//
+Ингибиторами//
***
119.Конкурентный ингибитор//
+действует на фермент-субстратный комплекс
***
120.Конкурентными ингибиторами ферментов являются//
+структурные аналоги субстратов//
***
121.От ингибирующего действия конкурентного ингибитора можно избавиться//
+повысив концентрацию субстрата//
***
122.Многие лекарства действуют по принципу//
+конкурентного ингибирования//
***
123.Действуют на один субстрат, катализируют одну и ту же реакцию,
но отличаются по физико-химическим свойствам//
+изоферменты//
***
124.Изоферменты – молекулярные формы фермента, которые//
+имеют одинаковые коферменты и разные апоферменты
***
125.Непереносимость молока связана с отсутствием фермента//
+Лактаза//
***
126.При заболеваниях печени в крови повышается//
+Аланинаминотрансфераза//
***
127.Для диагностики рака простаты в крови определяют активность//
+кислой фосфатазы//
***
128.Активность АсАТ (аспартатаминотрансферазы) в крови резко возрастает при//
+инфаркте миокарде//
***
129.Активность АлАТ (аланинаминотрансферазы) в крови резко возрастает при//
+Гепатите//
***
130.Для рассасывания послеоперационных рубцов используют//
+Гиалуронидазу//
***
131.Непереносимость сладких продуктов возникает при дефекте//
+Сахаразы//
***
132.При дефекте ферментов орнитинового цикла может повышаться в крови уровень//
+NH3//
***
133.Для определения уровня глюкозы в крови используют//
+Глюкозооксидазу//
***
134.Для определения уровня холестерина в крови используют//
+Холестеролоксидазу//
***
135.Для определения уровня триацилглицеринов в крови используют//
+Липазу//
***
136. Укажите тип связи, не участвующий в образовании фермент-субстратного комплекса//
+Ковалентная//
***
137. Ферменты с абсолютной субстратной специфичностью, взаимодействуют//
+с одним субстратом//
***
138. Оксидазы относятся к классу//
+оксидоредуктаз//
***
139. Температурный оптимум- это температура, при которой//
+фермент проявляет максимальную активность//
***
140. Ферменты, воздействующие на один субстрат, и катализирующие одну и ту же реакцию, но отличающиеся по физико-химическим свойствам, называются//
+Изоферментами//
***
141. Что лежит в основе деления ферментов на классы//
+тип катализируемой реакции
***
142. Ферменты пищеварения относят к
+гидролаз//
***
143. Ферменты можно отделить от низкомолекулярных веществ используя//
+Диализ//
***
144. Как называется дополнительная группа фермента прочно связанная с его белковой частью//
+Кофермент//
145.У пожилого пациента после приема молока возникает диарея, кишечные колики. При переводе на безмолочную диету симптомы исчезают. Нарушение активности какого фермента привело к наблюдаемым явлениям//
+Лактазы//
***
146. Квашиоркор развивается при недостатке в пище//
+Белков//
***
147.Сульфаниламиды нарушают у бактерий синтез витамина//
+фолиевой кислоты//
***
148. Прозерин, в отличие от зарина (отравляющего вещества)//
+является обратимым ингибитором
***
149.Оптимум рН среды для действия пепсина лежит в области//
+1,5-2,5//
***
150. В аппаратах «искусственная почка» используют//
+Уреазу//
***
151.Основание, характерное для ДНК//
+Тимин//
***
152.Основание, характерное для РНК:
+урацил
***
153. Пентоза присоединяется к азотистому основанию при помощи связи//
+N-гликозидной//
***
154. Полинуклеотидная цепь образуется за счет связи//
+Фосфодиэфирной//
***
155. .Первичная структура ДНК и РНК образована связями//
+Фосфодиэфирными//
***
156.Вторичная структура ДНК образована связями//
+Водородными//
***
157.При формировании вторичной структуры ДНК образуются комплементарные пары//
+аденин-тимин//
***
158.Дезоксирибонуклеотиды от рибонуклеотидов отличаются присутствием//
+дезоксирибозы
***
159.Пара оснований, соединенных тремя водородными связями//
+гуанин-цитозин//
***
160.Нуклеотиды от нуклеозидов отличаются присутствием//
+Фосфата//
***
161.Пара оснований, соединенных двумя водородными связями:
+аденин-тимин//
***
162.Т-РНК//
+связывают аминокислоты, участвуют в переводе генетической информации в аминокислотную последовательность
***
163.И-РНК//
+одноцепочечный полирибонуклеотид//
***
164.Р-РНК//
+кольцевой полирибонуклеотид//
***
165.В формировании третичной структуры ДНК принимают участие//
+Гистоны//
***
166.Функция тРНК//
+переносчик аминокислот к рибосомам//
***
167. Функция рРНК//
+образует строму рибосом//
***
168. Самоудвоение ДНК//
+Репликация//
***
169. Фермент, разрывающий двойную цепь ДНК//
+Хеликаза//
***
170.Синтез лидирующей цепи ДНК ведет//
+ДНК-полимераза III//
***
171.Фрагменты Оказаки синтезирует//
+ДНК-полимераза III//
***
172. Праймер удаляет//
+ДНК-полимераза I//
***
173. Фрагменты Оказаки при синтезе отстающей цепи сшивает//
+ДНК-лигаза
***
174.Для начала синтеза дочерней цепи ДНК необходим//
+праймер
***
175. Молекула ДНК//
+содержат равное число пуринов и пиримидинов//
***
176. ДНК-лигаза//
+сшивает фрагменты Оказаки//
***
177. Синтез РНК на матрице ДНК//
+Транскрипция//
***
178.Для транскрипции необходимы//
+нуклеозидтрифосфаты//
***
179.Участок ДНК, необходимый для начала транскрипции//
+праймер
***
180.Для репликации и транскрипции не характерно//
+продукт комплементарен матрице//
***
181.Промотор//
+предшествует транскриптону//
***
182.Катализирует транскрипцию//
+Хеликаза//
***
183.РНК-полимераза олигомер, содержащий субъединицы//
+2α, 2β//
***
184.В ходе созревания М-РНК не происходит//
+вырезание интронов//
***
185.Участок ДНК, кодирующий аминокислотную последовательность//
+Интрон//
***
186.Нетранслируемый участок ДНК, который вырезается при процессинге//
+ген-регулятор//
***
187.В ходе репарации//
+устраняются повреждения в ДНК//
***
188.Процесс замены поврежденных участков ДНК//
+Репарация//
***
189.Химические агенты-окислители повреждают ДНК, вызывая//
+разрыв N-гликозидной связи//
***
190.Облучение ультрафиолетом повреждает ДНК, вызывая//
+дезаминирование гуанина//
***
191.Тиминовые димеры образуются при//
+действии алкилирующих агентов//
192.Разрывы обеих нитей ДНК могут вызвать//
+ошибки при репликации//
***
193.Дезаминирование гуанина могут вызвать//
сильные окислители//
+повреждение ДНК ультрафиолетом//
***
194.Генетическим кодом называют запись при помощи нуклеотидов информации//
+о строении и-РНК//
***
195.Синтез белка на рибосомах//
+Трансляция//
***
196.В результате первой стадии активации аминокислот образуется//
+Аминоацилфосфат//
***
197. Полный вариант компонентов инициации белкового синтеза//
+и-РНК, факторы инициации, малая и большая субъединицы, ГТФ, Mg2+, мет-тРНК//
198.Регулируемый оперон от нерегулируемого отличает наличие//
+Оператора//
***
199.Роль белка-репрессора в регуляции синтеза белка//
+останавливает репликацию//
***
200.Индуктор//
+усиливает скорость синтез белка-репрессора
***